PROTEINAS Y AMINOACIDOS ESTRUCRURA, FUNCION Y CLASIFICACION

Protenas
Las

protenas son biomolculas formadas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Son polmeros de molculas que reciben el nombre de aminocidos. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdico. La union de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla de protena.

AMINOCIDOS
Compuesto orgnico que se caracterizan por poseer un grupo

carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2), que acta como uno de los bloques de construccin de protenas. Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos.

CLASIFICACION METABOLICA DE LOS AMINOCIDOS

1. Aminocidos Glucognicos: se pueden convertir en glucosa como Glicina Alanina, serina, cistena Aspartato, aspargina Glutamato, glutamina Prolina, histidina , arginina Metionina Treonina Valina 2. Aminocidos Cetognicos: se pueden convertir en cuerpos cetognicos Leucina

3. Aminocidos Glucognicos y Cetognicos: se pueden convertir en glucosa y cuerpos cetognicos Isoleucina, Fenilalanina, tirosina, Triptfano, lisina

CLASIFICACION QUMICA DE AMINOCIDOS

AMINOCIDOS APOLARES NEUTROS Son hidrfobos Su grupo R puede ser cadena hidrocarbonada o aliftica o

aromtica: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina, Cistena y Prolina
AMINOCIDOS POLARES Son hidrfilos , formando enlaces con el hidrgeno Serina, Treonina y Tirosina tiene un grupo hidroxilo polar que

enlace fcilmente al H El grupo hidroxilo OH de la serina y treonina forman steres que fcilmente se unen a los carbohidratos La Aspargina y la Glutamina poseen un grupo amida NH2 muy polar haciendo enlaces de H y estabilizando fuertemente a las protenas

 AMINOCIDOS CIDOS El cido Asprtico y el cido Glutmico poseen cadenas

laterales con carboxilos, por lo tanto poseen pH cargados hacia la negatividad o acidez
AMINOCIDOS BSICOS Lisina, Arginina e Histidina A pH fisiolgicos tiene carga positiva pH (NH3)ligeramente

alcalinos Forman enlaces inicos con loa aminocidos cidos Lisina forma parte del colgeno Arginina posee un grupo guanidino C=NH2 altamente bsico pH 12.5 Histidina es una base dbil pH 7 y es altamente amortiguadora

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

OTRA CLASIFICACION
Dentro

de los aminocidos que forman aminocidos esenciales y no esenciales.

protena

hay

Los primeros pertenecen a aquellos que el organismo humano

no puede sintetizar en cantidad suficiente y, por lo tanto, debe tomarlos externamente de los alimentos; en cambio, de los no esenciales el organismo puede disponer a partir de otros.

Los aminocidos esenciales son: isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, valina, y quizs tambin histidina (en ltimas investigaciones se sugiere que puede ser tambin esencial).

Aminocidos Esenciales
Isoleucina:. Funcin: Junto con la Leucina y la hormona del Crecimiento

intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.

Leucina Funcin: Junto con la Isoleucina y la hormona del Crecimiento

interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.

Lisina

Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas.

 Metionina Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el

principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,

fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas.

Triptfano Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin

hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo.

 Treonina Funcin: Junto con la con la Metionina y el cido Asprtico ayuda al

hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.

Valina Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno

Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio de

nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunolgico.

AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un

carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.

Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos metablicos del

Sistema Nervioso Central (SNC).

Asprtico: Funcin: Es muy importante para la desintoxicacin del hgado y su

correcto funcionamiento. El cido asprtico se combina con otros aminocidos formando molculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguneo.

 Citrulina Funcin: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco.

Cistina Funcin: Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los

aminocidos anteriores. La cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.

Glutamina Funcin: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de

la glucosa por el cerebro.

Glutamnico Funcin: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso

Central y acta como estimulante del sistema inmunologico.

Glicina Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un

componente de numerosos tejidos del organismo.

 Histidina Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento

y algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardiovascular.

Serina

Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos.

Taurina Funcin: Estimula la hormona del Crecimiento en asociacin con otros

aminocidos, est implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
Tirosina Funcin: Es un neurotrasmisor directo y puede ser muy eficaz en el

tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.

 Ornitina Funcin: Es especfico para la hormona del Crecimiento en asociacin con

otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo), la ornitina tiene una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.
Prolina Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene

gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos

Homocistena Funcin: Precursor de cistena, obtiene sus esqueletos carbonados A partir

del glicerato 3-fosfato La homocisteina se convierte en metionina con requerimiento de B12 y en otra ruta en Cistena
Cistena Funcin:

Junto con la cistina, la cistena est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

COMPORTAMIENTO QUIMICO DE LOS AMINOACIDOS

ANFOTEROS:
El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). PUNTO ISOELECTRICO:
El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.

ENLACE PEPTDICO
Las Protenas y los pptidos estn formados por aminocidos

que se unen mediante un enlace peptdico. El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

ENLACE PEPTDICO

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

FUENTES ALIMENTICIAS DE PROTEINAS

Protenas Animales: Leche, Carne y Huevo son

protenas con valor biolgico alto contienen todos los aminocidos esenciales y no esenciales para producir una nueva protena en el cuerpo humano
Protenas Vegetales: Los Cereales y las leguminosas

son fuentes de protenas con valor biolgico bajo debido a que su nivel de aminocidos es deficiente

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURAL Glicoprotenas que forman parte de las membranas Las Histonas que forman parte de los cromosomas El Colgeno, del tejido conjuntivo fibroso La Elastina, del tejido conjuntivo elstico. La Queratina de la epidermis ENZIMATICA

Son las ms numerosos y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas por ejemplo: DNA-polimerasa Replica y repara el DNA Hexoquinasa Fosforila la glucosa Citrocomo -c Transfiere electrones

HORMONAL

Insulina y glucagon Regulan el metabolismo de lpidos Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos Calcitonina Interviene el metabolismo del Ca2+ Hormona adrenocorticotrpica Regula la sntesis de corticoesteroides Inmunoglobulina Trombina y fibringeno Hemoglobina Hemocianina Seroalbumina sangre Protena protectora Precursores de la coagulacin sangre Transporta el O2 Transporta el O2 en invertebrados Transporta cidos grasos en

DEFENSIVA

TRANSPORTE

RESERVA
Ovoalbmina, de la clara de huevo Ferritina: reserva de He en Bazo Gliadina, del grano de trigo Casena, de la leche

CLASIFICACION DE PROTENAS
Holoprotenas o Protenas simples: Formadas solamente por aminocidos. Protenas globulares fibrosa Ejemplo: Glutelinas, Prolaminas, y Escleroprotenas su hidrlisis produce solamente aminocidos Heteroprotenas o Protenas Conjugadas: Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina grupo prosttico . Ejemplo: Porfiroprotenas, Cromoprotenas, Glucoprotenas, Lipoprotenas, Nucleoprotenas Protenas Derivadas: Resultan del desdoblamiento de protenas conjugadas y/o desnaturalizacin protenica. Ejemplo: Histonas, Peptonas etc.

PROTEINAS SIMPLES
GLOBULARES
Prolaminas: Zena (maz), Gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona de crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas.. Etc.

FIBROSAS
Colgenos: Matriz de tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,

cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

PROTENAS COMPUESTAS
Glucoprotenas Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Cromoprotenas Hemoblogina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Protenas Derivadas
Protaminas e histonas: son protenas hidrosolubles alcalinas que forman parte de las nucleoprotenas Proteasas, pentonas, pptidos: son mezclas de pptidos producidas por hidrlisis progresiva de las protenas Protenas desnaturalizadas: se deben a cambios de la estructura natural de las protenas, por ejemplo debidos al calor

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por

cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos. de la

protena. Nos indica qu aminocidos, componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aa a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.

1.- la a (alfa)-hlice

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=o de un aminocido y el -NH2 del cuarto aminocido que le sigue. 2.- la conformacin beta En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre si misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos

las interacciones hifrfobas.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por lo tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la Solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa la unin, mediante enlaces dbiles ( no

covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmetros varia desde dos como en la

hexoquinasa, cuatro como en la hemoblogina, o muchos como la cpside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proticas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS
1.- Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo

una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo tanto que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos los

organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se manifiestan por ejemplo en los procesos de rechazo de rganos transplantados. Y la semejanza entre protenas con un grado de parentesco entre individuos.
2.- Desnaturalizacin Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse

los puentes que forman dicha estructura.

ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores biolgicos muy potentes y

eficaces, qumicamente son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su formacin.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin

qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin.

 Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no

protecas. En funcin de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y las deficiencias producidas por la falta de vitaminas es debido a la falta de sntesis de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.

CLASIFICACION DE ENZIMAS
1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccin).
Catalizan reacciones de oxidoreduccin 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) grupos aldehdos grupos acilos grupos glucsidos grupos fosfatos (kinasas)

. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacin) Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

6. Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

I. La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico.

II.- Estn formadas por ms de 100 aa III.- No forman parte de la reaccin final y /o del producto

 La accin enzimtica se caracteriza por la formacin

de un complejo (ES) que representa el estado de transicin.

El sustrato se une al enzima a travs de nmerosas

interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc., en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.