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OBJETIVOS
1. Desarrollar los conceptos de enzimas y de isoenzima 2. Desarrollar sus propiedades generales. 3. Explicar la clasificacin y los sistemas de nomenclatura de las enzimas. 4. Explicar los factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones qumicas. 5. Desarrollar el concepto de Inhibicin enzimatica, explicando sus tipos y el mecanismo de accin.
CONTENIDO
1. Conceptos de enzimas y de isoenzima 2. Propiedades generales. 3. Nomenclatura de las enzimas. 4. Clasificacin y naturaleza 5. Mecanismo de accin enzimatica 6. Actividad enzimatica. Factores 7. Inhibicin enzimatica
DEFINICIN
LAS ENZIMAS son protenas que se comportan como catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones qumicas de los sistemas biolgicos.
La CATLISIS ENZIMTICA es esencial para los sistemas vivos. La mayora de las R.Q. ocurriran muy lento en condiciones biolgicamente significativas. Hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH. Las biomolculas son muy estables a pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso
1 Son eficaces en pequeas cantidades. 2 No se alteran durante las reacciones en que participan. 3 Aceleran el proceso para la obtencin del equilibrio de una reaccin reversible.
Estructura
La actividad cataltica depende de la integridad de su conformacin proteica nativa Si se desnaturaliza o disocia en subunidades pierde su actividad. Estructuras 1, 2, 3 y 4 son esenciales
Estructura
Parte proteica (apoenzima) que le da la estructura y la capacidad de reconocer determinado sustrato Parte no-proteica (cofactor) que le da la capacidad de accin sobre el sustrato El cofactor puede ser: Naturaleza inorgnica: iones metalicos Naturaleza orgnica: coenzima
apoenzima + grupo prosttico = holoenzima
COFACTORES
Metaloenzimas Iones o molculas inorgnicas. Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc (oligoelementos imprescindibles en la dieta) Los cofactores son activadores inorgnicos de la enzima y actan induciendo reordenamientos elctricos adecuados para la unin E-S.
COENZIMA Molcula orgnica, por ej. un nucletido que contiene una vitamina. Son coenzimas NAD, FAD, CoA, etc
VITAMINAS Conjunto compuestos orgnicos muy variados (qumico) Caracterstica comn: no sintetizados x hombre. Pequeas cantidades (g y mg/da) no aportan energa. Componentes de determinados coenzimas. Liposolubles e HIDROSOLUBLES
VITAMINAS
FUNCIONES
Enfermedades carenciales
C (cido ascrbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos
Escorbuto
B1 (tiamina)
Beriberi
B2 (riboflavina)
B5 (cido pantotnico)
Constituyente de la CoA
B3 (niacina)
Pelagra
B6 ( piridoxina)
Depresin, anemia
B12 (cobalamina)
Anemia perniciosa
Biotina
Fatiga, dermatitis...
NOMENCLATURA
Nombre trivial, enzimas fueron nombradas atendiendo al sustrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada.
La amilasa, la hidrlisis del almidn; la lipasa, la hidrlisis de lpidos; la ADNasa, la hidrlisis del ADN; la ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc.
Clasificacin
Clasificacin
Transforman polmetros en monmeros. Actan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N
Clasificacin
Isoenzimas
Son enzimas que difieren en su forma estructural pero que poseen la misma actividad cataltica, catalizan la misma reaccin.
Hidrogenasas, oxidasas, transaminasas, fosfatasas, transfosforilasas, y enzimas proteolticas Dos isoenzimas de la ciclooxigenasa que son capaces de convertir el cido araquidnico en prostaglandinas: La PGH Sintetasa 1 (llamada COX-I) y la PGH Sintetasa 2 (llamada COX-II).
MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA Sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato. Propiedades cataliticas centro activo Accin enzimtica formacin de un complejo enzima-sustrato (estado de transicin). Sustrato se une al centro activo travs de numerosas interacciones dbiles (puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc)
E+S
ES
E+P
MODELO LLAVE-CERRADURA
Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto. (Fischer 1890)
Hiptesis del Ajuste Inducido (Daniel Koshland, 1958) E Induce al S a configuracin aproximada al Edo. Transicin
Actividad Enzimatica
Principal funcin es regular la velocidad a la que se desarrolla las reacciones
Enzima
Pepsina
pH ptimo
1.5
Enzima
Mamferos
Bacterias y algas Bacterias rticas
aprox. aprox.
37
100 0
Protenas (desnaturalizar)
La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima.
Aunque se aumente la concentracin de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturacin. La saturacin se debe a que todos los centros activos estn ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente
INHIBICION ENZIMATICA
Cualquier sustancia que reduzca la velocidad de una reaccin catalizada enzimticamente se puede considerar que es un inhibidor. Drogas, antibiticos, preservativos, venenos y toxinas Clasif.: irreversibles (enl. Covalentes inactivacin permanente) y reversibles, inh. fisiologicos (enl. No covalentes inactivacin parcial)
Inhibicin competitiva
Poseen estructura semejante al sustrato y reconocidos por el centro activo. El inhibidor (I) compite con el sustrato ya que se une a la enzima y baja su concentracin efectiva E + S ES -> E + P + I EI
Inhibidor competitivo
Inhibicin no competitiva
Inhibidor no impide la unin del sustrato a la enzima. Se une a sitios de unin especificos en la molecula de la enzima distinto del centro activo Alteran la conformacin espacial de la enzima, impidiendo su unin al sustrato Inhibidor presenta afinidad tanto por la enzima libre como por el complejo ES E + S ES -> E + P + + I I EI ESI
Inhibidor no competitivo
Inhibicin acompetitiva
Inhibidor se une al complejo ES. Carece de afinidad por la enzima libre. E + S ES -> E + P + I ESI