Está en la página 1de 8

ENZIMAS

Prof: Luisaurys Daz


Roa.
Bioqumica.

LDR/ldr. 2010

ENZIMAS
.- Qumicamente son protenas de origen biolgico.
.- Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, acelerando la
reaccin qumica .
.- Como catalizadores, actan en pequea cantidad y se recuperan
indefinidamente.
.- Acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin.
.- No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables.
.- No modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran
su consecucin.
REACCION
ENZIMATICA: se caracteriza por
.- Son termolbiles.
la formacin de un complejo que representa el
estado de transicin.

E + S ES

LDR/ldr. 2010

E+P

ELEMENTOS NO PROTEICOS DE LAS


ENZIMAS
Algunas enzimas son protenas, mientras que otras
tienen porciones no proteicas llamados COFACTORES
COFACTORES: Grupos qumicos adicionales de las enzimas conjugadas, pueden ser
iones metlicos o molculas orgnicas complejas.

Activador: son iones inorgnicos que se unen temporalmente a la


enzima.
PAPEL EN LA REACCIN
COFACTORES
CATALIZADA
Hierro Fe 2+ o Fe
Oxidacin / reduccin
3+
Cobre, Cu + o Cu
Oxidacin / reduccin
2+
COENZIMAS:
que
tiene carbono, interaccionan
Cinc, Zn2+molculas pequeas
Ayuda a unir
el NAD
dbilmente durante la catlisis. La mayor parte de las coenzimas son
vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.
COFACTOR DISOCIABLE.
PAPEL EN LA REACCIN
MOLCULA
CATALIZADA
Biotina
transporta -COOCoenzima A
transporta -CH2-CH3
NAD y FAD
transportan electrones

LDR/ldr. 2010

GRUPOS PROSTETICOS: estn permanentemente unidos a las enzimas.

COFACTOR NO DISOCIABLE.
MOLCULA

PAPEL EN LA REACCIN CATALIZADA


une iones O2 y electrones, contiene el
Hemo
cofactor hierro
Flavina
Une electrones
Retinal
Cofactor en la absorcin de la luz
Apoenzima: parte protenica de la enzima, es
Sitio Activo
catalticamente inactiva al estar desprovista
de sus elementos.
Holoenzima: enzima activa que resulta de la
combinacin de una apoenzima y su(s)
cofactor(es).
Substrato:
substancia(s)
qumica sobre las que acta
la enzima.

LDR/ldr. 2010

Numero
de
recambio:
numero de molculas de
substrato transformadas por
minuto, por una molcula de
enzima.

CLASIFICACIN DE
ENZIMAS
1. xido-reductasas
(Reacciones de oxidoreduccin).

Si una molcula se reduce, tiene


que haber otra que se oxide

2. Transferasas
(Transferencia de
grupos funcionales)

LDR/ldr. 2010

grupos
grupos
grupos
grupos

aldehdos
acilos
glucsidos
fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros.


Actan sobre:
enlace Ester
enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N

Entre C y C
4. Liasas
(Adicin a los dobles enlaces) Entre C y O
Entre C y N
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas
(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

LDR/ldr. 2010

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

MODELOS DE ACCION
ENZIMATICA

CINETICA MICHAELIS- MENTEN


La representacin grfica de la ecuacin de Michaelis-Menten (v 0
frente a [S]0) es una hiprbola. La Vmax corresponde al valor
mximo al que tiende la curva experimental, y la K M corresponde
a la concentracin de sustrato a la cual la velocidad de la
reaccin es la mitad de la Vmax . PARAMETROS: Tiempo y [S]

LDR/ldr. 2010

ECUACION DE LINEWEAVER

INHIBICION ENZIMATICA
Reversible: Competitiva y no competitiva.
.- COMPETITIVA: imitan la estructura del sustrato y compiten por el sitio
activo
.- NO COMPETITIVA: unin del inhibidor a un lugar diferente al centro
activo.

Irreversible: tiene lugar cuando se destruye


o modifica un grupo funcional o cofactor
requerido para la catlisis. VENENOS
LDR/ldr. 2010