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Una enzima es una protena que cataliza las reacciones bioqumicas del metabolismo.

El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisilogo alemn Wilhelm Khne, deriva de la frase griega en zym, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son ms de 2.000.

ENZIMAS
son

BIOCATALIZADORES ORGNICOS

Aceleradores de reacciones qumicas

De naturaleza proteica. GLOBULARES


apoenzima Grupo prosttico
(parte no proteica) (cofactor o coenzimas)

Con su accin, regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en este proceso. una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas.

A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula.

ELEMENTOS DE UNA REACCIN ENZIMTICA

EL CENTRO ACTIVO DEL ENZIMA

Es una equidad tridimensional en la que encaja el SUSTRATO

ESPECIFICIDAD

Es una pequea porcin del enzima.

Molcula(s) que va a transformar el enzima

Las enzimas son muy especficas, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, la enzima es como una especie de cerradura y al sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

Las enzimas son protenas que funcionan como catalizadores

AC

El sustrato (de color rojo) se une a la enzima por su centro activo

El centro activo contiene un lugar para la unin al sustrato acetilcolina (AC) y otro para catalizar la reaccin (residuos unidos por una lnea de punto)

Es una modificacin al modelo de la llavecerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. En algunos casos, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

Modelo llave-cerradura

Modelo del ajuste inducido

Antes de unirse al sustrato

Despus de unirse al sustrato

La estructura del sustrato encaja perfectamente en el centro activo de la enzima

COFACTORES Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima, la holoenzima es el complejo apoenzimacofactor..

Entre los cofactores mencionables se encuentran: iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas, denominadas coenzimas.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa).

Apoenzima + cofactor = holoenzima

Las coenzimas, por lo general son vitaminas , la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia en enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables. Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra.

Algunos de estos compuestos, como la riboflavina (La vitamina B2: leche, queso, vegetales de hoja verde, hgado y legumbres), la tiamina (La vitamina B1: Levaduras, carne de cerdo, legumbres, carne de vacuno, cereales integrales, frutos secos, maz, huevos,) las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta).

La cintica enzimtica es el estudio de cmo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo.

CINTICA ENZIMTICA
Representacin directa

Mide la velocidad de las reacciones qumicas.

v
100 80

Vmax

60

VM/2
40

Vmx s v Km s
s

PARMETROS [S]

20

0 0 20 40 60 80 100

tiempo

Km

Concentracin de sustrato para la cual se alcanza una velocidad que es mitad de la mxima.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINTICA

AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTENAS


pH Concepto pH ptimo Temperatura Temperatura ptima Sustancias qumicas

Inhibidores

Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles.

INHIBICIN ENZIMTICA
son

INHIBIDORES

Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimtica.

IRREVERSIBLES

REVERSIBLES
Unin del I al centro activo Unin del I al un lugar NO COMPETITIVA diferente al centro activo (alosterismo) ACOMPETITIVA COMPETITIVA

El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente (suelen ser venenos)

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin,en competitivas, acompetitivasy mixtas.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.

INHIBICIN competitiva

En una inhibicin competitiva se puede alcanzar la misma velocidad mxima aumentando la concentracin de sustrato.

En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn.

INHIBICIN acompetitiva

El inhibidor acompetitvo slo se une al complejo enzima-sustrato.

La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.

El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y tambin puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.

La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo.

COMPARATIVA

En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa.