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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

QU SON LAS PROTENAS?


Son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno polmeros lineales construdos a partir de monmeros llamados aminocidos, que bajo condiciones fisiolgicas tienen una estructuratridimensional definida.

ENZIMAS

CATALIZADORES BIOLGICOS

Aumente la rapidez o velocidad de una reaccin qumica o sea, la velocidad de formacin del producto.

Los AMINOCIDOS son los precursores moleculares de las protenas y tienen una estructura comn.

(Voet, 2004) (Creighton 2000)

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

Carbono : Centro quiral


pticamente activos: Porque pueden rotar la luz polarizada en un
plano.

ACTIVIDAD OPTICA: poseen una asimetra tal que no pueden superponerse sobre su imagen en el espejo.
LD Las protenas contienen aminocidos de tipo L.

(Voet, 2004)

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

secuencia de aminocidos

a-hlice

plegamiento tridimensional

ensamblaje de subunidades

AA1

AA2

AA3

AA4

enlaces peptdicos

extremo amino libre N terminal

extremo carboxilo libre C-terminal

ESTRUCTURA PRIMARIA:

corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino terminal

carboxilo terminal

CUATRO NIVELES ESTRUCTURALES

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ESTRUCTURA PRIMARIA: FORMACIN DE UN ENLACE PEPTDICO

Una cadena polipeptdica consiste en una cadena lineal de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.

(Creighton 2000)

ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere al ordenamiento espacial de los aminocidos que se encuentran cerca en la secuencia. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sintesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria

(Creighton 2000)

- hlice:
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el NH- del cuarto aminocido que le sigue.

(Creighton 2000; Voet, 2004)

Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas diferentes A. lmina antiparalela
vista desde arriba

vista lateral

Los radicales de los aminocidos van sobre y bajo el plano medio de la lmina, en forma alternada. Es ms estable con aminocidos con R pequeos.

Forma-

Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.

(Creighton 2000; Voet, 2004)

ESTRUCTURA TERCIARIA Es su disposicin espacial; es decir, el plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el arreglo tridimensional de todos los aminocidos)

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina

Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las cadenas polipeptdicas se pueden ensamblar en estructuras de mltiples subunidades.

(se presenta en protenas que contienen ms de una cadena polipeptdica, conocidas como subunidades)
(Creighton 2000)

PUENTE DE HIDROGENO

INTERACCION HIDROFOBICA

ENLACE IONICO

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

La FUNCIN de una protenas es directamente dependiente de su estructura tridimensional.

Por lo tanto, LA ESTRUCTURA DICTA LA FUNCIN

Determina la especificidad de interaccin con otras molculas, Determina su funcin, Determina su estabilidad y tiempo de vida media

DESNATURALIZACIN

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. La mayora de las protenas biolgicas pierden su funcin biolgica cuando estn desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad cataltica, porque los sustratos no pueden unirse ms al sitio activo, y porque los residuos del aminocido implicados en la estabilizacin de los sustratos no estn posicionados para hacerlo.

(Cueto et all., 2007)

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza inica, 3. el pH, 4. la temperatura.

Desnaturalizacin de la estructura trimimensional con urea y reduccin de puentes disulfuro con 2-mercaptoetanol.

(Cueto et all., 2007)

puentes disulfuro

DENATURACIN urea + bmercaptoetanol PLEGAMIENTO


(se retiran los

agentes denaturantes)

cistenas

puentes disulfuro