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DIGESTION Y ABSORCION

INTESTINAL DE PROTEINAS

EQUILIBRIO NITROGENADO
Relación entre el nitrógeno que toma el

organismo, normalmente de los alimentos, y el
excretado por orina y heces. Un equilibrio
nitrogenado positivo, que se produce cuando la
ingesta de nitrógeno supera a su excreción, indica
formación de tejido. Un equilibrio nitrogenado
negativo indica desgaste o destrucción tisular.

 Adultos: 0.5 – 0.7g por kg

de peso/dia
 Niños: 4g por kg de
peso/dia

•Jugos descamadas:
10 – 30g
•Células descamadas:
25g

DIGESTION GASTRICA DE PROTEINAS La fase de digestion proteica es importante pero no esencial .

 Ácido clorhídrico: Secretado por las células parietales degrada los tejidos duros de los alimentos. transformado en peptina degrada las proteínas en aminoácidos . mata muchas bacterias y transforma el pepsinógeno en pepsina  Pepsinogeno: Formado por las células principales.

ABSORCION DE LAS PROTEINAS INTACTAS .

Pinocitosis o endocitosis: La “célula” ingiere una sustancia y la introduce al citoplasma Algunas proteínas íntegras se absorben por este mecanismo .

En lactantes es natural pero si esta absorción de proteínas intactas continua en el adolescente o adulto se pueden presentar problemas alérgicos .

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Inmunidad pasiva La leche materna contiene anticuerpos por globulinas que son ingeridos por el infante Las globulinas absorbidas pasan a la linfa Las proteínas son protegidas por un inhibidor de la tripsina que se encuentra en el calostro Las proteínas del calostro son absorbidas en grandes cantidades por los pinocitosis .

DIGESTIÓN INTESTINAL DE LAS PROTEÍNAS .

.Digestión proteica por enzimas pancreáticas Al llegar al intestino delgado. los péptidos que se producen en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados a oligopéptidos y aminoácidos libres por acción de las proteasas de origen pancreático: Tripsina Quimotripsina Elastasa Carboxipeptidasas A y B.

Quimotripsina:  Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina. se activa por la tripsina  Reconoce alanina. fenilalanina.  Carboxipeptidasa B aminoacidos basicos .Tripsina:  igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocatalítico generando más moléculas de tripsina.  Reconoce y corta específicamente triptófano. tirosina. metionina y leucina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.  Carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminoácidos en el extremo Cterminal. Elastasa  Se secreta como zimógeno o proelastasa. glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica Carboxipeptidasas A y B  Se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan por acción de la tripsina.

Y 83% al final de la tercera hora La digestión de proteínas es muy eficiente. menos del 4% de la proteína ingerida se encuentra en las heces. Al llegar al final del duodeno.50% de las proteínas puede salir del estómago en la primera hora. ya han sido absorbidas del 50 .60 % de las proteinas administradas (endógenas y exógenas) .

•Al entrar al íleon. que degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopéptidos para producir aminoácidos libres y péptidos de tamaño pequeño. exopeptidasa. •La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa. 70 – 80 % de las proteínas ya han sido digeridas y absorbidas. •10% escapa al colon donde la digestión se completa por los microorganismos •El 10 % restante están contenidas en las heces (gérmenes y detritus celulares) .

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Además una cantidad variable de proteínas del plasma penetra al tubo digestivo. de proteínas entran a la luz intestinal en la forma de secreciones. .Diariamente entre 10 y 30 g.

Los capilares del intestino suelen ser más permeables a las proteínas que los de los músculos. También los líquidos intersticiales del intestino contienen una concentración elevada de proteínas .

Se calcula que un 10% catabolismo normal de albúmina ocurre en estómago y 40% en intestino delgado. del la el el .

En procesos de desnutrición y malnutrición por la actividad del glucagón. .El catabolismo de proteínas endógenas está muy regulado en el organismo. el hígado degradará múltiples proteínas endógenas.

. (proteasas lisosomales) inespecíficas que tienen las siguientes características: . lo que les confiere gran eficacia degradativa. -Su pH óptimo es ácido.Pueden actuar como endopeptidasas como exopeptidasas. el pH citosólico las inactivaría para impedir el daño celular.Las enzimas que se encargan de degradarlas se conocen como catepsinas. Esto se debe a que si se liberan del lisosoma.

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.Las enzimas proteolíticas pancreáticas son responsables de la mayor parte de la digestión de proteínas dentro de la luz intestinal.

permaneciendo la concentración de enzimas pancreáticas elevada en yeyuno e íleon en todo el periodo de la digestión y la reabsorción.El flujo del jugo pancreático comienza de 10 a 20 minutos después de que se ingiere una comida. .

simplemente aumentando la ingestión total de proteínas. .En ausencia de jugo pancreático la digestión de las proteínas se altera. Pero también pueden llegar a absorber suficientes proteínas para sostener su crecimiento normal.

Metabolismo de aminoácidos .

N2 atmosférico Relámp ago Nitrogenasa NO3 nitrato Nitrato reductasa NH3 NO2 Nitrito Nitrato reductasa Vías metabólicas Aminoácidos Nucleótidos Fosfolipidos .

.H.La forma mas común de existencia de los aminoácidos es en forma de proteínas. Los niveles de aminoácidos libres son muy bajos.  algunos se sintetizan a partir de otros constituyentes (C. glúcidos o lípidos ) El nitrógeno procede de otros aminoácidos de la dieta. Su carácter distintivo ante otros componentes del organismo es la posesión de grupos amino.O.

Fuente de ingreso y mecanismo de utilización Fuente exógena: digestión de proteínas de la dieta. . Fuente endógena: hidrolisis de proteínas «desgastadas» y aa formados por síntesis hepáticas.

excluyendo la Histidina .12 años) Adultos Histidina 29 - - Isoleucina 88 28 10 Leucina 150 44 14 Lisina 99 49 12 Metionina y Cisteina 72 24 13 120 24 14 Triptófano 74 30 7 Valina 19 4 3 715 231 86 Fenilalanina Tirosina y Total.Requerimiento Niños (4-6 meses) Niños (10.

3. Tracto digestivo Musculo Hígado Riñón Cerebro 1. 4. Simultáneamente recibe alanina del musculo y del riñón.Órganos principales que mantienen la concentración de aa circulantes. 2. El musculo provee de glutamina al riñón y al tracto digestivo y de valina al cerebro . El hígado libera aa ramificados captados por el musculo. Los aa viajan por via porta y unos son retenidos y otros liberados.

 Perdida del grupo carboxilo: Las reacciones de descarboxilacion forman un grupo de aminas de gran importancia fisiologica conocidas como aminas biogenas. dan como resultado α-cetoácidos que pueden originar cuerpos cetónicos (aa cetogenicos) o glucosa (aa glucogénicos). Perdida del grupo amino: Por desaminacion o transaminación. .

Tirosina Dopamina Coordinación de la actividad motora. alteración en la permeabilidad de los capilares (hipotensión y fuga de líquidos). se incorpora al ciclo de Krebs a nivel de succionato. broco constricción y secreción de jugo gástrico Triptófano Serotonina Potente agente neurohumoral (estimula la actividad cerebral) Glutamato GABA neurotransmisor. .aminoacido Amina biogena serina Etanolamina Forma parte de los fosfatidos conocidos como cefalinas Histidina Histamina Vasodilatación.