Niveles de organización estructural de las proteínas.

Estructura general de un aminoácido.

General structure of an amino acid. This structure is common to all but one of the -amino acids. ( Proline, a cyclic amino acid, is the exception.) The R group or side chain (red) attached to the carbon (blue) is different in each amino acid.

La estereoquímica de un aminoácido.

Lisina: como utilizar la nomenclatura de su cadena carbonatada.

Propiedades asociadas a los aminoácidos.

Enlace disulfuro: una forma de estabilizar la estructura de una proteína.

Reversible formation of a disulfide bond by the oxidation of two molecules of cysteine. Disulfide bonds between Cys residues stabilize the structures of many proteins.

Zuitterion: No se mueve bajo la acción de un campo eléctrico.

Propiedades ácido base de un aminoácido (Glicina).

Glutamato: pKR?

El enlace péptido: el origen de la estructura de una proteína

ENLACE PEPTÍDICO

Los gráficos de Ramachandran

Nombre de los péptido

Definiciones

ESTRUCTURA PRIMARIA secuencia lineal de AA

se lee desde el extremo amino terminal al extremo carboxilo terminal

Definiciones

ESTRUCTURA SECUNDARIA conformación que adopta la secuencia lineal de AA cercanos en la secuencia lineal
• hélice  • hoja 

Definiciones

ESTRUCTURA TERCIARIA
organización espacial que presentan los AA alejados en la secuencia

suele confundirse con la estructura supersecundaria

Definiciones

ESTRUCTURA CUATERNARIA

nivel de forma en el que se agregan unidades de estructura terciaria para formar homo ó heteromultímeros

En síntesis

¿Qué es esto?

PARADOJA DE LEVINTHAL
BÚSQUEDA ALEATORIA
SIEMPRE SE ARRANCA DE CERO

SELECCIÓN ACUMULATIVA
SE CONSERVAN LOS ACIERTOS PARCIALES SE DESECHAN LAS TRAMPAS CINÉTICAS TIEMPO REAL Segundos

TIEMPO DE PLEGAMIENTO CALCULADO ~1027 años

Video: Protein folding simulation, from denatured to native state

LA SECUENCIA Y EL AMBIENTE QUÍMICO DEFINEN EL TIPO DE ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTAS ESTRUCTURAS PRESENTAN CIERTAS VENTAJAS Son compactas Se minimizan las interacciones hidrofóbicas Se maximizan los puentes de hidrógeno

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
CATALISIS TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO MOVIMIENTO COORDINADO SOPORTE MECANICO PROTECCION INMUNE TRANDUCCION DE SENALES CONTROL DE LA EXPRESION GENICA

ESTRUCTURAS MAYORES  Virus  Microtúbulos  Flagelos  Fibras  Ribosomas  Histonas

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS solubilidad desnaturalizacion efecto del pH, la temperatura y la fuerza ionica reactividad dinamismo cambios conformacionales

Resumen.

ESTRUCTURA Primaria

PROCESO Síntesis

Secundaria

Plegamiento

Terciaria

Empaquetamiento

Cuaternaria

Interacción

Esquema general de la organización de las proteínas Grado de organización Secuencia de aminoácidos Nivel de estructuración Estructura primaria Posibilidades Prácticamente ilimitadas Al azar Estructura secundaria Enlaces implicados Peptídicos

 hélice
Hoja plegada

Puentes de hidrógeno

Conformación

Fibrosa
Estructura terciaria Globular

Puentes disulfuro, fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno, atracciones hidrofóbicas y atracciones polares. Normalmente fuerzas no covalentes Normalmente fuerzas no covalentes

Estructura cuaternaria Asociación Asociaciones

Monómeros iguales Monómeros diferentes Muy variadas

Repaso
Aminoacidos Def Clases

Proteinas
Funciones biológicas Propiedades

Def Niveles de estructura

Leer capítulo proteínas y plegamiento de proteínas de un texto de bioquímica

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