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POWERPOINT LECTURE SLIDE PRESENTATION

by ZARA OAKES, MS, The University of Texas at Austin

UNIT 1

Interacciones moleculares
HUMAN PHYSIOLOGY
AN INTEGRATED APPROACH DEE UNGLAUB SILVERTHORN FOURTH EDITION

Copyright 2007 Pearson Education, Inc., publishing as Benjamin Cummings

Acerca de este captulo


tomos, iones y molculas.

Tipos de enlaces qumicos


Biomolculas Soluciones, concentraciones y pH Interacciones de protenas

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tomos
Estructura de un tomo
Protones
Electrones Neutrones

Ncleo
Orbitales electrnicos o capas

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Elementos
Esencial

Trace
Nmero atmico Masa atmica

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Istopos
Los istopos varan en masa
Neutrones
Radioistopos Ncleos inestables

Emiten energa radiacin


Usos mdicos como trazadores

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Iones
Los iones son tomos cargados
Cationes
Cargados positivamente (+) Aniones

Cargados negativamente (-)

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tomos, elementos, iones, e istopos


TOMOS

Un mapa que muestra la relacin entre los tomos, elementos, iones e istopos
Electrones
Un tomo que gana o pierde electrones se convierte en un

Helio, He

Consta de:

Protones
Un tomo que gana o pierde protones se convierte en un

Neutrones
Un tomo que gana o pierde neutrones se convierte en un

Ion del mismo elemento

Elemento diferente

Istopo del mismo elemento

Helio pierde un protn (y 2 neutrones) para convertirse en Hidrgeno

pierde un electrn H+ es un ion hidrgeno. Copyright 2007 Pearson Education, Inc., publishing as Benjamin Cummings

Gana un neutrn Hidrgeno-1, H Hidrgeno-2, deuterio, 2 H, es un istopo de hidrgeno

Figura 2-1

Cuatro funciones principales de los electrones


Enlaces covalentes

Iones
Electrones de alta energa Radicales libres

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Molculas y compuestos.
Los enlaces capturan energa.

Los enlaces ligan tomos


Molculas versus compuestos

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Molculas y compuestos.
Los electrones compartidos en las capas exteriores de los tomos forman enlaces covalentes
(b) Una molcula de agua se produce cuando un tomo de oxgeno forma enlaces covalentes con dos tomos de hidrgeno. Los enlaces crean electrones apareados en las capas mas externas de los tomos exteriores. Tres diferentes representaciones abreviadas de la molcula se muestran. En el centro, un guin reemplaza un par de electrones compartidos. A la derecha est la frmula qumica del agua.

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Figura 2-2b

Tipos de enlaces qumicos


Covalente
Polar versus No polar
Polo negativo

Inico Hidrgeno Van der Waals

Polo positivo Molcula de agua


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Figura 2-3

Enlaces inico y covalente


Enlaces covalentes
Comparten un par de electrones

Enlaces inicos.
Transferencia de un electrn Las cargas opuestas se atraen

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Enlaces inico y covalente


Los iones y los enlaces inicos
Paso 1: El sodio cede uno de sus electrones mas dbiles al cloro, creando iones cloruro y sodio, Na+ y Cl-.

tomo de sodio

tomo de cloro

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Figura 2-4 (1 of 3)

Enlaces inico y covalente


Paso 2: Tanto los iones de sodio como cloruro tienen capas exteriores estables que estn llenas de electrones

Ion Sodio (Na+)

Ion Cloro (Cl-)

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Figura 2-4 (2 of 3)

Enlaces inico y covalente


Paso 3: Los iones Na+ y Cl- se atraen entre s debido a sus cargas opuestas. En estado slido, los enlaces inicos entre Na + y Cl- crean un cristal de cloruro de sodio (NaCl).
Iones Sodio (Na+) Iones Cloro (Cl-)

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Figura 2-4 (3 of 3)

Iones y enlaces inicos


TABLA 2-1 Iones importantes del cuerpo
CATIONES
Na + Sodio

ANIONS
ClCloro

K+ Ca2+
H+ Mg2+

Potasio Calcio
Hidrgeno Magnesio

HCO3HPO42SO42-

Bicarbonato Fosfato
Sulfato

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Hidrgeno y fuerzas de Van der Waals Enlaces de hidrgeno


Dbil y parcial
Tensin superficial del agua

Fuerzas de Van der Waals


Dbil e inespecfico

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Hidrgeno y fuerzas de Van der Waals


Enlaces de hidrgeno entre molculas de agua
CLAVE Oxgeno Hidrgeno

Enlace de hidrgeno

(a) Las regiones polares de las molculas de agua adyacentes les permiten formar enlaces de hidrgeno entre s.
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Figura 2-5a

Hidrgeno y fuerzas de Van der Waals

(b) La tensin superficial creada por enlaces de hidrgeno mantiene una gota de agua sobre una superficie plana en una forma hemisfrica.
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Figura 2-5b

Forma y Funcin Molecular


Enlaces moleculares
Covalente
Dbil

Frmula qumica Grupos funcionales

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Forma y Funcin Molecular


Estructuras qumicas y formulas de algunas molculas biolgicas
(b) La glucosa, C6H1206, tiene un anillo de cinco tomos de carbono y un tomo de oxgeno.

Es lo mismo que:

Esta molcula de glucosa est representada con todos sus carbonos e hidrgenos.

En la versin abreviada, los carbonos en cada esquina del anillo se han omitido, mientras que los hidrgenos estn unidos a los carbonos.

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Figura 2-6b

Grupos funcionales
Reactividad directa de una molcula

Ejemplos ms comunes en los biosistemas

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Grupos funcionales
TABLA 2-2 Grupos funcionales comunes
Observe que el oxgeno, con dos electrones para compartir, algunas veces forma un doble enlace con otro tomo.
Abreviado Estructura del enlace

Carboxilo (cido)

Hidroxilo
Amino

Fosfato

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Tipos de biomolculas
Carbohidratos

Lpidos
Protenas Nucletidos y cidos nucleicos

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Carbohidratos
Ms abundante
Carbono
Hidrgeno Oxgeno

Simple
Monosacridos (glucosa, ribosa)

Complejos
Polisacridos (glucgeno, almidn)

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Carbohidratos

MONOSACRIDOS Fructosa Glucosa Galactosa

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Figura 2-7 (1 of 3)

Carbohidratos

DISACRIDOS
Sucrosa (Azcar de mesa)
Glucosa
HOCH2
O OH HO OH OH HOCH 2 O O HO CH2OH HO OH OH OH OH OH

Fructosa

Maltosa Glucosa + Glucosa


HOCH2
O O OH

Lactosa Galactosa
HOCH2
HO O

Glucosa
O OH

HOCH2
O OH

HOCH2

OH

OH

Polmeros: x 100s or 1000s

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Figura 2-7 (2 of 3)

Carbohidratos
Polisacridos Animales Plantas Levaduras y bacterias

Quitina Glucgeno (solo invertebrados) Glucgeno

Celulosa

Almidn

Dextrn

Molculas de glucosa

Almidn

* Observe que la nica diferencia entre la glucosa y la galactosa es la disposicin espacial de los grupos hidroxilo.

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Figura 2-7 (3 of 3)

Lpidos
Carbono e hidrgeno (poco oxgeno)

Diversos estructuralmente
Eicosanoides Esteroides Fosfolpidos Triglicridos Glicerol Cadenas de cidos grasos Saturado e insaturado

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Lpidos y molculas relacionadas


LPIDOS
CIDOS GRASOS
Glicerol CH2OH HO CH CH2OH H H3 C H H C H cido palmitico, un cido graso saturado H H H H H H H H H H H H C H C H C H C H C H C H C H C H C H C H C H C H C OH O C OH H3 C cido linoleico, un cido graso poli insaturado H H H H H H H H H H H H H C H Glicerol C C C H C C C H
cido graso

cido oleico, un cido graso monoinsaturado

H H3 C C H

H C

H C

O C OH

C H

C H

C H

C H

C H

C H

G L I C E R O L

MONOGLICRIDO

cido graso

DIGLICRIDO
G L I C E R O L

cido graso

cido graso

TRIGLICERIDO
G L I C E R O L

cido graso

cido graso

cido graso

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Figura 2-8 (1 of 5)

Lpidos y molculas relacionadas


LPIDOS Y MOLECULAS RELACIONADAS

EICOSANOIDES

PROSTAGLANDINA (E2)

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Figura 2-8 (3 of 5)

Lpidos y molculas relacionadas


LPIDOS Y MOLECULAS RELACIONADAS
ESTEROIDES

Colesterol

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Figura 2-8 (4 of 5)

Lpidos y molculas relacionadas


LPIDOS Y MOLECULAS RELACIONADAS FOSFOLPIDOS

cido graso

cido graso

G L I C E R O L

Fosfato

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Figura 2-8 (5 of 5)

Proteinas
Amino cidos
Esencial
Grupo amino Grupo cido

Estructura de las proteinas


Polipptidos Estructura primaria a cuaternaria

Mas verstil

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Niveles de organizacin de las molculas proteicas


AMINO CIDOS
Todos los aminocidos tienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), y un hidrgeno unido al mismo carbono. El cuarto enlace del carbono se une a un grupo "R" variable.

pueden ser categorizado como

Esenciales

No esenciales
y pueden ligarse entre s por enlaces peptdicos para formar

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Figura 2-9 (1 of 6)

Niveles de organizacin de las molculas proteicas


y pueden ligarse entre s por enlaces peptdicos para formar

Oligopptidos (2-9 amino cidos)

Polipptidos (10-100 amino cidos)

Proteinas (>100 amino cidos)

Las cuales tienen

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Figura 2-9 (2 of 6)

Niveles de organizacin de las molculas proteicas


Proteinas (>100 amino cidos)

Las cuales tienen


Estructura primaria

Secuencia de aminocidos

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Figura 2-9 (3 of 6)

Niveles de organizacin de las molculas proteicas


Proteinas (>100 amino cidos)
Las cuales tienen

Estructura secundaria

Hlice

Hoja plegada

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Figura 2-9 (4 of 6)

Niveles de organizacin de las molculas proteicas


Proteinas (>100 amino cidos)
Las cuales tienen

Estructura terciaria

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Figura 2-9 (5 of 6)

Niveles de organizacin de las molculas proteicas


Proteinas (>100 amino cidos)

Las cuales tienen

Estructura cuaternaria Mltiples subunidades

Proteina fibrilar

Proteina globular

Colgeno

Hemoglobina
Figura 2-9 (6 of 6)

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Proteinas
Fibrilar

Globular
Enlace disulfuro

Clave
Enlace de hidrgeno o Fuerzas de Van Der walls Enlace inico Atraccin inica y repulsin Enlace disulfuro

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Figura 2-10

Combinacin de Biomolculas
Lipoproteinas
Molculas de transporte en sangre
Glucoproteinas Estructura de la membrana

Glucolpidos
Receptores de membrana

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Nucletidos, DNA, y RNA


Composicin
Base, azcar, y fosfato(s)

Transmiten y almacenan
Informacin (cdigo gentico) Molculas de transferencia de energa ATP, AMPc, NAD, y FAD

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Nucletidos, DNA, y RNA


Citosina

Guanina

Par de bases guanina-citosina

Adenina

Timina

Par de bases adenina-timina (b) Pares de bases complementarias Clave

A T G C U

Adenina Timina Guanina Citosina Uracilo Enlaces de hidrgeno

(a) Modelo de listn del DNA

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Figura 2-12ab

Nucletidos, DNA, y RNA


A T T A U C G T G C Columna de Azcar-fosfato A G A T T A A G C C G U G C A G U A G C G T G C A Enlaces De Hidrgeno G C C G U G C A (d) Modelo estilizado de listn del RNA Bases U A

A (d) Modelo estilizado de listn del DNA

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Figura 2-12cd

Soluciones acuosas
Acuosas
Basadas en agua

Solucin
El soluto se disuelve en un solvente

Solubilidad
Facilidad de disolucin Hidrofbico Hidrfilo

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Solubilidad acuosa
El cloruro de sodio se disuelve en agua
Molculas de agua Cloruro de sodio en solucin

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Figura 2-14

Concentraciones
Cantidad de soluto en una solucin

Mol
6.02 1023 unidades de sustancia

Molaridad
Un mol en un litro

Equivalentes
Molaridad multiplicada por la carga

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Concentraciones
Peso/volumen
Gramos de soluto/ml solvente

Volumen/volumen Porcentaje de disolucin

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Porcentaje de disolucin La concentracin de iones de hidrgeno (pH)


cido
Contribuye con H+ a la solucin

Base
Disminuye H+ en la solucin

pH
- log [H+]

Los Buffer minimizan los cambios de pH

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Concentracin de iones de hidrgeno (pH)


Escala de pH
14 13 12 11 10 9 8.5 8 7.7 7 6.5 6 5 4 3 2 1 1 M NaOH

Qumicos depiladores
Amoniaco domstico Jabnes Bicarbonato de sodio Secreciones pancreticas Compatible con la vida humana Saliva Orina (4.57) Tomates, uvas Vinagre, cola Jugo de limn cido estomacal

0
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Figura 2-15

Interacciones entre protenas


Soluble e insoluble

Unin
Selectividad Especificidad Afinidad

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Enlace selectivo: Modelo del ajuste inducido


Modelo del ajuste inducido de la unin protena-ligando

Sitios de unin PROTEINA

Modelo de ajuste inducido


En este modelo de union proteica, la forma del sitio de enlace no tiene una coincidencia exacta para la forma del ligando
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Figura 2-16

Factores que afectan la afinidad


Isoformas

Activacin
Cofactores Lisis
Sitio de unin

PROTEINA INACTIVA

PROTEINA ACTIVA

Sin el cofactor ligado, la proteina no es activa

La union del cofactor activa a la proteina

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Figura 2-18

Los moduladores modifican la unin o actividad


TABLA 2-3 Factores que afectan la union a proteinas
Esencial para la activation del enlace
Cofactores Requeridos para la unin del ligando al sitio de union. Convierte la forma activa inactiva a activa por eliminacin de una parte de la molcula. Ejemplos: enzimas digestivas, hormonas proteicas Moduladores y factores que alteran la unin o la actividad Inhibidor competitivo Compite directamente con el ligando a travs de unin reversible para activar el sitio Se une al sitio de unin y no puede ser dezplazado Se une a la proteina lejos del sitio de unin y cambia la actividad, pueden ser inhibidores o activadores. Modulador covalente Se une de manera covalente a la proteina y cambia su actividad. Ejemplo: grupos pH y temperatura fosfato. Altera la forma tridimensional de la enzima a travs de la ruptura de enlaces hidrgeno o S-S; puede ser irreversible si

Activacin proteoltica

Inhibidor irreversible Modulador alostrico

la proteina se desnaturaliza.
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Inhibicin competitiva
Un inhibidor competitivo bloquea la unin del ligando al sitio de unin

PROTEINA ACTIVA

PROTEINA INACTIVA

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Figura 2-19

Modulacin alostrica
(a) Activacin alostrica
Ligando Ligando

Sitio de unin PROTEINA INACTIVA

PROTEINA ACTIVA

Activador alostrico

La proteina sin el modulador es inactiva

El modulador se une a la proteina lejos del sitio de unin


Figura 2-20a

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Modulacin alostrica
(b) Inhibicin alostrica
Ligando Ligando Sitio de unin

PROTEINA ACTIVA

PROTEINA INACTIVA

Inhibidor alostrico La proteina sin el modulador est activa

El modulador se une a la proteina lejos del sitio de unin y lo activa


Figura 2-20b

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Reguladores fsicos
Temperatura

pH
Concentracin de proteinas Concentracin de ligandos

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Resumen
Anlisis de los tomos

4 tipos de enlaces qumicos


4 clases de biomolculas Solucines acuosas y pH Proteinas

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