UNIVERSIDAD PERUANA UNION

FCS- EAP CIENCIA DE LA SALUD

AMINOACIDOS y PROTEINAS
}
Las protenas

estn formadas por unidades bsicas

que corresponden a los aminocidos, los cuales

se unen entre s para formar una

estructura en cadena.

Son macromolculas, de PM muy elevados.
DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
PM
nmero de
aminocidos
nmero
de cadenas
polipeptdicas
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
Ca
grupo a-amino
grupo
carboxilo
Son a-amino cidos
ESTEREOISOMERIA
Las protenas estn formadas por L-aminocidos
L-alanina
D-alanina
NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
R sin carga, alifticos
LEUCINA ISO
LEUCINA
METIONINA
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA
R sin carga, polares
SERINA
TREONINA CISTEINA
ASPARRAGINA GLUTAMINA

R aromticos
FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO GLUTAMATO
(cido asprtico) (cido glutmico)
R con carga (+) a pH celular
LISINA ARGININA HISTIDINA
H
+

ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia a-hlice plegamiento ensamblaje de
de tridimensional subunidades
aminocidos
Aminocido Aminocido




enlace peptdico : enlace amida
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
extremo
amino libre
N terminal
extremo
carboxilo libre
C-terminal
enlaces peptdicos
AA
1
AA
2
AA
3
AA
4

ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena
y es mantenida por los enlaces peptdicos
amino
terminal
carboxilo
terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras peridicas, con ngulos f y y que se repiten
a lo largo de la estructura.
a-hlice
lmina plegada
La a-hlice se estabiliza a travs de puentes de
hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro
residuo i con i + 4
3,6 aminocidos / vuelta
a-hlice
Los radicales van dirigidos
hacia afuera
los puentes de hidrgeno
son paralelos al eje central
de la hlice

Estas formas extendidas se asocian formando lminas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
estructura : es una forma extendida de la cadena
polipeptdica
Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas
diferentes
vista
desde
arriba
vista
lateral
A. lmina
antiparalela
Los radicales de los
aminocidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lmina, en forma
alternada.
Es ms estable con
aminocidos
con R pequeos.
B. paralela
vista
desde
arriba
vista
lateral
Lmina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
( en verde )
Colgeno
triple hlice

cada hlice posee la secuencia
(glicina-aminocido
x
-prolina/hidroxiprolina)
n


3 aa / vuelta

las hlices NO son a-hlices
COLAGENO
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular
En su mantencin participan los grupos
radicales de los aminocidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Mioglobina Protena ligante de ac. grasos
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
segmentos con a-hlice y otros con estructura
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
FORMACION DE PUENTES DISULFURO
Los radicales hidrofbicos se alejan del agua
En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la protena
mioglobina seccin transversal de
la mioglobina
La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los
radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
HEMOGLOBINA
dmero
tetrmero
HEMOGLOBINA
TBP
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA

NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA!
DENATURACION
DENATURACION PUEDE SER

REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
DENATURACION PUEDE SER
TOTAL O PARCIAL
DENATURACION


DENATURACIN
urea + -
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)
puentes disulfuro
cistenas
puentes disulfuro
DENATURACION IRREVERSIBLE

1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS
IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS
ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
DENATURACION