AMINOÁCIDOS

MSc. Werner Mendoza Bl.

 INTRODUCCIÓN
Las proteínas están
constituidas por la
concatenación de unas
sustancias químicas
denominadas
AMINOÁCIDOS. Son
éstos la unidad
estructural de las
proteínas.
Un aminoácido posee
dos grupos funcionales
característicos: un
grupo amino –NH2 y un
grupo carboxilo –COOH.
Hay aminoácidos con un
solo grupo amino y
carboxilo
denominándose
monoamino- Teijón et al 2005. Fundamentos de Bioquímica Estructural. Pág. 51
monocarboxílicos.
 INTRODUCCIÓN

R representa el
esqueleto carbonado
característico del
aminoácido en cuestión
y que es el que le
distingue de los demás.
Al carbono poseedor de
los grupos amino y
carboxilo se le denota
como carbono α (Cα) y a
los siguientes carbonos
de R se les nombra con
las letras sucesivas del
alfabeto griego.
Teijón et al 2005. Fundamentos de Bioquímica Estructural. Pág. 52
 INTRODUCCIÓN
Dentro del conjunto de
todos los aminoácidos,
existen unos que pueden
ser sintetizados por las
células del organismo
humano a partir de
materiales sencillos que
contengan C, H, O y N,
pero otros tienen que
adquirirse
necesariamente con la
dieta.
Estos últimos se
denominan aminoácidos
esenciales para el
hombre y son 20. La
histidina es esencial sólo
para los lactantes.
Teijón et al 2005. Fundamentos de Bioquímica Estructural. Pág. 52
 CLASIFICACIÓN
Según el carácter de la cadena R pueden ser:
 CLASIFICACIÓN
Según la polaridad de los grupos R pueden ser:
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
 CLASIFICACIÓN
Todos los aminoácidos a pH 7 tienen sus grupos amino
y carboxilo de las cadenas laterales ionizados,
exceptuando la histidina en la que el grupo imidazol se
ioniza a partir de pH 6.

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 CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos básicos
(Lisina. Histidina y
Arginina) y ácidos
(Aspártico y Glutámico)
son fuertemente
polares, por ello
hidrófilos y tienden a
encontrarse en la
superficie externa de
las proteínas, donde
tienden a hidratarse en
contacto con el agua.
Los aminoácidos
aromáticos
(Fenilalanina, Tirosina y
Triptófano) presentan
absorción de la luz en la
región del espectro
ultravioleta, estaTeijón et al 2005. Fundamentos de Bioquímica Estructural. Pág. 56
absorción se utiliza para
 PROPIEDADES GENERALES
A) ISOMERÍA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos
(AAs), a excepción de la
glicocola o glicina,
poseen átomos de
carbono asimétricos.
Por lo tanto, presentan
actividad óptica, es
decir, hacen girar el
plano de la luz
polarizada.
Un carbono es
asimétrico cuando sus 4
valencias están
saturadas por 4
radicales distintos. Los
isómeros ópticos son
compuestos que se
diferencian entre si
 PROPIEDADES GENERALES
A) ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
Los isómeros ópticos giran el plano de la luz
polarizada un cierto ángulo hacia la derecha
dextrógiro (D) o hacia la izquierda levógiro (L)
 PROPIEDADES GENERALES
A) ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Todos los aminoácidos que aparecen en la

naturaleza y que se han hallado en las proteínas
pertenecen a la serie L. Excepcionalmente se han
encontrado algunos de la serie D en determinadas
estructuras celulares, hormonas, etc.
Cuando un aminoácido se obtiene en el laboratorio
mediante reacciones químicas, se consigue
generalmente una forma inactiva, denominada
“mezcla racémica”, racémico o racemato, que esta
constituida por una mezcla equimolecular de
isómeros D y L, simbolizada por DL y se inactiva por
compensación.

Teijón et al 2005. Fundamentos de Bioquímica Estructural. Pág. 58

 PROPIEDADES GENERALES
B) PROPIEDADES ÁCIDO
BASE
Un aminoácido simple
(con grupo R apolar), a
pH neutro, es una
molécula eléctricamente
neutra. Esta neutralidad
no se debe a que no
tenga cargas sino a que
su grupo carboxilo esta
cargado negativamente y
el grupo amino
positivamente,
confiriendo al aminoácido
una carga nula.
Este tipo de iones
dipolares se llaman
“zwiteriones”. Por su
estructura de
“zwiterión”, los
aminoácidos pueden
 PROPIEDADES GENERALES
B) PROPIEDADES ÁCIDO BASE
El grupo carboxílico puede liberar un protón, actuando
como ácido.
El grupo amino puede captar un protón, actuando como
base.
Un aminoácido puede, en solución, presentarse de las
siguientes formas: aniónica (A-), catiónica (A+) y dipolar
o zwiterión (A+-).
A pH bajo, el aminoácido existe en su forma catiónica y al
ir aumentando, el aminoácido toma sucesivamente las
formas dipolar y aniónica.
 PROPIEDADES GENERALES

Las constantes de equilibrio de estas 2 reacciones son,

respectivamente:

K1= [zwiterión] [H+] K2= [anión] [H+]

[catión] [zwiterión]
Se define como punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido a
aquel valor de pH para el cual la concentración del
aminoácido no tiene carga (0), y por lo tanto, el
aminoácido no se desplazaría en un campo eléctrico.
 PROPIEDADES GENERALES
En las circunstancias del pI se verifica [anión] =
[catión]

pI = ½ (pK1 + pK2)

Donde pK= constante de disociación

Type
Tabla
Name
de las constantes de disociación.
Code(3) Code(1) pK
1
pK
2
pK R
M r
Hydro-*

1 Charged (+) Histidine His H 1.8 9.2 6.0 155 0.165

2 Charged (+) Arginine Arg R 1.8 9.0 12.5 174 0

3 Aromatic Phenylalanine Phe F 1.8 9.1 165 1

4 Polar-neutral Cysteine Cys C 1.9 10.8 8.3 121 0.68

5 Non-polar Proline Pro P 2.0 10.6 115 0.711

6 Charged (-) Aspartate Asp D 2.0 10.0 3.9 133 0.028
7 Polar-neutral Threonine Thr T 2.1 9.1 119 0.45

8 Polar-neutral Serine Ser S 2.1 9.2 105 0.359

9 Non-polar Methionine Met M 2.1 9.3 149 0.738
10 Polar-neutral Asparagine Asn N 2.1 8.8 132 0.236
11 Aromatic Tyrosine Tyr Y 2.2 9.1 10.9 181 0.88
12 Charged (+) Lysine Lys K 2.2 9.2 10.8 146 0.283
13 Charged (-) Glutamate Glu E 2.2 9.7 4.3 147 0.043
14 Polar-neutral Glutamine Gln Q 2.2 9.1 146 0.251
15 Non-polar Alanine Ala A 2.3 9.9 89 0.616
16 Non-polar Leucine Leu L 2.3 9.7 131 0.943
17 Non-polar Valine Val V 2.3 9.6 117 0.825
18 Non-polar Isoleucine Ile I 2.3 9.8 131 0.943
19 Non-polar Glycine Gly G 2.4 9.8 75 0.501
20 Aromatic Tryptophan Trp W 2.4 9.4 204 0.878
http://www.science.co.il/Biomedical/Molecules/Amino-Acids/Properties.asp?s=pk1
TIPOS DE ENLACES EN LAS PROTEÍNAS
ENLACE PEPTÍDICO
ENLACE PEPTÍDICO