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LA ENZIMA FERREDOXINA NADP+_ OXIDO-REDUCTASA Y LAS CIANOBACTERIAS. Carlos Gómez-Lojero. Departamento de Bioquímica Cinvestav IPN.

cgomez@cinvestav.mx. En el paso final de la fotosíntesis oxigénica, la enzima ferredoxina NADP+_ oxidoreductasa (FNR; EC 1.18.1.2) transfiere los electrones de la ferredoxina al NADP+ para generar NADPH, el distribuidor del poder reductor. En eucariotes la FNR es una proteína de dos dominios: el dominio que une al FAD y el que une transitoriamente al NADP+. Entre estos dos dominios está una oquedad, que es el sitio de unión de la ferredoxina. La función de esta enzima es generar a un reductor móvil de dos electrones, estable y de bajo peso molecular (743 daltones) a partir de un reductor de un electrón, auto-oxidable, y de alto peso molecular (alrededor de 8,000 daltones) y distribuir el poder reductor en el citoplasma. En la cianobacteria Synechococcus sp PCC 7002, se demostró en la FNR un tercer dominio N-terminal, que localiza a la enzima en el ficobilisoma. Además de los dominios de la FNR descritos anteriormente, la enzima contiene una extensión Nterminal de 110 aminoácidos. Esta extensión contiene un dominio con alta similitud a la proteina CpcD que es un polipéptido de alrededor de 9 kDa, que se localiza en el extremo distal del ficobilisoma y una bisagra que une a este dominio con la enzima propiamente dicha (1). Se denominó a esta enzima como FNR-3D. Posteriormente se demostró que el dominio N-terminal de la FNR-3D es esencial para la unión de la enzima al PBS, así mismo que el número máximo de FNR-3D por ficobilisoma es de dos. De acuerdo a las afinidades relativas de la enzima por los diferentes componentes del ficobilisoma, se dedujo que la enzima se localiza en la parte distal del brazo del ficobilisoma y se sugirió que la FNR-3D es gradualmente desplazada hacia la parte distal de los ficobilisomas durante el ensamble de los mismos (2). El ficobilisoma es el principal sistema cosechador de la luz en las cianobacterias. Esta antena esta unida a la membrana fotosintética y consiste de un macrocomplejo compuesto de proteínas cromoforiladas denominadas ficobiliproteínas y de polipéptidos de unión. Los polipéptidos de unión mantienen ensambladas a las ficobiliproteinas. Ambas, las ficobiliproteínas y los polipéptidos de unión están

a la aloficocianina. Prochlorococcus marinus difiere de las cianobacterias típicas en que no tiene ficobilisomas y usa proteínas que contienen un derivado vinílico de las clorofilas a y b como sistemas antena cosechadores de luz. sin embargo la cantidad de ficocianina siempre es la misma. Las cianobacterias marinas del género Prochlorococcus son los organismos fotosintéticos más abundantes en el océano. y es ubicuo entre las latitudes 40º N y 40º S y a profundidad entre 100 y 200 m. El grupo II. La FNR de P. que está conectado a los fotosistemas fotosintéticos y rodeado por brazos periféricos que constituyen el otro subcomplejo. El alineamiento de la secuencia de aminoácidos de la extensión N-terminal de las FNRs de cianobacterias muestra a grosso modo 4 grupos de FNRs: el grupo I carece del tercer dominio. El grupo III. pero que al crecer en luz roja la ficoeritrina desaparece y solo se presenta ficobilisomas con ficocianina en los brazos. marinus tiene una extensión N-terminal corta y no tiene ninguna similitud con el dominio CpcD de las cianobacterias clásicas. que al crecer con luz verde aumenta la producción de ficoeritrina y disminuye la cantidad de ficocianina. En las cianobacterias con excepción de Gloeobacter violaceus y Synechococcus JA-33Ab las secuencias predichas por los genes petH que codifican para la FNR corresponden a proteínas de tres dominios (FNR-3D). Sin embargo se observa una zona conservada de alrededor de 25 aa en los primeros 30 aminoácidos. Existen tres grupos de cianobacterias que producen ficoeritrina. la que contiene exclusivamente el cromóforo eritrobilina y las que contienen además de la eritrobilina a la urobilina. El núcleo o corazón del ficobilisoma contiene como ficobiliproteína. 19 de ellos se . en el grupo II. en el grupo III. El grupo I que constitutivamente producen la misma cantidad de ficoeritrina y ficocianina. un subcomplejo enucleador o corazón del ficobilisoma.organizados en dos subcomplejos. donde la cantidad y tipo de ficoeritrina que producen varía de acuerdo a la luz empleada para su crecimiento. Hay dos tipos de ficoeritrina. Los brazos pueden contener exclusivamente ficocianina. la extensión presenta un gap y 4 finalmente la extensión mas corta presenta dos gaps. pigmento azul (como en las cianobacterias llamadas verde-azuladas) o ficocianina y además ficoeritrina. la extensión del tercer dominio es la más larga (de 110 a 140 aa). Si se separan los grupos anteriores se pueden visualizar los aminoácidos conservados en cada grupo. independientemente del color de luz presente durante su crecimiento.

30923102 2. Alicia Chagolla-López. Krogmann DW and Gómez-Lojero C (2006). Schluchter WM and Bryant DA (1992) Molecular characterization of ferredoxinNADP+ oxidoreductase in cyanobacteria: cloning and sequence of the petH gene of Synechococcus sp PCC 7002 and studies on the gene product. Biochem 31.predice forman una hélice transmembranal. The phycocyanin-associated rod linker proteins of the phycobilisome of Gloeobacter violaceus PCC 7421 contain unusually located rod-capping domains. Donativo SEP-Conacyt-46416Q 1. En este trabajo nos enfocaremos a estudiar la localización de la enzima en distintos clados o grupos de cianobacterias en busca de un modelo que nos permita estudiar las ventajas fisiológicas que se obtienen de localizar a la FNR-3D en la membrana. Pérez-Gómez B. Pérez-Gómez B. Emma Berta Gutiérrez-Cirlos. The presence of multidomain linkers determines the bundle-shape structure of the phycobilisome of cyanobacterium Gloeobacter violaceus PCC 7421. Luis González de la Vara and Carlos Gómez-Lojero (2006). Biochem 42: 13800-13811 Gutiérrez-Cirlos EB. . Shen G. Krogmann. Biochim Biophys Acta 1757: 130-134 David W. Schluchter WM and Bryant DA (2003) + Interaction of ferredoxin: NADP oxidoreductase with phycobilisomes and phycobilisome substructures of the cyanobacterium Synechococcus sp. Bertha Pérez-Gómez. strain PCC 7002. Gómez-Lojero C. Photosynthesis Research (en prensa). que permitiría localizar a la enzima en la membrana.