Péptidos y proteínas

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ESTRUCTURA A. Primaria. Insulina 2 cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro Cadena A: 21 residuos Cadena B: 30 residuos Dos enlaces disulfuro intercadenas y uno intracadena . corresponde a la secuencia de aminoácidos y la naturaleza y posición de cualquier derivado unido en forma covalente.

terciarias y cuaternariasnson determinadas por la estructura primaria .• Ley de Anfinsen (Sexto principio de la bioquímica) • Establece que las estructuras seundarias.

el oxígeno del carbonilo y el puente de hidrógeno tiene 13 átomos  80 % de una proteína puede ser -hélice  1/25 de las proteínas carece de -hélice . el enlace peptídico. a) Hélice  Formación de puente de hidrogeno entre un grupo carboxilo de una unión peptídico (residuo n) y el grupo N-H del enlace peptídico n+4.Estructuras secundarias Esta conformada por la formación de enlaces de hidrógeno. dentro de una misma cadena  Contiene 3.6 residuos por vuelta  El asa formada por el N del N-H.

Las estructuras secundarias de las proteinas se repiten en forma de motivos estructurales .

Estructura terciaria Orden tridimensional de los átomos de la molécula en el espacio .

y de las fibras animales como pelo. . • La secuencia de aminoácidos favorece un tipo particular de estructura secundaria. la cual a su vez confiere las propiedades mecánicas apropiadas para la función estructural que desempeña. lana y seda.• Proteínas fibrosas • Forman las estructuras de las células y tejidos • Son las proteínas más abundantes de la piel y tejido conectivo.

Dentro de las principales proteínas fibrosas se encuentran las siguientes: Fibrina (seda) Se forma principalmente por la repetición de la siguiente secuencia: La cual forma hojas  paralelas. con la cadena polipeptídica corriendo paralelas a el eje de la fibra. unidas únicamente por fuerzas de van der Walls. Además de las hojas  hay regiones de dobleces en las cuales se encuentran residuos de valina y tirosina. . Es una fibra fuerte poco elástica y altamente flexible. y sobrepuestas unas a otras.

se forma principalmente de hélices • Protofibrillas: tres cadenas de -hélices interlazadas • Microfibrilla: un arreglo de 2 protofibrillas rodeadas de 9 más • Macrofibrilla: varias microfibrillas empacadas .• Queratina • Existen dos clases de queratina: • -Queratina: pelo y lana.

Las cadenas polipeptídicas están unidas por enlaces disulfuro .

3 residuos por vuelta. plumas. tendones y piel. La unidad básica es la molécula de tropocolageno. y enlaces de hidrógeno entre las cadenas. Se le encuentra en huesos. picos.-Queratina: piel.Hypro . una triple hélice con cadenas polipeptídicas de aproximadamente 1000 residuos con 3. La secuencia polipeptídica es: Gly-X-Pro o Gly-X. garras y escamas Colágeno Es la proteína más abundante en los vertebrados.

. los cuales son oxidados a aldehidos.Las moléculas de tropocolageno se empacan en una fibra de colageno. causando la fragilidad de los huesos y la perdida de elasticidad de la piel. y se entrelazan a través de los residuos de lisina. Esta reacción ocurre durante toda la vida. los cuales reaccionan con otra lisina oxidada o no formando un enlace aldol.

Se le encuentra en los vasos sanguíneos y ligamentos. Los residuos de lisina presente forman enlaces cruzados entre las cadenas. . rica en glicina y alanina.Elastina Es una fibra altamente elástica. en un arreglo de cuatro residuos de lisina produciendo un enlace llamado desmosina.

• Otras proteínas fibrosas son: • Actina • Miosina • Tubulina .

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