Propiedades funcionales de las protenas

Se define como: toda propiedad no nutricional que influencia la utilidad de un ingrediente en un alimento. Son propiedades fisicoqumicas que le permiten contribuir a las caractersticas deseadas de un alimento. La mayor parte de las propiedades funcionales influyen sobre el carcter sensorial del alimento, pero tambin pueden tener un papel decisivo en el comportamiento fsico de los alimentos o de los ingredientes alimenticios durante su preparacin, transformacin o almacenamiento. Son variadas las propiedades funcionales que intervienen habitualmente en cada alimento. Es complejo conocer de forma clara como una estructura proteica concreta condicionar la textura final de un alimento.

Una de las dificultades es que frecuentemente se modifica la estructura inicial de la protena cuando el ingrediente proteico o la protena 1 alimenticia se transforma en el complejo alimenticio final -

Propiedades funcionales que intervienen en los diversos alimentos

Las propiedades funcionales de las PA , pueden clasificarse en tres grupos principales:

1) Propiedades de hidratacin
(dependiente de las interacciones protena-agua)

Absorcin y retencin de agua, suculencia, hinchado, adhesin, dispersibilidad, solubilidad,viscosidad Fenmenos como precipitacin, gelificacin y formacin de otras estructuras diferentes ( fibras, pastas proteicas)

2) Propiedades dependientes de las interacciones protena-protena

3) Propiedades superficiales

Tensin superficial de emulsificacin, caractersticas espumantes

Los grupos no son totalmente independientes, por ej. la gelificacin 3 implica interacciones p-p y p-a, al igual que viscosidad y solubilidad.

2. Propiedades de Hidratacin. Consideraciones generales.

La mayor parte de los alimentos son sistemas slidos hidratados y el comportamiento fsico-qco y reolgico de las protenas, est influenciado no solo por la presencia de agua sino tambin por la actividad del agua. Por otro lado, para utilizar los concentrados y aislados secos de protena, hay que hidratarlos, por esta razn es de inters su estudio.

Etapas implicadas en la hidratacin progresiva de protenas:

Protena
Seca
Adsorcin de molculas de agua por fijacin sobre zonas polares Adsorcin de capas mltiples de agua

Condensacin de agua lquida

Hinchazn

Solvatacin Dispersin

Partculas o masas insolubles e hinchadas

Disolucin 4

Naturaleza de las interacciones protena-agua

Segn Chou y Morr, se pueden distinguir 6 clases de agua ligada o asociada a protenas: 1) El agua de estructura, ligada a la P por enlaces H2, que contribuyen a estabilizar la estructura de las protena y no est disponible como disolvente o reactivo. 2) El agua de la capa monomolecular, absorbida en sitios especficos de la P por enlaces H2 o dipolos-dipolos. Representa un 40 a 90 mg/gr de P, y posee una entalpa de sorcin 60 kJ/mol, forma una primera capa en torno a la molcula proteica. 3) El agua no congelable que puede determinarse por calorimetra diferencial. Sus fuertes interacciones impiden que cristalice durante el descenso de T. Tambin se puede determinar por RMN, que da una indicacin sobre la movilidad del agua. Esta agua incluye el agua de estructura y la capa monomolecular, representa hasta un 0,3-0,5 g/p P. La mayor parte se encuentra bajo la forma de capas sucesivas en torno a la protena, est ligada por UPH e Interacciones D-D. La cantidad de agua est en relacin directa con el contenido 5 en aminocidos de cadena lateral polar

4) El agua de hidratacin hidrofbica, contribuye a la conformacin de la protena.

5) El agua capilar o embebida est retenida fsicamente entre las molculas proteicas. Constituye la mayor parte del agua, incluso en los poros de los alimentos hmedos, ms o menos gelificados, tales como el queso, la carne, etc. (hasta 10 g de agua/g de P). Est disponible como disolvente o reactivo. Sin embargo su separacin de la masa proteica exige una energa importante, que se puede valorar sometiendo el sistema a fuerzas centrfugas.

6) El agua de hidratacin hidrodinmica que rodea las molculas proteicas en solucin y que durante los movimientos de difusin u otros, se desplaza con ellas, se comporta como agua libre. Puede determinarse por medidas de viscosidad.
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Factores ambientales que influencias las propiedades de hidratacin.

La absorcin total de agua aumenta con la concentracin proteica
Las variaciones de pH alteran las fuerzas repulsivas y atractivas entre P y la capacidad de stas de asociase con el agua. En el PI las interacciones P-P son mximas y muestran el mnimo de hidratacin Cuando T aumenta la fijacin de agua decrece debido a la disminucin de los enlaces H2 (por efecto de la agregacin, desnaturalizacin; disminuyen los grupos polares para fijar agua).

Sin embargo cuando se calientan protenas de estructura muy compacta se produce disociacin y desdoblamiento de molculas, y pueden llegar a la superficie cadenas laterales polares que mejoran la fijacin de agua.

Algunas P como las del lactosuero, pueden sufrir por calentamiento, 7 una gelificacin irreversible.

La naturaleza y concentracin de iones tienen efectos sobre la absorcin de agua, hinchazn y solubilidad de las protenas. Hay enlaces competitivos: - concentracin salina baja: la deshidratacin de las protenas puede aumentar

- concentracin salina alta: predominan interacciones aguasal, lo que ocasiona una deshidratacin de la protena.

La absorcin y retencin de agua por los ingredientes proteicos, tienen un papel fundamental en la calidad de la textura de diversos alimentos, especialmente carnes trituradas y pastas de panadera.
La imbicin del agua sin disolucin de la protena, conduce a una hinchazn (expansin) y le confiere propiedades tales como consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia. Otras propiedades funcionales de las protenas (emulsificacin o gelificacin tambin aportan propiedades deseables a los 8 alimentos

Solubilidad
Los datos de solubilidad son tiles para determinar condiciones ptimas de extraccin y purificacin de las protenas, a partir de F naturales, as como para la separacin de fracciones proteicas. Tambin da idea de las potenciales aplicaciones de las P.

El grado de insolubilidad es, probablemente, la medida ms prctica de la desnaturalizacin-agregacin proteica

La solubilidad de la mayora de las protenas se reduce en forma irreversible durante el calentamiento, an los tratamientos suaves (extraccin o purificacin) pueden provocar desnaturalizacin e insolubilidad.
No siempre buenas propiedades funcionales se corresponde con alta solubilidad, la formacin de espumas, emulsiones y geles, presupone diversos grados de desdoblamiento, agregacin e insolubilizacin de la protena.
9 La solubilidad inicial facilita la difusin de la protena en las interfases aire/agua, mejorando su actividad superficial.

Viscosidad La m de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento, se expresa como:

Los fluidos newtonianos tienen una m constante independiente de la F de cizallamiento. Las soluciones, dispersiones o suspensiones, emulsiones, pastas o geles de la mayora de las macromolculas hidrfilas, incluidas las protenas, tienen un comportamiento pseudoplstico (el coeficiente de viscosidad decrece cuando la velocidad de cizalla aumenta)

m
Newtoniano

Donde:

m es ndice de consistencia n es el N ndice de comportamiento hidrodinmico (n<1)

Pseudoplstico

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El factor principal que influye en el comportamiento viscocintico de los fluidos proteicos es el dimetro aparente de las molculas o partculas dispersas. Depende de: 1. Caractersticas intrnsecas de la molcula proteica: masa, tamao, volumen, estructura, asimetra molecular, cargas elctricas, facilidad de deformacin, algunos factores como: pH, F inica o T pueden afectar.

2.

Interacciones protena-disolvente, influyen la hinchazn solubilidad y esfera de hidratacin hidrodinmica que rodea la molcula.

3.

Interacciones protena-protena que determina el tamao de los agregados

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El comportamiento pseudoplstico puede explicarse por los sgtes fenmenos:

1) Orientacin progresiva de las molculas en la direccin de desplazamiento, reduciendo as la resistencia debido a las fuerzas de friccin.

2) Deformacin de la esfera de hidratacin que rodea la protena en la direccin de deslizamiento.

3) Rotura de enlaces dbiles , provocando as la disociacin de los agregados o de la red proteica Cuando el cizallamiento se interrumpe, puede que la red original se reconstruya o no, si as es el coef. de viscosidad es reversible y el sistema se llama tixotrpico

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La m de la mayora de los fluidos proteicos aumenta exponencialmente con la concentracin proteica (interacciones protena -protena) En pastas o geles proteicos, puede observase un comportamiento plstico viscoelstico y solo se produce el deslizamiento del fluido por encima del umbral de fuerza de cizallamiento

La viscosidad y la consistencia son propiedades funcionales importantes en los sistemas proteicos de los alimentos lquidos, tales como bebidas, salsas y cremas.

Tambin tiene importancia prctica para aprovechar mejor operaciones tales como absorcin, mezcla, calentamiento, enfriamiento y secado por atomizacin que implican transferencias 13 de materia y/o calor.