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Enzimas

Q.F. JAVIER MARTINEZ CARRERAS

OBJETIVOS
1. Desarrollar los conceptos de enzimas y de isoenzima 2. Desarrollar sus propiedades generales. 3. Explicar la clasificacin y los sistemas de nomenclatura de las enzimas. 4. Explicar los factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones qumicas. 5. Desarrollar el concepto de Inhibicin enzimatica, explicando sus tipos y el mecanismo de accin.

CONTENIDO
1. Conceptos de enzimas y de isoenzima 2. Propiedades generales. 3. Nomenclatura de las enzimas. 4. Clasificacin y naturaleza 5. Mecanismo de accin enzimatica 6. Actividad enzimatica. Factores 7. Inhibicin enzimatica

DEFINICIN
LAS ENZIMAS son protenas que se comportan como catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos.

La CATLISIS ENZIMTICA es esencial para los sistemas vivos. La mayora de las R.Q. ocurriran muy lento en condiciones biolgicamente significativas. Hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH. Las biomolculas son muy estables a pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso

PROPIEDADES LOS CATALIZADORES

1 Son eficaces en pequeas cantidades. 2 No se alteran durante las reacciones en que participan. 3 Aceleran el proceso para la obtencin del equilibrio de una reaccin reversible.

4 Muestran especificidad. La accin de la enzima es extremadamente selectiva sobre un sustrato especfico.

Estructura
La actividad cataltica depende de la integridad de su conformacin proteica nativa Si se desnaturaliza o disocia en subunidades pierde su actividad. Estructuras 1, 2, 3 y 4 son esenciales

Estructura
Parte proteica (apoenzima) que le da la estructura y la capacidad de reconocer determinado sustrato Parte no-proteica (cofactor) que le da la capacidad de accin sobre el sustrato El cofactor puede ser: Naturaleza inorgnica: iones metalicos Naturaleza orgnica: coenzima
apoenzima + grupo prosttico = holoenzima

COFACTORES
Metaloenzimas Iones o molculas inorgnicas. Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc (oligoelementos imprescindibles en la dieta) Los cofactores son activadores inorgnicos de la enzima y actan induciendo reordenamientos elctricos adecuados para la unin E-S.

COENZIMA Molcula orgnica, por ej. un nucletido que contiene una vitamina. Son coenzimas NAD, FAD, CoA, etc

VITAMINAS Conjunto compuestos orgnicos muy variados (qumico) Caracterstica comn: no sintetizados x hombre. Pequeas cantidades (g y mg/da) no aportan energa. Componentes de determinados coenzimas. Liposolubles e HIDROSOLUBLES

VITAMINAS

FUNCIONES

Enfermedades carenciales

C (cido ascrbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos

Escorbuto

B1 (tiamina)

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones en las mucosas

B5 (cido pantotnico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del sueo

B3 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina)

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Depresin, anemia

B12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Biotina

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminocidos.

Fatiga, dermatitis...

NOMENCLATURA
Nombre trivial, enzimas fueron nombradas atendiendo al sustrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada.

La amilasa, la hidrlisis del almidn; la lipasa, la hidrlisis de lpidos; la ADNasa, la hidrlisis del ADN; la ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc.

Clasificacin

1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

grupos aldehdos grupos acilos grupos glucsidos grupos fosfatos (kinasas)

Clasificacin

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmetros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

Clasificacin

5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

Isoenzimas
Son enzimas que difieren en su forma estructural pero que poseen la misma actividad cataltica, catalizan la misma reaccin.

Hidrogenasas, oxidasas, transaminasas, fosfatasas, transfosforilasas, y enzimas proteolticas Dos isoenzimas de la ciclooxigenasa que son capaces de convertir el cido araquidnico en prostaglandinas: La PGH Sintetasa 1 (llamada COX-I) y la PGH Sintetasa 2 (llamada COX-II).

MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA Sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato. Propiedades cataliticas centro activo Accin enzimtica formacin de un complejo enzima-sustrato (estado de transicin). Sustrato se une al centro activo travs de numerosas interacciones dbiles (puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc)

MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA

1.- El enzima y su sustrato

2.- Unin al centro activo

3.- Formacin de productos

E+S

ES

E+P

Cmo actan las enzimas como catalizadores?

MODELO LLAVE-CERRADURA

Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto. (Fischer 1890)

Cmo actan las enzimas como catalizadores?

Hiptesis del Ajuste Inducido (Daniel Koshland, 1958) E Induce al S a configuracin aproximada al Edo. Transicin

UNE S REDUCE Ea IMPULSA Catalisis LIBERA P SE REGENERA

Actividad Enzimatica
Principal funcin es regular la velocidad a la que se desarrolla las reacciones

Cintica enzimtica, estudia la velocidad de los procesos catalizados enzimaticamente.


Capacidad catlitica de las enzimas radica en las propiedades del Centro Activo

Estructura depende del plegamiento espacial de la protena.

Enzima
Pepsina

pH ptimo
1.5

Tripsina Catalasa Arginasa


Fumarasa Ribonucleasa

7.7 7.6 9.7


7.8 7.8

Enzima

Temp. pt. (oC)

Mamferos
Bacterias y algas Bacterias rticas
aprox. aprox.

37
100 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

Efecto de la temperatura en la actividad enzimtica


El aumento de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.

Protenas (desnaturalizar)
La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima.

Efecto del pH en la actividad enzimtica


Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena (amortiguadores fisiolgicos)

Estructura globular Hervir con HCl

Tripsina Temperatura elevada


pH extremo Funcionalidad Inactiva

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES


SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Aunque se aumente la concentracin de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturacin. La saturacin se debe a que todos los centros activos estn ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente

INHIBICION ENZIMATICA
Cualquier sustancia que reduzca la velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente se puede considerar que es un inhibidor. Drogas, antibiticos, preservativos, venenos y toxinas Clasif.: irreversibles (enl. Covalentes inactivacin permanente) y reversibles, inh. fisiologicos (enl. No covalentes inactivacin parcial)

Inhibicin competitiva
Poseen estructura semejante al sustrato y reconocidos por el centro activo. El inhibidor (I) compite con el sustrato ya que se une a la enzima y baja su concentracin efectiva E + S ES -> E + P + I EI

Inhibidor competitivo

Inhibicin no competitiva
Inhibidor no impide la unin del sustrato a la enzima. Se une a sitios de unin especificos en la molecula de la enzima distinto del centro activo Alteran la conformacin espacial de la enzima, impidiendo su unin al sustrato Inhibidor presenta afinidad tanto por la enzima libre como por el complejo ES E + S ES -> E + P + + I I EI ESI

Inhibidor no competitivo

Inhibicin acompetitiva
Inhibidor se une al complejo ES. Carece de afinidad por la enzima libre. E + S ES -> E + P + I ESI

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