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Determinacin del cambio en los puentes disulfuro en la queratina del cabello rizado antes y despus del uso de un tratamiento

alisante

OBSERVACIN.
Existen productos a nivel comercial que ofrecen diferentes tratamientos para mejorar o cambiar la apariencia del cabello utilizando como base de estos productos protenas o agentes protenicos; en la mayora de los casos queratina.

PREGUNTA.
Realmente funcionan estos productos para el cabello? Hasta qu punto cumplen con lo prometido? Qu tan involucrados estn las protenas o agentes protenicos en el funcionamiento del producto?

OBJETIVOS.
Encontrar si los productos alisantes de cabello con queratina cumplen con su funcin. Encontrar si la queratina afecta la estructura del cabello rizado hacindolo lacio o si es algn otro agente del producto. Encontrar la diferencia en la cantidad de puentes disulfuro antes y despus del uso del tratamiento alisante.

ANTECEDENTES
EL CABELLO -Terminal: gruesos, pigmentados y largos. Presentes en el cuero cabelludo, cejas, zonas genitales, axilas, etc. -Velloso: dimetro pequeo, y no pigmentado. Se encuentra en el resto del cuerpo.

Composicin qumica: 65%-95% de protenas. queratina (cistena) agua lpidos.

Lacio Vs Rizado -Lacio: las molculas de queratina estn unidas en el mismo nivel por puentes de disulfuro. -Rizado: los puentes disulfuro conectan diferentes niveles entre las cistenas.

QUERATINA BRASILEA DE MA EVANS

http://www.youtube.com/watch?v=Zw72UwHBiXQ

Ingredientes del shampoo: Agua, fragancia, lauril sulfato de sodio, lauril sulfato de amonio, cocobetaina,cloruro de sodio, poliquaternium-28, cloruro de guarhidroxipropiltrimonio, fenoxietanol,cido ctrico, isobutilparabeno, metilparabeno, etilparabeno,butilparabeno y propilparabeno.

Ingredientes del Tratamiento Agua, carbocistena, acetamida mae, poliquaternium-10, poliquaternium-55, queratina hidrolizada, creativita, sericina, argania spinosa, imidazoliclinil, urea, metilparabeno, propilparabeno, polisorbato20, fragancia e hidroxietil celulosa.

TCNICAS Extraccin de la protena: mtodo fsico como la licuefaccin. Purificacin: Cromatografa por exclusin molecular (peso molecular) Cuantificacin de puentes disulfuro: tcnicas espectrofotomtricas (reactivo de Ellman)

Es necesario romper los puentes disulfuro previamente (Ditiotreitol) Es necesario la realizacin de una curva patrn, sta se elabora con una solucin de protena cuya concentracin es conocida.

HIPTESIS.
El producto Ma Evans queratina brasilea s cumplir con la funcin de alisar el cabello por largos periodos de tiempo. Al utilizar el producto Ma Evans queratina brasilea la estructura del cabello no cambiar; lo que cambia es el tiempo en el que aparecen los puentes disulfuro dndole su naturaleza rizada al cabello chino.

Si se utiliza el producto Ma Evans queratina brasilea en personas con cabello rizado, este producto retardar la aparicin de los puentes disulfuro ocasionando que el cabello permanezca lacio por ms tiempo.

JUSTIFICACIN.
Es importante conocer la composicin de los productos diseados para consumo humano, as como las implicaciones de sus ingredientes en el organismo. Por otra parte es igualmente importante saber si las empresas proporcionan al consumidor informacin verdica sobre sus productos.

ETAPA EXPERIMENTAL.
MATERIALES:
Tijeras. Licuadora. Vasos de precipitados (250mL). Columna de cromatografa por exclusin molecular.
Tubos de ensaye. Gradilla. Espectofotmetro. Celdas para espectofotmetro. Hojas milimtricas. Calculadora. Regla.

REACTIVOS:
P100-6: fosfato de sodio 0.1 M, pH 6.0, 100 ml P100-8: fosfato de sodio 0.1 M, pH 8.0, 100 ml Q: 10 mg/ml de queratina en agua, 1 ml, (20 C) Reactivo de Ellman (DTNB): 3.9 mg/ml en Buffer fosfato de sodio 0.1 M pH 7.

CONTROL DE VARIABLES
Toma de muestras de cabello de cinco individuos. Anlisis del cabello sin tratamiento. Curvas patrn de queratina y lisozima de concentracin conocida. Anlisis del cabello con tratamiento. Curvas patrn de queratina y lisozima de concentracin conocida agregando el producto. Clculo de la concentracin de puentes disulfuro a partir de las curvas patrn realizadas en la primera parte del procedimiento.

DISEO EXPERIMENTAL.
Recoleccin de las muestras de cabello rizado de cinco individuos.

Licuefaccin con agua para obtencin de la protena.

Realizar cromatografa por exclusin molecular para purificar.

Aade a la queratina 1 ml de DTT a 10mM

PREPARACIN DE LOS TUBOS PARA AADIR EL REACTIVO DE ELLMAN DE LA SIGUIENTE MANERA:

Tubo P100-8 GuHCl Agua Q DTT1000 Determinacin de Ellman

1 50l 440 l 10 l 5 l S

2 50 l 440 l 10 l 5 l S

3 50 l 440 l 10 l 5 l S

4 50 l 440 l 10 l 5 l S

5 50 l 445 l 10 l S

6 50 l 440 l 10 l 5 l S

7 50 l 445 l 10 l Si

Agrega 100 l de P100-8 a la cubeta del espectrofotmetro

Aplicar el producto Ma Evans quertaina brasilea a los voluntarios

Tomar 3 muestras del cabello terminal y realizar el mismo procedimiento

CONCLUSIONES
La actividad de las sustancias que conforman los productos alisantes actan como un conjunto. El cambio que stos productos realizan es a nivel fsico, es decir trabajan en la superficie del cabello hacindolo ms pesado. El producto no altera la cantidad de puentes disulfuro presentes en el cabello, sino que modifica el acomodo espacial de dichos puentes. La hiptesis establecida al inicio fue refutada.

REFERENCIAS
"Dithiothreitol, a New Protective Reagent for SH Goups" Cleland, W. W. Biochemistry 1964, 3, 480482. Proteins: Structure and Molecular Properties; Creighton T. E. Ed.; W. H. Freeman: New York, 1993; pp 17-20, pp 98-99. Proteins: Structure and Molecular Properties; Creighton T. E. Ed.; W. H. Freeman: New York, 1993; pp 14-16. "Calculation of Protein Extintion Coefficients from Amino Acid Sequence Data" Gill, S. C. and von Hippel, P. H. Anal. Biochem. 1989, 182, 319326. Practical Hanbook of Biochemistry and Molecular Biology ; Fasman, G. D. Ed.; CRC Press: Boston, 1994; p 281, p 199.

Protein Sructure: A practical approach; Creighton T. E. Ed.; IRL PRESS at Oxford University Press: Oxford, 1989; pp 155-159. Protein: Structure and Molecular Properties; Creighton T. E. Ed.; W. H. Freeman: New York, 1993; pp 24-27. "Serum Albumin" Peters Jr., T. Advances in Protein Chemistry 1985, 37, 231-237. "Disulfide Bond Formation in Proteins" Creighton, T. E. Methods in Enzymology 1984, 107, 305-329. Monge Njera, Julian. (2002). Biologa General. Edit. Universidad Estatal a Distancia, Costa Rica, pp. 65. GARTNER L. Histologa, Mxico, McGraw Hill Interamericana Editores, 1997 pp 296-300 BLOOM F; Histologa, Madrid, McGrax Hill Interamericana, 1995, pp. 595-600