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Cuando se ingieren en exceso, los aminocidos (aa) pueden servir como fuente de energa.

Para
que esto ocurra, deben perder sus grupos amino. Los esqueletos carbonados pueden seguir 2 caminos: 1. Convertirse en glucosa (gluconeognesis).

2.

Oxidarse a CO2 va Ciclo de Krebs.

La degradacin oxidativa de aa no es un proceso relevante en bacterias ni vegetales, pero es de suma importancia en animales superiores.

La velocidad de utilizacin y la proporcin de los diferentes aa utilizados depende de:

1. Disponibilidad de otros combustibles.

2. Disponibilidad de aa exgenos.

3. Necesidad del organismo de ciertos aa para la sntesis proteica.

4. Dependencia de aa esenciales.

5. Necesidad de aa especficos como precursores de otras biomolculas importantes.

En las protenas ingeridas.

La digestin de las protenas comienza en el estmago.


La pepsina hidroliza las protenas para dar lugar a pptidos y algunos aa libres. En el intestino delgado la quimiotripsina, la tripsina, las carboxipeptidasas A y B y la elastasa (entre otras enzimas) se encargan de obtener aminocidos libres. Los aa libres entran al torrente sanguneo y llegan al hgado, donde se metabolizan.

Una vez absorbidos, los aminocidos tienen diferentes alternativas metablicas:


1. Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de nuevas protenas especficas. 2. Transformacin en compuestos no proteicos de importancia fisiolgica.

3. Degradacin con fines energticos.

Los aminocidos NO SE ALMACENAN en el organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosntesis y degradacin de protenas corporales, es decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces.

Transferencia del grupo - amino al carbono de un - oxocido para obtener otro - oxocido y L- glutamato.

Alanina Arginina c. Asprtico Asparagina Cistena Fenilalanina Isoleucina Leucina

Transaminasas - oxocido (- oxoglutarato) - oxocido (anlogo del aa) L- Glutamato

Lisina
Triptfano Tirosina Valina

Todas las reacciones catalizadas por transaminasas son libremente reversibles.


Todas las transaminasas utilizan fosfato de piridoxal fosfato de piridoxamina (derivados de la vit. B6) como grupo prosttico*.

Estas enzimas se encuentran tanto en citoplasma como en mitocondria.


El glutamato obtenido en estas reacciones puede desaminarse directamente o donar su grupo amino para obtener aspartato, que a su vez participa en el ciclo de la urea.

Estructura de la glutamato- transaminasa humana.

* Algunas coenzimas estn unidas muy estrechamente a la molcula de la enzima, reciben entonces el nombre de grupos prostticos, y simplemente coenzima cuando la unin es dbil.

El glutamato formado por accin de las transaminasas puede ser desaminado rpidamente por accin de la Glutamato- deshidrogenasa (GDH) dependiente de piridina, presente tanto en citoplasma como en mitocondrias de hepatocitos.

L-Glutamato +

NAD+

(NADP+)

+ H2O

GDH

- oxoglutarato + NH4+ + NADH (NADPH)

Los grupos amino se separan en forma de iones Amonio.

La GDH puede emplear tanto NAD+ como NADP+ como aceptores de electrones.
El NADH formado se oxida nuevamente por medio de la cadena de transporte electrnico. GDH es estimulada por ADP, GDP y algunos aa; e inhibida por ATP, GTP y NADH.

La Acetil- CoA (Ac- CoA) es el punto de entrada principal al ciclo de Krebs. 11 aa se incorporan a travs de esta ruta. 5 son degradados por la va del piruvato. 5 va acetoacetil- CoA (Phe, Tyr, Leu, Lys y Trp).

2 (Thr y Leu) dan Ac- CoA directamente.


Leu y Trp rinden Acetoacetil- CoA y Ac- CoA como productos finales.

Los 4 aa que conducen a la formacin de piruvato son tambin gluconeognicos (por qu 4?)

Alanina + - oxoglutarato

piruvato + glutamato

La glicina se degrada principalmente a CO2, NH4+ y N5, N10- metilentetrahidrofolato por accin de la glicin- sintasa:

Gly + FH4 + NAD+

mFH4 + CO2 + NH3 + NADH +H+

Phe y Tyr son aa cetognicos (producen c. Acetoactico) y glucognicos a la vez.

Cofactores que participan en estas rutas:


Tetrahidrobiopterina (relacionada con el cido flico), cido ascrbico, Cu. La mayor parte de estas rutas son muy complejas, y muchos de los defectos genticos relacionados con el metabolismo de aa coinciden aqu.

Nombre Albinismo Alcaptonuria Fenilcetonuria Histidinemia Hipervalinemia

Enzima/Proceso defectuoso Tirosina 3-monoxigenasa c. Homogentsico 1,2 dioxigenasa Fenilalanina- 4- monoxigenasa Histidina- amoniaco- liasa Valina- transaminasa

A partir de Ile se obtienen Glu, Ac- CoA y Succinil- CoA

Ruta del Fumarato: 4 de los 9 tomos de Phe y Tyr se convierten en fumarato y entran as al ciclo de Krebs.

Ruta del Oxalacetato: Asp y Asn pueden entrar al ciclo de Krebs de esta manera.

Asn + H2O

Asparaginasa

Asp + NH3

Asp- Transaminasa

Asp + - oxoglutarato

Oxalacetato + Glutamato

El exceso de nitrgeno se excreta en una de las siguientes formas:

Amonio

Urea

cido rico

Amoniotlicos (animales acuticos)

Ureotlicos (animales terrestres)

Uricotlicos (pjaros y reptiles)

El NH3 originado por desaminacin es convertido a urea en el hgado. El proceso consume 4 enlaces fosfato (de alta E) por cada molcula de urea producida. Las reacciones del ciclo estn bicompartimentalizadas, algunas ocurren en la matriz mitocondrial y otras en el citosol. Las reacciones involucradas son: 1- Inicio de la biosntesis: Carbamil- fosfato- sintetasa. 2.- Formacin de Citrulina. 3.- Formacin de Argininosuccinato. 4.- Formacin de Arginina y fumarato. 5.- Formacin de Ornitina y urea.

La ecuacin general del ciclo es: 2 NH3 + CO2 + 3 ATP + 3 H2O Urea + 2 ADP + AMP + 4 Pi

En organismos amoniotlicos el amonio txico es neutralizado incorporndolo a glutamina; el exceso de sta se transporta a los tbulos renales, donde la glutaminasa la hidroliza para liberar el amonio y excretarlo por la orina.

Otras formas de excrecin de nitrgeno: 1. Las araas excretan nitrgeno en forma de guanina. 2. Algunos peces lo hacen en forma de xido de trimetilamina.

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