E N Z I M A S

ENZIMAS
Son protenas que catalizan
reacciones qumicas
Son protenas especficas que actan
como catalizadores biolgicos
En la actualidad se conocen aproximadamente unas dos mil
enzimas diferentes cada una de las cuales catalizan una
reaccin qumica especfica; ninguna clula contiene todas
las enzimas conocidas, diferentes tipos de clulas elaboran
diferentes tipos de enzimas
Es una sustancia que acelera una
reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea.
Un catalizador acelera la reaccin al
disminuir la energa de activacin
CATALIZADOR
Poseen las siguientes caractersticas:
- funcionan en cantidades muy pequeas,
- permanecen inalteradas despus de
actuar en la reaccin qumica
- no alteran el equilibrio de reaccin
- no llevan a cabo reacciones que sean
energticamente desfavorables.
Tienen la finalidad de aumentar la
velocidad de las reacciones que ocurren
en el interior de las clulas.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente
son protenas.
Es una sustancia que acelera
una reaccin qumica, hasta
hacerla instantnea o casi
instantnea.
Acelera la reaccin al disminuir
La energa de activacin.
CATALIZADOR
Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las
reacciones enzimticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios
especficos (sitio activo) de las enzimas para convertirse en productos.
MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS
Modelo:la llave y la cerradura
Es el lugar especfico de la enzima donde ocurre la catlisis;
tiene una estructura tridimensional a la del sustrato, adems
de tener una distribucin complementaria de reas con
carga y sin carga lo que facilita la unin entre el sustrato y el
sitio activo;
SITIO ACTIVO
Sustrato: sustancia reaccionante que ser convertida a producto.
La caracterstica ms sobresaliente es su elevada especificidad, reconocen un
solo tipo de sustrato, por lo tanto, catalizan un solo tipo de reaccin qumica
Ejemplo:
la peptidasa :rompe enlaces peptdicos,
la catalasa :acta sobre el perxido de hidrgeno y
la alcohol deshidrogenasa:actua en el proceso de degradacin del etanol.
Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el
enzima ejerce su accin cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima
especfico.
CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un
complejo que representa el estado de transicin.

E + S EP E + P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones
dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas,
etc., en un lugar especfico, el centro activo.
Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una
serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

COENZIMA Y COFACTOR
La actividad cataltica de algunas enzimas depende, casi
exclusivamente, de las interacciones entre el sustrato y el sitio
activo, sin embargo, otras enzimas para funcionar requieren de
sustancias adicionales llamadas cofactores.
Son sustancias de naturaleza no proteica, cuya funcin es
aumentar especficamente la actividad de una enzima, ejm:
iones de cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio, hierro, etc.
La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su
funcin es desdoblar almidn hasta glucosa; esta enzima utiliza
iones cloro como cofactor, la ausencia de este, ocasiona que la
velocidad de catlisis enzimtica disminuya.
COENZIMAS
Las sustancias orgnicas, no proteicas que intervienen como
cofactores, se les conoce generalmente con el nombre de
coenzimas, las cuales se unen a la enzima muy cerca del sitio
activo; esta unin puede ser de manera temporal o permanente.
Algunas coenzimas se encargan de aceptar tomos o grupos de
tomos de un sustrato y transferirlos a otras molculas aceptoras.
Ejemplo: - nicotinamida adenina dinucletido (NAD+),
- flavn adenina dinucletido (FAD+) y
- vitamina B12.
Cofactor. Cuando se trata de iones o
molculas inorgnicas.
Coenzima. Cuando es una molcula
orgnica. Aqu se puede sealar, que
muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde ms bien a que no
se puede sintetizar un determinado
enzima en el que la vitamina es el
coenzima.
Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas.
En funcin de su naturaleza se denominan:
El centro activo puede contener aminocidos con
grupos ionizados que pueden variar con el pH.
La ionizacin de aminocidos que no estn en el
centro activo puede provocar modificaciones en la
conformacin de la enzima.
El sustrato puede verse afectado por variaciones
en el pH. de varias maneras

EFECTO DEL pH
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago,
presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH=12
Las enzimas presentan un pH ptimo de actividad, Generalmente ocurre a un
pH cercano al rango fisiolgico de 6.0 a 7.5 ,
Las altas temperaturas y los cambios de pH
afectan la estructura de las enzimas, de
manera que se convierte en un catalizador
inactivo o menos efectivo. A temperaturas
bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y
cuando se supera un valor considerable (mayor
de 50C) la actividad cae bruscamente dado
que como protena, el enzima se
desnaturaliza.
EFECTO DE LA TEMPERATURA
La temperatura ptima para que funcionen las enzimas, vara entre los
25 y 40 C. El punto ptimo representa el mximo de actividad.
CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS
1.XIDO-REDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
3. HIDROLASAS
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS

1.XIDO-REDUCTASAS
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
Catalizan reacciones de oxido-reduccin
2. TRANSFERASAS
grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas
TRANSFERENCIA DE GRUPOS FUNCIONALES

3. HIDROLASAS


Transforman polmeros en
monmeros. Actan sobre:
enlace ester
enlace glucosidico
enlace peptidico
enlace C-N
REACCIONES DE HIDRLISIS

4. LIASAS

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N
Adiciona los dobles enlaces

5. ISOMERASAS

Reacciones de isomerizacin
6. LIGASAS
Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C
Formacin de enlaces, con aporte de ATP
1.- El enzima y su sustrato
2.- Unin al centro activo
3.- Formacin de productos