Enzimas: Definición, propiedades, clasificación, actividad.

Interpretación del potencial de las reacciones químicas. Energia es la capacidad para hacer trabajo.
Energía debida a la posición de un objeto ó energía que se obtiene de una reacción química

Energía potencial

Energía cinética

Energía debida al movimiento de un objeto

La energía potencial y cinética pueden interconvertirse.

Interpretación del potencial de las reacciones químicas. Energía es la capacidad para hacer trabajo.

Menos estable

Más estable

Un sistema gravitacional. La energía potencial que se gana al levantar un peso se convierte a energía cinéntica cuando el peso cae.

Interpretación del potencial de las reacciones químicas.

Energía es la capacidad para hacer trabajo.

Menos estable Cambio en la energía potencial IGUAL A energía cinética Más estable

Función de un automovil. Un combustible tiene alta energía potencial en comparación con los productos de combustion. Cuando el combustible se quema algo de su energía potencial se convierte en energía cinética para mover todo el sistema.

Algunas reacciones importantes (rompimientos de enlace)

Sustituciones nucleofílicas

Sustituciones nucleofílicas

Propiedades de los enzimas. 1. Son polímeros de condensación lineal de α-Lamino ácidos, (proteínas) que operan como catalizadores biológicos. 2. Casi todos son proteínas 3. Son sistemas transductores de energía

4. Son específicos
5. Son regulables 6. Incrementan la velocidad de reacción en ordenes de 106 a 1012
Estructura de la DNA polimerasa III.

DEFINICIONES
Catalizador es una sustancia que modifica las velocidades de una reacción química sin ser modificada en el proceso.

Los catalizadores aceleran las reacciones pero no afectan los equilibrios.

Experimentalmente se ha establecido que los enzimas son capaces de producir incrementos en la velocidad de reacción en varios órdenes de magnitud con respecto a lo observado a los mejores catalizadores químicos.
Este hecho experimental hizo suponer durante mucho tiempo que el origen biológico explicaba adecuadamente la diferencia. Hoy día está claro que los mecanismos catalíticos de los catalizadores biológicos son idénticos a los denominados catalizadores químicos y la diferencia en la respuesta es simplemente el diseño.

HISTORIA
 Se denominan enzimas a los catalizadores biológicos y es Wilhelm Kühne (1837-1900) quien da el nombre al derivarlo de la frase griega en zymē, que significa 'en fermento‘.  Pasteur planteó que la fermentación del azúcar hasta el alcohol por medio de unos “fermentos” presentes en las levaduras.  Además consideró que los “fermentos” eran inseparables de las células vivas.  Buchner logró separar los “fermentos” del material vivo, obteniendo alcohol, contradiciendo la sentencia de Pasteur.  Sumner en 1926 aisló y cristralizó la ureasa, encontrando que se trataba de un material completamente proteico y postuló que todos los enzimas eran proteínas.  Hoy se considera que con excepción de un pequeño grupo de naturaleza de los enzimas es proteica RNA, la

Estructura nativa y propiedades de un enzima.

Un enzima es entonces una unidad estructural que solo mediante la estructura nativa permite reconocer el concepto de enzima.


La estructura nativa implica una condición tridimensional que involucra no solo condiciones estructurales sino igualmente condiciones ambientales tales como pH y Temperatura.

Estructura nativa: disminuye la entropía y la energía.

Clasificación según estructura y cofactores.
Simples Solo proteína Fracción Proteica (apoenzima)

Proteica

Complejas (holoenzima)
Cofactor Enzima Si el cofactor está unido covalentamente a la fracción proteica se denomina grupo prostético No Proteica RNA

Cofactor

iones Compuesto Orgánico

Coenzima Complejos Organometálicos

Cofactores.

Algunos coenzimas y su relación con las vitaminas.

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS (según reacción que catalizan)

Clase 1. Oxidorreductasas. Catalizan rxns de Oxido-Reducción

AH2 + B

A + BH2

Clase 2. Transferasas. Catalizan la transferencia de grupos. Acilos, fosfato, fragmentos monocarbonados.

A-B + C

A + B-C

Clase 3. Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis A-B + H2O A-OH + BH

CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS (según reacción que catalizan)

Clase 4. Liasas. Catalizan la lisis de una molécula en dos o A-B A+B

la rxn inversa.

Clase 5. Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerización por reacciones intramoleculares. B A

Clase 6. Ligasas. Catalizan reacciones de condensación de dos o más moléculas a expensas de la lisis de ATP AMP + PPi ADP + Pi A+B A-B ATP

Para clasificar un enzima se recurre a dos hechos taxonómicos: El nombre sistemático y el número de clasificación. Para la reacción: ATP + D-glucosa → ADP + D-glucosa 6-fosfato

Nombre sistemático: ATP : glucosafosfotransferasa
indica que se transfiere un grupo fosforilo desde el ATP hasta la glucosa.

Número de la Comisión Enzimática (E.C. number): Número de cuatro dígitos donde:
Dígito 1: Digito 2: Dígito 3: Digito 4: Indica la clase del enzima (Proyección anterior) Indica la subclase. Indica el grupo (sustituyente) involucrado en la reacción. Indica el tipo de molécula sobre la que se opera en la Para el ejemplo anterior: EC 2.7.1.1

reacción.

Los números EC (Enzyme Commission numbers) representan un modelo de clasificación numérica para los enzimas que se basa en el tipo de reacción que catalizan.

En el sistema de nomenclatura de enzimas, cada número EC está asociado a un nombre recomendado para dicho enzima y por tanto los números EC codifican reacciones catalizadas por enzimas. Por ejemplo, enzimas diferentes (que proceden de organismos diferentes) que catalicen la misma reacción recibirán el mismo número EC.

Cada código de enzimas consiste en: Las letras EC seguidas por 4 números separados por puntos. Estos números representan una clasificación progresiva y más específica.

Centro activo
Pequeña porción de la estructura proteica donde se realiza la función (catálisis en los enzimas) aa de unión vs. aa catalíticos

Centro activo: aminoácidos en la estructura primaria

Centro activo: topología y ubicación del sustrato para la catálisis

Clasificación de los amino ácidos en el centro activo
Aminoácidos catalíticos (identificados por la letra C), directamente implicados en los cambios covalentes del sustrato durante la reacción enzimática y que están ubicados en el centro C. Aminoácidos de especificidad o contacto (e1, e2 ), participan en la unión del sustrato al enzima, pero no intervienen en cambios covalentes (en el centro F). Aminoácidos de conformación, no están relacionados con el proceso catalítico directamente, pero son necesarios para el mantenimiento de la estructura tridimensional del enzima.

Promiscuidad enzimática
Especificidad de función: Los enzimas catalizan solo un tipo de reacción. Especificada de sustrato (estereoespecificidad): Los enzimas pueden ser muy o poco estrictos. Quimiotripsina enzima poco estricto. b-galactosidasa enzima muy estricto.
R: Aa NH CH CH2 X: NH CH CO NH NHR´ (amida) (péptido)

e3
e2 e1
R CO-X

C2
OR´´ (éster) OH Aa NH CH CH2

C1

Modelos para la interacción enzima-sustrato

Llave y cerradura S S E E S

Ajuste inducido

S E

Compresión
S S

Distorsión S E

S E
E E

¿Cómo disminuye la energía de activación un enzima?

Interacciones efectivas.

Interpretación del aumento en la velocidad de reacción.

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