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PROTENAS

Blga. Elmer Lpez lpez

Protenas
Biopolmeros de elevado peso molecular

50% del peso seco de la mayora de organismos


Constituidas por C, H, O, N
Pueden

contener S y P
En menor proporcin Fe, Cu, Mg, I
Se agrupan para formar unidades estructurales
(aa). La unin de varios aminocido origina un
pptido
aa<10: oligopptido
aa>10: polipptido
aa>50: PROTEINA

Unidades estructurales de las protenas:


aminocidos
Frmula de los alfa
aminocidos
Grupo
carboxilo

Grupo
amino

Hidrofbicos

Cadena lateral R

Hidroflicos

Aminocidos
Son aprx. 80 aa diferentes: slo 20 forman

parte de las protenas.


Los aa que un organismo no puede sintetizar
se denominan aminocidos esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho
aminocidos:
Treonina, metionina, lisina, valina, triptfano,
leucina, isoleucina y fenilalanina.

LOS VEINTE
AMINOCIDOS
ENCONTRADOS
EN LOS
SISTEMAS
BIOLGICOS

Esenciales
Arginina (en crecimiento)
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
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No Esenciales
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cistena
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
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ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

Cuando se presenta una secuencia de aa. en una

expresin lineal con enlace peptdico.


La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.
Secuencia lineal con enlace peptdico

INSULINA
LYS

VAL

LYS

ALA

HYS

GLI

VAL

LEU

GLY

Estructura secundaria
Disposicin de la

secuencia de
aminocidos en el
espacio
Dos tipos:
Helicoidal
Laminar
MIOGLOBINA

Alfa
hlice

ESTRUCTURA TERCIARIA

TRIPSINA

Es la forma tridimensional, generalmente


globular, de una protena cuya estructura
secundaria se ha plegado sobre s misma, debido
a interacciones entre aa no adyacentes.

La estructura terciaria es esencial para la


funcin de una protena
Alteracin desnaturalizacin
En un anticuerpo no se une al antgeno

En un receptor de membrana no captar la seal que


corresponde
En una enzima no catalizar la reaccin
qumica

Estructura cuaternaria
Unin (enlaces no
covalentes) de
dos o ms
cadenas
polipeptdicas con
estructura terciaria
para formar un
complejo proteico.

HEMOGLOBINA

Clasificacin de protenas

FUNCIONES
Estructural

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.


Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Enzimtica

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como


biocatalizadores de las reacciones qumicas

Hormonal

Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas

Inmunoglobulina

Transporte

Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

Reserva

Ovoalbmina, de la clara de huevo


Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

Defensiva

MATABOLISMO DE PROTEINAS

Durante la digestin, las protenas de la


dieta son hidrolizadas hasta sus
aminocidos.
Se absorben en los intestinos y
transportados por sangre a los tejidos.
Penetran a la clula mediante sistemas
transportadores.

IMPORTANCIA
Las protenas suministran los bloques estructurales
(a.a.) necesarios para la sntesis de nuevas protenas
constituyentes del organismo, y por ello, se dice que
tienen una funcin plstica o estructural.
La calidad o valor biolgico de las protenas de la
dieta, depende de su contenido en aminocidos
esenciales.

ABSORCIN
En la saliva, no existen enzimas con accin
proteoltica.
La hidrlisis de protenas se inicia en el
estmago.

TRANSPORTE DE AMINOCIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a
travs de mecanismos de transportadores
especficos.
Pueden hacerlo por:
a)
Transporte activo secundario
b)
Difusin facilitada

DESTINO DE LOS AMINOCIDOS


Una vez absorbidos, los aminocidos tienen
diferentes alternativas metablicas:

a)

b)

c)

Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de


nuevas protenas especficas.
Transformacin en compuestos no
proteicos de importancia fisiolgica.
Degradacin con fines energticos.

METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Los aminocidos, no se almacenan en el

organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio entre
biosntesis y degradacin de protenas
corporales, es decir el balance entre
anabolismo y catabolismo (balance
nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces

SNTESIS DE AA NO ESENCIALES
alanina

metionina

piruvato

3-PG

serina
glicina

aspartato

asparagina

oxalacetato

-cetoglutarato

prolina
residuos de
hidroxiprolina
arginina

cistena
glutamato

ornitina

glutamina

histidina

DEGRADACIN DE LOS AMINOCIDOS


Consta

de dos estadios:
-Eliminacin de los grupos amino por la
transaminacin y la desaminacin.
-Catabolismo de los esqueletos de carbono.
De la degradacin de los veinte a.a se obtienen
siete productos: piruvato, acetil CoA, fumarato,
-cetoglutarato, acetoacetil CoA, succinilCoA,
oxalacetato.

ELIMINACIN DEL NITROGENO PROTEICO


-Todo excedente de a.a se tiene que degradar. Se
elimina el grupo amino, formndose amoniaco
(txico) el cual se convierte en urea pudiendo
excretarse por medio de la orina.
-La eliminacin del grupo amino de los a.a deja
slo los -cetocidos.
-El sitio ms importante de la degradacin de los
a.a es el hgado.

Destino del Nitrgeno proteico


Cetoocido

Aminocido
Transaminacin

Cetooglutarato
Desaminacin
oxidativa

L-glutamato

NH3

CO2

Ciclo de la Urea

Urea

CICLO DE LA UREA
Urea

Ornitina

Arginina

Citrulina

Histamina
Se produce por

descarboxilacin
de la histidina,
catalizada por la
histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato
como coenzima

La histamina

tiene gran importancia


biolgica ya que tiene accin
vasodilatadora, disminuye la presin
sangunea, colabora en la constriccin de
los bronquiolos, estimula la produccin de
HCl y estimula la pepsina en estmago,
se libera bruscamente en respuesta al
ingreso de sustancias alrgenos en los
tejidos.
Se degrada muy rpidamente

Acido -aminobutrico (GABA)

Se forma por
descarboxilacin del
cido glutmico,
generalmente en el
sistema nervioso
central.
Utiliza
piridoxalfosfato
como coenzima.

El

GABA
es
un
compuesto
funcionalmente muy importante, ya que es
el intermediario qumico regulador de la
actividad neuronal, actuando como
inhibidor o depresor de la transmisin del
impulso nervioso.

Hormonas Tiroideas
Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a

partir de TIROSINA

Existen enfermedades relacionadas al

defecto en el metabolismo de estos a.a.


(fenilcetonuria, albinismo)

Albinismo

Melatonina
La melatonina es una hormona

derivada de la glndula pineal.


Bloquea la accin de la hormona
melanocito estimulante y de
adrenocorticotrofina.
Se forma a partir del triptfano
por acetilacin y luego metilacin

Serotonina

Es un neurotransmisor
y ejerce mltiples
acciones regulatorias
en el sistema nervioso
(mecanismo del sueo,
apetito,
termorregulacin,
percepcin de dolor, la
energa, el estado de
alerta y el estado de
nimo, entre otras)
La serotonina es la
"hormona del placer"
adems de ser la
"hormona del humor"

CREATINA
Es una sustancia presente en msculo

esqueltico, miocardio y cerebro, libre o


unida a fosfato (creatinafosfato)
Arginina, glicina y metionina, estn
involucradas en su sntesis.

EFECTO DE LA DEFICIENCIA DE PROTEINAS


SOBRE LAS ESTRUCTURAS DENTALES

Una dieta deficiente en protenas afecta


negativamente la actividad de los fibroblastos,
los osteoblastos y los cementoblastos.
Atrofia en el tejido conectivo de la gingiva y de
los ligamentos periodontales.
Una dieta adecuada de protenas durante el
embarazo es beneficioso al desarrollo de
huesos y dientes del nio.
Dietas pobres en protenas ,los dientes son mas
proclives a la caries.

EFECTO DE LA DEFICIENCIA DE
PROTEINAS EN LA CARIES DENTAL
La deficiencia de protenas aumenta la
susceptibilidad a la caries durante la vida
adulta.
La adicin de casena a la dieta reduce
significativamente la caries.
La casena ejerce un efecto
anticarigenico por la accin del fosfato
presente en su molcula.
La lisina y el glicolato, tambin ayudan a
prevenir la caries.

PAPEL DE LAS PROTEINAS EN


RELACION A LAS ESTRUCTURAS
PERIODONTALES

El epitelio gingival se adhiere a la


superficie de los dientes mediante
fuerzas fsico- qumicas mediadas por
las protenas y las glicoprotenas
presentes en el fluido gingival.