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Sustancia proteica que cataliza reacciones qumicas, cuando es termodinmicamente posible. Es una protena especializada, capaces de facilitar o acelerar las reacciones qumicas.
las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicas especificas catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias.

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La biocatlisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a la cirrosis heptica pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir enzimas que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es seguida por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Un conjunto de enfermedades genticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimtica, inclusive de una sola enzima.

3333333333333333 Clasificacin Internacional de las Enzimas

xido Reductasas (reacciones de oxido- reduccin) Actan sobre ": CH OH " Actan sobre ": C = O " Actan sobre ": C = CH " Actan sobre ": CH NH2 " Actan sobre ": CH NH "

Hidrolasas (reacciones de hidrlisis) Esteres Enlaces glucosdico Enlaces pepsdicos Otros enlaces C N Anhdridos de cido

Transferasas (transferencia de grupos funcionales) Grupos de un tomo de C Grupos aldehdos o cetnicos Grupos acilos Grupos glucosilos Grupos fosfatos Grupos que contienen azufre Liasas (Adicin a los dobles enlaces) :C=C: :C=O :C=N

Isomerasas (reaccin de isomerizacin) Racemasas

Ligasas (Formacin de enlaces con escisin de ATP) :CO :CN :CS :CC

Los nombres propuestos en este sistema son los que se emplean cuando es necesaria una identificaciones exacta de las enzimas, (por ejemplo en revistas cientficas). Sin embargo, cotidianamente pueden emplearse los nombres triviales por ser mucho ms conocidos.

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Definicion sistema enzimtico P450 citocromo Grupo de enzimas que participan en el metabolismo de los medicamentos y que se encuentran en el hgado en concentraciones altas. Esas enzimas modifican muchos medicamentos, incluso los medicamentos contra el cncer; y los convierten en formas menos txicas que el cuerpo elimina ms fcilmente.

Partes del sistema enzimatico Los sistemas enzimticos en general, estn formados por la enzima propiamente dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico ( o coenzimas) y sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se denomina boloenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos que no tienen grupo prosttico o activadores reconocidos. Apoenzima: concepto del centro activo La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipptidos, con peso molcular elevado, no dializable y termolbil.

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Apoenzima: concepto del centro activo La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipptidos, con peso molcular elevado, no dializable y termolbil.

Conformacin de la enzima y propiedades del centro activo. La propiedad cataltica de las enzimas parece depender de la facilidad con la que ayudan a que se pongan en contacto las sustancias reaccionantes para dar el producto o los productos de la reaccin. Esto implica que el sistema enzimtico tenga una conformacin especial o sea, una disposicin adecuada de os grupos funcionales aminocidos de la apoenzima y grupos prostticos, cuando existen estos y de las molculas mismas de los sustratos que se unirn a aquellos y permitirn que se lleve a cabo la reaccin qumica. Este acercamiento de las sustancias reaccionantes de los grupos prostticos y los grupos funcionales fue las razn del modelo de Ehrlich, conocido clsicamente como de la "llave y la cerradura". As la enzima sera un molde tridimensional en negativo, de la estructura tambin tridimensional, en positivo de los reaccionantes que se adaptaran perfectamente a ala disposicin de la enzima. Sin embargo ha sido necesario reconsiderar esta situacin y sugerir de acuerdo con Koshland la teora de un "acomodo inducido".

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Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabolicos

C acido ascrbico

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno Escorbuto

B1 tiaminaB1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Beriberi
B2 riboflavinaB2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 acido pantotenicoB3 (cido pantotnico)

Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos del sueo

B5 niacinaB5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 piridoxinaB6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresin, anemia
B12 cobalaminaB12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

BiotinaBiotina

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminocidos. Fatiga, dermatitis...

77777777777777 Aparte del sustrato, cuya transformacin ser condicionada por la enzima, existe otra parte del sistema enzimtico, de peso molculas bajo y por lo tanto dializable, termostable y en general, no protica, adherida de mas o menos laxa a la apoenzima y a la cual se le llama grupo prosttico, si est muy intimanente ligada a la apoenzima como es el caso del ncleo porfirnico de numerosas oxidasas o la estructura flavnica de la deshidrogenasa succnica o coenzima cuando la unin es dbil y se separan fcilmente, como por ejemplo el DPN y el TPN que asisten a las funciones de varias deshidrogenasas. Es muy grande la importancia del grupo prosttico o de la coenzima desde el

punto de vista funcional pues suelen ceder y recibir alternadamente parte de los productos de la reaccin. Por ejemplo en las reacciones de oxido reduccin los hidrgenos desprendidos de un sustrato deben ser captados por una sustancia con lo que se expulsa al sustrato oxidado y es posible recibir una nueva molcula del sustrato con hidrgenos. Tal sustancia es una coenzima, como el DPN, el TPN, el FAD, etc., que, a su vez, suele cederlos a una tercera sustancia o, cuando las reacciones son reversibles los pasan al sustrato oxidado para reducirlo. Algunos autores denominan cosustratos a estos agrupamientos coenzimticos para hacer nfasis en su carcter reversible, no cataltico y equimolecular con respecto al sustrato. Una proporcin de las vitaminas forman parte de molculas mas complejas que funcionan como coenzimas en diversas reacciones.

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La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50) la actividad cae bruscamente porque, como protena, el enzima se desnaturaliza.

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformacin de la enzima. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

Si se hace el estudio de la actividad de una enzima en relacin con la concentracin de sustrato. En ella se registran, en las abscisas, la cantidad creciente de sustrato y, en las ordenadas, la cantidad de uno de los productos de la reaccin liberada de un tiempo dado, que expresa, en rigor, la actividad de la enzima. La curva obtenida es la de una hiprbola rectangular, la cual tiene algunas propiedades interesantes; por ejemplo, la velocidad lmite o velocidad mxima, es el valor que trata de alcanzar la curva a medida que se aumenta el sustrato y que, en la figura, est sealada con la lnea V. Existe un punto, fijado arbitrariamente, en el que la mitad de la velocidad lmite corresponde a una concentracin especfica del sustrato; esta concentracin de sustrato se representa habitualmente como KM, y se denomina constante de Michaelis, valor caracterstico para un par enzima sustrato y que, por lo tanto, es la concentracin de sustrato con la cual se alcanza la mitad de la velocidad lmite o velocidad mxima de la reaccin. Los resultados obtenidos experimentalmente concuerdan con los derivados de modo matemtico, sobre la hiptesis de formacin de un complejo enzima sustrato.

La constante de Michaelis, KM, indica en trminos generales, las relaciones de afinidad entre el sustrato y la enzima; un KM, implica la necesidad de una alta concentracin de sustrato que, al combinarse con una enzima, produzca la mitad de la velocidad mxima, o sea, que la afinidad por la enzima y sustrato es pobre; por el contrario, si la concentracin de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad es muy pequea (KM pequea), quiere decir que el sustrato tiene una gran afinidad por la enzima.

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Inhibidares disminuye la efectividad o eficacia de la misma o impidi completamente la actuacin de la misma Inhibicin Irreversible el inhibidor se fija constantemente al centro activo de la enzima altera su estructura inutilizarla Reversible no se inutiliza el centro activo se impide temporalmente su funcionamiento normal Competitiva a) inibidor semejante al sustrato. b) inhibidor compite con sustrato en la fijacin al centro activo de la enzima ( la enzima no actua asta q el inhibidor se libera ) No competitiva inhibidores actan sobre el complejo E-S hacindolo fijo o se unen a la enzima, impidiendo el acceso del sustrato al centro activo

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Despus de un dao tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las enzimas propias de tejidos especficos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.