INHIBICIÓN ENZIMATICA

Inhibidor. Molécula que se une al Enzima reversible o irreversiblemente. (estos últimos usualmente se denominan INACTIVADORES)

Los inhibidores disminuyen o bloquean la catálisis. Km y Vmax se alteran de manera diferente

1. Inhibición reversible. Al eliminar el inhibidor se recupera la actividad
a. Inhibición competitiva. Se establece una competencia entre (S) e (I) por el enzima. I tiene estructura similar a S y por lo tanto compite por el sitio activo.

E + S  ES
+I Ki

E+ P
Vmax

EI
V=

1+ 1/[S] Km

(1+[I]/Ki)

El Km “aumenta”

Inhibición no competitiva. El inhibidor no se une al enzima en el sitio activo. Se forma un complejo terciario E + S  ES E+ P
+I

EI

 ESI
+S

+I
“Vmax. disminuye”

1 Vmax V= 1+[I]/Ki 1+Km/[S]

Inhibición incompetitiva. El inhibidor se fija sobre el complejo ES E + S  ES E+ P ESI
V=

1 V 1+[I]/[Ki] 1+1/[S] Km

1 1+[I]/Ki

v V

competitiva
+I

[Km] [K’m]

[s]

I
E

S

S
E

+

I
E

+I

1/K’m 1/V
1/Km

v Vmax

no competitiva

+I

[Km]

[s]

S

I

S

I

+I
1/v

1/Km

1/[s]

Inhibición irreversible. Supone una unión covalente entre E e I. No ha posibilidad de regeneración.

v

v T opt.

pH
Efecto del pH sobre la conformación del enzima

T + NH3 -H

+ NH3

- H+ + H+

+ NH3

- H+ + H+

+

.. NH2- H

.. NH2
COO

+

+ H+

COOH

COOH

COO

COO-

+ H+

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA. (alostérismo)
Un organismo debe regulación de la actividad catalítica Coordinar sus procesos metabólicos Responder a cambios en su entorno Crecer y diferenciarse

DE MANERA ORDENADA

1.

Control de la disponibilidad del enzima

La cantidad del enzima depende de la velocidad de síntesis y degradación del mismo.

2.

Control de la actividad del enzima

La actividad catalítica de un enzima puede regularse directamente mediante alteraciones de conformación o de estructura.

Allosterism The influencing of an enzyme activity, or the binding of a ligand to a protein, by a change in the conformation of the protein, by the binding of a substrate or other effector at a site (allosteric site) other than the active site of the protein.

¿Qué entendimos por cooperatividad ?

(co-operatividad)

MODELO SECUENCIAL

MODELO CONCERTADO

No olvidar.

Los desplazamientos terciarios y cuaternarios están íntimamente acoplados a través de contactos intersubunidades intensos que no pueden tener lugar independientemente.

MECANISMOS DE REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

alosterismo proteinas reguladoras modificacion covalente activacion proteolitica control de la expresion genica

Several conserved amino acids can be seen in the active sites of the serine proteases - the blue arrows indicate the catalytic triad

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