Está en la página 1de 3

Alimentos funcionales (en la literatura especializada se suele abreviar como AF) son aquellos alimentos que son elaborados

no slo por sus caractersticas nutricionales sino tambin para cumplir una funcin especfica como puede ser el mejorar la salud y reducir el riesgo de contraer enfermedades. Para ello se les agregan componentes biolgicamente activos, como minerales, vitaminas, cidos grasos, fibra alimenticia o antioxidantes, etc. A esta operacin de aadir nutrientes exgenos se le denomina tambin fortificacin. Este tipo de alimentos es un campo emergente de la ciencia de los alimentos que ve una posibilidad muy amplia de investigacin alimentaria. Entre los logros ms mencionados en la literatura cientfica y en el marketing de los productos alimenticios se encuentra la mejora de las funciones gastrointestinales, el aporte de sistemas redox y antioxidante, as como la modificacin del metabolismo de macronutrientes.1 Almidn. Es un hidrato de carbono complejo (C6H10O5), inodoro e inspido, en forma de grano o polvo. El almidn es el principal carbohidrato de reserva en la mayora de las plantas. En las hojas el almidn se acumula en los cloroplastos, donde es un producto directo de la fotosntesis. En los rganos de almacenamiento, se acumula en los amiloplastos, en los cuales se forma despus de la translocacin de sacarosa u otro carbohidrato provenientes de las hojas. En los vegetales, el almidn se encuentra en uno o ms granos amilceos en un plastidio. La cantidad de almidn en diversos tejidos depende de muchos factores genticos y ambientales. El almidn se acumula a la luz del da cuando la fotosntesis excede las tasas combinadas de respiracin y translocacin, despus parte de l desaparece por la noche. Se presentan dos tipos de almidn en la mayora de los granos amilceos: amilosa y amilopectina, ambos compuestos por unidades de d-glucosa unidas por enlaces -1, 4. Las uniones -1, 4 hacen que las cadenas de almidn se enrollen en forma de hlices. La amilopectina consta de molculas muy ramificadas, cuyas ramas se localizan entre el C-6 de una glucosa de la cadena principal y el C1 de la primera glucosa en la cadena que forma la rama (enlaces -1, 6). Las amilosas son ms pequeas y contienen de cientos a miles de unidades de glucosa, numero que depende de la especie y las condiciones ambientales. La formacin de almidn ocurre sobre todo por un proceso que implica la donacin repetida de unidades de glucosa provenientes de un azcar nucleotidico similar al UDPG y que se denomina difosfoglucosa de adenosina, ADPG. Hidrlisis del almidn. La hidrlisis implica la ruptura de un enlace mediante la adicin en medio del mismo de los elementos del agua. Los polisacridos de la dieta se metabolizan mediante hidrlisis a monosacridos. La mayora de los pasos de la degradacin de almidn a glucosa pueden ser catalizados por tres enzimas distintas, si bien hay otras ms que se necesitan para completar el proceso. Las tres primeras enzimas son una -amilasa, -amilasa y almidn fosforilasa. Al parecer solo la -amilasa puede atacar grnulos de almidn intactos, por lo que cuando participan la -amilasa y la almidn fosforilasa, es probable que acten sobre los primeros productos liberados por la -amilasa. La amilasa ataca de manera aleatoria enlaces 1,4 en las molculas de amilosa y amilopectina, al principio creando huecos al azar en los granos de almidn y liberando productos que aun son grandes. En cadenas de amilosa no ramificadas, el ataque repetido por la -amilasa produce maltosa, un disacrido que contiene dos unidades de glucosa. Sin embargo, la -amilasa no puede atacar los enlaces 1,6 localizados en los puntos de ramificacin de la amilopectina, por lo que la digestin de amilopectina cesa cuando aun quedan dextrinas ramificadas con cadenas de longitud corta. Muchas -amilasas son activadas por Ca+, lo cual es una de las razones por las que el calcio es un elemento esencial.

La -amilasa hidroliza al almidn en -maltosa; la enzima acta primero solo sobre los extremos no reductores. La -maltosa cambia con rapidez, por mutarrotacin, para formar las mezclas naturales de isomeros y . La hidrlisis de amilosa por la -amilasa es casi completa, pero la degradacin de amilopectina es incompleta porque no son atacados los enlaces de los puntos de ramificacin. La actividad de ambas amilasas implica la incorporacin de una molcula de H2O por cada enlace roto, por lo que son enzimas hidrolasas. Las reacciones hidrolticas no son reversibles, de modo que no se pueden detectar sntesis de almidn por amilasas. Las amilasas estn diseminadas en diversos tejidos pero son mas activas en las semillas que estn germinando, ricas en almidn. Es probable que la -amilasa tenga ms importancia que la -amilasa para la hidrlisis de almidn. Gran parte de la -amilasa se localiza dentro de los cloroplastos, muchas veces unida a los granos de almidn que atacara. Acta tanto en el da como por la noche aunque, por supuesto, durante la luz de da hay produccin neta de almidn por la fotosntesis. La amilopectina solo es degradada parcialmente por la accin del almidn fosforilasa. La reaccin procede de manera consecutiva a partir del extremo no reductor de cada cadena principal o cadena ramificada hasta a unos residuos de glucosa de las uniones -1,6 de las ramificaciones, por lo que de nuevo que dan dextrinas. La amilosa, que tiene pocas ramificaciones, se degrada casi por completo, por eliminacin repetida de unidades de glucosa a partir del extremo no reductor de la cadena. La almidn fosforilasa esta ampliamente distribuida en la planta y a veces resulta difcil determinar que enzima digiere la mayor parte del almidn en las clulas de inters. OBJETIVO Comprobar que las amilasas producidas por semillas de maz hidrolizan al almidn, dando como producto final unidades de maltosa siendo este uno de los mecanismos que la semilla utiliza para obtener energa necesaria para germinar. El alumno estudiara las diferencias en la actividad amiloltica, dependiendo de los estados de germinacin en las semillas y de sus requerimientos energticos. Se aplicara el mtodo de Nelson-Simogy para la determinacin de reductores totales. Succinato deshidrogenasa De Wikipedia, la enciclopedia libre Saltar a navegacin, bsqueda

Estructura del complejo Succinato-coenzima Q en la membrana mitocondrial interna. El espacio entermembrana est en la parte superior de la imagen. SDHA, SDHB, SDHC and SDHD. Adaptedo de PDB 1YQ3. La succinato deshidrogenasa, succionato coenzima Q reductasa o complejo II es una flavoprotena ligada a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones y que contiene FAD (flavn-adenn-dinucletido) unido covalentemente. Posee un peso molecular de alrededor de 100 kDa, y contiene una molcula de FAD, ocho tomos de hierro y ocho tomos de azufre lbiles frente a los cidos. El enzima posee dos subunidades, cuyos pesos moleculares son 30 kDa y 70 kDa respectivamente. La subunidad mayor de la succinato deshidrogenasa contiene FAD, cuatro tomos de hierro y cuatro tomos de azufre cido-lbiles. La subunidad menor es una ferro-sulfuro-protena que contiene cuatro tomos de hierro y cuatro de azufre cido-lbiles. La molcula de FAD del enzima, es el aceptor de electrones de la reaccin. En general la funcin bioqumica del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a aldehdos o cetonas. Esto es debido a que la oxidacin de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergnica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH. Es poco usual hallar una unin covalente entre el FAD y una protena; en la mayora de los casos, el FAD se encuentra unido a su enzima asociado de forma no covalente (unin dbil y transitoria). por lo que en este caso el FAD acta como grupo prosttico y no como un coenzima mvil, como lo hace normalmente.

Funcin de la succinato deshidrogenasa; el camino seguido por los electrones se muestra con flechas rojas. El FADH2 de la succinato deshidrogenasa, al no poder desprenderse del enzima, debe oxidarse nuevamente in situ. El FADH2 cede sus dos hidrgenos a la ubiquinona (coenzima Q) que se reduce a ubiquinol (QH2) y abandona el enzima, difundiendo en la bicapa lipdica hasta alcanzar en siguiente complejo enzimtico de la cadena respiratoria. La succinato deshidrogenasa acta separando los tomos de hidrgeno que se hallan en posicin trans de los tomos de carbono metilnicos del succinato. Este enzima posee algunas caractersticas de un enzima alostrico: es activada por el succinato, el fosfato, el ATP y el coenzima Q reducido , y es inhibido por el malonato, un anlogo estructural del succinato. Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/Succinato_deshidrogenasa"