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Mioglobina

Protena globular con


alto contenido en
-hlice

Estructura Terciaria de una Protena: Protenas globulares

Las protenas globulares suelen tener diferentes fragmentos


con alfa-hlices y
conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen
disponerse en la
periferia y las hlices alfa en el centro de la molcula.
Las protenas globulares se doblan de tal manera que, en
solucin acuosa,
sus restos hidrfilos quedan hacia el exterior y los hidrfobos
en el interior
En un ambiente lipdico, los restos hidrfilos quedan en el
interior
y los hidrfobos en el exterior.

Dominios Proteicos

Los dominios se pliegan por separado a


medida que se sintetiza la cadena
polipeptdica.
Es la asociacin de los distintos dominios
la que origina la estructura terciaria. La
Figura de la derecha corresponde a la
protenapiruvato quinasa, que consta de
4 dominios, cada uno representado de un
color.

Un dominio proteico es la zona de la protena donde se halla mayor


densidad. Es decir, donde hay mas plegamientos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA PROTENA


Asociacin no covalente de subunidades polipeptdicas semejantes o
diferentes para formar protenas complejas.
Constituyen protenas oligomricas, siendo homoligmeros si las
subunidades son idnticas y heteroligmeros si son diferentes

La asociacin o unin de las molculas que forman una estructura cuaternaria, se


consigue y se mantiene mediante enlaces de hidrgeno, fuerzas de Van der
Waals, interacciones electrostticas y algn que otro puente disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Unin de varias cadenas
polipeptdicas (subunidades
monmeros)
Especialmente enlaces dbiles
La protena completa se llama
oligomrica polimrica
Posibilita la existencia de fenmenos
de cooperatividad y alosterismo

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE UNA PROTENA

Mioglobina y Hemoglobina

Aminocidos de importancia conformacional


Glicina: Debido a su pequea cadena lateral, confiere flexibilidad

Cistena: Cadena lateral con capacidad de formar puentes disulfur


Sitio de unin para iones metlicos como Zn y Cu
Histidina: Su grupo Imidazol (pKa 6) la hace apta para reacciones
se requiere el intercambio de protones
Sitio de unin para tomos como Zn, Cu y Hemo (Fe)
Prolina: Ruptura de -hlices y formador de vueltas hidrofbicas
Serina: Ruptura de -hlices y sitios de fosforilacin

Agentes denaturantes

Calor: Ruptura de puentes de Hidrgeno y otras interacciones por a


de las vibraciones, deshidratacin resultando en coagulacin y prec
Sonicacin: Prdida de la estructura terciaria y cuaternaria
Detergentes: Se asocian a residuos hidrofbicos, alterando las
interacciones hidrofbicas de la protena y su plegamiento

Iones metlicos pesados: Pueden formar sales insolubles en agua co


Por ejemplo Hg++ forma S-Hg-SAlcohol:
Afecta el contenido de agua provocando la exposicin de grupos
hidrofbicos y provoca la ruptura de puentes de Hidrgeno

pH extremo: Alteran los estados de ionizacin de las cadenas latera


cambiando la distribucin de carga y los requerimientos para los en
hidrgeno y puentes salinos.

Agentes caotrpicos: Aumentan la solubilidad de residuos apolares,


alterando las interacciones hidrofbicas

Hidrlisis de una protena: escisin en aminocidos (ruptura de un


enlace covalente por adicin de agua).
HIDRLISIS DE LOS ENLACES PEPTDICOS
Calentando a ebullicin (110C) en medio cido (HCl 6M) o base fuerte
Hidrlisis especfica
Qumica: BrC=N (-Met-CO-)
Enzimtica (Proteasas):
Tripsina (-Arg -CO-, -Lys-CO-)
Quimotripsina (-aa hidrfobos-CO-)
Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal)
Todas estas enzimas son muy tiles en investigacin bioqumica para la
fragmentacin controlada de polipptidos

Modificaciones postraduccionales
Algunas protenas requieren de clivajes o modificaciones en residuos
especficos para ser funcionales
1. Clivaje proteoltico
Sntesis de protena inactiva que es activada posterior a una protelisis
limitada, lo cual posibilita la regulacin de su funcin

2.

Modificaciones covalentes

Modificaciones en el C y N-terminal o en las cadenas laterales


Se conocen ms de 150 y ninguna incluye Ala, Gly, Ile, Leu,
Met o Val
Fosforilacin-defosforilacin (desde ATP)
- Regulacin de la actividad biolgica, son transcientes
- En residuos de Ser, Thr y Tyr
-Por ejemplo glicgeno sintasa y glicgeno fosforilasa
Metilacin (desde N-adenosilmetionina)
- Regulacin de procesos celulares (control del crecimiento,
transcripcin, exporte de protenas, etc)
- En residuos de lys, Arg, Asn, Gln
- Por ejemplo citrocromo C, histonas

Degradacin de protenas

La vida media de las protenas flucta desde minutos a seman


La clula sintetiza y degrada continuamente para:
1. Eliminar protenas anormales cuya acumulacin puede ser d
2. Regulacin del metabolismo
3. Digestin
Serino proteasas
Sitio activo: Ser, His, Asp
Tienen distinta especificidad
Tripsina, quimiotripsina, elastasa
Sitio activo: dos residuos de Asp
Pepsina, proteasas del lisosoma, renina, HIV proteasa
Cisteino proteasas
Sitio activo: Cys, His
Papaina, caspasas, catepsinas

Zinc proteasas (Metaloproteasas)


Sitio activo: dos residuos de His cuyos imidazoles estn enlazados a Zn+
Carboxipeptidasa, colagenasa
Regulacin: Sintetizadas como pre-proteasas e inhibidores