LOS AMINOCIDOS

Compuestos sencillos formados por C, H, O y N Slidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados
GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO

Frmula general de un aminocido

La cadena lateral es distinta en cada aminocido y determina sus propiedades qumicas y biolgicas.

ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS

Por ser el carbono un carbono asimtrico, los aminocidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminocido

L - aminocido

El grupo amino est a la derecha

El grupo amino est a la izquierda Al ser imgenes especulares se denominan estereoismeros.

 Hay 20 aminocidos proteicos y otros aminocidos no proteicos.

Los aminocidos proteicos se clasifican en 4 grupos segn el grupo R: - Hidrfobos: R es apolar - Hidroflicos: R es polar pero sin carga - Bsicos: R tiene un grupo amino que se ioniza positivamente. - cidos: R tiene un grupo carboxilo que se ioniza negativamente

AMINOCIDOS HIDRFOBOS O APOLARES

Alanina (Ala)

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Isoleucina (Ile)

Prolina (Pro) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Triptfano (Trp)

AMINOCIDOS HIDROFLICOS O POLARES

Serina (Ser)

Treonina (Thr) Cistena (Cys) Glutamina (Gln)

Asparagina (Asn) Tirosina (Tyr)

Glicina(Gly)

AMINOCIDOS BSICOS - CIDOS

AMINOCIDOS BSICOS (carga positiva) AMINOCIDOS CIDOS (carga negativa)

Lisina (Lys)

cido asprtico (Asp)

Arginina (Arg) cido glutmico (Glu)

Histidina (His)

PROPIEDADES CIDO-BSICAS DE LOS AMINOCIDOS

En una disolucin acuosa (pH neutro) los aminocidos forman iones dipolares.

Un ion dipolar se puede comportar como cido o como base segn el pH de la disolucin.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfteras. CARCTER ANFTERO DE LOS AMINOCIDOS

pH disminuye
El aminocido se comporta como una base.

pH aumenta
El aminocido se comporta como un cido.

Punto isoelctrico
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero. A pH cido: prevalece la especie con carga + A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin o in dipolar) para un aa neutro.

pI = pK1 + pK2 2.

Al subir el pH, en medio ms bsico, se desprotona el grupo ms cido, H de menor pKa, formndose una especie neutra llamada Zwitterin.

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Cuando el aminocido se encuentra en medios fuertemente bsicos pierde el protn del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada.

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El pH en el que el aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isoelctrico o pI Como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, pI vale 6,04. As, a pH=6,04

Cuando el AA contiene otros grupos cidos o bsicos, el poder amortiguador gana posibilidades. As, el cido glutmico tiene tres grupos disociables cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:

La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La forma II tiene carga neutra (una positiva y una negativa), la forma III tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas negativas. El punto isoelctrico del cido glutmico ser aproximadamente 3,0 (la semisuma de pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterin). La proporcin de molculas en la forma IV (2 cargas negativas) es tan pequea que puede considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.

AMINOCIDOS ESENCIALES
Aquellos que deben ser ingeridos en la dieta porque no podemos sintetizarlos. Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Thr, Trp, Val y adems His en los lactantes Fuente: carne, huevos, queso y otros productos de origen animal Cuidado, vegetarianos! Falta de protenas (trigo): Kwashiorkor ( No utilizan las protenas de la dieta). Falta Trp (maz): cataratas.

Aminocidos esenciales en el ser humano

Aminocidos esenciales Histidina Aminocidos no esenciales Alanina

Leucina Isoleucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina

Arginina Asparagina Acido Aspartico Cistena Glutamina Acido glutmico Glicina Prolina Serina Tirosina

AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLGICA

Histamina Acido g-aminobutirico (GABA) Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina) Hormona Tiroidea Melatonina Serotonina Creatina

HISTAMINA
La histamina tiene gran importancia biolgica ya que tiene accin vasodilatadora, disminuye la presin sangunea. Colabora en la constriccin de los bronquiolos. Estimula la produccin de HCl y estimula la pepsina en estomago, se libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias alrgenas en los tejidos. Se degrada muy rpidamente

Acido g-aminobutirico (GABA)

El GABA es un compuesto funcionalmente muy importante, ya que es el intermediario qumico regulador de la actividad neuronal, actuando como inhibidor o depresor de la transmisin del impulso nervioso

CATECOLAMINAS: Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina

Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal. Derivan de la TIROSINA La Dopamina es un neurotransmisor importante

La accin de las catecolaminas es muy variada: Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores, en otros, aumentan la frecuencia cardaca. Son relajantes del msculo bronquial. Estimulan la glucgenolisis en msculo y la liplisis en tejido adiposo. Son rpidamente organismo degradadas y eliminadas del

Hormonas Tiroideas
Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de TIROSINA

TIROSINA

Melatonina
La melatonina es una hormona derivada de la glndula pineal. Bloquea la accin de la hormona melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina. Se forma a partir del triptfano por acetilacin y luego metilacin

Serotonina
Es un neurotransmisor y ejerce mltiples acciones regulatorias en el sistema nervioso (mecanismo del sueo, apetito, termorregulacin, percepcin de dolor, entre otras)

SEROTONINA

CREATINA
Es una sustancia presente en msculo esqueltico, miocardio y cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato). Arginina, glicina y metionina, estn involucradas en su sntesis.

CREATININA

 La reaccin se inicia en rin y se completa en hgado, desde donde pasa a la circulacin y es captada por msculo esqueltico, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar creatinafosfato.

La creatina fosfato constituye una reserva energtica utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el msculo durante periodos de actividad intensa.

FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminocido y el amino de otro

Enlace peptdico Plano del enlace peptdico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

Es un enlace covalente ms corto que la mayora de los enlaces C - N.

PPTIDOS Y OLIGOPPTIDOS DE INTERS BIOLGICO INSULINA

OXITOCINA

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

Todas las protenas la tienen. Indica los aminocidos que la forman y el orden en el que estn colocados. Est dispuesta en zigzag. El nmero de polipptidos diferentes que pueden formarse es: Nmero de aminocidos de la cadena

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Para una cadena de 100 aminocidos, el nmero de las diferentes cadenas posibles sera:

1267650600228229401496703205376 10100

ESTRUCTURA SECUNDARIA: HLICE

La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrgeno intracatenarios mantienen la estructura. La formacin de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. La rotacin es hacia la derecha. Cada aminocido gira 100 con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta. Los grupos -C=O se orientan en la misma direccin y los -NH en direccin contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la -hlice.

ESTRUCTURA SECUNDARIA. HOJA PLEGADA

Algunas protenas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre s. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de hidrgeno

Enlace peptdico Las cadenas polipeptdicas se pueden unir de dos formas distintas. Disposicin antiparalela Disposicin paralela

Hlice de colgeno

Estructura rgida (en tendones) Abundancia de Prolina. Las cadenas giran hacia la izquierda (1 vuelta/3 aminocidos)

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Modo en que la protena nativa se encuentra plegada en el espacio. Enlaces de hidrgeno. Atracciones electrostticas. Atracciones hidrofbicas. Puentes disulfuro.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminocidos alejados unos de otros.

En las protenas de elevado peso molecular, la estructura terciaria est constituida por dominios. Son regiones con cierta independencia de organizacin. Se unen entre s mediante bisagras

PROTENAS GLOBULARES Y FIBROSAS

-Solubles en agua -Aspecto esfrico -Funciones dinmicas

-Insolubles en agua -Aspecto filamentoso -Funciones estructurales

ESTRUCTURA CUATERNARIA
-Formadas por 2 o ms cadenas polipeptdicas (subunidad, monmero, protmero).
-Subunidades unidas mediante enlaces dbiles

-Ventajas:
Un error supone la sustitucin de una sola cadena defectuosa. Los enlaces dbiles permiten controlan la formacin y la disgregacin con facilidad

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

SOLUBILIDAD : Grupos hidrfilos en el exterior. Globulares son solubles y fibrosas, insolubles ESPECIFICIDAD: Especificidad de funcin y especificidad de especie CAPACIDAD AMORTIGUADORA: debido al carcter anftero ( pueden coger o soltar protones)

DESNATURALIZACIN Y RENATURALIZACIN DE UNA PROTENA

La desnaturalizacin es la prdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalizacin

Renaturalizacin

PROTENA NATIVA

PROTENA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalizacin puede ser reversible.

EJEMPLOS: formacin de yogur (bacterias forman cido lctico, baja el pH, la casena (soluble) precipita. Ovoalbmina del huevo coagula a temperatura superior a 60C Queratina del pelo

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS: HOLOPROTENAS

Formadas exclusivamente por aminocidos
PROTENAS FIBROSAS Generalmente, los polipptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensin. Son protenas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLGENO MIOSINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Protena elstica. Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartlago, hueso, tendones y crnea. Responsable de la contraccin muscular. Forman los cuernos, uas, pelo y lana. Realizan transporte de molculas o reserva de aminocidos. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. HISTONAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento. ACTINA Responsable de la contraccin muscular. PROTENAS GLOBULARES Ms complejas que las fibrosas. Plegadas en forma ms o menos esfrica. ALBMINAS

Interviene en la coagulacin sangunea.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS: HETEROPROTENAS

En su composicin tienen una protena (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prosttico).

HETEROPROTENA Cromoprotena
Porfirnicas
No porfirnicas

GRUPO PROSTTICO Pigmento

Grupo hemo o hemino Cobre, Hierro o retinal

EJEMPLO

Hemoglobina y mioglobina
Rodopsina y hemocianina cromatina Fibringeno, inmunoglobulinas

Nucleoprotena

cidos nucleicos

Glucoprotena
Fosfoprotena Lipoprotena

Glcido
cido fosfrico Lpido

casena
LDL, HDL

EJEMPLOS DE HETEROPROTENAS
Inmunoglobulina

Hemoglobina

Lipoprotena plasmtica Retinal

Rodopsina

DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTENAS

Debido a la gran diversidad estructural, las protenas pueden tener funciones diversas. FUNCIN DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMTICA HOMEOSTTICA EJEMPLO Ovoalbmina, casena, zena, hordena... Lipoprotenas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibringeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagn, somatotropina... Glucoprotenas, histonas, queratina, colgeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albmina...