Péptidos y proteínas

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Insulina 2 cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro Cadena A: 21 residuos Cadena B: 30 residuos Dos enlaces disulfuro intercadenas y uno intracadena . corresponde a la secuencia de aminoácidos y la naturaleza y posición de cualquier derivado unido en forma covalente.ESTRUCTURA A. Primaria.

• Ley de Anfinsen (Sexto principio de la bioquímica) • Establece que las estructuras seundarias. terciarias y cuaternariasnson determinadas por la estructura primaria .

el oxígeno del carbonilo y el puente de hidrógeno tiene 13 átomos  80 % de una proteína puede ser -hélice  1/25 de las proteínas carece de -hélice . el enlace peptídico. a) Hélice  Formación de puente de hidrogeno entre un grupo carboxilo de una unión peptídico (residuo n) y el grupo N-H del enlace peptídico n+4.6 residuos por vuelta  El asa formada por el N del N-H.Estructuras secundarias Esta conformada por la formación de enlaces de hidrógeno. dentro de una misma cadena  Contiene 3.

Las estructuras secundarias de las proteinas se repiten en forma de motivos estructurales .

Estructura terciaria Orden tridimensional de los átomos de la molécula en el espacio .

la cual a su vez confiere las propiedades mecánicas apropiadas para la función estructural que desempeña. • La secuencia de aminoácidos favorece un tipo particular de estructura secundaria. y de las fibras animales como pelo. . lana y seda.• Proteínas fibrosas • Forman las estructuras de las células y tejidos • Son las proteínas más abundantes de la piel y tejido conectivo.

. y sobrepuestas unas a otras. Además de las hojas  hay regiones de dobleces en las cuales se encuentran residuos de valina y tirosina. unidas únicamente por fuerzas de van der Walls. con la cadena polipeptídica corriendo paralelas a el eje de la fibra. Es una fibra fuerte poco elástica y altamente flexible.Dentro de las principales proteínas fibrosas se encuentran las siguientes: Fibrina (seda) Se forma principalmente por la repetición de la siguiente secuencia: La cual forma hojas  paralelas.

se forma principalmente de hélices • Protofibrillas: tres cadenas de -hélices interlazadas • Microfibrilla: un arreglo de 2 protofibrillas rodeadas de 9 más • Macrofibrilla: varias microfibrillas empacadas .• Queratina • Existen dos clases de queratina: • -Queratina: pelo y lana.

Las cadenas polipeptídicas están unidas por enlaces disulfuro .

picos. Se le encuentra en huesos. plumas. garras y escamas Colágeno Es la proteína más abundante en los vertebrados. La unidad básica es la molécula de tropocolageno.-Queratina: piel.Hypro . tendones y piel.3 residuos por vuelta. La secuencia polipeptídica es: Gly-X-Pro o Gly-X. una triple hélice con cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 residuos con 3. y enlaces de hidrógeno entre las cadenas.

Las moléculas de tropocolageno se empacan en una fibra de colageno. . Esta reacción ocurre durante toda la vida. causando la fragilidad de los huesos y la perdida de elasticidad de la piel. los cuales reaccionan con otra lisina oxidada o no formando un enlace aldol. y se entrelazan a través de los residuos de lisina. los cuales son oxidados a aldehidos.

en un arreglo de cuatro residuos de lisina produciendo un enlace llamado desmosina. Se le encuentra en los vasos sanguíneos y ligamentos. rica en glicina y alanina.Elastina Es una fibra altamente elástica. . Los residuos de lisina presente forman enlaces cruzados entre las cadenas.

• Otras proteínas fibrosas son: • Actina • Miosina • Tubulina .

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