Enzima Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la protena.

Esta protena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en las clulas. Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioqumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: Una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas. Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece slo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas.7 La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos. Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos

industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de jeans o produccin de biocombustibles. Estructuras y mecanismos Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo. Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los 2.500 presentes en la sintasa de cidos grasos.16 Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.18 Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis.19 La regin que contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso. Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas.

La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

Sustrato (bioqumica) Para otros usos de este trmino, vase Sustrato. En bioqumica, un sustrato es una molcula sobre la que acta una enzima Las enzimas catalizan reacciones qumicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por accin de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. La ecuacin general es la siguiente:

E + S ES EP E + P donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) (Ntese que slo el paso del medio es irreversible).

Sitio activo Mediante el incremento de la concentracin de sustrato, la velocidad de la reaccin aumentar debido al aumento de la probabilidad de formacin de complejos enzima-sustrato (ver teora de las colisiones). Esto ocurrir hasta que no haya ms enzimas disponibles para la formacin de complejos enzima-sustrato, lo que corresponde a un punto en que la velocidad ya no aumenta. La concentracin de enzimas constituyen el factor limitante. Un sitio activo es un sitio en la superficie de un catalizador en el que se produce la actividad. En la biologa, es un sitio en la superficie de una enzima molecular que se une a la molcula de sustrato. Las propiedades de un sitio activo estn determinadas por el acuerdo de tres dimensiones de las cadenas polipeptdicas de la enzima y sus aminocidos constituyentes. Estas rigen la naturaleza de la interaccin que tiene lugar y por lo tanto el grado de especificidad de sustrato y la susceptibilidad a la inhibicin. CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS Las enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las siguientes: Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energtica de ciertas reacciones qumicas. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de equilibrio. Actan en pequeas cantidades. Forman un complejo reversible con el sustrato. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez. Muestran especificidad por el sustrato.

Su produccin est directamente controlada por genes. Estas caractersticas tan especiales pueden ser explicadas, segn nuestro criterio, mediante el concepto de Informacin. En el trabajo Una nueva teora acerca de las diluciones homeopticas, definimos a la Informacin como la disposicin a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera en este caso, un ente biolgico-, en presencia del receptor adecuado. La Informacin latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposicin a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.

La Informacin se expresa, como ya sabemos, nicamente existiendo un estado neguentrpico. Y ese estado neguentrpico lo encontramos cada vez que hay una reaccin qumica lejos de su equilibrio. As, entonces, cuando alguna enzima est frente a su sustrato especfico, acta constituyendo con l un complejo reversible, el ya mencionado complejo enzima-sustrato.

La formacin de este complejo representa el punto culminante de la accin catalizadora de una enzima (estado de transicin). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activacin" del sustrato, facilitndose as el proceso qumico catalizado.

Si comparamos una misma reaccin qumica con y sin enzimas, apreciamos cmo en el primer caso la magnitud de la energa de activacin es decir, la cantidad de energa necesaria para que la reaccin se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso. De ah que se diga que la enzima reduce la energa de activacin requerida para acelerar cierta especfica reaccin qumica.