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"Dios no podra inspirar deseos irrealizables

Santa Teresita

UNIVERSIDAD DE LOS ANDES FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA

Aminocidos
Prof. Dilzo Paredes

2009

Vida

H
O N

Salud

Enlaces covalentes Estabilidad C - C Versatilidad de unin del C para formar compuestos

N
Balance nitrogenado

Nutricin

Crecimiento

Biomolculas
Estructuras tridimensionales

Parte importante de la masa de cualquier clula Polmeros: unin de unidades o monmeros Protenas Molculas extremadamente complejas: CHON

Se forman mediante las combinaciones de 20 aa diferentes

9 esenciales 11 no esenciales

Aminocidos
incoloros slidos cristalizables

elevado punto de fusin

variable solubilidad en el agua

actividad ptica

comportamiento anftero

Aminocidos

Son molculas constituidas por: un tomo central de carbono

un grupo amino (-NH2)


un cido carboxlico (-COOH) un tomo de hidrgeno una cadena lateral R.

Aminocidos
Unidad estructural de las protenas (monmeros) que se combinan para formar polmeros: Polipptidos

Estructura general de los aminocidos

Estructura general de los aminocidos

Estructura general de los aminocidos


R

l NH3+ -- 2C 1COOl H -aminocidos: grupo amino sobre C


-aminocidos: grupo amino sobre C ..

Todos los aminocidos proteicos son -aminocidos

Cmo se diferencian los aa? por sus cadenas laterales R que son especficas

Clasificacin de los aminocidos


Biolgica

Esenciales:
Isoleucina Leucina Fenilalanina Valina

El organismo no los puede sintetizar o lo hace en una forma deficiente Metionina Lisina Treonina Triptfano Histidina*

No esenciales:
Alanina Cistena Glicina Tirosina Asparagina Glutamato Prolina Arginina*se Aspartato Glutamina Serina
Cistina = 2 cistena

Clasificacin de los Aa
De acuerdo a las propiedades fsico-qumicas de su cadena lateral R
1. Grupo no polar: Cadena hidrocarbonada u otro elemento qumico (S o N)
glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano y metionina

Clasificacin de los Aa
De acuerdo a las propiedades fsico-qumicas de su cadena lateral R

2. Grupo polar: grupos hidroflicos


1. R hidrfila neutra:
Grupos hidroflicos serina, treonina, cistena, asparagina, glutamina y tirosina

2. R hidrfila cida:

cido asprtico y cido glutmico

Aninicos 2 COOlisina, arginina e histidina.

3. R hidrfila bsica:
Catinicos NH3+

Clasificacin de los aminocidos


S la cadena lateral R es ramificada: valina, leucina, isoleucina

S el grupo R es aromtico:
fenilalanina, tirosina, triptfano e histidina.

Propiedades de los Aa
1. Sustancias anfteras
R COOH R COO- + H+ R NH3+ R NH2 + H+

Todos los aa son electrolitos dbiles, porque el grupo -amino y -carboxilo son ionizables
Los aa en solucin acuosa son capaces de ionizarse Dependiendo del pH: como un cido si el pH es bsico como una base si el pH es cido como un cido y una base a la vez si el pH es neutro

Propiedades de los Aa
2. Son bifuncionales
Poseen dos grupos funcionales: amino y carboxilo (bsico y cido) que pueden unirse para formar polmeros de longitud variable

3. Punto isoelctrico, pI, de un Aa


Es el pH en el cual este Aa no tiene carga elctrica neta. Forma dipolar neutra por igual nmero de cargas + y Alanina

Propiedades de los Aa
4. Estereoqumica de los Aa

Carbono quiral
Es aquel tomo de C tiene sus 4 sustituyentes distintos fijados a l, formando una molcula asimtrica El carbono asimtrico tiene 2 estereoismeros: Enantimeros

Propiedades de los Aa
Estereoisomera
Enantiomeros

Son imgenes especulares que no pueden superponerse una a la otra

Propiedades de los aminocidos


Todos los aa, excepto la glicina, pueden existir en forma de Enantimeros D y L Isomero D: grupo amino a la derecha del carbono quiral Isomero L: estn a la izquierda

Orientacinde Fischer (abierta)

Todos los Aa incorporados a las protenas son de la forma L Slo existen trazas de aa D en las paredes bacterianas

Propiedades de los Aa
Los isomeros pticos

Experimentalmente se pueden distinguir debido a que sus soluciones desvan el plano de la luz polarizada a la derecha (dextrgiros + ) a la izquierda (levgiros -)

5. Solubilidad de un Aa en agua es mnima en su punto isoelctrico

Propiedades de los aminocidos


6. Absorbancia ultravioleta
Los Aa con anillo aromtico en su cadena lateral con dobles enlaces conjugados, absorben luz UV visible (270 - 300 nm)

Fenilalanina, tirosina y triptfano Los aa con cadenas alifticas absorven en el UV lejano ( ms bajas)

7. Reacciones de identificacin

Los grupos funcionales y cadenas laterales de los Aa reaccionan con algunos agentes qumicos que los colorean y permiten identificarlos: Ninhidrina Fluorocromos: o-ftaldehdo y fluorescamina

Importancia biomdica de los Aa

Se deben consumir adecuadamente aa esenciales para mantener el crecimiento en los nios y conservar la salud

En forma de protenas, los aa realizan mltiples funciones: estructurales, hormonales, catalticas, tampones, reparadoras, regeneradoras, etc.

Los aa participan en funciones intracelulares muy diversas: transmisin nerviosa, regulacin del desarrollo celular, biosntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea

Importancia de los aminocidos en la nutricin


Las protenas vegetales y animales varan considerablemente en cuanto a proporciones de aa esenciales y no esenciales

Las protenas animales son de alta calidad porque contienen los 9 aa esenciales (- gelatina)

Las protenas vegetales individuales son de baja calidad porque contienen muy poco de los 9 aa esenciales o carecen de uno o ms de ellos (- soya)

Importancia de los aminocidos en la nutricin


La falta de un aa esencial impide la sntesis de protenas: se disponen de todos los aa esenciales o no se usa ninguno

El Aa limitante es el Aa esencial aportado en menor cantidad por la dieta, que limita la absorcin de otros Aa (lisinac y metioninag)

Las protenas complementarias es la combinacin proteica que compensa el dficit de Aa esenciales de cada protena: Dietas mixtas de alta calidad

Importancia biomdica de los aminocidos

Los aa estn presentes en los antibiticos polipptidos elaborados por microorganismos

Defectos genticos que conducen a trastornos en el metabolismo que producen graves alteraciones y muerte temprana