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UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR ORREGO UNIVERSIDAD PRIVADA DEL NORTE UNIVERSIDAD CÉSAR VALLEJO UNIVERSDIAD ALAS PERUANAS

FACULTAD DE CIENCIAS / MEDICINA CÁTEDRA DE MICROBIOLOGÍA Y BIOTECNOLOGÍA

AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Blgo. Dr. José González Cabeza
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01

Concepto

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Clasificación de las Proteínas

03

Aminoácidos: Unidades Estructurales de las Proteinas

04

Clasificación de los Aminoácidos.

05

Aminoácidos Esenciales.
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CONTENIDO
Concepto Clasificación de las Proteínas Aminoácidos: Unidades Estructurales de las Proteinas Clasificación de los Aminoácidos. Aminoácidos Esenciales. Propiedades de los Aminoácidos.

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CONCEPTO DE PROTEÍNAS
• La palabra proteína viene del griego = protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. • Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. • Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. • Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
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• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. • Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. • Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). • Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. • Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.
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Blgo. Dr. José González Cabeza

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas filamentosas

Holoproteínas

Proteínas globulares Cromo proteínas

PROTEÍNAS
Heteroproteínas

Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas
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Blgo. Dr. José González Cabeza

Aminoácidos: Unidades Estructurales de las Proteínas  Los AA son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.  Están compuestos siempre de C.  Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. O y N y además pueden presentar otros elementos. H.  Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. José González Cabeza 7 . Dr. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Blgo.  Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

José González Cabeza . Dr.a Numeración de los átomos de carbono de un aminoácido 8 Blgo.

José González Cabeza . Dr.9 Blgo.

Dr.Clasificación de Aminoácidos Hidrófobos Hidrófilos Ácidos Básicos Según la polaridad del radical AMINOÁCIDOS Alifáticos Según la estructura del radical Aromáticos Heterocíclicos Neutros Ácidos Básicos 10 Blgo. José González Cabeza .

Clasificación de aminoácidos . hay 8 que son esenciales para la especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. José González Cabeza . Aminoácidos con R polar  Sin carga. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos. Dr. que normalmente está ionizado negativamente.  De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 200 que no forman parte de las proteínas). Aminoácidos con R no polar  Hidrófobo. 11 Blgo. 4. 2. Presentan carboxilos en el radical R. Aminoácidos Básicos. Presentan un grupo amino en el radical R que se ioniza positivamente. aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas. 3.Según la polaridad del Radical 1. favoreciendo su solubilidad. Aminoácidos Ácidos. hidrófilos y pueden establecer puentes de hidrógeno con el agua.

José González Cabeza .12 Blgo. Dr.

13 Blgo. Dr. José González Cabeza .

14 Blgo. José González Cabeza . Dr.

2. 3. Dr. Ácidos. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros. pero no grupos carboxilo 2. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada. 3.Según la Estructura del Radical 1. ácidos y básicos. generalmente relacionada con el benceno.Clasificación de Aminoácidos . generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno. además. 1. grupos —COOH y —NH2. Neutros. Si el radical R tiene grupos amino. José González Cabeza . Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada. Básicos. Aminoácidos Aromáticos. Aminoácidos Alifáticos. 15 Blgo. Aminoácidos Heterocíclicos. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino. que puede tener. Si el radical R presenta grupos carboxilo. pero no amino.

Dr.16 Blgo. José González Cabeza .

17 Blgo. José González Cabeza . Dr.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES  Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden sintetizarlos todos)  Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y energéticamente costosas. Dr. por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtenerlos en los alimentos). José González Cabeza . • EN ADULTOS: 8 – Fenilalanina – Isoleucina – Leucina – Lisina – Metionina – Treonina – Triptófano – Valina • EN NIÑOS los anteriores y: – Arginina – Histidina Blgo.

Dr.AMINOACIDOS ESENCIALES Metionina Valina (Histidina) Valina (V) Leucina (L) Treonina (T) Metionina (M) Treonina Fenilalanina Maiz Leucina Isoleucina Triftófano Lisina Triptófano (W) Isoleucina (I) Fenilalanina (F) Lisina (K) Frejol y otras leguminosas 19 Blgo. José González Cabeza .

José González Cabeza . el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no. A pH alcalino. A pH ácido. que permanece en equilibrio con la forma no iónica. 2. Compuestos cristalinos. 6. 3. Este estado varía con el pH. Esto se debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar. llamada zwitterion. Presentan un comportamiento químico anfótero. el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. Dr. Son solubles en agua. 4. Los AA son compuestos sólidos. 20 Blgo. Presentan un elevado punto de fusión. Tienen actividad óptica.PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 1. 5.

pH BAJO = ACIDO pH ALTO = ALCALINO 21 Blgo. Dr. José González Cabeza .

22 Blgo.Actividad óptica de los Aminoácidos  Todos los aminoácidos. los aminoácidos presentan actividad óptica. se denomina dextrógiro (+).  Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha. presentan el carbono α asimétrico. Dr. salvo la glicocola o glicina. y si lo hace hacia la izquierda. es decir. un grupo carboxilo. José González Cabeza . un radical R y un hidrógeno. ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino.  Debido a esta característica. levógiro (—). son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

si se encuentra a la izquierda. mientras que. y todas las proteínas están formadas por aminoácidos L. la forma L es la más abundante.  La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. el grupo — NH2 queda situado a la derecha. José González Cabeza . de forma que el grupo carboxilo quede arriba.  En la naturaleza. poseerá una configuración L. un L-aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro. Dr. los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Por ello. e igual ocurrirá con la configuración D.Estereoisomería de los Aminoácidos  Debido a la presencia del carbono asimétrico.  Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio. 23 Blgo.

quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez. 24 Blgo.  En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente. quedando como -COO). es decir. apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion. como un ácido (los grupos -COOH liberan protones.Comportamiento Químico: Propiedades Ácido-básicas  En disolución acuosa. Dr. dependiendo del pH. José González Cabeza . como una base (los grupos -NH2 captan protones. pueden ionizarse. los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero.

 El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra. con tantas cargas positivas como negativas. Blgo. La forma dipolar. ya que se comporta como un ácido o como una base según le convenga al organismo. capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido. José González Cabeza 25 . se denomina punto isoeléctrico. Dr.  El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH. en un medio ácido.

El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero 26 Blgo. José González Cabeza . Dr.

José González Cabeza . Dr. los aminoácidos se numeran desde el N-terminal. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. 27 Blgo.Enlace Peptídico 1. 3. los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano. En un enlace peptídico. con distancias y ángulos fijos. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace. Por convenio. 2.

José González Cabeza .Enlace Peptídico 4. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. 5. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble. Dr. presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Esto le impide girar libremente. los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico. es decir. 28 Blgo.

Dr. José González Cabeza .29 Blgo.

José González Cabeza . el numero de arreglos posibles de aminoácidos va mas a la de la imaginación. pero aun en este caso. el numero de combinaciones de 30 las proteínas es muy grande.Debido a que solamente se encuentran 20 aminoácidos en la proteínas y a que la cadena de proteínas puede estar formada por cientos de aminoácidos. Blgo. La naturaleza hace solo uso de algunas de estas combinaciones. Dr.

José González Cabeza 31 . • Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal).Péptidos y Oligopéptidos de Interés Biológico Existen algunos péptidos cortos con función biológica. Entre ellos podemos citar: • El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas). • Los decapéptidos tirocidina. la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre. gramicidina y valinomicina (antibióticos). Blgo. Dr.

ESTRUCTURA PRIMARIA 2. ESTRUCTURA TERCIARIA 4.ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: 1. ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. ESTRUCTURA SECUNDARIA 3. José González Cabeza . Dr. 32 Blgo.

José González Cabeza .  Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. 33 Blgo.  La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.Estructura Primaria  La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Dr.

El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes. 34 Blgo. José González Cabeza .Estructura Primaria  La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. Dr. como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

(a) Eritrocito normal Hemoglobina normal 1 2 3 4 5 6 7 … 146 (b) Célula falciforme Hemoglobina de célula falciforme 1 2 3 4 5 6 7 ….146 35 Blgo. José González Cabeza . Dr.

Dr. José González Cabeza .Estructura Primaria 36 Blgo.

Dr. José González Cabeza .37 Blgo.

 Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice. 38 Blgo. José González Cabeza . la hélice de colágeno y la conformación β o lámina plegada β.Estructura Secundaria  La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman. y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces. adquieren una disposición espacial estable.  Los aminoácidos. Dr. a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas. la estructura secundaria.

Conformación β (Hoja plegada).  Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales.  Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios.Estructura Secundaria  Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.  Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien definida: los enroscamientos aleatorios o “ad-random”. 39 Blgo. José González Cabeza . Dr. existen otras menos frecuentes.  La estructura secundaria puede ser: Conformación α (Hélice).

Dr.40 Blgo. José González Cabeza .

41 .En la estructura terciaria de una proteína globular típica se mezclan segmentos de hélice α con segmentos de enrollamiento al azar en los puntos donde se dobla la hélice.

42 Blgo.  Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice.α-hélice  Estructura en forma de bastón. José González Cabeza . Dr.  Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitivo carboxilo.

Dr.Hélice alfa Lamina Beta 43 Blgo. José González Cabeza .

los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido. José González Cabeza .6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia la derecha.  Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue. Dr. y los hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido contrario.  En la α-hélice.  La α-hélice presenta 3.α-hélice  La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. 44 Blgo.

 Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno. 45 Blgo. José González Cabeza . Dr. debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. por lo que se forma una hélice más extendida. mas alargada que la α-hélice.Hélice de colágeno  El colágeno posee una disposición en hélice especial. con sólo tres aminoácidos por vuelta.

Hélice de colágeno  Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas. José González Cabeza 46 . Dr.  Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el del «hombre de goma» o el Síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles.  Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Blgo. para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice.

Hélice de colágeno 47 Blgo. José González Cabeza . Dr.

Dr. José González Cabeza . Blgo.  Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de 48 las hojas.Conformación-β  Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

 No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.Conformación-β  Los aminoácidos forman una cadena en forma de zig-zag.  Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma. en los que participan todos los enlaces peptídicos.  Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas. que ahora han quedado próximos. antes distantes. paralela y antiparalela. Dr. se pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios. José González Cabeza . Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes. 49 Blgo. dando una gran estabilidad a la estructura. Esto da lugar a una lámina en zig-zag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

Dr.Conformación-β ANTIPARALELA PARALELA 50 Blgo. José González Cabeza .

Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas al lado de las otras. José González Cabeza . dando lugar a una lámina bidimensional.Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de una cadena peptídica adyacente. Dr. 51 Blgo.

y la elastina del tejido conjuntivo. dan lugar a proteínas filamentosas alargadas.Conformación-β  Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β alternados con segmentos de estructura en αhélice.  En general. cuernos. José González Cabeza . que forma una red deformable por la tensión. las proteínas que se quedan en la estructura secundaria. la fibroína del hilo de seda y de las telarañas.: La α-queratina del pelo.  Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas.  Ej. etc. 52 Blgo. Dr. uñas. plumas.

después abajo del mismo. Dr. de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. primero arriba del eje de la lamina. y así sucesivamente. 53 Blgo.  Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan.Conformación-β Características de la Hoja plegada (beta-lamina):  Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro. José González Cabeza .  Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada.

 La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.Giros β  Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β. Son secuencias cortas. 54 Blgo. Dr. José González Cabeza . Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.  AA como Asn. con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.  Sirven para que la proteína adopte estructuras más compactas.

 Puentes Disulfuro.  Esta estructura está altamente influenciada por la estructura 55 Blgo. José González Cabeza . Dr.  Puentes de Hidrógeno.  Uniones de Van der Waals.  Interacciones salinas.  Funciones de las proteínas dependen del plegamiento que adopten.Estructura Terciaria  La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.  Las interacciones en el plegamiento de la estructura secundaria son:  Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.

Dr.  La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Estructura Terciaria Lámina β Hélice α 56 Blgo. etc.  Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. enzimáticas. Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. hormonales. Esto les permite realizar funciones de transporte. José González Cabeza .

Residuos hidrofóbicos Residuos polares 57 Blgo. José González Cabeza . Dr.

G.N.Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria H CH2 HO H CH2 Y Aceptores HN N HO CH R S.T Donadores H H N CH2 H H H N H C NH K C. Dr.Q C N. José González Cabeza .Q Blgo.M CH2 S R R NH2+ O H H R H O N C E.

Dr. José González Cabeza .Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria K R CH2 NH3 CH2 NH NH2 C NH2 D.E OOC CH2 H CH2 NH HN Blgo.

José González Cabeza . Dr.Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro S S Blgo.

José González Cabeza .Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida H N H C N H O N H N C O D. Dr.E O C R C O H N R K N H O C R H N C O Blgo.

Dr. José González Cabeza .Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria 62 Blgo.

 Existen combinaciones estables. se considera que los dominios estructurales han servido como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares. al acercarse.  Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o “cuellos”.  En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa. al separarse dos dominios. Así. lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. 63 Blgo. En los tramos rectos. permiten la introducción de la molécula de sustrato y. la cadena polipeptídica posee estructura secundaria de tipo α-hélice o β-lámina.  Evolutivamente. compactas y de aspecto globular de α-hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Dr. José González Cabeza . la fijan para actuar sobre ella.  Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

“Atravesar” la membrana plasmática. 64 Blgo. Contiene el sitio catalítico (enzimas). Enlazar al DNA (en factores de transcripción). José González Cabeza .Funciones de los Dominios: A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la proteína:     Enlaza a un pequeño ligando.  Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína. Dr.

Dr. José González Cabeza .65 Blgo.

• Tetrámero como la hemoglobina. Según el número de protómeros que se asocian. idénticas o no. etc).Estructura cuaternaria 1. • Pentámeros. 66 Blgo. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) 3. • Polímeros. para formar un complejo proteico. La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana. los filamentos de actina y miosina de las células musculares. 2. que consta de 60 subunidades proteicas. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: • Dímeros. como la RNA-polimerasa. cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. José González Cabeza . Dr. como la hexoquinasa. (cápsida del virus de la poliomielitis.

Interacciones salinas. en el caso de las inmunoglobulinas. José González Cabeza .Estructura Cuaternaria  Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: Interacciones hidrofóbicas. Dr. En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro. 67 Blgo. Fuerza de Van der Waals. Puentes de hidrógeno.

68 Blgo. José González Cabeza . Dr.

69 .

Blgo. Dr. José González Cabeza .

 Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:  Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas. con lo que disminuyen los errores en la síntesis de la estructura.  Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes. 71 Blgo. ya que las subunidades se asocian por enlaces débiles. Dr.  El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente.  Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas. José González Cabeza .El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras presenta varias ventajas:  Reduce la cantidad de información genética necesaria.

Interacciones hidrofóbicas. PRIMARIA Combinación ilimitada de aminoácidos. SECUNDARIA Hélice Hoja Plegada Puente de Hidrógeno TERCIARIA Globular Fibrosa Puente de Hidrógeno.EN RESUMEN. salinas. electrostáticas. LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA. José González Cabeza Asociación 72 . Dr. Unión Peptídica Secuencia Conformación Blgo. CUATERNARIA Subunidades iguales Subunidades distintas Fuerzas diversas no covalentes.

 El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. José González Cabeza .PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS  Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y. Dr. tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. por tanto. 73 Blgo.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Solubilidad Desnaturalización y renaturalización Especificidad Capacidad amortiguadora De función De especie 74 Blgo. José González Cabeza . Dr.

al ionizarse. la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas. Capa de moléculas de agua 75 Blgo.Solubilidad  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular. José González Cabeza . por lo que al disolverse. establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. temperatura. A pesar de ser solubles.  La solubilidad depende del pH.  La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que. la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. concentración iónica. Así. lo que provocaría su precipitación. dan lugar a disoluciones coloidales. Dr.

terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Blgo.Desnaturalización y Renaturalización  Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria. acompañada frecuentemente de precipitación. Dr.  Consecuencias inmediatas son:  Disminución drástica de la solubilidad de la proteína. José González Cabeza .  Alteración de sus propiedades hidrodinámicas.  Pérdida de todas sus funciones biológicas.

Altas concentraciones de sal y extremos de pH. otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15°C. QUÍMICOS: Todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. José González Cabeza . 3. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60°C.Agentes Desnaturalizantes I.Detergentes. Dr. 2.Reactivos de grupos -SH Blgo.Urea y guanidina a altas concentraciones. II. 2.Radiaciones. FÍSICOS 1. 4.Calor.

Agentes desnaturalizantes HOCH2 CH2 SH 2-mercaptoetanol NH2 C O Urea NH2 CH2 SH HOCH HCOH CH2 SH Ditiotreitol (DTT) NH2 C NH Guanidina NH2 O O S OO Dodecilsulfato sódico (SDS. laurilsulfato) Blgo. José González Cabeza . Dr.

Dr.79 Blgo. José González Cabeza .

aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos). incluso.Especificidad La especificidad es doble:  De Especie. a una gran variabilidad de proteínas. Especificidad de Especie En su secuencia de aminoácidos. durante la evolución. es decir. Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.  De Función. son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas 80 Blgo. Las diferencias entre proteínas homologas. las proteínas presentan dos tipos de sectores: • Sectores estables • Sectores variables. con la misma función. José González Cabeza entre especies emparentadas. Dr. lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que. Ello ha dado lugar. .

81 Blgo.  La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas. para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta.  Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto dificultar la función. Dr. José González Cabeza .Especificidad de Función La especificidad también se refiere a la función.  Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente. por ejemplo. catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

liberar o retirar protones (H+) del medio. tienen un comportamiento anfótero. al estar constituidas por aminoácidos. por tanto. José González Cabeza . Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio.Capacidad Amortiguadora Las proteínas. ya que pueden comportarse como un ácido o una base y. 82 Blgo. Dr.

Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Proteínas filamentosas Holoproteínas Proteínas globulares Cromoproteínas PROTEÍNAS Glucoproteínas Heteroproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas 83 Blgo. Dr.CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: • Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. • Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. José González Cabeza . que se denomina "grupo prostético”.

Son moléculas largas y fibrosas que se agregan para formar fibras grandes. ác. Vitelina Succinato Dhasa D-aminoácido oxidasa Citocromo oxidasa Alcohol deshidrogenasa 84 Blgo. H4 Colágeno Elastina PROTEINAS SIMPLES ALBUMINAS Son solubles en agua. fuertemente básicas. Son ricas en S. Son insolubles en agua.Lipoproteinas  -Globulinas Caseína. con gran proporción de aminoácidos como lisina y arginina. H2A. Son solubles en soluciones salinas. Están unidas al DNA. Son muy insolubles. H2B. galactosa. H3. Forman parte de tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física GLOBULINAS HISTONAS ESCLEROPROTEINAS PROTEINAS COMJUGADAS PROTEINA NUCLEOPROTEINAS RNA GRUPO PROSTETICO Fosfolípidos.CARACTERÍSTICAS PROTEÍNA EJEMPLOS Ovoalbúmina Lactoalbúmina Ovoglobulina Lactoglobulina H1. lípidos neutros Hexosamina. colesterol. José González Cabeza . pero se disuelven en soluciones salinas diluidas. manosa. Dr. pueden ser precipitadas de la solución por el agregado de sales a alta concentración. siálico Fosfato esterificado a restos de serina Flavín nucelótido Fe (OH)3 Fe y Cu Zn EJEMPLOS Ribosomas LIPOPROTEINAS GLUCOPROTEINAS FOSFOPROTEINAS FLAVOPROTEINAS METALOPROTEINAS . Precipitan más fácilmente que las albúminas por adición de sales.

José González Cabeza .CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION Tipos y ejemplos Enzimas Hexocinasa Lactato Deshidrogenasa Ribonucleasa Tripsina Hormonas Fosforila a la glucosa Deshidrogena al lactato Cataliza la hidrólisis del ác. adrenocorticotropa Hormona del crecimiento Insulina Proteínas reguladoras Calmodulina Troponina C Proteínas de reserva Caseína Ferritina Ovoalbúmina Regula la síntesis de corticosteroides Estimula el crecimiento de huesos Regula el metabolismo de la glucosa Modulador intracelular fijador de calcio Fijador de calcio que regula la contracción en el músculo Proteína de la leche Almacenamiento de hierro en bazo Proteína de la clara de huevo 85 Blgo. Dr. ribonucleico Hidroliza algunos péptidos Localización y función Horm.

plumas.Queratina Piel. conectivo fibroso (tendones. sanguínea Componente del mecanismo de coagulación Tj. José González Cabeza .Tipos y ejemplos Proteínas transportadoras Albúmina sérica Beta-lipoproteína Hemoglobina Mioglobina Proteínas contráctiles Actina Dineína Miosina Anticuerpos Fibrinógeno Trombina Proteínas estructurales Colágeno Elastina Localización y función Transporta ácidos grasos en la sangre Transporte de lípidos en sangre Transporte de O2 en la sangre. Transporte de O2 en músculo Filamentos móviles de las miofibrillas Cilios y flagelos Filamentos estáticos de las miofibrillas Forman complejos con las proteínas extrañas Precursor de la fibrina en la coagulac. Dr. uñas y pezuñas 86 Blgo. hueso y cartílago) Tejido conectivo elástico (ligamentos) Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa a.

Son responsables de la actividad celular 1. gliadina (trigo). Prolaminas: Zeína (maíza). Forman estructuras compactas. ovoalbúmina (huevo). 87 Blgo. Ligasas. prolactina. Transferasas . solubles en agua o disolventes polares. Hormonas: Insulina. tirotropina 5. casi esféricas. orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre). hordeína (cebada) 2.HOLOPROTEÍNAS Globulares: Más complejas que las fibrosas. Enzimas: Hidrolasas. Gluteninas: Glutenina (trigo). Liasas. HMG. Oxidasas. Dr. lactoalbúmina (leche) 4. José González Cabeza . 3.

Colágenos: en tejidos conjuntivos. formando haces paralelos. cartilaginosos 2. (arañas. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras 1. 3. cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. José González Cabeza . uñas. insectos) 88 Blgo. ordenadas en una Fibrosas: sola dimensión. Fibroínas: En hilos de seda. Forman estructuras alargadas. plumas. Dr.HOLOPROTEÍNAS Más simples que las globulares.

mioglobina que transportan oxígeno. de color azul y que contiene cobre). La caseína de la leche. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas: Hemoglobina. que transportan lípidos en la sangre. hormona luteinizante. anticuerpos.HETEROPROTEÍNAS 1. 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina. ribosomas. 89 Blgo. baja y muy baja densidad. Dr. Glucoproteínas: Ribonucleasa mucoproteínas. Lipoproteínas: De alta. José González Cabeza . 4. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. 2. que transportan electrones b) No Profirínicas: Como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos. citocromos. histonas y protaminas de eucariotas. 5.

Estructural 2. Transporte 6. Función homeostática 8. Actividad contráctil Blgo. Defensiva 5. Reserva 7. Anticongelante 9. José González Cabeza 90 .FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS: 1. Hormonal 4. Dr. Enzimática 3.

en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). etc. que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. Es una disolución 91 viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. uñas.  La elastina.Estructural Es una de las funciones más características:  Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.  Otras.  La fibroína. de los cilios y flagelos. que forma la seda y las telas de arañas. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K).  Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células. Dr. que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos. las fibras del huso.  La queratina. escamas de reptiles. como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. Blgo.  El colágeno. José González Cabeza . plumas.

Hormonal • Insulina y glucagón. • Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. • Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis. • Calcitonina. Defensiva • Inmunoglobulina. • Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. Dr.yJosé González Cabeza 92 . trombina fibrinógeno Blgo.Enzimática • Es la función más importante.

Transporte • Además de las proteínas transportadoras de las membranas. • La seroalbúmina transporta ácidos grasos. la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Dr. 93 Blgo. existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. José González Cabeza . • Hemoglobina. • Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. • Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). fármacos y productos tóxicos por la sangre.

las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. Función homeostática Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo.Reserva En general. Dr. 94 Blgo. No obstante. algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo. José González Cabeza . son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.

responsables de la contracción muscular.Función contráctil El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: • la dineína. • la actina y miosina. en cilios y flagelos. 95 Blgo. Anticongelante Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos. José González Cabeza . Dr.

MODIFICACION Y DEGRADACION DE LAS PROTEINAS Proteína plegada Chaperonas Polipéptido Completo liberado Blgo. El plegamiento de las proteínas in vivo requiere la ayuda de dos tipos de proteínas especiales:  Las chaperonas moleculares (proteínas Hsp 70) se fijan a los polipétidos nacientes que emergen de los ribosomas e impiden su plegamiento erróneo. Las chaperoninas. cubren las proteínas parcialmente plegadas o mal plegadas en una cavidad semejante a un barril. PLEGAMIENTO. José González Cabeza . Dr. y le proporcionan tiempo adicional para que alcancen un plegamiento correcto.

Blgo. José González Cabeza gonzalezbiotec@hotmail.…muchas gracias.com 97 .com www.gonzalezcabeza. Dr.

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José González Cabeza . Dr.102 Blgo.

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 Las alteraciones de las proteínas pueden ser de dos categorías: modificación química y procesamiento.  La modificación química incluye la unión de un grupo químico a los grupos terminales amino o carboxilo, o a los grupos reactivos de las cadenas laterales de los residuos internos
Modificación Fosforilación Glicosilación Metilación Hidroxilación Prenilación Palmitoilación Miristoilación Sitio Target Ser, Tre, Tri Asn, Ser, Tre Arg, Lis, His, Glu Pro, Lis, Asn, Asp Cis Cis N-terminal
OH O C CH NH 2 H2 C H2 C H2 C H2 C NH 2 O

Proceso celular Señalización activación Actividad proteica Reparación proteica, quimiotaxis Estructura del colágeno Señalización, oncogenesis Asociación a membrana Asociación a membrana
OH C CH NH 2 H2 C H2 C H2 C H2 C H N C

Ej. Acetilación de lisina

Blgo. Dr. José González Cabeza

O

José González Cabeza . Los mecanismos citosólicos para la degradación de proteínas involucra que ciertas secuencias internas marquen las proteínas del citosol para el agregado de ubiquitina y la posterior proteólisis dentro de un proteosoma. La principal vía extracelular es el sistema de proteasas digestivas. Una de las principales vías intracelulares es la degradación por enzimas lisosomales. Dr. exopeptidasas. • • • Blgo.El procesamiento incluye eliminación de segmentos peptídicos y suele ser irreversible • • La degradación de proteínas puede realizarse por vías extra e intracelulares. Las células poseen varías vías proteolíticas intracelulares para degradar proteínas mal plegadas o desnaturalizadas o proteínas normales cuya concentración debe disminuir. que en el intestino degradan las proteínas ingeridas a polipéptidos Ej.

de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina. en las fibrillas amiloides. administración de insulina a pacientes con diabetes mellitus). Blgo.IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS 1. de proteínas insolubles. Dr. son responsables de enfermedades importantes. etc. cada una caracterizada por cambios neurológicos patológicos. José González Cabeza . y pueden emplearse para corregir los estados de deficiencias correspondientes (ej. Energética: 4 kcal/g Función estructural o plástica. no reemplazable por otros principios de la dieta. 2. enzimas. que se traducen en la deposición. Las hormonas importantes son péptidos. Cambios en la estructura secundaria-terciaria. contráctiles y móviles. 4. como la enferm. 3. Las miles de proteínas presentes en el cuerpo humano realizan diversas funciones (estructurales. 2.

que depende de la masa y de la forma. Dr. Las técnicas más comunes para purificar y analizar proteínas son la centrifugación.PURIFICACION Y DETECCION DE PROTEINAS Es posible aislar proteínas sobre la base de diferencias de las propiedades físicas y químicas. José González Cabeza . * La centrifugación separa las proteínas sobre la base de la velocidad de sedimentación. Blgo. la electroforesis y la cromatografía.

José González Cabeza . las que difieren en carga. Blgo. en columnas de intercambio iónico y las que difieren en las propiedades de fijación del ligando. Dr. Las proteínas que difieren en masa se separan en columnas de filtración en gel. en columna de afinidad.• La cromatografía líquida separa las proteínas sobre la base de la velocidad de desplazamiento a tráves de una columna en la que hay perlas esféricas empaquetadas.

La electroforesis en gel de poliacrilamida puede separar cadenas polipeptídicas que difieren en un 10% en el PM. o incluso menos. Dr. Blgo. José González Cabeza .• La electroforesis en gel separa las proteínas sobre la base de la velocidad del desplazamiento ante la aplicación de un campo eléctrico.