qwertyuiopasdfghjklzxcvbnmq wertyuiopasdfghjklzxcvbnmqw ertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwer tyuiopasdfghjklzxcvbnmqwerty EL COLAGENO HISTOLOGIA Y EMBRIOLOGIA BUCAL uiopasdfghjklzxcvbnmqwertyui opasdfghjklzxcvbnmqwertyuio pasdfghjklzxcvbnmqwertyuiop

asdfghjklzxcvbnmqwertyuiopas dfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdf ghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfg hjklzxcvbnmqwertyuiopasdfghj klzxcvbnmqwertyuiopasdfghjkl zxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzx cvbnmqwertyuiopasdfghjklzxc vbnmqwertyuiopasdfghjklzxcv
DR. GUILLERMO AHUMADA ORTEGA HERNANDEZ HUIZAR EMMA LETICIA

los tendones. la verdad es que la idea original estaba en la naturaleza. los cartílagos y la piel. el colágeno se mezcla con los cristales de calcio. Eso permite dar a cada tejido específico en que estas moléculas intervienen. Mientras la estructura de las plantas descansa en la celulosa (un carbohidrato fibroso). Aún cuando se utiliza mucho este concepto en la ingeniería. que a su vez se unen en fibras más grandes. Sin fibras. con igual propósito echan mano de una proteína que se ha llamado colágeno. un roce rompería nuestra piel. que les da forma y las mantiene erguidas. Una fibra colágena. No es por nada que el colágeno es la proteína más común del reino animal. como un trozo de cuerda. como la de un edificio o un bote. También es un constituyente de membranas especializadas que rodean y separan grupos de células y órganos. incluyendo los huesos. y nuestro corazón no podría bombear sangre sin explotar. los organismos multicelulares animales. Tal es el ejemplo del concreto reforzado o la fibra de vidrio.Sin colágeno nuestros huesos serían quebradizos. llamadas aminoácidos (ver recuadro 1). deban estarconstruidas por materiales que se refuercen insertándoles fibras. está constituida por pequeños filamentos unidos entre sí. El colágeno es un ingrediente de muchos tejidos conectivos. El colágeno se mezcla con una amplia gama de substancias. para formar largos cilindros (fibrillas). Así por ejemplo en el hueso. propiedades únicas. y cada una de ellas constituida por una cadena de unidades pequeñas. Todos aceptamos la idea de que las estructuras. proporcionándole una estructura rígida. Las moléculas de colágeno se entrelazan desde la cabeza a la cola. Los tendones tienen una . todas las estructuras vitales se vendrían abajo. Una molécula de colágeno consiste en una cadena de tres proteínas envueltas unas alrededor de otras.

es debido a la disminución de la cantidad y calidad del colágeno en los diversos tejidos. forman una red. en la medida que vamos envejeciendo. El uso del colágeno no se detiene aquí. Al enfriarse se . el colágeno se ha constituido en el centro de una multimillonaria industria. La estructura de los huesos también se deteriora. porque el colágeno forma en ellos una estructura paralela y cruzada. en los riñones. cambia la tersura de la piel y ésta se resquebraja. el colágeno constituye la base del sistema de filtro entre la sangre y la orina. lo que se debe a que las fibras de colágeno se debilitan y se acortan. En los cartílagos ( un tejido conectivo que se encuentra en las articulaciones). el colágeno junto con una proteína elástica. para crear un efecto completamente diferente. Ella es básicamente una mezcla de colágeno y agua caliente. Así por ejemplo.gran fuerza de tracción. La Artritis aparece cuando las articulaciones comienzan a producir una cantidad excesiva de enzimas que quiebran el colágeno. Desde el punto de vista médico. porque aumentan las uniones cruzadas de las fibrillas. ha llevado a que durante los últimos años el colágeno haya pasado a ser muy popular (ver recuadro 2). por lo que las fibras se separan. en la actualidad el colágeno se usa en una variedad de aplicaciones post quirúrgicas y también en los implantes de córnea. La piel también se pone seca y áspera. como los resortes de un viejo colchón. Del mismo modo. En la piel. La gelatina se usa como un agente espesante en muchos alimentos. Debido a su importante rol en el envejecimiento. La córnea del ojo es transparente como resultado del arreglo del colágeno en una red muy fina. lo que permite darle elasticidad sin que se quiebre. haciéndose estos muy frágiles. que absorbe el shock y da resistencia a la compresión. La combinación de la vanidad humana y el mejor conocimiento de la piel. Mucho del deterioro que se produce con la edad. el colágeno se combina con un gel.

En ella. Todas ellas constituyen una molécula de colágeno simple. la glicina es reemplazada por otro aminoácido: la cistina. Ella se produce por una mutación que afecta al triplete de la glicina. significa que siempre la glicina está posesionada en el centro de la hélice. La “Osteogénesis imperfecta”. . excepto aquellos que contienen azufre). Muchos de los pegamentos naturales están hechos con colágenos (la cola). se altera la molécula. En esa mutación. hay además unos pocos aminoácidos extras.unen y forman un gel. Ellos son responsables de formar fuertes uniones con otras moléculas cercanas. cuyo síntoma principal es que se quiebran fácilmente los huesos. Este arreglo de uno en tres. una cadena de tres proteínas. En otras palabras. el aminoácido “glicina” (gli). La cadena alfa tiene una estructura muy regular. la que impide el normal entremezclado de la triple hélice y la formación de estructura densa de la cadena. en que una está formada por una cadena con aproximadamente un largo de 1000 aminoácidos. que no forman parte de la hélice. A su vez esta cadena está entrecruzada en una hélice izquierda para formar un cable derecho o triple hélice. especialmente colágeno. y no está de más recordar que las condiciones de la piel curtida. La glicina es el aminoácido más pequeño de todos. de modo que ocupa el menor espacio de la cadena. de modo que la secuencia de aminoácidos va del siguiente modo: gli-A-B-gli-A-B (A y B pueden ser cualquier aminoácido. En cada punta de la molécula de colágeno. La se deben triple al colágeno. permitiendo a la molécula estructurarse muy estrechamente. cada una de ellas curvada en una hélice hacia la izquierda. hélice Una molécula de colágeno consiste en una cadena de tres proteínas (cadena alfa). se repite a intervalo de tres. A consecuencia de ello. es una enfermedad genética rara.

también está constituida por una serie repetitiva de aminoácidos. En todo caso. impide que se produzcan puntos débiles que pueden ceder al stress. las fibrillas muestran espacios claros y bandas obscuras. lo que explica la gran resistencia de este último tendón. También hay “hidroxilisina” y otros varios aminoácidos. son excepcionalmente diferentes a las que tienen la mayor parte de las proteínas del organismo. está constituida par “prolina” e “hidroxiprolina”. y se aumenta con la edad. pero fuerte. tiene más uniones que el colágeno de la oreja. dependiendo del tipo de tejido.En el colágeno normal. como azúcares o minerales. Las moléculas están unidas por varios enlaces. un tercio de todos sus aminoácidos son glicina. Como los espacios absorben más tinción metálica usada para la preparación microscópica. A su vez las fibrillas se asocian en fibras gigantes. Otro tercio de la cadena alfa. que le da a la piel y otros órganos su elasticidad. Esta estructura uniforme. es donde se pueden agregar otras moléculas. Estas estructuras proteicas en fibras. es muy común. que teniendo una mayor variedad de aminoácidos. La secuencia de glicina-prolina. El número de estas uniones depende de la naturaleza del tejido. En este aparente intervalo (fig. como la “fibroína”. Así por ejemplo el colágeno en el “Tendón de Aquiles”. Otras proteínas estructurales. roles misteriosos . toman una forma globular. Esto se debe a que las moléculas paralelas están separadas cada 67 nanómetros (67 mil millonésimas de un metro). Tal es el caso de todas las enzimas que en el organismo aceleran las reacciones biológicas. incluyendo algunos muy fuertes entre hidroxiprolina y lisina. un ingrediente clave de la elastina. con Una lo que gran se constituye familia el nivel con de complejidad final. se ven las bandas obscuras. 1). las moléculas de colágeno se ensamblan espontáneamente en fibrillas. Cuando se tiñen y se observan mediante el microscopio electrónico.

y los tendones. Teóricamente esto podrá dar lugar a cerca de 16. y en algunos casos sus roles aún no han sido identificados. Cada una de ellas tiene una diferente secuencia de aminoácidos. Los colágenos no fibrilares. Los colágenos fibrilares están más ampliamente distribuidos y son más duros y más rígidos que los no fibrilares. El tipo lV es un ingrediente fundamental de la “membrana basal”. la materia extracelular que conecta y soporta a los órganos. y también con otras substancias importantes. cálices renales. Ellas se unen unos con otros colágenos. Sin embargo. Este tipo es también una parte vital del tejido conectivo. que le agregan flexibilidad. Esto porque ellos tienen que soportar el stress en tejidos tales como la piel.Durante los últimos años. colédoco. Así por ejemplo. los huesos. la dentina dental. La triple hélice del tipo lV. Por ejemplo las “fibrillas de colágeno asociadas”. se han descubierto nuevas configuraciones y nuevos roles de las moléculas del colágeno. una pequeña capa que separa las células que forman epitelios y que recubren ya sea lumen de tubos (arterias. bronquios). Estas fibras contienen también numerosos elementos no helicoidales. forman redes y capas (tipo lV y tipo Vll). Otros colágenos no fibrilares. pueden existir a lo largo de sus primas de fibrillas. cartílagos. Ellos son los que forman las largas fibras ya descritas. que constituyen la triple hélice.). Es así como se han observado 25 variaciones de la cadena alfa. u órganos. forma una rejilla bidimensional como la reja de un gallinero (ver figura 2). en el riñón. y ayudan a la orientación de las fibras. cavidades (intestinos. son más diversos. uréteres. hay dos grupos principales: “los fibrilares” y los “no fibrilares”. esta . o tipos de colágeno. sólo se han identificado 15 tipos de colágeno. etc. tanto en términos de su ensamblaje como sus funciones. En la familia de colágenos.000 combinaciones de triple hélice. Este enrejado es la base perfecta para que otros elementos se agreguen a él.

Diferentes tipos de colágeno también se entremezclan para formar estructuras únicas. por lo que se encuentran rodeándolas. y el “suelto”. lo que retarda y dificulta la curación de ellos si ha habido alguna injuria sobre ellos. está hecho casi exclusivamente de fibrillas de colágeno I. A través de él sólo pueden pasar las moléculas suficientemente pequeñas. robusta estructura Las moléculas de colágeno son demasiado grandes como para estar en el interior de las células. Esto le da una enorme resistencia para la fuerza que estos deben desarrollar. en los cuales el tejido conectivo que rodea las articulaciones es traccionado y entra líquido al área. que está en la córnea. Por su robustez. que prácticamente es sólo matriz. pero como su nombre lo indica. El “denso” (por ejemplo el que se encuentra en los huesos y la piel. Hay dos categorías de tejido conectivo. “El tejido conectivo” es una combinación de matriz y células. que en su constitución contiene células. Con todo. aún hoy no se conocen muchas otras organizaciones y roles de moléculas Una de colágeno en bien distintos conectada órganos v y tejidos. al mismo tiempo que conectan los órganos. toma tanto tiempo para . formando fibras extremadamente finas y regularmente organizadas. y allí actúa como filtro entre la sangre y la orina. El tejido conectivo denso de los “tendones” y “ligamentos”. como el de la médula espinal. todas tienen algo en común: proveen de un sostén para los tejidos. Ella es un enrejado de proteínas e hidratos de carbono. sin células). que se organizan en cantidades variables en diferentes partes del cuerpo. Lo negativo de estos tejidos. Es por esta razón por qué los esguinces. o en la “matriz extracelular”. Existe en muchas variedades.membrana basal está entre dos capas de células. es el escaso abastecimiento de sangre. Un ejemplo de ello es el colágeno tipo l y V. el colágeno es un elemento fundamental en muchos tejidos conectivos.

desde el embrión hasta los primeros años de vida. El proceso es paulatino. Otro tejido conectivo. reduce las fricciones y absorbe el shock.su curación. ya que en él más tarde se forma el hueso. a la cual se agregan hidratos de carbono. De esta forma. es también un factor importante en la construcción de los cartílagos. que le da propiedades muy importantes. y el cepillo los hidratos de carbono. por lo que atraen iones positivos (cationes). del mismo modo que en los tendones y ligamentos. Las fibras de colágeno se anidan en este ambiente y le otorgan resistencia y fuerza. En estos tejidos. Todo organizado como en una escobilla para el cabello. las articulaciones pueden soportar durante toda la vida. El colágeno. La elastina está presente en muchos tejidos y órganos que . por osmosis atraen agua embebiendo la matriz y creando así un ambiente gelatinoso. Ellos están constituidos por una matriz de proteínas. Cubriendo la superficie de las articulaciones. En la nariz y las orejas. Ellas ocupan agujeros llamados lagunas. que le da flexibilidad. por lo que también es lenta su reparación después de una injuria. Estos iones como el sodio. Para ello existe la proteína elastina. Se trata de una matriz muy versátil y de muchos usos. Dentro de ella también están presentes las células responsables de la síntesis de la matriz. que es ideal para amortiguar las compresiones. donde el mango es proteína. Además sirve de precursor al esqueleto. El cartílago del oído externo necesita ser más flexible que el de la articulación de la rodilla por ejemplo. Las cadenas de hidratos de carbono en los proteoglicanos están cargadas negativamente. Los cartílagos también tienen un pobre abastecimiento de sangre. un gran stress. el cartílago es el que le da la forma. es “el cartílago”. también existe otro ingrediente de la matriz extracelular. que se pueden observar a intervalos en la matriz. Se trata de los “proteoglicanos”.

La mayor parte de ellas son fabricados por un tipo . que curiosamente se ha denominado “colágeno no-colágeno”. donde reconocen enzimas útiles para las células en cuyas paredes están ubicadas. Estos. su síntesis comienza en el núcleo de las células. es la fábrica en que se producen las células sanguíneas y es además el depósito de sales orgánicas. es el sitio de inserción de los músculos. Las cosas se complican con el descubrimiento reciente de un grupo relacionado. todas estas moléculas tienen como motivo estructural central. que desarrollan roles especiales. como es el robustecer los tendones y ligamentos. la triple hélice. se deposita en las cavidades que dejan las fibrillas.necesitan ser flexibles. mantener la piel firme. aún no se conocen los roles y la bioquímica de otros tipos de colágeno recientemente descubiertos. tienen diversas funciones. El interior o médula de los huesos. También aquí el colágeno actúa con otras moléculas. uniéndose así a las moléculas cercanas. permitiendo así el movimiento. Como grupo. o actuar como parte del mecanismo de filtración de los riñones. especialmente en la unión con otras moléculas. Tal es el caso de las arterias y la piel. lo que le confiere también propiedades únicas. Una revisión del tejido conectivo no está completa sin una mirada a los huesos. a pesar de la enorme variedad de colágeno. sin ella todas las estructuras vitales se vendrían abajo. y como todas ellas. reforzar los huesos. Ellos también están constituidos por la triple hélice. En este caso se trata de la rigidez del hueso. Aunque se conocen mucho acerca de su estructura. Como decíamos en un comienzo. pero además tienen segmentos proteicos globulares. Ellos están ubicados como receptores de membrana. en las paredes celulares. En resumen. La sal calcio hidroxiapatita. además de dar un soporte mecánico (esqueleto). Producción de colágeno? El colágeno es una proteína.

Cada una de las etapas de este proceso. Posteriormente. en que tiene un grupo peptídico extra o “pro-péptido”. se unen las tres cadenas formando la triple hélice. Más tarde y siempre ayudado por el pro-péptido. Ellos constituyen “el retículo endoplasmático”. Se trata de estructuras citoplasmáticas. La síntesis comienza en este caso específico. El proceso se inicia en su interior.especial de células. Una vez fuera de ella. sale del núcleo y migrando por el citoplasma celular. en un templado. Esta cadena se llama pro-alfa. Posteriormente este templado. que se encuentran en la matriz extracelular o tejido conectivo. el producto final está listo para formar las fibrillas y fibras. que posteriormente va a abandonar la célula. llega a los sitios de lectura y síntesis de la proteína. que difiere de la cadena alfa. se produce . copiando el código del DNA que está en el núcleo celular. requiere de enzimas específicas. Cuando nuestra dieta es deficiente en vitamina C. Este último actúa como marcador de destino para las subsiguientes etapas de síntesis. guiados por los pro-péptidos. para hacer hidroxiprolina. Ellos son los llamados “ribosomas”. las cadenas siguen su destino a través de una red de tubos en el citoplasma celular. que si no actúan se traducen en enfermedades. traduciendo el templado llamado “cadena pro alfa’ (precursores de la cadena alfa). encargadas de la síntesis de proteínas. Se forma así la molécula de procolágeno. Así por ejemplo. el escorbuto se produce cuando se bloquea la etapa 3 (ver figura). llamadas “fibroblastos”. agregado en cada extremo. y traduciéndolo en la síntesis de la cadena de aminoácidos correspondiente a ella. Allí diversas enzimas van agregando a la cadena de aminoácidos azúcares y grupos hidróxidos (OH). Para ello se requiere de la vitamina C (ácido ascórbico). Esta vitamina mantiene activa la enzima responsable que agrega grupos hidróxilos (OH) a la prolina.

donde están la células. Para necesario la para mantenerla estética en forma. la que más varía de una especie a otra. Desde el punto de vista químico. al final de la cadena alfa. El cirujano usa agujas muy finas para escurrir colágeno al dermis. facial Si Ud. va a tener que recurrir al colágeno. Esto es fundamental. usando la enzima “peptina”. es decir. la capa de piel más baja. ya que de no ser así. Existe también una enfermedad genética que se llama “Ehlers-Danlos”. quiere levantar las mejillas caídas.una disminución de la hidroxilación. Eventualmente el im-plante puede degradarse a ser rechazado por el sistema inmunológico. Es la secuencia de aminoácidos. Sin esta molécula crucial. En estos pacientes se altera la piel que no se extiende. eliminar de los ojos las patas de gallo o las feas arrugas de la boca. porque las fibras elásticas no contienen fibras de colágeno. y fragilidad de los vasos sanguíneos. El tratamiento de las arrugas generalmente requiere de seis sesiones. los químicos pueden sustraer este pedazo de la molécula. que es causada por la alteración de la enzima que cataliza la unión de las moléculas y fibrillas en la etapa 5 (ver gráfico). pero no se combinan. En tal caso hay que repetir las inyecciones algunos meses más . El colágeno para usos quirúrgicos. los folículos pilosos y las fibras de colágeno. siendo por la tanto esta porción la más alergénica. Ya son muchas las artistas de cine o televisión que lo han hecho. a por ultimo levantar el labio para lograr un mayor sex appeal. se obtiene del cuero de los vacunos o de los cerdos. el sistema inmunológico lo rechazaría. ellos son muy similares al colágeno humano. Ellas se mezclan con otras fibras. con desastrosas consecuencias: heridas que no curan. a pesar de que le puede costar miles de dólares. Para disminuir esta sensibilidad. la que más frecuentemente produce la respuesta inmunitaria. lesiones de las mucosas y de las encías. no se forma la hélice.

Antes se pensaba que los espacios entre las moléculas que constituyen las fibrillas de colágeno (fig. que es capturada por una placa fotográfica colocada detrás del cristal. Con esto Ud. En el análisis de rayos X de una proteína. dispersan los rayos X en distintas direcciones. incluyendo el colágeno. Tipos de colágeno .tarde. Tal vez Ud. causando el error. Proteínas reflejadas en el cristal Más de una vez Ud. eran mas pequeñas de lo que realmente son. para analizar las estructuras de una proteína cristalizada. y el proceso se repite hasta lograr un pattern de la proteína analizada desde diferentes ángulos. usa en cambio tejido en condiciones naturales. se lanza un haz de rayos X a un cristal de proteína. El advenimiento de la cristalografía de rayos X llevó a repensar las estructuras del colágeno. Trate de imaginar el tipo de cortes en el vaso. habrá notado que la luz se refleja en los cortes y proyecta formas en el mantel. era la microscopía electrónica (usa electrones y no luz). El cristal se va rotando lentamente. La estructura tridimensional se interpreta analizando los diferentes patterns. habrá asistido a una elegante cena. Los átomos del cristal de la proteína. en que le sirven vino en copas de cristal cortado. El análisis con rayos X. contiene miles de átomos. que requería preparar la muestra con tinciones metálicas. creando así una difracción de rayos X. La discrepancia surgió porque la principal técnica que se había usado hasta entonces para analizar el colágeno. ella lleva tiempo. Como la mayor parte de las proteínas. con lo que se eliminó este problema. mirando sólo el reflejo en el mantel. 1). tiene una idea de como los bioquímicos usan la “Cristalografía de Rayos X”.

la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. el hueso. agrupándose para formar fibras colágenas mayores. en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos.  Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. condroblastos y osteoblastos. pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. Es sintetizado por fibroblastos.El colágeno en lugar de ser una proteína única. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. el tendón. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros. Se describen varios tipos de colágeno:  Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis.  Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo. en las paredes de los vasos sanguíneos. que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Es sintetizado . cadena alfa2. Es sintetizado por el condroblasto. la dentina y la córnea. indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas.

Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales.    Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.   Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.  Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas. como los tendones y ligamentos.  Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Su función es la de sostén de los órganos expandibles. asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Interactúa con los tipos I y III. fibroblastos. Se asocia con el tipo I. Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Se asocia con el tipo I. Su función principal es la de sostén y filtración. glía. Interactúa con el tipo II. .  Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro.por las células del músculo liso. Interactúa con los tipos I y III.  Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones. Interactúa con los tipos II y IX.  Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar.

tres cadenas α superenrolladas forman una triple hélice dextrógira.  Escorbuto.   Colágeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquíma. también detectado en la médula osea. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales .  Osteogénesis imperfecta. Estructura tridimensional El colágeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una "cadena α" (no confundir con α hélice). Colágeno tipo XVI: Intima asociación con fibroblastos y células musculares lisas arteriales. En cuanto a la estructura terciaria. Colágeno tipo XIV: Aislado de placenta. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit de vitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiere ácido ascórbico. relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones. no se asocia fibrillas colágenas tipo I. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo.  Síndrome de Ehlers-Danlos. es una hélice levógira con alrededor de 3 residuos aa por vuelta. Defectos en la síntesis de colágeno Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.

capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno. .  Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.

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