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Seminario 1:

ESTRUCTURA Y FUNCION DE
PROTEINAS GLOBULARES Y
FIBROSAS HEMOGLOBINA Y
COLAGENO
INTEGRANTES:

Lucia Garca Martnez

Ximena Enrique

Karol Campos Ambrosio

Joanna Campos Torres

Lourdes Ore Sanchez

Proteinas Globulares

PROTEINAS GLOBULARES
Cuando

las protenas no tienen funcin estructural.

Constituidas
Son

de una cadena polipeptdica.

las ms abundantes en nuestro cuerpo.

Caractersticas
-Las protenas pequeas tienen un solo dominio y las grandes poseen varios dominios,
estn conectados entre si por trozos de cadena polipeptidica.
- Entre las variedades de dominio, los principales patrones de plegado son:
a. Los que se producen alrededor de la hlice .
b. Los que se constituyen sobre un entramado de lminas
La cadena polipeptdica puede doblarse de diferentes.
- Todas las protenas poseen un exterior a interior definido.

Factores determinantes
De plegado de P.G
-El plegado de una protena est favorecido energticamente en condiciones
fisiolgicas.
-Una protena se puede plegar a travs de interacciones que se forman o
rompen.
- El plegado ocurre con ayuda de las llamadas chaperoninas que impiden que
se asocien prematuramente.
-Dos tipos: Autoensamblamiento y Ensamblaje directo.

Hemoglobina
-La Hemoglobina es una proteinade lasangre.
-Transporta eloxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos.
-Posee estructura cuaternaria, cuatro subunidades.
-Tiene grupo hemo .
-Capacidad Amortiguadora.

Componentes estructurales
-Estructura Primaria: cadenas polipptidas.
-Estructura Secundaria: Alfahelice , hoja plegada.
-Estructura Terciaria: la HB es globular.
- Estructura Cuaternaria: Modula actividades biolgicas de las
proteinas

Componente Estructural
-Es una protena tetrmera, que consta de cuatro cadenas
polipeptdicas con estructuras primarias diferentes.
-La hemoglobina en los adultos tiene dos cadenas y dos cadenas .
-La cadena alfa consta de 141 aminocidos y beta consiste de 146
aminocidos con una estructura primaria diferente.
-Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen
estructuras primarias diferentes.

TIPOS DE GLOBINA

HEMO:

Es un tetrapirrol cclico que consta de


cuatro molculas de pirrol enlazadas por
puentes de metileno. Esta red planar de
dobles enlaces conjugados absorbe luz y le
da al hem un color rojo oscuro.

En la protoporfirina ix hay cuatro anillos de


pirrol unidos por puentes metileno. Cuatro
grupos metilo, asi como dos vinilo y un acido
propionico ocupan como sustituyentes el
sistema del anillo de tetrapirrol .
El extenso sistema de dobles enlaces
conjugados es la causa de la coloracion
intensa de las proteinas que contienen hemo,
y en consecuencia de la sangre.
La protoporfirina IX se une a una molecula de
hierro ferroso formando asi el grupo hemo.

Cada

subunidad de globina tiene unido un grupo hemo (una


molecula de protoporfirina ix complejada con un ion ferroso)
responsable del color rojo de la hemoglobina de la sangre.

FUNCIN

Transporta
eloxgenodesde los
rganos respiratorios hasta
los tejidos, el dixido de
carbono desde los tejidos
hasta los pulmones que lo
eliminan y tambin
participa en la regulacin
de pH de la sangre,

HEMOGLOBINOPATIAS :

Cierto tipo de defecto de carcter hereditario, que tiene como consecuencia


una estructura anormal en una de las cadenas de las globina de la molcula de
hemoglobina

CLASIFICACIN :
Estructurales

Talasemias

Variantes de la
Hb talasmicas

Cadenas
Cadenas
Cadenas
Cadenas

Talasemia
Talasemia
Talasemia
Talasemia

A)- Hb E
B)- Hb Constant
Spring
C)- Hb Lepore

Funcin de cadenas

Persistencia hereditaria de
la Hb fetal
Con delecin
Sin delecion

Sntesis de una cadena estructuralmente anormal

Hemoglobinopatia

ESTRUCTURALES

Ausencia o bien disminucin en la sntesis de una cadena normal

Sndromes Talasemicos

TALASEMIAS
Es un tipo de anemiadel grupo de anemias hereditarias, en el que existe
disminucin de la sntesis de una o ms de las cadenas polipeptdicas de
lahemoglobina.

ALFA TALASEMIAS:
Se producen por la delecin o prdida total de un gen

GRADO

MENIFESTACIONES

Perdida de 1 gen Paciente sano.

No presenta manifestaciones
clnicas ni anemia

Perdida de 2 genes (Talasemia


menor)

El paciente puede presentar una


ligera anemia.

Perdida de 3 genes (Enfermedad


de Hemoglobina H)

El paciente presenta anemia con


glbulos rojos de menor tamao.

Perdida de 4 genes (Talasemia


mayor o grave)

Produce la muerte del feto durante


la gestacin o despus del parto.

BETA TALASEMIAS:
son el resultados de la falta de sntesis de las cadenas beta de
globina
GRADO

MANIFESTACIONES

Intermedia (Sndrome Talasmico)

Presenta anemia y alteraciones seas.

Mayor (Anemia de Cooley)

Produccin escasa o nula de cadenas y un


mayor o menor numero de cadenas . Se
detecta en los primeros meses de vida, en
donde el nio no puede producir hemoglobina.

Intermedia:

Se designa as al sndrome talasmico de


moderada intensidad, que condiciona la
aparicin de una anemia leve y alteraciones
seas

HEMOGLOBINOPATIAS ESTRUCTURALES:

Es una enfermedad hereditaria, autosmica recesiva, ya que es necesario que el


individuo sea homocigoto para tener la enfermedad. Esta enfermedad que se
encuentra con frecuencia en personas de raza negra y su mestizaje

Distribucin de hemoglobinopatas en nios


por raza (n=63)
RAZA

Blanco

6.3

Negro

49

77.7

Mestizo

10

16.0

Hb S

Protenas Fibrosas

Protenas Fibrosas
Constituye

una de las dos clases principales de protenas,


junto con las protenas globulares.

La

mayor parte de la protena esta organizada de manera


paralela a un solo eje.

Son

generalmente insolubles en agua.

Las

protenas fibrosas forman largos filamentos de


protenas, de forma cilndrica.

No

se degradan fcilmente como las protenas


globulares.

Tienen
Se

funciones estructurales.

forman como agregados debido a la hidrofobia de las


cadenas laterales de las molculas.

Estructuras secundarias y propiedades de


protenas fibrosas
Estructura
Caracterstica
Ejemplo
-hlix,enlaces cruzados
Resistente, insoluble
-queratina(cabello,
por puentes S-S
dureza y flexibilidad cuerno, escamas)
variable
Conformacin

Filamentos suaves,
flexibles

Triple hlice colgeno


sea
Cadenas de elastina con
enlaces X-ados por
desmosina y lisnorleu

Alta fuerza de tensin


no se estira, matriz
Estiramiento en 2
direcciones con
elasticidad

Fibrona de seda
Colgeno en tendn

Elastina de ligamentos

Colgeno
El colgeno, es una protena constituyente de los tejidos
conjuntivos, como la piel, los tendones , el hueso y diente.
Es la protena ms abundante del organismo.
Es sintetizado en el interior de las clulas en su forma ms
simple, formada por 3 cadenas de bloques de aminocidos
que se enrollan una sobre la otra, como si fueran una hlice.
Segn el tejido en el que se encuentren se unen entre s
para formar fibras, permitiendo dar firmeza a los tejidos.

Colgeno Triple Hlice


Componente principal de tejidos conectivo
(tendones, cartlago, hueso, diente)

Su unidad bsica es tropocolgeno :

3 cadenas polipeptdicas enrolladas (1000 residuos cada uno)

MW = 285,000

300 nm largo, 1.4 nm dimetro

Composicin nica de aminocidos

1 de cada 3 residuos es Gly.

Su contenido de Prolina es muy alto.

Aminocidos raros encontrados:

4-hidroxiprolina

3-hidroxiprolina

5-hidroxilysina

Abundancia de Pro y Gly

Secuencia G-X-Y

X e Y suelen ser Pro e Hidroxi-Pro

En Y tambin abunda Hidroxi-Lys

Triple hlice a derechas formadas

por tres hlices.

Tipos de colgeno

Tipo

I: Se encuentra abundantemente en ladermis, elhueso, eltendn,


ladentina y lacrnea.

Tipo II: Se encuentra sobre todo en elcartlago, pero tambin se presenta en la


crnea embrionaria y en lanotocorda, en el ncleo pulposo y en el humor vtreo
delojo.

Tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de losvasos


sanguneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glndulas.

Tipo IV: Es el colgeno que forma lalmina basal que subyace a losepitelios.

Tipo

V: Presente en la mayora del tejido intersticial. Se asocia


con el tipo I.

Protenas Fibrosas
Constituye

una de las dos clases principales de protenas,


junto con las protenas globulares.

La

mayor parte de la protena esta organizada de manera


paralela a un solo eje.

Son

generalmente insolubles en agua.

Biosntesis
del
Colgeno

Funciones de Colgeno

Su principal funcin es brindarle al organismo el


armazn o matriz de sustentacin en la que
toman forma los rganos y tejidos, siendo
adems responsable por la firmeza, elasticidad e
integridad de las estructuras e hidratacin del
cuerpo; por la transmisin de fuerza en los
tendones y ligamentos; por la transmisin de luz
en la crnea; por la distribucin de fluidos en los
vasos sanguneos y conductos glandulares.

Enfermedades del Colgeno

Se clasifican por distintos sntomas:


SNDROME de EHLERS-DANLOS

Hper elasticidad cutnea y una hiperlaxitud


ligamentaria.
Se encuentra en las de tipo: IV , V , VI , VII

Enfermedades del Escorbuto

Resultado del consumo insuficiente deVitamina C ( cido ascrbico)

Se caracteriza por empobrecimiento de la sangre, manchas lvidas,


ulceraciones en las encas y hemorragias.

Dermatosparaxi

Enfermedad de Marfan

El sndrome de Marfan es una enfermedad


causada por unaalteracin gentica en el
cromosoma 15

Longitud excesiva de los miembros ,


hiperlaxitud ligamentosa y tora embudo.

Malformaciones Cardiovasculares.

Osteognesis Imperfecta

Es un trastorno congnito, es decir,


presente al nacer.

Deficiente del colgeno tipo I.

Causa una fragilidad y debilidad poco


usual de los huesos

Esclerodermia

Afectan el tejido conectivo del cuerpo este, le da soporte a la piel y a los


rganos internos.

La esclerodermia hace que el tejido conectivo se endurezca y se ponga


grueso. Tambin puede causar hinchazn o dolor en los msculos y en las
articulaciones.

Algunos tipos de esclerodermia pueden causar que la piel se ponga dura y


tensa. Otros tipos de afectan los vasos sanguneos y los rganos principales
tales como el corazn, los pulmones y los riones.