Enzimas

Enzimas: catalizadores
biolgicos

Una enzima es una protena que

hace que una reaccin qumica
energticamente posible pero que
transcurre a una velocidad muy baja,
transcurra a mayor velocidad. A las
reacciones mediadas por enzimas se
las denomina reacciones
enzimticas.
Aceleran las reacciones
metablicas entre 107 y 1014
veces (ms eficientes que
los catalizadores no
biolgicos).
No se consumen durante las
reacciones que catalizan.
Poseen un sitio activo que
es altamente especfico para
un sustrato.

SITIO ACTIVO
Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general estos
sitios se encuentran en el interior de la estructura proteica, formando
hendiduras o bolsas, de manera que el sustrato pueda experimentar un
mximo de interacciones con la enzima.
De toda la estructura de la enzima, que en realidad son molculas enormes,
solo una parte muy pequea interacta con el sustrato; en general solo

Cintica enzimtica:

estudia como las enzimas se

unen a los sustratos y los transforman en productos.
1.- El Sustrato (S) y la enzima (E) se unen de
forma reversible para formar el complejo
Enzima-sustrato (ES)

Sitio activo
libre

Complejo
ES

Sitio activo ocupado

por sustrato

ES
2.- El Complejo Enzima-sustrato (ES) da
lugar a la formacin del Producto (P) y la
enzima se libera.

Mecanismos de
accin
Modelo llave-cerradura: el
enzimtica
sustrato se une de forma
exacta al sitio activo de la
enzima. Las conformaciones
de los sitios de unin de
cada molcula son
complementarias

Modelo de encaje inducido: es el

modelo ms aceptado. Sugiere que el
sustrato correcto es capaz de inducir un
cambio de conformacin del sitio activo
de la enzima para que esta realice su
funcin cataltica.
En otras palabras, el sitio activo de la
enzima se adapta al sustrato sustrato
hasta que ambos (E y S) estn
completamente unidos.
La enzima es una molcula flexible que se
adeca l sustrato.

Ecuacin de Michaelis-Menten (1913) predice la velocidad

de reaccin de muchas reacciones enzimticas conociendo las
concentraciones de las molculas que reaccionan (E y S).
Aplicable a reacciones enzimticas donde:
S E
ES permanece constante

k1, k2 y k3 son las constantes

cinticas individuales de cada
proceso.

En un tiempo determinado, E puede

procesar una cantidad limitada de S.
De esto se puede deducir que:
Un aumento de S, tambin
incrementar la tasa de formacin de
P hasta un valor de velocidad mxima
(Vmax).
En este punto, E estar saturada con
S, y la velocidad de reaccin solo
depender de cun rpido la enzima
pueda transformarlo.
El valor KM se define como la
concentracin del sustrato necesario
para que la velocidad de la reaccin

 Un valor de KM bajo, implica que la enzima alcanza su mxima tasa

cataltica a concentraciones muy bajas de sustrato. Esto indica que
la enzima se un al sustrato de forma muy eficiente.
Un valor de KM alto, indica que la enzima se une con poca afinidad
al sustrato.

Factores que afectan la actividad

enzimtica
Concentracin del sustrato: si se mantiene
constante la concentracin de la enzima,
AUMENTA exponencialmente la velocidad de la
reaccin si aumenta la concentracin del
sustrato
Temperatura: Aunque cada enzima posee
una temperatura ptima de reaccin, en la
mayora de las reacciones qumicas la
velocidad de las reacciones enzimticas se
incrementa al aumentar la temperatura
(aumenta la energa cintica de las molculas)
pH: cada enzima cataliza una reaccin en
un margen de pH determinado. En este
rango habr un pH ptimo donde la
actividad ser mxima, y un pH extremo
(por debajo o por encima del pH ptimo)
donde la enzima tendr una actividad
mnima.

Inhibidores enzimticos: son compuestos que tienen

afinidad por el sitio activo (S.A.) de la enzima o alguna
otra parte de la protena, disminuyendo o anulando la
actividad enzimtica. Pueden ser iones, molculas
inorgnicas, orgnicas e incluso el propio producto de la
reaccin enzimtica.

Inhibidores irreversibles: inhiben de forma irreversible la

actividad enzimtica, ya sea porque se unen de forma
permanente al S.A. o porque cambian su estructura.
Inhibidores reversibles: inhiben, de forma temporal, la
actividad enzimtica.

Inhibidores
competitivos

Inhibidores no
competitivos