Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
DEFINICIN
ENZIMA
PROTENA BIOCATALIZADORA
Pueden ser
endo o
exocelulares
Actan en
pequeas
cantidades
sobre gran
cantidad de
sustrato
No alteran su
estructura ni
funcin luego
de actuar sobre
el sustrato
Disminuye energa de
activacin, acelera
reaccin y no afecta
concentraciones finales
en equilibrio
Cofactores enzimticos
Ciertoslos
metales,
muynecesitan
complejo
con
metal,
generalmente
neutros,
el
transcurso
de la
Zn2+, quedurante
son un
grupos
prostticos
Mg2+,
para
as poder
unirse
al
reaccin
pueden
intermediarios
o
del sitio
activo
desurgir
algunas
enzimas
estn
sitio
activo
enzima.
estados
de de
transicin
con cargas
coordinados
a la
una
molcula
negativas
sonforma
estabilizados
por un ion
de agua y que
de esta
aumentan
metlico, generalmente
notablemente
su acidez,Mg2+, facilitando
de
esta forma
el que
avance
de laest
reaccin
permitiendo
as
el agua
como
hacia
el producto
ion hidroxilo
a pH neutro.
La funcin de este metal es por ello
incrementar la concentracin de
iones hidroxilo en el sitio activo de la
enzima que usa a este ion como
agente nucleoflico en la catlisis.
Ejemplos: anhidrasa carbnica,
carboxilasa C.
Proenzimas
Zimogenos o proenzimas son precursores inactivos de las enzimas. Observe
que este concepto es diferente a decir que son enzimas inactivas. Una
enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes
factores, como factores fisicos, quimicos o aun metabolicos.
La pepsina es sintetizada como pepsinogeno, la tripsina como tripsinogeno, la
quimotripsina como quimotripsinogeno, carboxipeptidasas como
procarboxipeptidasas.
Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos zimogenos son activados
antes de tiempo, en el interior de las celulas, se ve en la pancreatitis aguda
, en la cual la activacion prematura de algunas de las enzimas pancreaticas
como tripsina, fosfolipasa A2 y elastasa, producen la autodigestion del tejido
pancreatico.
Isoenzimas
Isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la
secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma
reaccin qumica.
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una
variante de hexoquinasa que no es inhibida por la
glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulacin
y su menor afinidad por la glucosa (en comparacin con
otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes
funciones en las clulas de determinados rganos, como
el control de la liberacin de insulina por las clulas beta
del pncreas, o la iniciacin de la sntesis de glucgeno
por las clulas del hgado. Ambos procesos deben ocurrir
solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre
algn problema.
Clases
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Isomerasas
Liasas
Ligasas
Oxidoreductasas
1) OXIDORREDUCTASAS: reacciones REDOX
Existen dos tipos esenciales:
Con transferencia de hidrgenos
Transferasas
2) TRANSFERASAS:
transferencia de grupos funcionales
Hidrolasas
3) HIDROLASAS:
rotura de enlaces por medio de agua. Enlaces
C C, C O, C N
Liasas
rotura o formacin de molculas sin intervencin del
agua, por adicin a dobles enlaces (C=C, C=O, C=N)
Isomerasas
cambio de posicin de grupos dentro de la molcula
Ligasas
6) LIGASAS O SINTETASAS:
Formacin de enlaces con rotura de ATP
CINETICA ENZIMATICA
Energa de
activacin
Sin enzima
Con enzima
Curso de la reaccin
Especificidad enzimtica
Especificidad
Absoluta
Especificidad
de Grupos
Especificidad
Estereoqumica
Especificidad
De Enlaces
SITIO ACTIVO
Zona que presenta grupos funcionales que participan
directamente en la ruptura o formacin de enlaces en el sustrato.
Representa una pequea porcin de la molcula enzimtica.
Es una estructura tridimensional compleja
La especificidad enzimtica depende del ordenamiento de los
tomos en el sitio activo.
La unin enzima sustrato, se produce mediante fuerzas
relativamente dbiles.
CINETICA ENZIMATICA
Inhibicin enzimtica
La actividad de una enzima puede ser disminuida o eliminada completamente por
la accin de ciertas sustancias a las cuales se las conoce con el nombre genrico
de inhibidores enzimticos.
Los inhibidores pueden clasificarse en dos grandes grupos:
1) Irreversibles.
2) Reversibles
i) competitivos
ii) no competitivos
Regulacin alostrica
IMPORTANCIA
La medida de la actividad enzimtica en el
suero es importante para:
Diagnstico
Monitoreo del tratamiento de diversas
enfermedades.
Detectar recuperacin luego de ciruga
Detectar rechazo de transplantes
Determinar la actividad
enzimtica para diagnstico clnico requiere:
La enzima este presente en sangre, orina o fludo
disponible.
La enzima debe ser fcil de analizar y el mtodo
automatizado.
Las diferencias entre las actividades enzimticas entre la
condicin normal y la enfermedad debe ser significativa.
La enzima debe ser estable para poder ser almacenada
por un tiempo limitado.
Terapia de enzimas
Se utiliza para :
- Remocin de cogulos.
- Tratamiento de insuficiencia pancretica.
enzimas