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La insulina es una hormona liberada por

las clulas beta pancreticas en


respuesta a niveles elevados de
nutrientes en sangre, controlando
funciones energticas criticas como el
metabolismo de la glucosa y de lpidos.

Durante la biosntesis de la insulina en el
pncreas se sintetiza en primer termino una
cadena peptdica precursora de 84 residuos,
conocida como proinsulina. Luego del
plegado de la molcula se forman tres
puentes de desulfuro, antes de que los residuos
31 a 63, que constituyen a la llama pptido C,
sean separados den forma proteoltica. El resto
e la molcula consta de dos cadenas
polipeptdicas: la cadena A (21 residuos
amarillos) y la cadena B (30 residuos naranjas).
Uno de los puentes de disulfuro se encuentra
en el interior de la cadena A y el resto en la
cadena B.
En la insulina predominan las regiones
con estructura de helice , presentes en
el 57% de la molecula, en tanto que el
6% corresponde a la estructuras de hoja
plegada y el 10% a lo bucles . El 27%
restante no tiene estructura definida.

La insulina se compacta en forma de
cua. El vertice de la cua esta formado
por la cadena B.

La insulina puede adoptar una
estructura cuaternaria pero en la sangre
se encuentra principalmente como
dimero, un complejo con simetria
binaria, ademas se pueden encontrar
hexameros estabilizados por Zn
2+
que
frepresenta la forma de
almacenamiento de la insulina en el
pancreas.

Consta de 51 aminocidos y tiene una
masa molecular de 5.5 kDa, casi la mita
de lo que pesan las enzimas mas
pequeas.
En el modelo de van der Waals (1) se
muestra la estructura terciaria en forma
de cua constituida por dos cadenas de
la insulina.
En el segundo modelo (3) las cadenas
laterales de los aminocidos polares
tienen color azul y los residuos no polares
son amarillos o de color violeta. Este
segundo modelo subraya la importancia
del efecto hidrfobo .
El tercer modelo (2) realza los residuos
situados sobre la superficie y que son
variables (color rojo) o casi variables (color
naranja).

Cuando la insulina se une a su receptor,
ste desencadena mltiples vas de
sealizacin que median sus acciones
biolgicas

El receptor de insulina (IR) es una gluco
protena que pertenece a la familia de
receptores para factores de crecimiento
con actividad intrnseca de cinasas de
Tyr (RTKs), los cuales al ser estimulados
por su ligando se autofosforilan en
residuos de Tyr.
El IR es un heterotetrmetro compuesto por
dos subunidades y dos subunidades
unidas por puentes de disulfuro. Las
subunidades se encuentran localizadas
en el exterior de la membrana plasmtica y
contienen sitios de unin a la insulina,
mientras que las subunidades tienen una
porcin extracelular, una transmembranal y
una porcin intracelular en donde se
localiza el dominio con actividad de cinasa
de Tyr
Regin yuxtamembranal intracelular, que
parece ser importante en la transmisin de
la seal en donde se localizan las tirosinas
Tyr
965
y Tyr
972
.
Regin reguladora en conde se
encuentran las tirosinas Tyr1158, Tyr1162 y
Tyr1163. La autofosforilacion de estos tres
residuos aumenta de 10 a 20 veces la
actividad de cinasa en el receptor.
Regin con sitios de fosforilacin en el
extremo carboxilo terminal (Tyr1328 y
Tyr1334) que al parecer puede jugar un
importante papel regulador pero no en la
sealizacin del receptor.