INDICE

UNIDAD N° 1 ...................................................................................................... 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA ................................................................. 1 OBJETIVOS .................................................................................................... 1 Definición de Bioquímica ................................................................................. 1 Relación de la Bioquímica con otras ciencias ................................................. 2 Componentes de los Seres Vivos. ................................................................. 3  Componentes Inorgánicos .................................................................... 4  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas ................................... 5  Los Componentes Orgánicos ............................................................... 5  Grupos Funcionales ............................................................................. 6  Compuestos Heterocíclicos .................................................................. 7 Relación entre Biomoléculas ........................................................................... 9  Reactividad de las biomoléculas: ......................................................... 9  Abundancia de las biomoléculas: ......................................................... 9  Reactividad entre biomoléculas. ........................................................... 9 Características que identifican a la Materia Viva ........................................... 10  Homeostasis. ...................................................................................... 11  Factores que influyen en la homeostasis ........................................... 11 Requerimientos Nutricionales. ...................................................................... 13 Dieta. ............................................................................................................. 13 Enfermedades Nutricionales. ........................................................................ 14 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 14 UNIDAD N° 2 .................................................................................................... 16 LA CELULA, SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA ............................................ 16 OBJETIVOS .................................................................................................. 16 Generalidades ............................................................................................... 16 Componentes Subcelulares. ......................................................................... 17  Membrana Celular .............................................................................. 17  Núcleo ................................................................................................ 18  Citoplasma ......................................................................................... 19  Membrana nuclear.............................................................................. 22  Plasma nuclear: .................................................................................. 22  Nucléolo: ............................................................................................ 22  Cromatina: .......................................................................................... 22 SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos .............. 23 Función Bioquímica de Componentes Celulares .......................................... 24 Ejercicios ilustrativo ....................................................................................... 24 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................... 25 UNIDAD N° 3: ................................................................................................... 26 EL AGUA Y EL PH ........................................................................................... 26 OJETIVOS .................................................................................................... 26 El Agua.......................................................................................................... 26 PROPIEDADES DEL AGUA ......................................................................... 26  Constante dieléctrica .......................................................................... 26  Capacidad calorífica ........................................................................... 27  Calor de vaporización ......................................................................... 27  Densidad ............................................................................................ 28  Tensión superficial.............................................................................. 28 v

 Constante de ionización ..................................................................... 28 Propiedades Físicas del Agua. ...................................................................... 28  Estructuras e interacciones del agua.................................................. 29  Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno................................................................................................... 30  El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares .................. 31  Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales 32 Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. ........ 33  Polaridad ............................................................................................ 33  Enlace De Hidrógeno ......................................................................... 33  Iónización: Disociación del agua ........................................................ 35 Propiedades Acido - Básico. ......................................................................... 35  Titulación ácidos bases ...................................................................... 40  Teoría de Bronsted y Lowry. .............................................................. 41 pH: Medida de Acidez. .................................................................................. 42 Ecuación de Henderson-Hasselbalch. .......................................................... 43 Soluciones Tampones o Buffer. .................................................................... 45 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 45 UNIDAD N° 4. ................................................................................................... 46 AMINOACIDOS Y PROTEINAS ....................................................................... 46 OBJETIVOS .................................................................................................. 46 Proteínas ....................................................................................................... 46 Estructura de los Aminoácidos ...................................................................... 46 Clasificación de Aminoácidos.- ..................................................................... 48 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). ...................................................................................................................... 49 Estereoisómeros geométricos .................................................................. 50 Estereoisómeros ópticos ........................................................................... 50 Reacciones químicas características de los aminoácidos............................. 51 Propiedades del grupo carboxilo ............................................................... 51 Propiedades del grupo amino .................................................................... 53 Reacciones especificas de algunos aminoácidos ...................................... 56 Aminoácidos Esenciales. .............................................................................. 56  Triptófano ........................................................................................... 57  Fenilalanina ........................................................................................ 57  Valina ................................................................................................. 58  Leucina ............................................................................................... 59  Isoleucina ........................................................................................... 60  Treonina ............................................................................................. 61  Arginina .............................................................................................. 62  Histidina .............................................................................................. 63  Metionina ............................................................................................ 63  Lisina .................................................................................................. 64 Aminoácidos no Proteicos ............................................................................. 64 Nomenclatura y notación de péptidos. .......................................................... 65 Características y Propiedades de los aminoácidos ....................................... 67 Propiedades ácido-base de los aminoácidos ................................................ 68 Estructura de las Proteínas. .......................................................................... 71  Estructura Primaria ............................................................................. 71  Estructura Secundaria ........................................................................ 72

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 Estructura Terciaria ............................................................................ 73  Estructura Cuaternaria ....................................................................... 73 Propiedades de las Proteínas ....................................................................... 74  Especificidad. ..................................................................................... 74  Desnaturalización. .............................................................................. 74 Clasificación de las Proteínas ....................................................................... 75  HOLOPROTEÍNAS............................................................................. 75  HETEROPROTEÍNAS ........................................................................ 75 Métodos de separación de proteínas ............................................................ 76 Funciones de las Proteínas ........................................................................... 78 Enlace Peptídico. .......................................................................................... 79 Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. .............................................. 81 Oligopéptidos.- .......................................................................................... 81 Dipéptidos.- ............................................................................................... 81 Tripéptidos.-............................................................................................... 81 Tetrapéptidos. ............................................................................................ 81 Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. ...................................................... 81 Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas, Globulina, Hemoglobina, Colágeno e Insulina. ..................................................................................... 81  Albúmina ............................................................................................ 81  Globulinas .......................................................................................... 82  Insulina ............................................................................................... 83  Hemoglobina ...................................................................................... 84  Colágeno ............................................................................................ 85 Importancia Biológica de las Proteínas. ........................................................ 87 TEST DE EVALUACION ............................................................................... 87 UNIDAD N°5: .................................................................................................... 89 CARBOHIDRATOS .......................................................................................... 89 OBJETIVOS .................................................................................................. 89 Características Generales. ............................................................................ 89 Clasificación de los Carbohidratos. ............................................................... 90 1. Monosacáridos .......................................................................................... 90 2. Oligosacáridos .......................................................................................... 94 3. Polisacáridos ............................................................................................. 96 4. Mucopolisacáridos..................................................................................... 96 IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS ................................... 97 FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS ................................................... 97  Funciones Energéticas ....................................................................... 97  Función Estructural............................................................................. 98  Función Informativa ............................................................................ 98  Función De Detoxificación .................................................................. 98 ISOMERIA ..................................................................................................... 99  Estereoisomeria de los monosacáridos. ............................................. 99  Enantiómeros. .................................................................................... 99  Epímeros. ........................................................................................... 99  Tautómeros. ....................................................................................... 99  Mutarrotación. .................................................................................... 99  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. .................................... 100 CONFIGURACIÓN. ..................................................................................... 100  Propiedades físicas. ......................................................................... 103

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 Anomerización. ................................................................................. 104  Estructura tridimensional. Conformación. ......................................... 106  Propiedades químicas. ..................................................................... 107 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS ..................................... 111 CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. ......................................... 111 FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. ............................................... 112 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 113 UNIDAD N°6 ................................................................................................... 114 LIPIDOS.......................................................................................................... 114 OBJETIVOS ................................................................................................ 114 Características Generales ........................................................................... 114 Clasificación de los Lípidos. ........................................................................ 114  Lipidos saponificables ...................................................................... 115 LÍPIDOS SIMPLES ..................................................................................... 115 CERAS ........................................................................................................ 119 LÍPIDOS COMPLEJOS ............................................................................... 121  Fosfolípidos ...................................................................................... 121  Glucolípidos ...................................................................................... 122  Lipidos insaponificables .................................................................... 122  Prostaglandinas ................................................................................ 123 ACIDOS GRASOS ...................................................................................... 124 FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS .................................................................. 126 IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. ........................................ 127 TEST DE EVALUACIÓN ............................................................................. 127 UNIDAD N°7 ................................................................................................... 128 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES ........................................... 128 OBJETIVOS ................................................................................................ 128 Generalidades. ............................................................................................ 128 BASES NITROGENADAS........................................................................... 128  Bases Púricas .................................................................................. 128  Bases Pirimidínicas .......................................................................... 129 OSAS .......................................................................................................... 131 NUCLEÓSIDOS .......................................................................................... 132  Ribonucleosidos ............................................................................... 132  Desoxirribonucleósidos .................................................................... 133 NUCLEÓTIDOS .......................................................................................... 134  Ribonucleótidos ................................................................................ 134  Desoxirribonucleotidos ..................................................................... 135 ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA).................................................. 136  Estructura ......................................................................................... 136 ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA).................................................................. 143  Estructura ......................................................................................... 143 NUCLEASAS .............................................................................................. 149 Test de Evaluación ...................................................................................... 149 UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA ................................................... 150 OBJETIVOS ................................................................................................ 150 CICLO DEL ATP. ........................................................................................ 150  PROPIEDADES DEL ATP. ............................................................... 150  Principios de equilibrio químico. ....................................................... 151 ENERGÍA LIBRE. ........................................................................................ 151

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 Energía libre estándar Gº. ................................................................ 152  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´. ............ 152  Energía libre estándar de formación (vGº´f). .................................... 152 TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA. .............................................. 153  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. .................................... 153  Termodinámica del ATP. .................................................................. 153  Respuesta termodinámica. ............................................................... 153  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. ...................... 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES. ............................................................................................. 154 TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS. ......... 155  Características.................................................................................. 155 PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO. .................................................. 155  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. .............. 155  Pirofosfatas inorgánica. .................................................................... 155  Adenilato quinasa. ............................................................................ 156 ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS. ........................................ 156  Generalidades. ................................................................................. 156 COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA. ...................................................... 156 FORMACION DE ATP ................................................................................ 158 TEST DE EVALUACION ............................................................................. 163 UNIDAD N°9 ................................................................................................... 164 ENZIMAS Y COENZIMAS .............................................................................. 164 OBJETIVOS ................................................................................................ 164 Generalidades. ............................................................................................ 164 Catalizador .................................................................................................. 164 CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS .................................................... 165 ACCIÓN DE ENZIMAS ............................................................................... 165 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS........................................................ 166 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS .......................................................... 166  Clasificación estructural. ................................................................... 166  Clasificación funcional. ..................................................................... 167  Oxido-reductasas: ............................................................................ 167 .Las Transferasas.- .................................................................................. 168 Las Hidrolasas: ........................................................................................ 168 Las isomerasas: ...................................................................................... 168 .Las Liasas: ............................................................................................. 169 Las Ligasas: ............................................................................................ 169 Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) ........................................... 170 Composición Del ATP.............................................................................. 170 Funciones de las enzimas ........................................................................... 171 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ............................................................ 172  Especificidad de los enzimas. .......................................................... 172 Centro activo. .......................................................................................... 172 COFACTORES. .......................................................................................... 173 Holoenzima = Apoenzima + Cofactor ..................................................... 174 CINÉTICA ENZIMÁTICA ............................................................................. 174  Teoría de Michaelis y Menten. ......................................................... 174  Constante de Michaelis y Menten (Km). ........................................... 175  Representación de Lineweaver-Burk................................................ 175

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..................................................................... ..... 188 DIGESTION ...................................................................... ................................... 187 UNIDAD N° 10 ................................................................................. 190 HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR . 193  Hormonas de la hipófisis anterior ............. .............................. 207 UNIDAD N°11 .............................................................................................................................................................. 181 ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS..... 178  Enzimas alostéricas......................................... ..................... 194  Glucogénesis ...... 178 ENZIMAS REGULADORAS....... 197  Ciclo aerobio o de Krebs .................. 182 TEST DE EVALUACIÓN ................................................................................................... .................... 209 OBJETIVOS ......... 180  Modulación covalente de las enzimas reguladoras .................................................................................................................. 182 ISOZIMAS.......... .................................................................. 177  Inhibición irreversible.................... 209 METABOLISMO DE LIPIDOS ...... 180  Cinética de las enzimas alostéricas.................. Representación de Eadie-Hofstee............................................. 188 OBJETIVOS ............. 189  Digestión salival.................................................................... ...................................................................................................................................................................................................................... 195 OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS ........................................................................................................................................................ 194  Glucogenólisis ...................................................................................................... 179  Enzimas homotrópicas..................................................... 204  La reacción en la obscuridad .. 189 ARSORCION ............. 202  La reacción a la luz............................................................................ 182 VITAMINAS ..................................... 210 x ................................................................... 209 DIGESTION .. 188 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS ................ 205 CONTRACCION MUSCULAR .................................................. 176  Efecto del pH sobre actividad enzimática.......................... 193  Hormonas corticosuprarrenales.................................................................................. 182  Clasificación.......................... .......... 179  Enzimas heterotrópicas.................. ..................................................................................................... 207 TEST DE EVALUACION ................................... 198 VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS .................................................................................................. 201 FOTOSINTESIS ................................................................................... 193 GLUCOGENO .................................................... ........... 176 INHIBICIÓN DE ENZIMAS......................................... 193  Adrenalina (epinefrina) ................................................................................. 197  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis ................................... 176  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas....... ......................................................... 189  Digestión gástrica .................................................................... 177  Tipos de inhibición................................................. ............................................................. 189  Digestión intestinal ...................................................................................... 176  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática.......................................................................................... 191  Insulina ........................... ............................................................................ 190 EL AZUCAR DE LA SANGRE ............................................ .............................................. 192  Glucagon ............................................ 196  Glucólisis ............................................................................................................................COENZIMAS .....................................................................................................................

............. 218 CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA.............. 230  Formación de urea ................................... 251  Respiración ........................................................................................................................................................................................... 211 SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES ................................................... 216 METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS.... 216 FORMACION DE CUERPOS CETONICOS ................................ 223 DIGESTION ................................ 236 ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S ........... 245 ENZIMAS SERICAS .............................................................................................................................................................................. 215 SINTESIS DE TRIGLICERIDOS .................................................................. 238  Tirosinemia ................................................................................................................................................... 232 METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS ........ 244 CELULAS DE LA SANGRE .............. 230  Desaminación .................................................................................................. 212 LIPOLISIS ...........................................ABSORCION... 223 METABOLISMO DE PROTEINAS ............................................................................................................................. 210 LIPIDOS SANGUINEOS ................................................................................................................................................................................ 230  Transaminación ............... 252 xi ....................................................................... 240 PREGUNTAS ............................................................... 240 UNIDAD N° 13 ................................................... 237  Alcaptonuria .............. 225  Aminoácidos esenciales ................................................................................................................................................ 239 CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS................................................................................................................... 236  Femicetonuria ........................................................................................................................................ LIPIDOS Y PROTEINAS ............................. 235 CREATINA Y CREATININA .............................................. 220 PREGUNTAS ........................................................................................................................................................................................................................................................................ 210 ALMACENAMIENTO DE GRASA ........... 235  Síntesis de ácidos nucleicos ....................................................................... 247 HEMOGLOBINA ...................... 226 REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS ................................................................................................. 242 SANGRE ........................................................................................................ 223 OBJETIVOS ................................................................................................................................................................ 242 LIQUIDOS CORPORALES ................ 233  Metabolismo de purinas ..... 242 OBJETIVOS ................................................................................................................................................................. 212 OXIDACION DE ACIDOS GRASOS ....................................... 225 SÍNTESIS DE PROTEÍNA.......................... 246  Electrólitos del plasma .... 245  Proteínas del plasma .. 224 ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL ................................................................................................................................... 234  Metabolismo de pirimidinas ................................. 225  Mecanismo de la síntesis de proteína .................... 213 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS ................................................ 221 UNIDAD N°12 ............................................................................................................... 217 METABOLISMO DE ESTEROLES .................................................................................................................... 245 SUERO Y PLASMA .............................................................................................................. 223 ARSORCION ...........................................................................................................

............................................................. 255 TEST DE EVALUACION ...................................................................................... 253  Formación de orina.................................................................................................. 255  Balance de electrólitos ..... 257 BIBLIOGRAFIA ...................................... 254  Balance de agua....................................................................................................................................................................................... 255  Balance acidobásico............................................................................................... 258 GLOSARIO .................................................. 260 xii .............. 253  Poder regulador de riñón .................................................................................ORINA ..............................

origen e importancia de los términos. Proporcionar un conocimiento del contexto físico.UNIDAD N° 1 INTRODUCCION A LA BIOQUÍMICA OBJETIVOS y y y y y Relacionar los conocimientos adquiridos en los cursos anteriores con los nuevos. Estudiar los constituyentes químicos de los seres vivos. por lo tanto es necesario conocer su estructura. por ejemplo. El interés principal de la bioquímica es la comprensión completa a nivel molecular de todos los procesos relacionados con la célula viva. determinar sus estructura y analizar la forma en que funciona. Concientizar a los estudiantes de la importancia que tiene esta unidad como base para comprender la asignatura. podemos definir a la bioquímica como la ciencia que se ocupa de los constituyentes químicos de la célula viva y de las reacciones y procesos que experimentan. reacción o ruta metabólica. La Bioquímica abarca áreas de la biología celular y de la biología molecular. Los estudiantes de la carrera de biología deben de adquirir sólidos conocimientos de la asignatura para poder enfrentarse a la práctica y a la investigación de los procesos bioquímicos. El objetivo de la Bioquímica es describir y explicar en términos moleculares todos los procesos químicos de la célula viva. los esfuerzos que hacen para comprender la base 1 . químico y biológico en el que opera cada biomolécula. Como la célula es la unidad estructural de los sistemas vivientes. Definición de Bioquímica La Bioquímica es la ciencia que estudia las diversas moléculas y las reacciones químicas que ocurren en las células y organismos vivos. Introducir el lenguaje de la bioquímica con explicaciones sobre el significado. Para lograr este objetivo los bioquímicos han necesitado aislar las numerosas moléculas de que se compone la célula. La Bioquímica es la química de la vida (del griego Bios vida). sus funciones y transformaciones.

ácidos grasos. La investigaciones bioquímicas modifican la nutrición. Farmacología y farmacia se apoyan en un conocimiento sólido de bioquímica y fisiología. se han descubierto algunas características de la contracción muscular. Los venenos actúan por medio de reacciones o procesos 2 .molecular de la contractibilidad. Los procesos bioquímicos normales son la base de la salud. es la regulación de las actividades de genes y encimas proveniente de estudios realizados en bacterias y hongos. El campo del DNA recombinante surgió del estudio en bacterias y virus. estudio de la función corporal. A través de estos esfuerzos. patología. como la genética. todas estas ciencias se apoyan en las bases bioquímicas. La Bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. la toxicología. Los seres vivos son agregados de moléculas con ciertas particulares que están formados por los mismos átomos y obedecen a las mismas leyes que rigen el comportamiento de cualquier otro tipo de moléculas. se traslapa casi por completo con la bioquímica. la mayor parte de los fármacos son metabolizados por reacciones catalizadas por enzimas y las complejas interacciones entre fármacos se comprenden mejor desde el punto de vista bioquímico. la farmacología. la inmunología. Los fundamentos de la genética descansan en la bioquímica de los ácidos nucleicos. el uso de enfoques genéticos ha dilucidado numerosas áreas de bioquímica. la fisiología. La Organización Mundial de la Salud (OMS) define a la salud como un ³estado físico y social completo y no únicamente como la ausencia de enfermedad o dolencia´. La inmunología emplea numerosas técnicas bioquímicas y muchos de los aspectos inmunológicos han encontrado uso extenso entre bioquímicos. La ingestión dietética optima de ciertos números de componentes químicos entre ellos las vitaminas. minerales y el agua son el objeto de estudio de la bioquímica. seguido por estudios de estructura función. para ello han purificado muchas moléculas simples y complejas. la farmacia. incluyendo la medicina. en particular. varios aminoácidos. a su vez. Relación de la Bioquímica con otras ciencias La bioquímica es esencial en todas las ciencias de la vida. La Bioquímica define a la salud como una situación en donde las miles de reacciones intra y extra celular que ocurren en el cuerpo proceden a velocidades acordes con su supervivencia máxima en el estado fisiológico. Otro ejemplo. La fisiología.

como inflamación. Estas relaciones no sorprenden. Los estudios bioquímicos han iluminado numerosos campos de salud y enfermedad y. zoología y botánica emplean métodos bioquímicos casi en forma exclusiva. La naturaleza ha seleccionado de entre los elementos existentes algunos que se combinan entre sí mediante enlaces químicos adecuados. lesión celular y cáncer. La relación entre medicina y bioquímica tiene implicaciones filosóficas importantes para la primera. los llamados grupos funcionales o bien moléculas con determinadas características. de manera inversa. formando grupos químicos definidos. que a menudo se elevan a poco más que un mito sin base intelectual alguna. Componentes de los Seres Vivos. De hecho. Las dos preocupaciones principales de los estudiosos de ciencias de la salud.bioquímicas y éste es el tema de la toxicología. microbiología. fisiología. la interrelación de bioquímica y medicina es un amplio camino de doble sentido. Esto contrasta con cultos de salud no ortodoxos. Hasta donde el tratamiento médico se asiente en el conocimiento de la bioquímica y otras ciencias básicas pertinentes (como. en particular médicos. Muchos profesionales en microbiología. De hecho. debido a que la vida como se conoce depende de reacciones y procesos bioquímicos. La bioquímica tiene un impacto tremendo en ambos. Enfoques bioquímicos se emplean cada vez más en el estudio de aspectos básicos de la patología (estudio de la enfermedad). 3 . son (1) la comprensión y conservación de la salud y (2) la comprensión y tratamiento eficaz de enfermedades. La siguiente tabla contiene los elementos más comunes que intervienen en la composición de los seres vivos. Una relación recíproca entre bioquímica y medicina ha estimulado adelantos mutuos. nutrición). el estudio de éstas ha abierto áreas nuevas en bioquímica. la práctica de la medicina tendrá una base racional que puede acomodar nuevos conocimientos. las viejas barreras entre ciencias de la vida han caído y la bioquímica se torna cada vez más su lenguaje común.

sus pesos y números atómicos. De los elementos que interviene en la composición de los seres vivos .463 39.540 65.960 95.064 35.370 78. lo cual se pone de manifiesto por sus funciones. estos se separan llevando consigo una pérdida o una ganancia 4 . Elemento Símbolo Masa atómica (peso atómico) Nº atómico (N° de protones ó de electrones) Número de neutrones Hidrógeno Boro Carbono Nitrógeno Oxigeno Sodio Magnesio Fósforo Azufre Cloro Potasio Calcio Manganeso Hierro Cobaito Cobre Cinc Selenio Molibdeno Yodo H B C N O Na Mg P S Cl K Ca Mn Fe Co Cu Zn Se Mo I 1.  Componentes Inorgánicos Los componentes inorgánicos son las sustancias más simples de extraordinaria importancia para la vida.Principales elementos que intervienen en la composición de los seres vivos.102 40.831 12.080 54.007 15.933 63.000 14. el nitrógeno para ser utilizado requiere de sistemas relativamente complicado El carbono otro de los elementos fundamentales en la composición de los seres vivos tampoco puede utilizarse directamente en forma libre lo mismo ocurre con el hidrógeno El oxígeno es el único elemento que se incorpora en forma libre al organismo. los diferentes elementos se encuentran distribuidos en diferentes proporciones y los patrones de distribución muestran grandes diferencias.990 24.847 58. Si se exceptúan los componentes de las sales minerales.312 30. las bases y las sales. Estas moléculas participan en enlaces tipo electrovalentes para la transferencias de electrones de unos átomos a otros.904 1 5 6 7 8 11 12 15 16 17 19 20 25 26 27 29 30 34 42 53 0 6 6 7 8 12 12 16 16 18 20 20 29 30 32 34 35 45 54 73 Tanto en la naturaleza como en los seres vivos.008 10.999 22. la incorporación de los elementos químicos a los seres vivos se hace en su mayor parte en forma de compuesto de estructura relativamente complicada.938 55.940 126.974 32. solo abundan en forma libre el nitrógeno y el oxígeno (79 y 21% de cada uno en el aire respectivamente). tales sustancias son los ácidos. que para su formación requiere de de sistema a su vez complicados.

a partir del cual se forman los sulfatos de moléculas orgánicas principalmente con los carbohidratos. 5 .  Los Componentes Orgánicos La química orgánica abarca un campo de gran amplitud. esto se debe a que el tipo de compuestos que se encuentran en los seres vivos corresponden a aquellos que se encargan la química orgánica. cuya concentración en las células deben de mantenerse dentro de los rangos estrechos. que actúan como compuestos de extraordinaria importancia en el metabolismo energético y en la composición de los ácidos nucleicos. en cuya composición interviene el carbono y sus componentes. puede decirse que la bioquímica comprende un importante sector de ella. El papel que desempeñan los iones en las células consiste en su posibilidad de interacción con las demás moléculas del organismo. Hay unos grupos de elementos integrantes de moléculas complejas. el cobre. estas sustancias son los aniones y cationes que son relativamente simples. El ácido fosfórico es quizás el compuesto inorgánico que con mayor frecuencia interviene en este tipo de compuestos. La bioquímica estructural también es química orgánica pero se ocupa de la composición de las moléculas de los seres vivos.de electrones o una carga positiva o negativa.  Compuestos Mixtos Con Sustancias Orgánicas Hay compuestos en que las moléculas inorgánicos se combinan con moléculas orgánicas. el zinc. con funciones importantes como el hierro en la hemoglobina y en los citocromos. Estas interacciones pueden hacer modificaciones importantes en el funcionamiento de las enzimas. con relativa frecuencia el ácido sulfúrico. El ambiente iónico de la célula o de unos organismos presenta en gran parte el medio que debe mantenerse dentro de una composición definida para permitir la vida. Estas moléculas son intermediarios de las vías metabólicas y principalmente en el caso de los carbohidratos o nucleótidos. mediante enlace covalente para producir otra moléculas orgánicas diferentes a las originales. algunos de estos elementos participan en cantidades sumamente pequeñas. el yodo. sin embargo son esenciales para sus funcionamientos. Un caso muy particular de un catión capaz de interactuar con otras moléculas y modificar notablemente sus funciones y su estructura es el ión hidrógeno.

Esta cadena puede ser lineal o cíclica y se la denomina de acuerdo al número de átomo del que esta formada. lo que da lugar a una infinidad de compuestos. a los cuales se les agregan otros elementos en disposiciones diversas. se convierte en un miembro del grupo de los ácidos . por ejemplo la sustitución de un hidrógeno de un compuesto alifático por un oxidrilo (-OH) se convierte en otra sustancia que pertenece al grupo de los alcoholes. Este elemento tiene la particularidad de formar un gran número de compuesto que tiene como base las cadenas de átomos del mismo.La base de la química orgánica es el conocimiento de los compuestos del carbono. unidos unos con otros. si la sustitución es por un grupo carboxilo. las valencias restantes se satisfacen con átomos de hidrógeno para dar lugar a los compuestos alifáticos. En los compuestos más sencillos se forman cadenas lineales de manera que cada átomo emplea una de sus valencias para combinarse con el siguiente.En la tabla siguiente se presentan una lista de cinco tipo de compuestos.  Grupos Funcionales A los átomos o grupos de átomos que combinados con una molécula determinada le confieren ciertas propiedades se les llama grupos funcionales. 6 . tanto lineales como cíclicos.

También se encuentran los miembros principales de los compuestos cíclicos aromáticos en los que existe doble ligadura conjugados.Los grupos funcionales más frecuentes son alcoholes. por ejemplo en los monosacáridos que son las moléculas más sencillas de los carbohidratos coinciden en una hexosa cinco grupos alcohólicos y un grupo aldehídicos o cetónico. aldehídos. En la figura siguiente se muestran algunos de estos anillos 7 . ácidos. Son los más frecuentes de los compuestos bioquímicos Sin embargo no se suele encontrar casos en los cuales existan un solo tipo de grupo funcional. En la siguiente figura. se presentan diferentes clases de moléculas biológicas De igual manera en los compuestos de estructura cíclica hay patrones que se repiten con frecuencia desde los más simples con cadenas cerradas de átomos de carbonos y ligaduras sencillas entre los átomos como el ciclohexano.  Compuestos Heterocíclicos Dentro de los compuestos de estructura cíclica se encuentran los llamados heterocíclicos que son moléculas en cuyo ciclo participan otros átomos (el nitrógeno). algunos de estos anillos son la base de moléculas de los compuestos biológicos.

y la desoxirribosa son componentes de los carbohidratos y también de los ácidos nucleicos. las proteínas. Algunos compuestos como los esteroles y ciertas vitaminas se han incluido dentro del grupo de los lípidos sin otra base que su solubilidad. la pentosa. y que pueden considerarse como unidades estructurales que intervienen en su formación. al mismo tiempo es el componente de diferente lípidos. 8 .A pesar del gran número de moléculas diferentes que se encuentran en los seres vivos la mayoría de ellos han sido clasificados dentro de cuatro grupos fundamentales: los carbohidratos. Otras pertenecen a la vez a diferentes grupos por ejemplo. y los ácidos nucleicos. Esta clasificación permite incluir a la mayor parte de los compuestos biológicos dentro de un grupo más o menos uniforme desde el punto de vista de su estudio estructural y sirve como punto de referencia en cuanto a las propiedades. localizaciones. la ribosa. los lípidos. Cada una de estas categorías comprende una serie de moléculas más o menos complicadas. que son las que participan en su composición. funciones. el glicerol pertenece al grupo de carbohidratos. como moléculas más simples.

Síntesis: Se sintetizan monómeros y luego a partir de ellos polímeros. se transforma y se usa para trabajos de la célula (movimiento. desordenándolo por cesión de calor. si una proteína debe unir varios ligandos ha de ser grande. tiol. Por ello de todas las reacciones posibles sólo ocurren algunas. 9 . proteínas. amino. tanto que distinguen hasta estereoisómeros. síntesis).. igual para estructuras supramoleculares. por lo que hay muchas reacciones posibles. imino.  Abundancia de las biomoléculas: El 70% del peso de una célula es agua. Por ello las macromo-léculas están formadas por monómeros. pirofosfato. Los procesos desfavorecidos termodinámicamente se hacen a expensas del entorno. los seres vivos se ordenan y mantienen su orden. Es necesario un aporte continuo de energía para impulsar procesos no favorables. aldehído. La energía se extrae del entorno. Las moléculas pueden ser muy grandes como el DNA porque porta mucha información. Las moléculas más abundantes son: macromoléculas 20% (hidratos de carbono.Relación entre Biomoléculas  Reactividad de las biomoléculas: Depende de los grupos funcionales: Hidroxilo. Todas las reacciones de la célula están catalizadas de manera específica. Para sintetizar moléculas grandes hacen falta muchas reacciones y muchos intermediarios. que ocupan espacio. fosfato. Degradación: Hay reacciones que degradan las moléculas convirtiendo los polímeros en monómeros que se pueden volver a utilizar o hidrolizarlos para obtener energía. lípidos. Sintetizar algo implica aumentar el orden. carboxilo. ácidos nucleicos) y moléculas pequeñas e iones en menor proporción.  Reactividad entre biomoléculas. carbonilo. En la célula hay muchas moléculas juntas. fosforito.

C. Enlaces: 10 . Los criterios son que sea abundante y asequible. El Co o el V son más grandes pero cumplen funciones especiales.Características que identifican a la Materia Viva Las moléculas presentes en todos los seres vivos son iguales. Elementos traza: presentes en mínima proporción. Mg. Elementos que forman parte de los seres vivos: Tienen que ser escogidos del entorno.. El He es inerte. formando parte de la corteza terrestre o de la atmósfera. N . La composición de un ser vivo no es la misma que la de la corteza o la atmósfera sino que unos elementos se escogen antes que otros. H y O. Mo sólo en algunos. Y. lo que hace pensar en un ancestro común. Elementos más abundantes: son abundantes y necesarios para los seres vivos. como el Al.Iones: Na. El Al está en forma de hidróxidos muy insolubles. . Cu. prácticamente inmutables e imposibles de sintetizar.. Respuesta frente al agua: La vida transcurre en entorno acuoso por lo que si un elemento debe formar parte de una célula debe responder bien al agua. Cl. presentes en todos los organismos en pequeña cantidad. Ca. La primera limitación es la composición de la corteza y la atmósfera. K. . Bioelementos: Se escogen los elementos más pequeños de cada grupo porque forman enlaces más estables. Co. Zn. . El C abunda mucho porque es capaz de formar moléculas muy largas con enlaces distintos. formando moléculas muy estables. no forma parte de los seres vivos. El Si también forma cadenas pero más cortas (menos variación) y la energía del enlace Si-O es muy alta. Mn.El P y el S son componentes de todos los seres vivos (S de proteínas y P de ácidos nucleicos). pero como el Fe es más soluble se escoge antes. lo que da lugar a muchos compuestos diferentes.Elementos traza: Fe. Al y Si: a pesar de ser abundantes no son mayoritarios de seres vivos.

C-H. Equilibrio: Los sistemas homeostáticos requieren una completa organización interna. hace que algunos autores prefieran usar el término homeocinesis para nombrar este mismo concepto. C=N. Para realizar esta función los organismos poseen sistemas de excreción. C-C. Estabilidad: Sólo se permiten pocos cambios en el tiempo. C=C. Homeostasis es el estado de equilibrio dinámico o el conjunto de mecanismos por los que todos los seres vivos tienden a alcanzar una estabilidad en las propiedades de su medio interno y por tanto de la composición bioquímica de los líquidos. -C-S-COFosfoanhidro: aporta energía en metabolismos. en la que todos los componentes están en constante cambio para mantener dentro de unos márgenes el resultado del conjunto (frente a la visión clásica de un sistema inmóvil). 3. 2. El término homeostasis deriva de la palabra griega "homeo" que significa "igual". Esta característica de dinamismo. estructural y funcional para mantener el equilibrio. Por lo tanto toda la organización estructural y funcional de los seres vivos tiende hacia un equilibrio dinámico. siendo la base de la fisiología. células y tejidos. O-H. algunas de ellas de deshecho que deben ser eliminadas. para mantener la vida. Impredecible: El efecto preciso de una determinada acción a menudo tiene el efecto opuesto al esperado. N-H. C-N. Por ejemplo en el 11 . OO- -P-O-PO Homeostasis. -N-COTioéster: aporta energía en metabolismos. P=O Los enlaces no covalentes son muy importantes para la estructura tridimensional de la proteína. Enlaces esenciales: Amida: aminoácidos para dar proteínas. y "stasis". O-  Factores que influyen en la homeostasis La homeostasis responde a cambios efectuados en: y El medio interno: El metabolismo produce múltiples sustancias. C-O. que significa "posición". Las tres propiedades que rigen un sistema homeostático son: 1. C=O. P-O.

La interacción con el exterior se realiza por sistemas que captan los estímulos externos como pueden ser los órganos de los sentidos en los animales superiores o sistemas para captar sustancias o nutrientes necesarios para el metabolismo como puede ser el aparato respiratorio o digestivo.. aparato cardiovascular. La homeostasis fue descubierta por Claude Bernard en el siglo XIX. aparato respiratorio. Las reacciones de los organismos vivos tienden a sobre ponerse a las alteraciones del medio en que viven. o sea a la adaptación del individuo y la especie al medio en que viven. sistema endocrino. como rodeando un valor medio en un intervalo de normalidad fisiológica. 2. de tal manera que en el interior de su organismo se produzcan cambios mínimos. Nivel tónico de actividad: Los agentes tanto del medio interno como del medio externo mantienen una moderada actividad que varía ligeramente hacia arriba o abajo. es contrarrestada por una serie de mecanismo que tratan de regresar el sistema al estado previo. La homeostasis proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la energía procedente del exterior. Cualquier modificación de temperatura. Importancia del sistema nervioso como del endocrino en el mantenimiento de los mecanismos de regulación. existe otro factor o factores que tiende a contrarrestar al primero con efecto opuesto. concentración de sales. de acidez. 3. 4. estos fenómenos de regulación que tienden a mantener constante la composición reciben el nombre de homeostasis y representan unas de las características de los sistemas biológicas. Los seres vivos pluricelulares también poseen mensajeros químicos como neurotransmisores y hormonas que regulan múltiples funciones fisiológicas. Señales químicas pueden tener diferentes efectos en diferentes tejidos corporales Las funciones de los seres vivos están encaminadas a la supervivencia individual o colectiva en distintas condiciones de medio ambiente. etc. en el libro "The Wisdom of the Body". las características que rigen la homeostasis que son: 1. que recibió el Premio Nobel por definir en 1932. Es lo que se llama retroalimentación negativa o ³feed-back´ negativo. Medio externo: La homeostasis más que un estado determinado es el proceso resultante de afrontar las interacciones de los organismos vivos con el medio ambiente cambiante cuya tendencia es hacia desorden o la entropía.. hasta el aparato genitourinario. 12 .y hombre el aparato urinario. Controles antagónicos: Cuando un factor o agente cambia un estado homeostático en una dirección. aparato digestivo. En la homeostasis intervienen todos los sistemas y aparatos del organismo desde el sistema nervioso. pero el término homeostasis fue acuñado por el biólogo Walter Cannon (1871-1945).

o en ambos con el propósito de conservar la vida. en Biología se busca siempre las regularidades que permitan operar dentro de ciertos límites de confiabilidad. Las proteínas. No obstante. de lípidos. Para los carbohidratos. el peso tiende a mantenerse constante. vitaminas y minerales de las materias primas empleadas para la elaboración de los alimentos. lípidos y proteínas. Estos valores pueden variar de acuerdo a la actividad de los individuos. necesarias para satisfacer los requerimientos energéticos de un individuo. toda la información al respecto ya existe. el valor calóricos de los alimentos se ha medido calorimétricamente. Se puede calcular la cantidad de carbohidratos. Los nutrimentos dietéticamente esenciales se utilizan con atención al momento metabólico en que se encuentra el organismo. sino también en el interior de un mismo sujeto y de acuerdo con muy diversas condiciones. para los lípidos es aproximadamente de 9 Calorías por gramos. proteínas . no solo de persona a persona. se cuenta con valores menos precisos 13 . así se acepta universalmente que los nutrimentos dietéticamente esenciales deben de consumirse en determinadas cantidades. Dieta. por tanto. lípidos y proteínas. Los seres vivos deben de satisfacer sus necesidades de nutrimentos con los materiales que se encuentran en los alimentos o que son sintetizadas a partir de diversas sustancias que se encuentran en el organismo. en cuanto al contenido de carbohidratos. los carbohidratos. de acuerdo a la actividad que desarrolla. En los laboratorios se ha determinado el contenido aproximado de carbohidratos. Por requerimiento nutricional se entiende la cantidad de cada NDE necesaria para cumplir adecuadamente con las funciones biológicas del organismo. todos los sistemas de intercambios de energía se encuentran en equilibrio dinámico.Requerimientos Nutricionales. y para las proteínas es de 4 Calorías por gramo. Tampoco hay cambio en el estado energético. en el organismo no existe pérdida ni ganancias de materiales. el valor medido es de aproximadamente 4 Calorías por gramos. sobre todo en los animales superiores adultos. Consiste en el uso metódico de determinadas sustancias alimenticias en el sujeto sano o enfermo. el aumento de peso es relativamente lento. Es necesario hacer una valoración de la alimentación desde el punto de vista del aporte calórico que aporta al organismo independiente de la composición de la misma. La base de esta valoración es el hecho de que en un momento dado. aún en los animales superiores en crecimiento. las vitaminas. por la determinación del calor que se desprende al oxidarlos en presencia del oxígeno. los lípidos. son nutrimentos energéticos. también se ha medido con aproximación el valor calórico de los alimentos ya elaborados. los minerales y el agua son nutrimentos no energéticos. la cantidad óptima de determinados nutrimento varia. Los distintos requerimientos se han determinado con bases a estudios bioquímicos individuales y reflejan los límites dentro de los cuales el organismo puede funcionar sin alteraciones por déficit o excesos. diariamente y de acuerdo con la edad y el estado fisiológico de la persona.

debido a las lesiones producidas por las avitaminosis simple o mixta que pueden coexistir en los grados de mayor intensidad del cuadro. si esta no existiera. pasado el período ya no es posible subsanar el daño. en cuanto a su desarrollo mental ya que no se puede corregir. y que contienen cantidades suficientes todos los aminoácidos esenciales . independiente de que se lo coloque en las mejores condiciones nutricionales por el resto de su desarrollo y de su vida. debido a una deficiencia de la alimentación. En la práctica se recurre a tablas ya elaboradas en las cuales se dan los valores experimentales determinados para distintos individuo de acuerdo con su alimentación Enfermedades Nutricionales. Las proteínas de origen animal son las de mejor calidad. los minerales y las vitaminas. 2. En un año de desnutrición puede dejar taras en un niño. La desnutrición puede resultar por la deficiencia de cualquiera de estos elementos. con semillas seleccionadas que contienen alto grado de proteínas. es decir que se trata de plantas que tienen un contenido elevado de proteínas completas que pueden sustituir en la alimentación a las proteínas animales TEST DE EVALUACION 1. se propone alcanzar aprendizaje de la asignatura. La desnutrición tiene un efecto de extraordinaria importancia durante el desarrollo de los individuos. Los períodos críticos representan etapas del desarrollo durante las cuales en necesario contar con una alimentación adecuada. pero su costo es muy alto. Desde el punto de vista nutricional son diversos los factores que hay que tomar en cuenta: la cantidad de alimentos. Los problemas nutricionales en los adultos son numerosos. La desnutrición es la condición en la que un individuo sufre una serie de alteraciones. Escriba una definición de bioquímica de acuerdo a su comprensión. Se ha promovido el desarrollo del cultivo de la soya. representan una serie de alteraciones que conducen desde las alteraciones físicas hasta los estados patológicos de diversos tipos. No se trata simplemente de que un niño desnutrido padezca retraso en su desarrollo y que por medio de una alimentación adecuada se lo pueda corregir.para lo que puede ser una ³ ración´ de tal o cual alimento. mediante el 14 . difícilmente estará en posibilidades de balancear su dieta y complementarla con vitaminas y minerales. Elabore un objetivo que ud. El individuo que come lo que puede. los aminoácidos esenciales.

sobre las dietas para tener una buena salud. 7. Cual es el papel que los iones desempeñan en la célula explique con un ejemplo. Elabore una dieta que dé buenos resultados para los estudiantes. Haga una lista de los principales componentes químicos de los seres vivos. 6. 5.. En que consiste la homeostasis y como influye en los seres vivos. Entre los compuestos heterocíclicos cuales tienen importancia biológicas. 4. 15 . Que concepto tiene ud.3.

unidas entre sí por estructuras intercelulares de sostén. a pesar de su constitución relativamente simple. así como la capacidad de fagocitar diversas partículas incluyendo células. su función y su composición química. sus diferentes especies poseen estructuras y forma de comportamiento especializadas. flagelos. como todos los seres vivos. utilizan los mismos principios inmediatos y el oxígeno para obtener energía. SU ORGANIZACIÓN BIOQUIMICA OBJETIVOS y y Describir la naturaleza de los principales componentes subcelulares. responden a determinados estímulos y tienen capacidad para reproducirse. Generalidades El ser humano. Las células se clasifican en: Procariotas: Los microorganismo unicelulares más sencillos y pequeños que existen son loa procariotas conocidos generalmente como bacterias. las células de organismo multicelulares se agrupan en varios tejidos y órganos con funciones especial izadas. los primeros constituyen el grupo protista. Las mismas células se comportan como pequeños seres vivos porque realizan idénticas funciones vitales que los organismos pluricelulares: necesitan nutrirse para asegurar su vida.UNIDAD N° 2 LA CELULA. está formado de células. se las considera los actuales representantes de las células ancestrales que a pesar de su relativa simplicidad estructural han logrado vivir mucho más que otros organismos y a la fecha constituyen las células más abundante sobre la tierra. unos 100 billones. Explicar como el microscopio electrónico y la ultracentrífuga han ayudado con el estudio de la bioquímica de la célula. conocidos como protozoarios o ³los primeros animales´. La razón de ello radica en su alta capacidad de adaptación. que les permite tener índice elevado de reproducción Eucariotas: Las células eucariotas están representadas por organismo unicelulares o multicelulares . como fotorreceptores. Estos grupos de células diferentes actúan como 16 . Por otra parte .

formando los canales por los cuales entran a las células. en forma selectiva. Las proteínas de la membrana están suspendidas en forma individual o en grupos dentro de la estructura lipídica. La parte lipídica de la membrana está formada por una película bimolecular que le da estructura y constituye una barrera que impide el paso de substancias hidrosolubles.una unidad debido a la existencia de varios sistemas de comunicación intercelular.  Membrana Celular La membrana está constituída de lípidos y proteínas. 17 . ciertas substancias. Componentes Subcelulares.

por ejemplo. A estas proteínas se les llaman receptores celulares. Las interacciones entre las células que conforman un tejido están basadas en las proteínas de las membranas. una hormona. Mediante este mecanismo actúan muchos de los controles de las células. la estructura de las membranas depende de los lípidos y las funciones dependen de las proteínas. Las proteínas de la membrana no solo hacen que el transporte a través de ella sea selectivo. fibras nucleolares y gránulos nucleolares. El núcleo de una célula humana contiene 46 cromosomas. El núcleo es el centro de control de la célula. replica y expresa la información genética 18 . Los receptores están conectados a sistemas internos que solo actúan cuando la sustancia se une a la superficie de la membrana. como son el reconocimiento y unión de determinadas substancias en las superficies celular están determinadas también por la parte proteica de la membrana. Desde aquí se dirige la síntesis de enzimas en los ribosomas del citoplasma y por ende se determina la actividad metabólica de la célula. haya llegado a la superficie celular. Se conserva. La membrana exterior da hacia el citoplasma y la interior hacia el nucleoplasma. algunos caminos metabólicos no entran en acción a menos que la molécula "señal".La selectividad de los canales de proteínas le permite a la célula controlar la salida y entrada de substancias así como los transportes entre compartimentos celulares. Dentro del núcleo se encuentran unas masas de fibras formadas por ADN nuclear y proteínas. Las demás funciones de la membrana. sino que también son capaces de llevar a cabo transporte activo (transferencia en contra del gradiente de concentración). Dentro de la cromatina se distinguen varias estructuras que se llaman nucleolos. La membrana nuclear tiene unos poros que casi son obstruidos por una estructura densa que se le llama anillo. En la membrana se localizan unas glicoproteínas que identifican a otras células como integrantes de un individuo o como extrañas (inmunoreacción). Al conjunto de los cromosomas que se encuentran dentro de una célula se le llama cromatina. Resumiendo. Los nucleolos son parte de la cromatina y se especializan en el ensamble de las subunidades que constituyen los ribosomas. Cada molécula de ADN y sus proteínas asociadas constituyen un cromosoma. Este es el conducto por medio del cual salen del núcleo hacia el citoplasma los ácidos ribonucleicos bien sean libres ( ARN mensajero o ARN de transferencia) o como subunidades ribosomales.  Núcleo A la membrana que envuelve el núcleo se le conoce como envolvente nuclear y consiste de dos membranas concéntricas.

La síntesis de las proteínas tiene lugar en el citoplasma. vacuolas y otras estructuras unidas a las membranas. pasan a través de los anillos en la envolvente nuclear y entran al citoplasma como moléculas independientes. Después de que los mARN y los tARN se sintetizan en el núcleo. En el citoplasma se unen las dos subunidades con moléculas de mARN para formar ribosomas completos activos. Los organelos más importantes son los ribosomas.de la célula. Los ribosomas completos tienen un diámetro de 25-30 nm. Estructura del Núcleo.  Citoplasma El citoplasma está constituido por los organelos y el citosol. El RER es un conjunto de membranas interconectadas que forman un extenso sistema de canales y que tienen unidos ribosomas. Los ribosomas activos pueden estar suspendidos en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso (RER). b) las que constituirán los elementos estructurales y c) las que forman los elementos móviles del citoplasma. Los ribosomas suspendidos en el citoplasma sintetizan las siguientes proteínas: a) las que formarán parte del citosol. el conjunto de enzimas que se encuentran en una célula determinan su actividad metabólica. Como se trató anteriormente. Existen dos tipos de subunidades. Ribosomas. Los ribosomas del RER sintetizan las proteínas que van a formar parte de las membranas o del contenido de las vacuolas. El rARN entra al citoplasma como subunidades ribosomales. mitocondrias. Al líquido en el que sobrenadan los organelos se le conoce como citosol. Retículo endoplásmico. 19 .

vía la adición de los grupos prostéticos las cuales son transportadas a otras partes de la célula o enviadas al exterior de la misma.Las vacuolas son sacos que almacenan proteínas para su uso posterior dentro de la célula o para exportarse al exterior de la misma. tiene la forma de sacos aplanados y se le conoce con el nombre de Cuerpos de Golgi. La región del RER.. Vacuolas.). Este sistema se encarga de la degradación de grasas cuando se metabolizan para la producción de energía. se conoce como retículo endoplásmico liso. El proceso se llama endocitosis y es la forma en que las células introducen macromoléculas y material corpuscular. En la exocitosis las vacuolas de excreción se acercan a la membrana celular. En los Cuerpos de Golgi se sintetizan también algunas de las macromoléculas que no son proteínas. lipoproteínas. donde se transforman y desplazan las proteínas. Ejemplo de estos compuestos son los polisacáridos estructurales y los de almacenamiento. o cuando se involucran en la destoxificación de substancias que hayan penetrado la célula. etc. entre ellas la membrana plasmática. Las proteínas que forman parte del RER eventualmente emigran para integrarse a otras membranas. Las vacuolas de excreción envían su contenido hacia afuera de la célula mediante el proceso de exocitosis. La parte del retículo endoplásmico no asociado a ribosomas. sulfoproteínas.Las proteínas sintetizadas en el RER se integran a sus membranas o las atraviesan y pasan a los canales del RER. En los canales del RER se forman las proteínas complejas (glicoproteínas. se funden con ella y su contenido termina en el exterior de la célula. 20 . Las vacuolas también pueden actuar para transportar hacia el interior de las células substancias que no se pueden difundir a través de la membrana celular.

Por ejemplo la pérdida de la cola de los renacuajos es producida por este tipo de muerte celular. A las mitocondrias se les conoce como las centrales de fuerza de la célula.En la endocitosis las moléculas que se van a introducir a la célula se unen al exterior de la membrana celular. que cambia de forma. Esto puede ser producto de procesos patológicos. porque en ellas se llevan a cabo las reacciones de oxidación que producen la energía que utiliza las células. contienen enzimas digestivas que pueden romper la mayoría de las biomoléculas. El contenido de los lisosomas se puede enviar al exterior de la célula para digerir substancias que se encuentren en el exterior. por medio de la fosforilación oxidativa del ADP (adenosín-di-fosfato)... La forma reconocida como típica. se forma una invaginación y se constituye una vacuola. En algunas ocasiones se liberan las enzimas de los lisosomas hacia el interior de la célula causando la muerte celular. Las miticondrias generan la gran mayoría de los ATP (adenosín-tri-fosfato) que necesita la célula. 21 . Lisosomas. unido a membranas. La membrana exterior es lisa y continua y la membrana interior se dobla y se extiende hacia el interior en proyecciones tubulares llamadas cristas.Son vacuolas producidas por el RER y los cuerpos de Golgi. Esta vacuola puede emigrar al lugar de la célula donde su contenido se digerirá o será transformado. Está rodeado de una doble membrana. daños por tóxicos o ser parte del proceso de desarrollo embrionario. Mitocondria.Es un organelo complejo. es un corpúsculo alargado con un diámetro de aproximadamente media micra y una micra de longitud. El espacio que queda en el interior de las mitocondrias se le llama matriz. En muchos casos las substancias obtenidas por endocitosis son llevadas a los lisosomas para su rompimiento.

que contienen. cada uno de ellos. que aparece aislado o en grupos. información sobre una determinada función celular.  Cromatina: Sustancia que puede adoptar diversas tonalidades y que está formada por largos filamentos de ADN (ácido desoxirribonucleico).  Plasma nuclear: Líquido claro y viscoso donde se sumergen las demás estructuras nucleares. Actúan prácticamente igual que una bacteria.Esquema de una Mitocondria. Estos presentan unas partículas. relacionado con la formación de los ribosomas. De hecho se piensa que las mitocondrias fueron bacterias que quedaron embebidas en una célula que evolucionó para convertirse en célula eucariota.  Nucléolo: Corpúsculo esférico.  Membrana nuclear Es doble y permite el paso recíproco de sustancias entre el núcleo y el citoplasma gracias a su estructura porosa. Tienen su propio ADN y ribosomas. Las mitocondrias son prácticamente autónomas. los genes. 22 .

SEPARACIÓN DE COMPONENTES SUBCELULARES: Métodos Existen muchos métodos. Si lo que se trata de obtener son los ribosomas de las células. y que consiste esencialmente en dos sistemas. para sedimentar las mitocondrias de células hepáticas basta con centrifugar alrededor de 10 minutos el homogeneizado a una velocidad que produzca algo así como 8 000 veces la fuerza de la gravedad. cada una de las partículas presentes en el homogeneizado se va a detener en el punto en donde la densidad del líquido sea igual a la propia. los núcleos viajarán 23 . Entonces. por lo tanto. La siguiente figura muestra en forma simplificada el procedimiento que puede utilizarse para separar los componentes de una célula. llamado de centrifugación diferencial. lo que se hace primero es centrifugar a una velocidad menor y después sedimentar las mitocondrias. La sedimentación de componentes celulares por centrifugación. es necesario centrifugar durante aproximadamente 30 minutos a una velocidad que genere algo así como 100 000 veces la fuerza de la gravedad. aprovechando sus diferentes densidades. Si luego se coloca un homogeneizado o una preparación un poco más pura obtenida de alguna célula. Por ejemplo. pero uno de los más utilizados en el laboratorio consiste en separar los distintos componentes de las células. Pero antes de eso. será necesario sedimentar partículas más pesadas como los núcleos. se realizan centrifugaciones a distintas velocidades y tiempos para obtener sus componentes. Otro de los procedimientos consiste en la preparación en un tubo de centrífuga de una solución que puede ser de sacarosa o de otras sustancias. Así. en la cual la concentración de la sustancia disuelta va aumentando de arriba a abajo en el tubo. en el más usado de ellos. y el hecho de que. y se le somete a una centrifugación. o las células mismas. Esto equivale a que existan entonces diferentes densidades a distinta altura. la velocidad con que sedimentan los distintos componentes varía de acuerdo con esa densidad.

en ocasiones permite separar componentes celulares que tienen densidades relativamente semejantes.hacia la parte inferior del tubo. El conjunto de estas reacciones se llama metabolismo (término que proviene de una palabra griega que significa cambio). y las velocidades de centrifugación y los tiempos utilizados tienen que ser más largos. las propiedades de las membranas de las partículas subcelulares pueden estudiarse utilizándolas intactas. Ejercicios ilustrativo y y Realice la separación de algunos componentes celulares. Todas las células contienen información hereditaria codificada en moléculas de ácido desoxirribonucleico (ADN). es necesario en principio utilizar un procedimiento semejante al ya mencionado para la preparación de las membranas de los glóbulos rojos. y los ribosomas en una zona todavía más arriba. Como ya se mencionó. cuando se hace la ruptura. producir energía y eliminar residuos. cambian las densidades respecto a las células u organelos intactos. en contraste con los núcleos y las mitocondrias?. obsérvelos al miroscopio y grafique. y en especial sus componentes. estimar el volumen relativo y la densidad de los microsomas. esta información dirige la actividad de la célula y asegura la reproducción y el paso de los caracteres a la descendencia. Las técnicas para la separación de los componentes celulares y sus membranas han evolucionado a tal grado. se pueden realizar los experimentos directamente con las partículas obtenidas en la centrifugación. En el interior de las células tienen lugar numerosas reacciones químicas que les permiten crecer. el procedimiento consiste en la ruptura de las membranas y su separación posteriormente. Función Bioquímica de Componentes Celulares . las mitocondrias se quedarán en una zona intermedia por arriba de la anterior. 24 . El procedimiento que se llama de centrifugación en un gradiente de concentración. Basando en el esquema de separación de los componentes celulares. si lo que se busca es conocer más detalladamente las propiedades de las membranas. Sin embargo. En todos los casos. Estas y otras numerosas similitudes (entre ellas muchas moléculas idénticas o casi idénticas) demuestran que hay una relación evolutiva entre las células actuales y las primeras que aparecieron sobre la Tierra. ¿Cómo podría Ud. que ya en esta época es posible obtener una preparación de membranas puras de prácticamente cualquier sistema biológico. casi siempre por centrifugación diferencial.

¿Qué datos hay indicando la existencia de permeabilidad selectiva a través de la membrana celular? 2. para demostrar que los lisosomas de las células hepáticas hidrolizan tejido proteínico muerto?. ¿Porqué se interesan tanto en esta partícula subcelular? 3. ¿Cuál es una de las funciones principales de la forma rugosa?. En una micrografía electrónica de la célula ¿Cómo puede distinguirse el retículo endoplásmico rugoso del liso?. 25 . 4. ¿Cuál es la naturaleza de la membrana celular?.y Disponiendo de 10 gr. De tejido hepático. ¿Los Bioquímicos han estudiado intensamente las mitocondrias durante años. ¿Cómo haría Ud. TEST DE EVALUACIÓN 1.

indudablemente el agua es indispensable para la vida. el medio interno es esencialmente hídrico. incluso en los seres no acuáticos.UNIDAD N° 3: EL AGUA Y EL PH OJETIVOS y y y y Estudiar las propiedades físicas y químicas. se desarrolló siempre en un medio acuoso. y su función dentro de los procesos bioquímicos. ya que esta molécula es el disolvente en el que se encuentran las sustancias que se requieren para formar una célula es el medio en el cual tienen lugar la mayor parte de las reacciones metabólicas . PROPIEDADES DEL AGUA  Constante dieléctrica El agua tiene una de las constantes dieléctricas más elevadas. Comprender el papel del PH y de las soluciones reguladoras en los organismos vivos. así como sus propiedades físico-químicas hace que sea posible la vida. La inmensa mayoría de las reacciones bioquímicas se desarrollan en el seno del agua y obedecen a las leyes fisco-químicas de las disoluciones acuosas. 26 . Efectivamente el agua reúne una serie de características que la convierten en un disolvente único e insustituible en la biosfera. La estructura del agua. Definir el enlace de hidrógeno y explicar cómo este enlace proporciona algunas propiedades anormales a las moléculas Comprender la significación de una solución amortiguadora y su papel en bioquímica. El Agua La vida tal como se conoce en el planeta Tierra.

La consecuencia de lo anterior. por tanto.7 Aire 1. De la misma forma. al igual que otros líquidos capaces de hacer puentes de Hidrógeno como el etanol o el ácido acético. es necesaria una gran cantidad de calor para elevar su temperatura 1.0 °K.6 Etanol 24 H2S 9. La ionización sucede por que las fuerzas coulómbicas entre las cargas opuestas son débiles y.5 Metanol 32. q+ y q. Para los sistemas biológicos esto es muy importante pues la temperatura celular se modifica muy poco como respuesta al metabolismo.3 C6H6 2. se verían muy afectados o no existirían.Constante dieléctrica para algunos compuestos Constante Compuesto dieléctrica (I) A 298 K H2 O 78. en donde I es la constante dieléctrica. si el agua no poseyera esa cualidad. pero a diferencia de otros líquidos como el hexano que no los hacen 27 . los Hidrógenos en la molécula.00006 Mica 5.4 Poliestireno 2.  Calor de vaporización El agua tiene un elevado calor de vaporización. se rompen fácilmente. es uno de los solventes más polares que existen. esto se debe a la presencia de un átomo muy electronegativo. los organismos acuáticos. es que moléculas o partículas cargadas eléctricamente son fácilmente disociadas en presencia de agua.2 CH4 1. por tanto. y dos muy poco electronegativos.2 CCl4 2. Estas fuerzas son proporcionales a q+q-/Ir2. el Oxígeno. Esta observación es muy importante para los sistemas biológicos pues la diferencia en los gradientes ionicos es la base energética y funcional de muchos procesos.5 valor de la constante dieléctrica para algunos líquidos. El agua.  Capacidad calorífica El agua posee una capacidad calorífica muy elevada.son la carga catiónica y aniónica respectivamente.

La conductividad de hielo es elevada.  Densidad El agua líquida es más densa que el hielo a presión y temperatura estándar. la capa de hielo que se forma sobre estos cuerpos de agua. El estudio de las propiedades del agua es central para la Bioquímica por las siguientes razones: 28 . pero 103 veces menor que en el estado líquido. esto hace que en los procesos biológicos. Muchas de las características que hacen al agua un líquido tan particular. lo que ocasiona que el hielo flote.5 a 351 K Hexano 31. Los surfactantes pulmonares por ejemplo. el agua posee una conductividad elevada.9 a 341 K valor del calor de vaporización para algunos líquidos.  Tensión superficial El agua tiene una tensión superficial elevada. se deben a su capacidad de hacer puentes de Hidrógeno.Compuesto Calor de vaporización KJ mol-1 H2 O 40. Existe un cambio positivo en el volumen después del congelamiento. lo contrario. decrecen el trabajo necesario para abrir los espacios alveolares que permiten el intercambio gaseoso eficiente. no existiría pues estos cuerpos de agua se congelarían desde el fondo hacia la superficie. se utilicen moléculas tipo detergente (anfifílicas) para modificarla. ocasiona enfermedades severas y la muerte. Si el hielo no flotara. Para los sistemas biológicos esta propiedad es muy importante pues gracias a ella es que se lleva a cabo eficientemente la respiración y sudoración. la vida acuática en cuerpos de agua como lagos y en los polos terrestres.7 a 273 K Ácido acético 41. de hecho. Debido a esta característica el agua participa activamente en la conducción de señales eléctricas en el sistema nervioso. resulta en un aislante térmico.7 a 391 K Etanol 40. Propiedades Físicas del Agua. la ausencia de estas substancias.  Constante de ionización Debido a su constante de ionización.

dependen del agua para su transporte en el interior y exterior celular. De hecho la reactividad de muchos grupos funcionales de las biomoléculas. son reactivos. Lo anterior se debe a la naturaleza híbrida sp3. D. no se encuentran en línea recta.85 debyes). Casi todas las biomoléculas asumen sus formas. los iones H+ y OH-. en donde la energía del sol es almacenada químicamente para soportar la vida. C. es la reacción fundamental de la fotosíntesis.A. de los orbitales del oxígeno que se dirigen hacia las esquinas de un tetrahedro: representación de la molécula de agua. y por tanto sus funciones en respuesta a las propiedades físicas y químicas del agua. La molécula de H2O tiene una geometría doblada pues a pesar de ser simétrica. los enlaces que la forman. 29 . La oxidación del agua para producir oxígeno molecular. El agua es el medio de la mayoría de las reacciones bioquímicas. Los productos y reactivos de las reacciones metabólicas. B. El agua por si misma participa en muchas reacciones químicas que participan en la vida. El agua es claramente una molécula polar y esta característica tiene importantes implicaciones en los sistemas vivientes.  Estructuras e interacciones del agua La naturaleza inodora. Frecuentemente los componentes iónicos del agua. dependen de la concentración de estos iones en los alrededores. los nutrientes y los productos de desecho. incolora e insípida del agua es fundamental para los organismos vivos. O2. La gran diferencia en electronegatividad entre los átomos de Hidrógeno y Oxígeno confiere el 33 % del carácter iónico del enlace O-H como lo indica el momento dipolar del agua (1.

 Las moléculas de agua se asocian entre ellas a través de puentes de hidrógeno El agua es una molécula polar, el átomo de Oxígeno con sus electrones no apareados (2s2px), posee una densidad de carga negativa (H-), de ±0.66e; en donde e es la carga de un electrón. Los átomos de Hidrógeno poseen una carga parcial positiva (H+) de +0.33e:

Configuración electrónica del Hidrogeno

Configuración electrónica del Oxígeno

Representación de la configuración electrónica de los átomos de los elementos que forman a la molécula de agua.

Al realizarse los enlaces con los dos átomos de Hidrógeno, el oxígeno adquiere la configuración del un gas noble o bien cumple con la regla del octeto de Lewis (2s22px2py2pz). Aún así en la última capa (L ó 2), el Oxígeno tiene dos electrones sin compartir, es precisamente con esos electrones con los que la otra molécula de agua se orienta para formar el puente de Hidrógeno: Las atracciones electrostáticas entre los dipolos de dos moléculas de agua tienden a orientarse de tal manera que el enlace O-H de una molécula de agua, apunta hacia el par de electrones no apareado del átomo de Oxígeno de la otra molécula de agua. Esto resulta en una asociación direccional intermolecular denominada puente de Hidrógeno El puente de Hidrógeno es una interacción que es crucial para las propiedades del agua y su papel como solvente. Su energía es muy débil (20 kJ mol-1), pero la suma de muchos de ellos hace a los compuestos que los presentan poseer características peculiares. En general un puente de Hidrógeno se representa como: D± HyyyyyyyyyA en donde D-H es un ácido débil (donador) como N-H u O-H+ , a veces S-H+ ; y A es una base débil (aceptor), como N u O y ocasionalmente S. En el agua, los puentes de Hidrógeno tienen una distancia de aproximadamente 1.8 A°. Dadas las características explicadas anteriormente, debe quedar claro que cada molécula de agua puede establecer 4 puentes de

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Hidrógeno con otras moléculas de agua. Lo que hace una malla de moléculas ordenadas. Los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua proveen de las fuerzas cohesivas que hacen del agua un líquido a temperatura ambiente, de hecho favorecen también el orden extremo de las moléculas en el hielo que es agua sólida. 

El agua forma puentes de hidrógeno con solutos polares Los puentes de Hidrógeno no son propios del agua, las moléculas polares como las sales, se disuelven en el agua porque reemplazan las interacciones agua-agua con interacciones agua-soluto que son energéticamente más favorables.

Representación de los puentes de Hidrógeno más comunes en los sistemas biológicos

Puentes de Hidrógeno comunes en las biomoléculas

Por el contrario, las moléculas no polares, como las grasas interfieren con las interacciones agua-agua, pero son incapaces de formar interacciones favorables agua-soluto, por lo tanto estas moléculas son poco solubles en agua. Los puentes de hidrógeno, las interacciones ionicas, hidrofóbicas (del griego terror al agua) y de van der Waals, son interacciones muy débiles por si

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mismas, pero colectivamente tienen una gran influencia en la estructura tridimensional de las macromoléculas biológicas.

Grupos polares y no polares en algunas biomoléculas. 

Los puentes de hidrógeno le dan al agua sus propiedades inusuales El agua tiene puntos de fusión y de ebullición así como calor de vaporizaciones más elevadas que otros solventes comunes
Punto de fusión

(J/g)* Agua 0 100 2,260 Metanol -98 65 1,100 Etanol -117 78 854 Propanol -127 97 687 Butanol -90 117 590 Acetona -95 56 523 Hexano -98 69 423 Benceno 6 80 394 Butano -135 -0.5 381 Cloroformo -63 61 247 Tabla: Valores de punto de fusión, punto de ebullición y calor de vaporización para algunos líquidos. Estas propiedades inusuales son consecuencia de la atracción entre moléculas de agua adyacentes que le dan al agua líquida una gran cohesión interna. Un

(°C)

Punto de ebullición

(°C)

Calor de vaporización

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vistazo a la estructura electrónica de la molécula revela la causa de estas atracciones intramoleculares

Propiedades químicas: Polaridad, Enlace de Hidrógeno, e Iónización. 
Polaridad

La causa de la mayor atracción intermolecular en el agua se explica por las características mismas de su molécula. Los pares de electrones que se comparten en las uniones covalentes formadas entre el oxígeno y los hidrógenos tienen una distribución desigual, que da lugar a la polarización eléctrica de la molécula. Debido a la mayor electropositividad del núcleo del oxígeno en comparación con la del núcleo del hidrógeno, los dos electrones que forman cada unión covalente O-H se mueven durante más tiempo cerca del núcleo del oxígeno que del núcleo del hidrógeno. En consecuencia, cada uno de los hidrógenos queda rodeado de un potencial parcialmente positivo, mientras que el núcleo del oxígeno está rodeado de un potencial parcial doblemente negativo. Esta distribución electrónica no significa que aparezcan cargas reales, como en la electrovalencia, pero en cambio da lugar a polos eléctricos en la molécula. Esa polaridad se deigna + para cada hidrógeno y 2 para el oxigeno. 

Enlace De Hidrógeno La polaridad del enlace O-H tiene una consecuencia importante, los dipolos permanentes de este enlace se atraen entre ellos y la interacción entre el átomo de hidrógeno ligeramente positivo de una molécula de agua y el átomo de oxígeno ligeramente negativo de otra molécula de agua produce una atracción dipolo-dipolo denominada enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno. Este tipo de enlace esta englobado dentro de la interacción llamada Inter-moleculares. Un enlace de hidrógeno es tanto mas estable cuanto más lineal sea la orientación del átomo de hidrógeno y los dos átomos

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electronegativos implicados, puente de hidrógeno.

desviaciones de cerca de 45° producen algún

Los puentes de hidrógeno son enlaces relativamente débiles en comparación con el enlace covalente, pero la estabilidad del agua se debe al gran número de enlaces que hay entre las moléculas de agua líquida. Cada molécula de agua puede participar en la formación de 4 enlaces de hidrógeno, en los que los dos átomos de hidrógeno interaccionan con dos dadores y cada par de electrones sin compartir actúan como aceptores en los enlaces de hidrógeno. El agua tiene una estructura definida debido a que dichos enlaces de hidrógeno se encuentran en un estado dinámico de forma que estos se rompen y se vuelven a formar, A esta estructura se la denomina de tipo mosaico. Puede por tanto considerarse al agua líquida como un agrupamiento oscilante de moléculas de agua unidas mediante enlaces de hidrógeno que se encuentran en continua reorganización.

En general un enlace de hidrógeno puede formarse cuando un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo de oxígeno, nitrógeno o fluor se encuentra a 0,27-0,3 mn de otro átomo de oxígeno o nitrógeno que posea un par de electrones sin compartir. En otro tipo de enlace como El Enlace C-H, este no es lo suficientemente polar para atraer y retener a un átomo de oxígeno o nitrógeno en un puente de hidrógeno. En el caso del enlace S-H aunque el azufre posee una electronegatividad semejante al del carbono, ese enlace es más polarizante y por tanto un átomo de hidrógeno unido covalentemente al azufre puede formar enlaces de hidrógeno débiles. Las moléculas de agua también se unen por puentes de hidrógeno a diferentes estructuras químicas. En macromoléculas tales como proteínas o ácidos nucleicos, se forman gran cantidad de puentes de hidrógeno, y ello es la base de su estabilidad estructural. En dichas moléculas biológicas existen tantos enlaces de hidrógeno intermoleculares como intramoleculares, entendiendo por enlace de hidrógeno intermolecular aquel que se produce entre moléculas distintas y enlace intramolecular cuando este tipo de interacción ocurre entre grupos de la propia molécula.

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de las proteínas.Básico.se mantenga constante. Brönsted propuso que toda sustancia que se ioniza en agua para dar un protón es un ácido. Un caso especial de ionización es aquel en el que uno de los iones es un protón que se solvata en agua. por lo que el agua puede ser considerada como sustancia anfótera: Aplicando a esta disociación la ley de acción de masa: La constante Kw. expresa el producto de las concentraciones de los iones H+ y OH± que. o estructura tridimensional. En consecuencia.  Iónización: Disociación del agua Dentro de las propiedades de estas sustancias se destaca la capacidad que tiene el agua para disociarse en sus iones y formar disoluciones ácidas o básicas. pero la concentración de hidroxilos disminuye en una cantidad igual. la situación se invierte. Este es un concepto muy útil en bioquímica. En el caso de una solución alcalina. Propiedades Acido . mientras que el ion que es capaz de unirse a un protón es una base. 35 . los iones se solvatan y se solubilizan. para que el producto de las concentraciones H+ y OH. ya que tanto ácidos como bases participan en un sinnúmero de reacciones biológicas y el exceso o defecto de protones solvatados causa graves alteraciones en la conformación. al ponerlos en agua. cuando una solución es ácida. sus interacciones con las moléculas biológicas permiten en gran parte la estructuración de la arquitectura celular.Las propiedades particulares del agua la convierten en una sustancia indispensable para la vida. por definición no cambia. Cuando estudiamos iones vimos cómo ciertos átomos ceden un electrón a otro átomo más electronegativo y cómo. la concentración de protones es relativamente alta. disminuyendo la concentración de protones y aumentando en forma correlativa la concentración de hidroxilos.

Consideremos una molécula de agua en solución.Comencemos nuestra discusión acerca de los ácidos por una sustancia como el ácido clorhídrico. se ionizan totalmente en agua y que. En ese momento se rompe el balance eléctrico del sistema. como el clorhídrico o el sulfúrico. Para entender el comportamiento de los ácidos débiles estudiemos el más conocido de todos y sin cuya existencia no sería posible la vida como la conocemos: el agua. con electronegatividad de 2.0 lo que hace que el hidrógeno. por esta razón. Al colocar H+Cl .en agua. la molécula que perdió el protón queda con un electrón de más y por consiguiente con una carga formal negativa. La electronegatividad del Cl es 3. que orienta y fija moléculas de agua a su alrededor. se llaman ácidos fuertes. rodeada de otras cuatro moléculas de agua con las que ha establecido enlaces de hidrógeno: Pensemos que tanto los enlaces s como los de hidrógeno están en continua vibración. existen otros que tienen cierta tendencia a ionizarse. ambos iones son inmediata y totalmente solvatados y la cantidad de hidrogeniones será igual a la cantidad de H+Cl ± añadido: (ver animación) Donde m es el número total de moléculas de agua y n las moléculas de agua de solvatación. es decir. A este ion se le da el nombre de hidroxilo. es decir. pero que no lo hacen en forma total. A los ácidos que sólo se ionizan parcialmente en agua se les llaman ácidos débiles. la molécula de agua a cuyo oxígeno se aproximó demasiado queda con un protón de más y. 36 . A su vez. HCl. por tanto. los electrones se acercarán y se alejarán continuamente de uno y de otro núcleo entre los que se encuentran. No será muy difícil esperar que algún protón de un determinado enlace de hidrógeno se aproxime demasiado a un oxígeno que no es el suyo. sólo una fracción de las moléculas estará ionizada en un momento determinado. con una carga positiva formal y esto inmediatamente hace que se rompa la geometría normal del agua y se orientan moléculas de agua alrededor del nuevo ion positivo que llamamos hidrogenion.1 le ceda su electrón para dar H+Cl -. A diferencia de ácidos que. En este caso.

d) que no todas las moléculas de agua se orientan alrededor de los iones sino que la mayor parte de las moléculas conservan la geometría normal y e) que los iones se pueden volver a juntar para dar la molécula de agua normal. es bastante complicado por lo que la podemos simplificar como hace la mayoría de los libros: Lo que la ecuación no nos dice. el número de moléculas que se disocia en la unidad del tiempo será igual al de iones que se asocian y que este número será constante. podemos calcular la molaridad del agua: 18 g/M/1000 g/L= 55.5 El número de moléculas de agua en un litro será. el hidrogenion y otro negativo. En el caso del agua: 37 . o sea que casi dos de cada mil millones de moléculas de agua tenderá a disociarse. A pesar de que el número es tan pequeño. entonces.5 x 1025 Así pues. Escribir la ecuación en esta forma. y en el equilibrio.23X1016 protones/3. el hidroxilo. a pesar de ser tan descriptiva.23 x 1023 =3. Esto implica que hay 1 x 10-7 x 6. b) que se producen dos iones. es que a una temperatura dada.8X10-9.23 x 1016 protones espontáneamente disociados en un litro de agua.5X1025 moléculas equivale a 1. Si recordamos que molaridad es el peso molecular en gramos de una sustancia disuelta en un litro de agua. La tendencia de una sustancia a disociarse se expresa como una constante que es directamente proporcional al producto de las concentraciones de los productos e inversamente proporcional a la concentración de la sustancia no disociada. Experimentalmente se ha podido demostrar que la molaridad de protones en agua pura es de 1 x 10-7 . pero que podemos deducir de nuestra discusión. tiene muchísimo efecto sobre sus propiedades. 55.5 x 6. c) que los iones inmediatamente se solvatan orientando un número n de moléculas de agua a su alrededor. uno positivo. tendremos que 6.23 x 1023 = 6.Escrita la ecuación en esta forma nos dice: a) que sólo una fracción muy pequeña de todas las moléculas de agua se ioniza.

podemos decir que el agua pura tiene un pH de 7. ya que siete es el logaritmo negativo de 10-7 Representación del carboxilo solvatado de un ácido orgánico Pasemos ahora a considerar los ácidos orgánicos que tienen la función carboxilo. el protón se asocie a una molécula de agua formando un hidrogenion.5 moles/L por lo que la concentración del agua no disociada se puede considerar como constante e incorporarse a la constante de disociación para dar una nueva constante. Sorensen introdujo en 1909 el término pH. que se denomina producto iónico del agua. definido como el logaritmo negativo de la concentración de hidrogeniones. así: Estas concentraciones se han determinado a 25º C. Por esa razón. Así. Manejar estas concentraciones tan pequeñas es difícil. que se solvatará mientras que deja un electrón de más en el grupo carboxilo que adquirirá una carga negativa y. Ya deberá ser aparente que. en un determinado momento. se solvatará: 38 . a su vez. al interaccionar con el agua.Reemplazando por sus valores: 10-14 es una concentración muy pequeña en relación con 55. A temperaturas inferiores. el grupo carboxilo se solvatará y el exceso de carga positiva del protón orientará agua a su alrededor. Kw. [H+] es menor que 10-7 mientras que a temperaturas superiores será ligeramente mayor. En estas condiciones habrá una tendencia pequeña pero significativa a que.

Así.Formación de hidrogenión Esta reacción se puede escribir: O más simplemente: Experimentalmente se ha demostrado que en una solución molar. Brönsted llamó base conjugada a la parte que queda. se encuentran entre 10-3 y 10-6 moles disociadas.23 X 1020 y 6. Al ceder el protón al agua. Así podemos entender porqué estos ácidos reciben el nombre de ácidos débiles.23 X 1023 moléculas. Si comparamos este porcentaje con el de los ácidos fuertes que se disocian 100% nos damos cuenta que es muchísimo menor. razón por la cual. es decir.23 X 1017 se encuentran disociadas o. que de los 6. un ácido cuya constante de 39 . una en la que hay un mol de ácido orgánico por litro de agua. por analogía con el pH se usa el logaritmo negativo de la constante en su lugar. Podemos ahora escribir una ecuación más general: La constante que describe las concentraciones en el equilibrio es la constante de disociación: Nuevamente. entre 6. Es decir. entre el uno por mil y el uno por millón se disocian. puesto en otros términos. Brönsted introdujo otro concepto que es muy útil. esta constante es muy pequeña y en una gran cantidad de ácidos débiles es cercana a 10-5. todo ácido estará compuesto de un protón que se puede ceder al agua y su base conjugada. Así. queda el resto de la molécula.

En efecto. En forma semejante. llamadas ácidos. los científicos se dieron cuenta de que algunas sustancias. cuya constante de disociación es de 10-5. a su vez. tendrá un pK de 5. el pK de la histidina es de 6. Por ejemplo. Podemos. Este último caso requiere una reflexión adicional. considerar que el -NH2 es una base. Las bases presentan. fuerza que. Un aminoácido tiene un grupo NH2 separado del carboxilo por un carbono. el del fenol es de 10. con el par de electrones no compartidos para darnos el ion ±NH3+. Representación del efecto de campo del grupo NH2 sobre los electrones del carboxilo La diferencia en el pK de los ácidos débiles se puede atribuir a la fuerza con la que la base conjugada atrae el protón. dependerá del efecto de campo que ejerzan otros grupos funcionales sobre los diferentes electrones del carboxilo a través de la cadena carbonada.  Titulación ácidos bases Desde los albores de la química experimenta¡. el grupo NH2 puede aceptar un protón que se uniría. mientras que el grupo ±NH3+ es un ácido. La técnica de titulación ácido-base consiste en emplear un ácido de concentración conocida para valorar una base de concentración desconocida o 40 . corno los ácidos. los ácidos también ocasionan que ciertos tintes vegetales como el tornasol cambien de color. Así.75. entonces. como su sabor amargo y su sensación resbalosa al tacto. que atraerá los electrones del grupo hacia sí y disminuirá la atracción por el protón. entonces. el ácido acético cuyo grupo R es simplemente CH3 tiene un pK de 4. porqué el pK del grupo carboxílico de un aminoácido es del orden de 2 y porqué es un ácido más fuerte que el acético. llamado carbono a. en las circunstancias apropiadas. En este orden de ideas podemos también entender que otros grupos funcionales diferentes al NH2 que se hallen unidos a la cadena modifiquen el pK. las bases tienen propiedades características.disociación es de 10-3 tendrá un pK de 3 y otro. Podemos comprender. tienen un sabor agrio y pueden disolver los metales activos como el hierro y el cine. la característica de que cambian la coloración de ciertas sustancias vegetales.1 y el del grupo NH2 de un aminoácido tendrá un pK de alrededor de 10.

la Base (2) se convierte en su ácido conjugado.Lorwy son.Lorwy es un receptor de protones. el Ácido (1) se convierte en su base conjugada. se comporta como un ácido en ausencia de agua cediendo un protón a una base y dando lugar al anión (ion negativo) amida: NH3 + base NH2. Las definiciones de Bronsted . Al perder el protón. y H3O+. pues dona un ion hidrógeno. H+ 2.viceversa. una base débil. Un ácido de Bronsted . la siguiente reacción de Acido (1) con Base (2) Ácido (1) + Base (2) Ácido (2) + Base (1) se produce al transferir un protón el Ácido (1) a la Base (2). Ácido (2). un ácido débil.  Teoría de Bronsted y Lowry. Una base Bronsted . el ácido conjugado de H2O. pues acepta un ion hidrógeno. Al contrario. 1. Las reacciones ácido-base se contemplan como una competición por los protones. es un ácido débil en agua y no transfiere con facilidad un protón al agua: HF + H2O H3O+ + F- 41 . Base (1). Al ganar el protón.Lowry es un donador de protones. La reacción efectiva tendrá lugar en la dirección en la que se produzca el par ácido-base más débil. Por ejemplo. pero ya no se necesita un medio acuoso: el amoníaco líquido. Cl-. Para determinar el punto final (o de equivalencia) de la reacción se pueden utilizar indicadores colorimétrícos o potenciómetros. el fluoruro de hidrógeno. HF.+ base + H+ El concepto de ácido y base de Brønsted y Lowry ayuda a entender por qué un ácido fuerte desplaza a otro débil de sus compuestos (al igual que sucede entre una base fuerte y otra débil). que actúa como una base en una disolución acuosa. La ecuación descrita constituye un equilibrio que puede desplazarse a derecha o izquierda. En forma de ecuación química. HAúnque se contempla la presencia de hidrógeno en el ácido. HCl es un ácido fuerte en agua porque transfiere fácilmente un protón al agua formando un ion hidronio: HCl + H2O H3O+ + ClEn este caso el equilibrio se desplaza hacia la derecha al ser la base conjugada de HCl.

El pH (potencial de hidrógeno o concentración de protones) de una solución acuosa se define. La teoría de Brønsted y Lowry también explica que el agua pueda mostrar propiedades anfóteras. esto es. Por ejemplo.00000001). y tiene como valor central el pH del agua pura a 25ºC. De este modo. de un ácido con mayor tendencia a disociarse que el agua: HCl + H2O H3O+ + ClEl agua también actúa como ácido en presencia de una base más fuerte que ella (como el amoníaco): NH3 + H2O NH4+ + OH- pH: Medida de Acidez. el término pH ha sido universalmente utilizado por la facilidad de su uso. en la que se incluyen valores típicos de algunas sustancias conocidas: La escala del pH está basada en la disociación del agua.y HF es un ácido más débil (en agua) que H3O+.log [H + ] Desde entonces. es simplemente un pH de 8 ya que : pH= . lo que es lo mismo. que puede reaccionar tanto con ácidos como con bases. una concentración de [H+] = 1x10-8 M ( 0. de una manera conveniente. por lo tanto es válida para soluciones acuosas.Este equilibrio tiende a desplazarse a la izquierda pues H2O es una base más débil que F. el agua actúa como base en presencia de un ácido más fuerte que ella (como HCl) o.log[10-8]= 8 La relación entre pH y concentración de iones H se puede ver en la siguiente tabla. evitando asi el manejo de cifras largas y complejas. 42 . por medio de una función logaritmica: pH = .

09% de ±NH2 En una primera aproximación una carga neta de +0.1 Entonces habrá 90. En otras palabras la relación entre pH y pKa Para HA H+ + A- Substituyendo: 8..logK = log (1/k) Mirando a la segunda ecuación. que hacer?.Hasselbach: Es importante conocer el equilibrio que se obtiene a diferentes pH¶s. puesto que esta relación describe como los compuestos químicos cambia de estado en los sistemas biológicos. Esto se puede calcular fácilmente con la ecuación de Henderson . Por ejemplo un grupo amino tiene dos posibles estados representados por A. a medida que cambia el pH. es fácil mostrar como el pKa = pH cuando el ácido está disociado a la mitad. El equilibrio de ionización de un ácido débil es dado por la siguiente ecuación: HA H+ + ALa constante de equilibrio K para un ácido débil es: K = ([H+ ][A-])/[HA] El pKa de un ácido es definido como: PKa = .6.6. [A-] = [HA] Es importante entender la relación entre pH y pK.H | H La relación entre pH y pK se describe mediante la relación de Henderson Hasselbach: PH = pKa + log ([A-]/[HA]) Por ejemplo si se quiere determinar como está ionizada una solución de valina aun pH de 8.9 es completamente ionizada y podremos dibujar el grupo como ±NH3+ 43 . Primero debe saber qué estado tendrán los grupos NH3 al pH de 8.6 = log ([-NH2]/{-NH3+]) Así que ([-NH2]/{-NH3+]) = 0.6 ±9.9% de ±NH3 + y 9.y HA: H | R ±N + H+ | H H | R ±N+ .Ecuación de Henderson-Hasselbalch.

Estudiando la ecuación de Henderson-Hasselbalch con más detalle encontrará que: a cualquier pH por encima del pKa. · A cualquier pH por debajo del pK a la molécula estará mas positivamente cargada. · Una simple representación gráfica será: 44 . la molécula estará más negativamente cargada.

el pH varía poco por el agregado de pequeñas cantidades de un ácido fuerte ó de una base fuerte. Escriba las propiedades físicas más importantes del agua que tengan interés biológico 2. para evitar que ocurran otras reacciones no deseadas. (Mayores que 10-2 M).Soluciones Tampones o Buffer. y pierde su capacidad reguladora por el agregado de agua (dilución). 5. Escriba el pH de algunas sustancias biológicas 8. Se puede preparar disolviendo en agua cantidades adecuadas de un ácido débil y una sal de su base conjugada. Con un ejemplo explique en qué consiste el enlace de hidrógeno o puente de hidrógeno 3. ¿Qué es un ácido débil y un ácido fuerte. escriba su fórmula? 7. explique y escriba l as ecuaciones correspondientes. Explique que es un ácido y una base según Bronsted. Si se conoce el pH de una solución ¿se puede calcular el pOH de la solución? 9. o una base débil con un ácido fuerte. ¿causará aumento o disminución de[ OH. La adición de H+ a un sistema acuoso en equilibrio. 10. 4. Una disolución acuosa a 25º C con un pH 6. Estas soluciones contienen como especies predominantes. TEST DE EVALUACION 1. ¿Que es el pH. base débil y base fuerte? 6. Muchas de las reacciones químicas que se producen en solución acuosa necesitan que el pH del sistema se mantenga constante. Las características de las soluciones reguladoras o ³buffer´ son capaces de mantener la acidez o basicidad de un sistema dentro de un intervalo reducido de pH. ¿Qué es la constante de disociación del agua y su producto iónico?. por lo cual tienen múltiples aplicaciones. también se puede obtener una solución reguladora haciendo reaccionar parcialmente (por neutralización) un ácido débil con una base fuerte.5 ¿es neutra. tanto en la industria como en los laboratorios.]? Detallar. un par ácido / base conjugado en concentraciones apreciables. Una vez formada la solución reguladora. (o una base débil y una sal de su ácido conjugado). ácida o básica? 45 .

fósforo. Su denominación responde a la composición química general que presentan. AMINOACIDOS Y PROTEINAS OBJETIVOS y y y Reconocer un aminoácido por su estructura y distinguirlo de otros aminoácidos. hidrógeno. hierro. si el n: de aa. que pueden reconocer a otras moléculas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. secundarias. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas. transportar sustancias. magnesio y cobre entre otros elementos. oxígeno y nitrógeno. Estructura de los Aminoácidos Son las unidades básicas que forman las proteínas. se habla ya de proteína. llegan a alcanzar grados de complejidad tales. 46 . Las estructuras de las proteínas originadas a partir de solo 20 aminoácidos. que forma la molécula no es mayor de 10. Son sustancias orgánicas nitrogenadas complejas que se hallan en las células animales y vegetales. ternarias y cuaternarias de una proteína por sus características. facilitar reacciones químicas. Son polímeros lineales en los que las unidades monoméricas son los Aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.UNIDAD N° 4. si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se denomina oligopéptido. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono. unidades diferentes. Diferenciar las estructuras primarias. en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Ilustrar la formación e hidrólisis de un dipéptido.

pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteinas. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R.Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y. En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes. por tanto. y 47 . tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales. según la disposición del grupo amino (NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente.

pero no para el adulto) Clasificación de Aminoácidos. Ácidos Básicos No obstante tiene más interés y significación el método basado en la polaridad de sus grupos R.0 y Aminoácidos con grupos R no polares Son de naturaleza hidrocarbonada y poseen carácter hidrófobo y Aminoácidos con grupos R polares sin carga. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina. Son más solubles en agua porque sus grupos funcionales establecen enlaces de hidrógeno con ella.Se pueden clasificar atendiendo su carácter ácido o básico. a pH próximo a 7. y y y Neutros: Alifáticos. secundarios. isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento. leucina. triptófano. 48 .aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. valina. lisina. aromáticos. azufrados. cuando se hallan en disolución acuosa. metionina.

u otro elemento.0 y Aminoácidos con grupos R cargados positivamente Son los aminoácidos básicos. ya que sus grupos R poseen una carga negativa neta a pH 7. pero difieren en algún aspecto estructural. el mismo número de carbonos (c). posicional. A la vez . es decir. oxígenos (O).y Aminoácidos con grupos R cargados negativamente Son los aminoácidos ácidos. en los que los grupos R poseen una carga positiva neta a pH 7. lo cual produce distinto tipo de isomería: de cadena. hidrógeno (H). funcional y estereoisomería.0 Propiedades generales de los Aminoácidos: Actividad Optica (Isomerismo). nitrógeno (N). esta última se caracteriza por que las moléculas se distinguen solamente en la distribución de los átomos en el espacio. los estereoisómeros pueden ser de dos tipos: 49 . Los -L-aminoácidos poseen isomería óptica. Los isómeros son moléculas que tienen idénticas fórmulas moleculares.

Los isómeros geométricos posibilidades: cis o trans. Estos. Para eso. aislada de la arveja. denominados enantiómeros. como ocurre con los aminoácidos que forman las proteínas. la D-asparagina. se caracterizan por ser como el objeto y su imagen en el espejo. que no exista un plano imaginario que divida la molécula en dos partes iguales . ya que esta posee dos hidrógenos unidos al carbno alfa. poseen un enlace doble y pueden tener dos Estereoisómeros ópticos. que tornan a la molécula simétrica.Estereoisómeros geométricos . tiene sabor amargo. sabor dulce. Su diferencia estructural se 50 . obtenida por primera vez del espárrago. que no se superponen. es decir. la molécula debe ser asimétrica. excepto la glicina. Representación de los isómeros ópticos en los aminoácidos La L-asparagina.

Reacciones químicas características de los aminoácidos Las propiedades químicas de los aminoácidos van asociadas a sus grupos funcionales de manera que existen unas reacciones específicas del grupo carboxilo. una molécula es ópticamente activa si desvía el plano de la luz polarizada. Formación de amidas al reaccionar con el amoniaco: 51 . Propiedades del grupo carboxilo 1. Formación de ésteres: Se produce si previamente se ha bloqueado el grupo amino. reobtiene una luz en un solo plano. Recuérdese que la luz es una radiación electromagnética que se propaga en todas las direcciones y que. cuando se coloca una película actuante como un polarizador. como los a-L-aminoácidos. En el laboratorio para demostrar la presencia de los isómeros ópticos se utiliza el método del grado de desviación de la luz polarizada.encuentra únicamente en la orientación en el espacio del grupo NH3+. y sin duda son estructuras diferentes porque no poseen igual sabor. También hay aminoácidos que tienen reacciones específicas propias. consiguiendo un ácido: 2. la cual se desvía si pasa por una solución que contenga aminoácidos ópticamente activos es decir que carezcan de simetría. En este sentido. otras del grupo amino y otras del grupo R de cada aminoácido.

52 . Formación de aminas. por decarboxilación: En ese tipo de reacciones actúan unas enzimas denominadas genéricamente decarboxilasas.3. 5. Formación de sales: y en el grupo carboxilo: y en el grupo amino: 4. Formación de haluros de acilo donde X puede reemplazarse por cualquier halógeno.

Reacción de adición con formol: El compuesto resultante es un ácido que se puede determinar por adición de sosa (Método de Sorensen). 8. Reacción con el dinitrofluorobenceno: Reacción de Sanger: 53 . en función del nitrógeno formado.Propiedades del grupo amino 6. di y trisustituidas. obteniéndose las llamadas betaínas mono. Formación de betaínas: Se producen por metilación del aminoácido por la introducción de uno. 9. Desaminación: por oxidación: desaminación oxidativa: por acción del ácido nitroso: Por esta última reacción se pueden determinar volumétricamente los aminoácidos. 7. dos o tres grupos metilos.

pues el procedimiento con el DNFB no puede repetirse secuencialmente. Reacción con el fenilisotiocianato: Reacción de Edman: El fenilisotiocianato (PITC) reacciona con la amina en un medio alcalino débil: 54 . 10. Sin embargo.El dinitrofluorobenceno (DNFB) se combina con la amina del aminoácido IIberándose ácido fluorhfddco y se forma un dinifrofenilaminoácido (DNP-aa): Esta reacción se puede utilizar para establecer la identidad del aminoácido terminal de una proteína portadora del grupo amino libre y también es muy útil para conocer el número exacto de cadenas que contiene una molécula de proteína puesto que la reacción solo se produce con grupos amino libres. actualmente este método es muy poco usado.

Se produce un feniltiocarbamil derivado del aminoácido. ampliamente utilizada para la identificación y sobre todo para su determinación cuantitativa. que se cicla en medio ácido débil o por acción del calor. ya que da lugar a una reacción coloreada de los aminoácidos. La degradación de Edman es el método actualmente preferido para la identificación de aminoácidos N-terminales. La ninhidrina decarboxila y desamina al aminoácido gracias a su fuerte poder oxidante. Reacción con la ninhidrina: Esta reacción tiene un gran interés. La coloración violeta es sensiblemente la misma para todos los aminoácidos. y se puede identificar cromatográficamente. 11. ya que realizándola secuenciahnente puede llegar a determinarse hasta una secuencia de 25 aminoácidos. ya que su naturaleza depende de la del grupo R. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de ninciéndos hidnna no reducida y con el amoniaco resultante de la desaniinacion para formar un compuesto complejo que presenta coloración violeta. Su espectro de absorción presenta un máximo de 570 nm. y también por gasometría. 55 . De esta forma se pueden determinar cuantitativamente los aminoácidos por espectrofotometría. El feniltiohidantoinaminoácido (PTH-aa) producido es característico del aminoácido. gracias al dióxido de carbono que se forma.

Es la llamada reacción de Millon. como la prolina y la hidroxiprolina. dan con la ninhidrina una coloración amarilla. la cisteína. Esta reacción se conoce por el nombre de ensayo con nitroprusiato. Los aminoácidos que poseen grupos sulfhidrilos que estén libre. en ácido nítrico. así. por ejemplo.Algunos aminoácidos en particular. producen una coloración roja en una reacción con nitroprusiato sódico en solución amoniacal diluida. dan una reacción característica al calentarse con nitrato de mercurio. gracias a su grupo sulfhidrilo activo. Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta. ya que nuestro 56 . Los aminoácidos con grupos fenólicos. Así se inactivan los grupos sulfhidrilos. específicamente de alimentos que contengan proteínas. Reacciones especificas de algunos aminoácidos La cisteína es capaz. produciéndose una reacción de coloración roja. como la Tirosina. de dar mercáptidos con el ion plata o mercurio. con un máximo de absorción en 440 nm. Hg(N03)2. Aminoácidos Esenciales. liberándose un hidrogenión.

Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos. como un aminoácido hidrofóbico con estructura cíclica. También se le clasifica. 57 .organismo es incapaz de sintetizarlos. de ahí su denominación de esencial. estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis. Uno de los aspectos más relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a través del cual los anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos.  Fenilalanina Es un aminoácido esencial aromático (junto con el triptófano y la tirosina) cuyo grupo R contiene un anillo bencénico. La parte aromática está unida al carbono a a través de un carbono metilénico. Estructura química del triptófano. por tanto.  Triptófano El triptófano es un aminoácido aromático. la estructura carbonada sería su parte considerada esencial ya que esta estructura es transaminada con rapidez por el organismo. El grupo R del triptófano tiene una estructura heterocíclica llamada indol. junto con el triptófano. Según los últimos estudios sobre los aminoácidos esenciales parece que en la fenilalanina. puesto que el aporte tiene que ser externo. Son.

La fenilalanina tiene utilidades en la industria de la alimentación. Es considerado como un aminoácido esencial. 58 . Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. vasopresina. en este caso considerado como semiesencial. ramificado con grupo R isopropilo no polar. como es la carne y los productos lácteos. La fuente más importante de fenilalanina son los alimentos ricos en proteínas. en tirosina que es otro aminoácido. junto con la isoleucina. Además la fenilalanina es el precursor de las catecolaminas en nuestro cuerpo. se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Muchas drogas de las que conocemos como psicotrópicas. sustancia P y colecistoquinina. La valina. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. ACTH. por ejemplo. por medio de hidroxilación. La mayor parte de este compuesto se transforma. melanotropina. en la elaboración de edulcorantes artificiales.Estructura química de la fenilalanina. angiotensina.  Valina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. contienen fenilalanina. como la somatostatina. si bien acortamos el mecanismo en la síntesis de catecolaminas utilizando la tirosina como precursor. También es un constituyente importante de los neuropéptidos cerebrales. encefalina.

Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. que en el caso de la valina es glucogénica. es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado. en especial en el tejido muscular. El compuesto insaturado derivado de la valina. enzima que interviene en el catabolismo de la valina. 59 . En esta reacción se produce propionil CoA. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. está sobre todo en tejidos extrahepáticos. La valina aminotransferasa.  Leucina La leucina. el metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-hidroxiisobutiril CoA. formándose un tioéster. formándose el semialdehído metilmalónico. El aldehido se oxida por una deshidrogenasa dependiente de NAD. éste se hidroliza de la CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehido por medio de una enzima deshidrogenasa. Es considerado como un aminoácido esencial. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. junto con la valina y la isoleucina.Estructura química de la valina.

Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. Los productos de la leucina son característicos de la oxidación de ácidos grasos. luego las reacciones son diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. Es considerado como un aminoácido esencial. que en el caso de la leucina es cetogénica. y son los únicos que son cetogénicos pero no glucogénicos. Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos comparten determinados pasos en plantas y microorganismos y las primeras reacciones catabólicas en los mamíferos se realizan por los mismos enzimas. La isoleucina. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones. La leucina se forma a partir por condensación del ácido a-cetoisovalérico que.Estructura química de la leucina. hasta que finalmente aparece la leucina. ramificado con grupo R isopropilo no polar.  Isoleucina Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. luego las reacciones son 60 . se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. La leucina y la lisina son los únicos aminoácidos que no actúan como fuente de carbono para la síntesis de glucosa. da lugar a una serie de compuestos. La degradación empieza por la formación de a-cetoisocaproato y después de unas reacciones aparece el b-metilcrotonil CoA que siguiendo la ruta de degradación se transforma en b-hidroxi-b-metilglutaril CoA cuyo destino es ser atacado por una liasa para que aparezca acetoacetato y acetil CoA. junto con la valina. Una de sus ramas está formada por un grupo metilo. junto con la acetil CoA.

La primera consiste en su desdoblamiento en acetaldehído y glicina por medio de la treonina aldolasa. La treonina se degrada de tres maneras distintas. También se trata de un aminoácido glucogénico. acetil CoA y propionil CoA. el propionil CoA. Estructura química de la isoleucina. que en este caso. se convertirá en acetilCoA y la glicina. contiene grupos hidroxi alcohólicos (también se les denomina hidroxiaminoácidos). pero antes pasa por otras reacciones. junto con la serina. síntesis de ácidos grasos. en su mayor parte. La segunda vía de producción de piruvato. se transforma en L-serina. El acetaldehído se oxida a acetato que. como producto final. éste se transforma por descarboxilación oxidativa en propionil-CoA que se convierte por medio de una 2-oxoácido descarboxilasa en succinil-CoA. dando lugar a una estructura de alcohol secundario en el grupo R. posteriormente. succinilCoA. atendiendo al producto final de su degradación. por su parte. como su propio nombre indica es la glucosa. que en el caso de la valina es glucogénica. Las otras dos vías de degradación dan lugar a piruvato. Por otra parte. sirve de sustrato para otras reacciones. se transforma en 2-oxobutirato por medio de la acción de la enzima treonina deshidratasa.diferentes y es entonces cuando se producen los diferentes productos que van a determinar el tipo de degradación. acción que da lugar a 261 . acetilaciones.  Treonina Se trata de un aminoácido esencial que. En primer lugar. una de las vías más importantes de degradación es la que produce. En éste el grupo OH está en conexión con el grupo a del aminoácido por medio de la posición 1 del etanol. que como producto final produce piruvato. comienza con la oxidación del grupo hidroxilo de la treonina. El tiglil CoA es el compuesto insaturado derivado de la isoleucina y se hidrata para formar a-metil-b-hidroxiisobutiril CoA que se oxida en la forma de derivado de CoA a a-metilacetoacetil CoA el cual es atacado por una tiolasa dando lugar a dos tioésteres. El acetil CoA se acumula para cualquiera de sus funciones: oxidación en el ciclo de Krebs.

 Arginina La arginina es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina. liberándose en esta reacción piruvato y alanina. 62 . Estructura química de la treonina. éste después de un proceso de descarboxilación da lugar a aminoacetato. como producto final el 2-oxoglutarato. por medio de la acción de la arginasa. se convierte en L-glutamato que finalmente produce 2-oxoglutarato.amino-3-oxobutirato. después de la acción de la glutamato sehialdehído deshidrogenasa. La arginina se degrada dando lugar. Estructura química de la arginina. En primer lugar se transforma en L-ornitina. Este mismo. que pasa la L-glutamato-g-semialdehído. que después de producir D-lactato va a convertirse en lactato después de algunas reacciones.

Ésta se segrega en diferentes situaciones. Estructura química de la metionina. en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. donde se encuentran. sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo.  Metionina La metionina es un aminoácido esencial cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina. no obstante. En su primer paso de degradación aparece el amoniaco con formación de doble enlace. y que se deriva del ácido aspártico. que es un análogo de la serina. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo . En niños es necesario el aporte por alimentación. se desconoce el papel que juegan estos péptidos en el músculo. 63 . por lo tanto es no esencial. La descarboxilación de este aminoácido da lugar a la histamina. Histidina Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata. La ruta principal de su degradación da lugar al glutamato. Existen dos péptidos que contienen histidina: la carnosina y la anserina. su amina correspondiente que tiene lugar sobre todo en los mastocitos. Estructura química de la histidina.

La primera ruta. que cede el grupo metilo y se convierte en S-adenosil homocisteína. Es en este compuesto donde se bifurca la ruta metabólica.Por otro lado. por medio del ácido a-aminoadípico. así como un aminoácido azufrado que en su conversión pasa a ser cisteína. Se pueden dividir en tres grupos: 64 . La segunda ruta.3 dihidropicolínico. la vitamina B12 como coenzima y la homocisteína metiltransferasa. sobre todo en plantas superiores. el ácido a-cetoadípico es aminado y se transforma en aaminoadípico que se convierte en lisina. en la mayoría de los hongos. que convertido a su forma meso y descarboxilado da lugar a la lisina. la cisteína da lugar a S-adenosilmetionina. luego se forma el L. se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores. aunque su función no siempre es conocida.L-.  Lisina La lisina es un aminoácido esencial del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. que por medio de una condensación aldólica pierden agua y dan lugar al ácido 2. Aminoácidos no Proteicos Se conocen más de un centenar. comienza con el piruvato y el semialdehído del ácido aspártico. puede metilarse dando lugar a metionina o convertirse en cisteína. que a su vez dará lugar a homocisteína. En primer lugar. por un lado. cualquier alteración tendrá consecuencias clínicas.a. En esta reacción de metilación interviene el folato y sus derivados. Estas reacciones son muy importantes para la síntesis del ADN. se considera a este aminoácido como glucogénico.e-diaminopimélico. puede dar lugar a varias moléculas de interés biológico (el 80% de la metionina ingerida se convierte en cisteína). por lo tanto. Estructura química de la lisina. que además de formar parte de las proteínas. La primera. la segunda. por medio del ácido diaminopimélico y.

Nomenclatura y notación de péptidos. Esta notación permite. deducir sin ambigüedad de la secuencia esquematizada..1.a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. y el ácido g-aminobutírico es un importante neurotransmisor.. que conserva su nombre propio: La secuencia de un péptido se presenta esquemáticamente por medio de las tres letras que simbolizan cada radical aminoácido. Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos integrantes como sustituyentes del último aminoácido. 2.w-AMINOÁCIDOS: En estos AA. no al carbono a. Así. por lo tanto. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas. Al referirse genéricamente a los péptidos se suele hacer mención del número de aminoácidos componentes. un dipéptido consta de dos aminoácidos. 3. la fórmula completa del péptido. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína. un 65 .. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe.D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w). separando con guiones cada uno de ellos. Esta secuencia va precedida de una H correspondiente al grupo amino libre terminal y concluye con un OH que corresponde al grupo carboxilo libre terminal.

66 . si el número de aminoácidos supera esta cifra se considera que el péptido constituye una molécula de proteína. las propiedades de los grupos terminales. de un número generalmente inferior a 10. de tres. amina y carbonilo. el carácter más o menos hidrofílico de un péptido depende sobre todo de la polaridad de las cadenas laterales de los aminoácidos que lo forman. y un oligopéptido.tripéptido. Análogamente los valores de pK de los grupos ionizables sufren modificación según la proximidad espacial de otros grupos polares. Así. generalmente entre 10 y 80. no se trata de que las propiedades del péptido sean resultado de la simple adición de las propiedades de los ami noácidos integrantes. se ven amortiguadas a medida que aumenta la masa molecular del péptido. Esto origina que las curvas de valoración de péptidos con un número considerable de aminoácidos adopten formas complejas. Las propiedades físicas y químicas de los péptidos suelen reflejar las de los aminoácidos que los componen. Un polipéptido designa una cadena con un número considerable de aminoácidos. De la misma manera. y por tanto. una disminución relativa en el carácter hidrofílico del conjunto. Sin embargo. En efecto. cada enlace peptjdico supone la supresión de dos grupos ionizados.

La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Por ello.Características y Propiedades de los aminoácidos Los AA son excelentes amortiguadores. imidazol. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. 67 . del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo. guanidino. amino. fenol. gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. etc). Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA Valores de pKa de los aminoácidos Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.

los grupos disociables no estarán protonados. la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Esta neutralidad no se debe a que no tenga cargas sino 68 . es una molécula eléctricamente neutra. la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados. y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína A pH elevado. y de ellas dependen. en gran medida. y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. con lo cual habrá mayor número de cargas negativas Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína. sus propiedades biológicas. Por este motivo. muchas proteínas (enzimas. Propiedades ácido-base de los aminoácidos Un aminoácido simple (con grupo R no polar). Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores constantes de pH en el medio interno del organismo. a pH neutro. En el modelo de interacción proteínaligando. Por este motivo.El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas. la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH: y y A pH bajo. sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH.

actuando como una base: Un aminoácido puede. presentarse de las siguientes formas: A pH bajo. confiriendo al aminoácido una carga global nula: Este tipo de iones dipolares se llama ³zwiteriones´. en solución. El grupo carboxílico puede liberar un protón.a que su grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino positivamente. Se dice de la sustancia con ese comportamiento que tienen propiedades anfóteras. el aminoácido existe en su forma catiónica y al ir aumentando éste. Por su estructura de ³zwiterión´. actuando como ácido: El grupo amino puede captar un protón. respectivamente: 69 . los aminoácidos pueden actuar como ácidos débiles o como bases débiles. el aminoácido toma sucesivamente las formas dipolar y aniónica: Las constantes de equilibrio de estas dos reacciones son.

Se define como punto isoeléctrico de un aminoácido a aquel valor de pH para el cual la concentración de la forma aniónica es igual a la de la forma catiónica, es decir, que el aminoácido no tiene una carga neta. En las circunstancias del punto isoeléctico se verifica: [anión] = [catión]. Multiplicando K1 por K2:

Tomando logaritmos: y cambiando de signo: De donde se deduce:

Estudiemos, como aplicación, el caso de la Alanina: se trata de un aminoácido sencillo, monoamino y monocarboxílico, que puede ceder dos protones durante su valoración completa con una base. A continuación representamos la curva de valoración bifásica de la Alanina. En ella se comprueba cómo los valores de los pK¶ de las dos etapas de disociación se encuentran lo suficientemente separados para mostrar dos ramas bien distintas. Los valores aparentes de pK¶ para las dos etapas de disociación pueden extrapolar- se a partir de los puntos medios de cada etapa. Son: pKÇ = 2,34 y pK = 9,69.

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Cuando el valor de PH es 2,34, punto medio de la primera etapa, se hallan presentes concentraciones equimolares del dador de protones y del aceptor:

A pH 9,69, están presentes concentraciones equimolares de:

Cada una de las dos ramas de la curva bifásica puede expresarse matemáticamente, con una buena aproximación, mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch; esto significa que podemos calcular las relaciones de las especies iónicas a cualquier pH, si se conocen los valores de pK¶. Cuando el pH es 6,02, existe un punto de inflexión entre las dos ramas separadas de la curva de valoración de la Alanina. Para este valor de pH la molécula no posee carga eléctrica efectiva, y no se desplazará en un campo eléctrico. Corresponde, pues, tal valor al llamado ³punto isoeléctrico´, cuyas característica fueros expuestas con anterioridad.

Estructura de las Proteínas.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.  Estructura Primaria La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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 Estructura Secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: y y la a(alfa)-hélice la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

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Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.  Estructura Terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: y y y y el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas. 

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

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El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

Propiedades de las Proteínas 
Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"  Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

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HOLOPROTEÍNAS Prolaminas:Zeína (maíza).Clasificación de las Proteínas Se clasifican en :  HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos  HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. (arañas. hormona del crecimiento. cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos. prolactina. Colágenos: en tejidos conjuntivos. que se denomina "grupo prostético´.etc. lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina.. tirotropina Enzimas: Hidrolasas. uñas. insectos) HETEROPROTEÍNAS Ribonucleasa Mucoproteínas Glucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Fibrosas 75 . Globulares Albúminas:Seroalbúmina (sangre). Liasas. plumas. Oxidasas. Transferasas. cuernos. hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo).. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda. orizanina (arroz). Ligasas.gliadina (trigo). ovoalbúmina (huevo).

disueltas en medio acuoso a pH controlado. Las proteínas en disolución presentan carga eléctrica neta. En consecuencia. Las partículas pequeñas (iones inorgánicos. 76 .Lipoproteínas De alta. las partículas mayores encuentran. y la fase móvil. mioglobina. Nucleosomas de la cromatina Nucleoproteínas Ribosomas Hemoglobina. En primer lugar. emigran arrastradas por la fase móvil. En esta técnica. a su masa molecular. en consecuencia. o tamizado molecular. por un medio acuoso en exceso del que retiene el gel. El orden de elución de las partículas es inverso a la cantidad de agua accesible a ellas y. baja y muy baja densidad. separada de las demás. Las propiedades ácido-base de las proteínas constituyen el fundamento de la purificación por cromatografía de intercambio jónico. En esta técnica.) disponen en su emigración de toda el agua (móvil y estacionaria) del sistema. la purificación de una proteína es una operación bioquímica fundamental para la cual se dispone de una serie de técnicas específicas. pueden ser selectivamente retenidas por un soporte iónico insoluble (fase estacionaria) o arrastradas por el flujo de disolución amortiguadora (fase móvil). En esta técnica. según su tamaño. La proteína retenida. las proteínas. una proteína determinada. impedimentos estéricos para penetrar en el agua de inhibición de la fase estacionaria y. por lo tanto. la fase estacionaria contiene grupos funcionales que retienen específica y reversiblemente. hemocianina. Una variedad cromatográfica que permite el aislamiento muy selectivo de proteínas es la cromatografía de afinidad. que permite la separación de sustancias según el tamaño de la partícula. se eluye a continuación en un medio adecuado. sin ser retenidas por el gel. Otra técnica muy empleada es la filtración por gel. que transportan electrones Cromoproteínas Métodos de separación de proteínas Las proteínas se encuentran en la naturaleza formando parte de mezclas complejas. que transportan lípidos en la sangre. que transportan oxígeno Citocromos.. lo que les hace orientarse y emigrar en un campo eléctrico.. la fase estacionaria está constituida por un gel hidrofílico que retiene abundante cantidad de agua. la utilización racional de técnicas de precipitación selectiva permite la obtención de fracciones considerablemente enriquecidas en una proteína determinada.

las proteínas se desplazan sobre el soporte hasta que alcanzan la zona de su pH isoeléctrico. Al aplicar un campo eléctrico. Un svedberg equivale a 10-13 segundos. electroforesis y ultracentrifugación). obtenemos una masa molecular calculada de 24. La filtración por gel y la electroforesis con SDS permiten averiguar la masa molecular previa calibrada del sistema con proteínas patrón de masa molecular conocida. la velocidad angular. existen fórmulas más o menos aproximadas.54 S. poco exacta aunque válida para obtener estimaciones rápidas. Algunos de los métodos citados permiten no sólo la purificación d proteínas. En este punto. con lo que el desplazamiento electroforético depende únicamente y en razón inversa de su masa molecular. La más sencilla. las proteínas pueden separarse según su comportamiento. en un campo gravitacional. A partir de la velocidad de sedimentación de la partícula (dx/dt) y de las características de la centrifugación se obtiene su coeficiente de sedimentación (s) en unidades svedberg (S). En la siguiente figura se representan esquemáticamente algunas técnicas aplicables a la separación de proteínas. por ejemplo. sino la medición de ciertos parámetros como el pH isoeléctrico (isoelectroenfoque) o la masa molecular (filtración por gel. el campo eléctrico no ejerce ninguna atracción sobre la molécula proteica debido a que su carga neta es nula. es la siguiente: M= 6. La previa solubilización de las proteínas con dodecilsulfato de sodio (SDS) les confiere una carga negativa superficial que las equipara en carga eléctrica. Entre las más utilizadas está la electro foresis sobre acetato de celulosa. el movimiento de las macromoléculas en la suspensión. 77 . S = dx / dt W2 * x donde x es la distancia de la proteína a eje de rotación. en buen acuerdo con la real. en el caso de proteínas globulares. este es el fundamento de las técnicas electrofoi-étjcas. el quimotripsinógeno tiene una masa molecular real de 23.000 * S3/2 Así. En esta técnica se genera un gradiente de PH en el mismo soporte de la electroforesis. mediante sistemas ópticos y fotográficos. Finalmente. Una variante de la electroforesis es el isoelectroenfoque. muy empleada en la clínica para la separación de proteínas séricas.240 y s = 2.300 daltons. y w. Aplicando la fórmula anterior. La ultracentrifugación somete a la suspensión de proteínas a una fuerza centrífuga cuidadosamente controlada y registra.El desplazamiento hacia uno de los polos es más rápido cuanto mayor es su carga neta y menor su masa molecular. En el caso de la ultracentrifugación. Las mezclas complejas de proteínas se resuelven bien sobre geles de poliacrilamida.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Hormonal Calcitonina Hormonas tropas Inmunoglobulina Defensiva Trombina y fibrinógeno Enzimatica 78 . c) y c¶) Filtración por gel.Algunas técnicas de separación de proteínas. La queratina de la epidermis. La elastina. Funciones de las Proteínas Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. a) Cromatografía de intercambio jónico. b) Cromatografía de afinidad. del tejido conjuntivo fibroso. Son las más numerosas y especializadas. e) Electroenfoque. d) Electroforesis. Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural El colágeno. del tejido conjuntivo elástico.

Enlace Peptídico. o sea. 79 . A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos en una cadena peptídica se le denomina estructura primaria y se determina genéticamente. de la leche Enlace Peptídico. de la clara de huevo Reserva Gliadina. son largas cadenas integradas por un número relativamente grande de aminoácidos.Hemoglobina Transporte Hemocianina Citocromos Ovoalbúmina. En algunas ocasiones los polipéptidos están formados por más de 100 uniones peptídicas. Las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos. Si se unen dos aminoácidos se le denomina dipéptido. La estructura primaria determina la estructura tridimensional de la proteína. la que a su vez determina su función. A esta unión se le denomina enlace peptídico y al producto se le denomina péptido. vía los grupos alfa amino de un aminoácido con el grupo alfa carboxilo de otro aminoácido. y si son muchos se le llama polipéptido. Los aminoácidos se unen uno al otro. del grano de trigo Lactoalbúmina.

está determinada por el mensaje genético transportado desde los cromosomas por medio de los ácidos ribonucleicos. Los grupos lipofílicos tienden a estar en el centro de la molécula y los grupos polares hacia afuera. Los polipéptidos se sintetizan en los organelos citoplasmáticos llamados ribosomas. las hemoproteínas como la hemoglobina y la mioglobina involucradas en el transporte de oxígeno y. Los residuos sulfurados forman uniones disulfhidrilo que estabilizan la forma de la proteína. El proceso por medio del cual la proteína adquiere su conformación en condiciones fisiológicas es espontáneo. el citocromo P-450 involucrado en reacciones de óxido/reducción.Estructura Tridimensional de una Proteína (Citocromo). no está catalizado por ninguna enzima y la conformación final depende exclusivamente de la estructura primaria. Las uniones del tipo interacciones de van der Waals y los puentes de hidrógeno ayudan a posicionar las cadenas en el espacio. Los aminoácidos se van uniendo. se dice que la proteína es compleja. Cuando la proteína contiene. uno a uno. Ejemplo de proteínas complejas son las glicoproteínas involucradas en las inmunoreacciones. además de las cadenas de polipéptidos otros compuestos diferentes. pudiéndose agrupar con otros polipéptidos para constituir la proteína biológicamente activa. La estructura tridimensional está determinada por las interacciones entre los residuos de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. 80 . La selección de cuál aminoácido se integra en un punto dado de la cadena. Una vez que se termina la construcción de la cadena. a la cadena del polipéptido en formación. estabilizando la estructura tridimensional. el polipéptido se libera al citoplasma donde se dobla sobre sí mismo hasta obtener la estructura tridimensional propia.

las moléculas de albúmina pueden unirse formando dímeros. denominados grupo prostético.. empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. Si. su pH1 es de 4. Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.si el n º de aminoácidos es 2. 81 . y por extensión. es el número. Es la fracción principal de las proteínas del plasma de las que constituye entre el 60 y 70%. es idéntico a todos ellos.si el n º de aminoácidos es 3.Conformación de las Cadenas Polipeptídicas. Globulina.si el n º de aminoácidos es menor de 10. de izquierda a derecha. Cada péptido o polipéptido se suele escribir.000.  Albúmina La albúmina es una proteína simple formada por una sola cadena. formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-).si el n º de aminoácidos es 4. Funciones de Proteínas Específicas: Albúminas. Colágeno e Insulina.. Por titulación se comprueba que tiene 180 grupos funcionales con actividad iónica. Debido a la existencia en su molécula de puentes ² S ² S ² y un grupo ² SH libre. la proteína se denomina simple. la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. en cambio. su peso molecular es de 66. tiene forma de elipsoide con unas dimensiones de 141 Å de eje mayor y 41 Å de eje menor. convencionalmente. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopéptidos. su concentración varía entre 4 y 5 g/dl en individuos normales.7. Lo que varía de unos péptidos a otros. de lo que resulta con 18 cargas negativas libres en las condiciones habituales de pH y fuerza iónica. Tetrapéptidos. la proteína se llama conjugada.. de tal manera que el eje o esqueleto del péptido.si el n º de aminoácidos es mayor de 10. su aminoácido N-terminal es el ácido aspártico y el C-terminal la leucina en la especie humana. Tripéptidos. Su pequeño tamaño y el gran número de cargas hace que se desplace en primer lugar en el patrón electroforético. de unas proteínas a otras.. Hemoglobina. Etc Polipéptidos o cadenas polipeptídicas. Dipéptidos.. Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos. produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos.

Tiene tres funciones importantes: 1. Transporta hierro. hormonas como corticoides y tiroxina. bilirrubina.9 Hígado Transporta lípidos.8 Síntesis Hígado Función Coagulación sanguínea. la proalbúmina. * Haptoglobina Hígado * Ceniloplasmina * -lipoproteína (HDL) -globulinas * Transferrina 0. Entre estas sustancias están: ácidos grasos. Se degrada proteolíticamente y tiene una vida media de 20 días. vitaminas como la B12.  Globulinas Proteína -giobulinas: * Protrombina (Suero) g/dl 0. Contribuye a la capacidad tampón de la sangre. Transporta sustancias fisiológicas y no fisiológicas. Transporta cortisol y corticosterona. acúmulo de cobre en sistema nervioso central. Transporta hemoglobina de los eritrocitos lisados Transporta cobre por la sangre. diversos fármacos y cationes como Ca2 y Mg2. En el embarazo y en 82 . al fijar agua en su molécula impide que escape de los vasos sanguíneos. estableciendo uniones de tipo iónico. 12 g/día. insolubles en agua. a través de un precursor más grande. Se sintetiza en el hígado. 2. Lesiones *Transcortina Hígado En enfermedades hepática En enfermedades hepáticas En enfermedades hepáticas Está implicada en la enfermedad de Wilson. Es la proteína más importante en el mantenimiento de la presión oncótica e la sangre. 3.

se ha descrito tina molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6 000. En enfermedades hepáticas. plasmáticas Factores del complementa Activación no específica del complemento. * Factor C3 del complemento *Lecitíncolesterol astiltransferasa (LACT) -lipoproteína (LDL) *Fibrinógeno -globulinas *Inmulobulinas *C6. no es eficaz administrada por la boca.* Plasminógeno Hígado Fibrinolisis. C7. Transporta lípidos. Como se trata de una proteína. Coagulación sanguínea En enfermedades hepáticas En infecciones Células Anticuerpos. En enfermedades hepáticas. C8 *Properdina 0. Esterifica colesterol. Más recientemente. enfermedades hepáticas. 83 . fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su actividad. Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina. Se obtuvo cristalizada en 1926.9 Hígado Hígado Defensa biológica. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores.

y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células. Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno.La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular. la transformación de glucosa extracelular en 6.) Reacción paso a paso: Hb + O2 <-> HbO2 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4 y Reacción total: Hb + 4O2 -> Hb(O2)4 84 . La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globina) a cada una de las cuales se une un grupo hemo. hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. se denomina hemoglobina reducida. se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada. cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. dando el aspecto rojo intenso característico de la sangre arterial. que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos.fosfato de glucosa intracelular está retrasada. de color rojo característico.000. en mamíferos y otros animales. Cuando pierde el oxígeno. También. y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis. de peso molecular 68.  Hemoglobina La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. En ausencia de un aporte adecuado de insulina.

al no poder sintetizar globinas beta.Tipos de hemoglobina y y y y y y Metahemoglobina hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico (3+). esta no se une al oxigeno. se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de reductasa metahemoglobina. Las fibras colágenas son flexibles. formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. Hemoglobina t Hemoglobina f: Hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina A.5% de la hemoglobina después del nacimiento. El resto aminoacido seis. la anemia drepanocitica --> los eritrocitos tienen forma de hoz o media luna (drepanocitos). De las cuatro cadenas polipetidicas que forman la hemoglobina (dos alfa y dos beta). El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro 85 . Esto es debido a la alteración de un gen. Hemoglobina A2: representa menos del 2. La hemoglobina F tiene una menor capacidad para transportar oxigeno debido a que el feto aun no respira y obtiene el oxigeno necesario directamente de su madre. pero va a haber una alteración en las cadenas beta. las fibras colágenas.  Colágeno El colágeno es una molécula proteica que forma fibras. lleva valina. representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto. Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas cantidades de hemoglobina F. formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. la cual mantiene en ferroso el estado del hierro. que aumenta de forma importante en la beta-talasemia. Hemoglobina s: Es una alteración de la estructura de la globina. Esto da lugar a una enfermedad muy grave. en vez de llevar glutamico. pero ofrecen gran resistencia a la tracción. las alfa van a permanecer igual. estando presentes en cantidad variable en todos los tipos de tejido conjuntivo. Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal.

agrupándose para formar fibras colágenas mayores. forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros. el tendón y la córnea. Su función principal es la resistencia a la presion intermitente. así como aminoácidos que no fueron insertados directamente en el ribosoma. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Estas cadenas tienen una configuración helicoidal levógira (hélice de colágeno). Es sintetizado por fibroblastos. en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. se convierte en una sustancia bien conocida. cada una de un peso molecular de alrededor de 100000 daltons. Están constituídas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. y y y Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis.cuadrado. el hueso. que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. describiéndose varios tipos de colágeno.6 nanometros. Es sintetizado por el condroblasto. Estos aminoácidos son derivados de la prolina y de la lisina por medio de procesos enzimáticos de modificaciones postraduccionales en los que se requiere la vitamina C. Su función principal es la de resistencia al estiramiento. Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición. cadena alfa2. siendo los principales cuatro. se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. condroblastos y osteoblastos. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro. El colágeno está formado por una proteína precursora llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanometros de largo y 1. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos. Es sintetizado por las 86 . la gelatina. Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo. pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda. Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago. Tipos de colágeno El colágeno en lugar de ser una proteína única. indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Las tres cadenas se enrrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa. En el cartílago. Contiene gran cantidad de glicina y prolina. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro. El colágeno tiene una composición de aminoácidos especial. que forman un gran porcentaje del total de aminoácidos. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño tanto por ciento de su longitud original. como la hidroxiprolina y la hidroxilisina. en las paredes de los vasos sanguíneos.4 nm de diámetro.

2. tendones. 4. Son las sustancias de la vida. su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. Señalar los principales elementos que existen en las proteínas 2. Son la materia principal de la piel. es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Escribir la fórmula de un aminoácido que contenga tres átomos de carbono ¿cómo llamaría usted a este aminoácidos? 3. como la de la soja. Su función es la de sosten de los órganos expandibles. enzimas. Su importancia biológica la podemos resumir así: 1. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Por otro lado. asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas. 3. sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar. La utilización neta de una determinada proteína. sangre. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. TEST DE EVALUACION 1. Se les encuentra en la célula viva. Escriba la fórmula y el nombre de un aminoácido que contenga un anillo Heterocíclico 87 .y células del músculo liso. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. De hecho. Importancia Biológica de las Proteínas. Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal. Hay proteínas de origen vegetal. no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. Su función principal es la de sostén y filtración. El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. nervios. glía. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. o aporte proteico neto. músculos. Dirigen la síntesis de los ácidos nucleicos que son los que controlan la herencia. pues constituyen gran parte del cuerpo animal. fibroblastos. anticuerpos y muchas hormonas.

9. 10. explique con ejemplos. Investigue las propiedades de las proteínas y expóngalas. 8. Haga un cuadro hipnótico de la clasificación de las proteínas 88 . y utilizar la estructura para explicar el punto isoeléctrico. ¿Qué es desnaturalización de las proteínas?. explique con un ejemplo. 7. ¿Cuándo se forma un enlace peptídico?. En relación con las reacciones de los aminoácidos. Escribir la fórmula de un aminoácido como zwiterion.4. escriba sus causas y efectos. 5. Según la organización estructural de las proteínas ¿Cómo están conformadas?. ¿Cuál es de mayor interés para identificarla cualitativamente y cuantitativamente? 6.

Desde el punto de vista químico son aldehídos o cetonas polihidroxilados. al determinar. ya que esta fórmula sólo describe a una ínfima parte de estas moléculas. Los hidratos de carbono son las sustancias más abundantes de la alimentación. o productos derivados de ellos por oxidación. Es un nombre incorrecto desde el punto de vista químico. reducción. pueden sin embargo participar en funciones de reconocimiento celular de gran especificidad. Los glúcidos reciben el nombre de carbohidrato por su fórmula general Cn(H2O)m.UNIDAD N°5: CARBOHIDRATOS OBJETIVOS y y y y Distinguir la estructura de esta macromolécula de las demás. 89 . Describir el enlace glucósido entre dos monosacáridos. por ejemplo los grupos sanguíneos. pero son muy pocos los que tienen sabor dulce. Distinguir una forma D y una ópticamente activa. sustitución o polimerización. Ilustrar la estructura de un polisacárido empleando varias moléculas de glucosa. D-eritrosa y D-ribosa D-xilulosa y D-fructosa También se les conoce por los siguientes nombres: y Glícidos o glúcidos (de la palabra griega que significa dulce). Características Generales.

por lo que los glúcidos podrían llamarse polihidroxicetonas (cetosas) o polihidroxialdheídos (aldosas). 4. los carbohidratos se dividen en cuatro categorías: 1. sino enlazados a grupos alcohólicos o hidroxilos (-OH). Monosacáridos Monosacáridos Simples. aldo. En la naturaleza se encuentran en los seres vivos. proteoglicanos (cuando el componente glicídico es mayoritario) y peptidoglicanos (en la pared bacteriana). Oligosacáridos. Mucopolisacáridos. formando glicolípidos. 2. Los carbohidratos son moléculas compuestas en su mayor parte por átomos de carbono.Los monosacáridos simples son aldehídos o cetonas polihidroxilados. Según la longitud de la cadena carbonada se distingue entre aldoy cetotriosas. Polisacáridos. 1. Monosacáridos.y Sacáridos (de la palabra latina que significa azúcar). Al hidrolizarse producen de tres a diez moléculas de monosacáridos. formando parte de biomoléculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos. De acuerdo con su complejidad estructural y concomitante con su peso molecular. Clasificación de los Carbohidratos. glicoproteínas (cuando el componente proteico es mayoritario). Un aspecto importante de los Hidratos de Carbono es que pueden estar unidos covalentemente a otro tipo de moléculas. aunque el azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo. Además siempre hay un grupo funcional como una grupo cetónico (-C=O-) o un grupo aldheído (-CH=O). y a radicales hidrógeno (-H).y cetopentosas: 90 . Los carbohidratos no son moléculas cuyos carbonos están hidratados. hidrógeno y oxígeno. aldo. Los monosacáridos con función aldehído se llaman aldosas (a la izquierda en la figura) y los monosacáridos con función cetona se llaman cetosas (a la derecha en la figura).y cetotetrosas. Al hidrolizarse producen más de diez moléculas de monosacáridos. 3. No pueden hidrolizarse.

respectivamente. La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la Naturaleza pertenece a la serie D: 91 .OH H Para saber a qué serie pertenece cualquier monosacárido basta con representar su fórmula en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. En el caso más sencillo.gliceraldehído. lo que origina dos conformaciones posibles: los isómeros D y L. el del gliceraldehído.H CH2OH C=O H ± C .Con la excepción de la dihidroxiacetona.OH CH2OH HO ± C* .Cr . y por lo tanto se agrupan en las llamadas series D y L: D-gliceraldehído H L-gliceraldehído H Dihidroxiacetona H C=O C=O H ± C ± OH H . en todos los monosacáridos simples hay uno o varios carbonos asimétricos.y L. La posición de su grupo OH a la derecha o a la izquierda determinará la serie D o L. hay un centro de asimetría. Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D.

la D-glucosa y la Lglucosa son enantiómeros o enantiomorfos. respectivamente. Los ácidos urónicos son parte esencial de importantes polisacáridos. Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L. aumenta el número de isómeros ópticos posibles. Cuando los isómeros ópticos no son imágenes especulares se dice que son diastereoisómeros. a partir de la glucosa se pueden obtener los ácidos glucónico. porque una es la imagen especular de la otra. El ácido glucurónico se une por enlace acetal a numerosas sustancias liposolubles. se dice que son epímeros.Al ir aumentando el número de carbonos asimétricos en la molécula. facilitando su solubilización en agua y su posterior eliminación. La Dglucosa y la D-galactosa son epímeros porque sólo difieren en la configuración del carbono 4. Monosacáridos derivados Derivados Por Oxidación Los extremos de la cadena carbonada de los monosacáridos pueden oxidarse para dar ácidos carboxílicos: y y y Si la oxidación tiene lugar en el carbono 1 se obtienen los ácidos aldónicos Si la oxidación tiene lugar en el carbono 6 se obtienen los ácidos urónicos Si la oxidación tiene lugar en los carbonos 1 y 6 se obtienen los ácidos aldáricos Así. 92 . glucurónico y glucárico. Y si dos isómeros ópticos difieren en la configuración de un único átomo de carbono. Así.

y su éster fosfórico es un importante intermediario metabólico. Son alditoles de interés biológico el sorbitol. y el ribitol. también llamado glucitol. y derivado de la glucosa. que forma parte de un tipo de lípidos de membrana (los fosfoinositoles). por reducción del grupo carbonilo del carbono anomérico da lugar a polialcoholes (alditoles). derivado de la ribosa.H H ± C ± OH H ± C ± OH CH2OH H ± C . Un polialcohol cíclico de extraordinario interés es el inositol.OH C=O HO ± C . cuya hidrólisis da lugar a señales químicas de gran importancia en los procesos de control y regulación de la actividad celular. Desoxiderivados La sustitución de un OH alcohólico por un H da lugar a los desoxiderivados. El glicerol (derivado del gliceraldehído) es un constituyente esencial en muchos lípidos. el manitol (derivado de la manosa). la 6-desoxi-L-manosa y la 6-desoxi-Lgalactosa (fucosa).OH HO ± C .ácido glucónico COOH ácido glucurónico H H ± C . 93 .H H ± C ± OH H ± C ± OH COOH Derivados Por Reducción Las aldosas y cetosas. Son desoxiderivados de especial interés la 2-D-desoxirribosa que forma parte del ácido desoxirribonucleico (DNA).

su estructura es 4-O-E-D. 94 y . Parece ser que el aporte de cargas negativas a los monosacáridos facilita su interacción con enzimas o con otras estructuras celulares. La sustitución suele producirse en el carbono 2. La sacarosa o azúcar de caña se compone de una molécula de glucosa y una de fructosa. Ésteres Fosfóricos El ácido ortofosfórico (a la izquierda) o los ácidos polifosfóricos pueden formar ésteres con los grupos OH (alcohólico o hemiacetálico) de los monosacáridos. la primera inicia la hidrólisis del azúcar y la zimasas fermenta el monosacárido. esta contiene dos enzimas la sacarasa y la zimasa. El ácido murámico es una hexosamina que contiene un residuo de lactato unido al carbono 3 por un enlace éter. Los disacáridos más importantes son: y La maltosa o azúcar de malta está compuesta por dos residuos de glucosa. la unión incluye los grupos reductores de ambos azúcares (C1 de la glucosa y C2 de la fructosa) es el único disacárido que no reduce el reactivo de benedict. 2. por ejemplo tenemos los disacáridos.Aminoderivados La sustitución de un grupo OH de los monosacáridos por un grupo amino (NH2) da lugar a los aminoderivados. Oligosacáridos Los oligosacáridos son oligómeros que generalmente contienen de 2 a 10 unidades de monosacáridos y se encuentran subdivididos según el número de monosacáridos que los constituyen. con los enlaces glucosídico ligando el C1 de un residuo con el C4 del otro. La fermentación de la sacarosa es posible con la levadura. los tetrasacáridos. que aparecen en oligosacáridos complejos de la superficie celular y en polisacáridos nitrogenados de los tejidos conectivos. la forma metabólicamente activa de la glucosa es la glucosa-6-fosfato. Forma parte de los polisacáridos de las paredes bacterianas. reduce la solución de benedict y es fermentada por la levadura.glucopiranosil ± glucopiranosa. Con ello se introduce un grupo fuertemente electronegativo en una molécula que normalmente no posee carga eléctrica. Son de especial interés la N-acetil-D-glucosamina y la N-acetil-Dgalactosamina. Estos ésteres fosfóricos son las formas en que el metabolismo celular maneja los monosacáridos. Es un azúcar reductor. y el grupo amino siempre está N-sustituído (lo más frecuente es que esté Nacetilado). Así.

Su nombre derivado es E-D-glucopiranosil-F-D-fructofuranosido. y su estructura es: 4-O-F-D-galoctopiranosil-D-glucopiranosa. contiene cantidades equivalente de galactosa y glucosa. y La lactosa se sintetiza por células secretoras de las g gandulas mamarias. Formas de disacáridos más importantes 95 .

responsable del color que adquiere el almidón con el yodo. no es soluble en disolventes ordinarios. con ramificaciones unidas por medio de un enlace glucosídico E (1p 6). no da color rojo con el yodo. Así unos polisacárido son lineales y otros altamente ramificados. Polisacáridos Son moléculas de alto peso molecular. las cuales solo dan color rojo con el yodo. adheridos por covalencias a las proteínas de los proteoglucanos. Es constituyente del armazón de las plantas. frecuentemente D-glucosa. El almidón está constituido por una cadena E-glucosidica. En todos los casos el enlace que une a las unidades de monosacáridos es el enlace glucosídico que puede ser E o F. La celulosa. Es un polisacárido que se almacena en el reino animal. D y L galactosa. Cada cadena esta compuesta de 24 a 20 residuos de glucosa. y la amilopeptina (80 a 85%). Cuando estas cadenas se unen covalentemente a una molécula de proteína. Hay siete tipos de mucopolisacáridos (glucosaminoglucano). Entre los polisacárido mas importantes están el almidón. El glucogeno no es reductor y con el yodo no toma color rojo. Consiste en unidades de F . que consta de una cadena ramificada. 96 . Están constituidos por cadenas de carbohidratos complejos que se caracterizan por su alto contenido de aminoazucares y ácidos urónicos.3. reforzadas por enlaces cruzados de puentes de hidrogeno por hidrólisis da lugar a glucosa. que por hidrólisis producen principalmente monosacáridos. D-xilosa y L-arabinosa. que tiene estructura helicoidal no ramificada. Glucógeno. Los polisacáridos difieren en su composición como también en sus pesos moleculares y en otras estructuras. la elastina o el colágeno.Dglucopiranosa unidas por enlaces F (1p 4) para formar cadenas rectas. largas. 4. su enlace glucosídico y por la cantidad y posición de sus sustituyentes sulfatos. el glucógeno y la celulosa. porque no están enrolladas efectivamente. y como tales forman parte de elementos estructurales de los tejidos como el hueso. el compuesto se conoce como un ³proteoglucano´.0. Por hidrólisis ácida el glucógeno da glucosa. su estructura es mas ramificada que la amilopeptina con cadenas de 11 a 18 residuos de E-D glucopiranosa en enlaces glucosidicos E (1p 4). los residuos de glucosa están unidos por enlaces 1 p 4 (A) en las cadenas y por enlace 1 p 6 (B) en los puntos de ramificación. Todos ellos son polianiones dado que contienen grupos acídicos sulfatos o carboxilo procedente de los ácidos urónicos constituyentes de su estructura. Mucopolisacáridos. También pueden producir D-manosa. los cuales pueden distinguirse por su composición monomérica. Los dos constituyentes del almidón son: la amilasa (15 a 20%).

tales como el sistemas inmunológicos. Por este motivo se utilizan las grasas como fuente energética de uso diferido y los HC como combustibles de uso inmediato. y por lo tanto seleccionadas en el transcurso de la evolución. y Sulfato de dermatán IMPORTANCIA DELOS HETEROPOLISACÁRIDOS Dentro de este grupo de sustancias se encuentran moléculas con las más diversas funciones: en las articulaciones se las encuentra con función lubricante y amortiguadora. al ser estos ³desconocidos´ por el organismo receptor. Tras la aparición de los primeros organismos fotosintéticos y la acumulación de oxígeno en la atmósfera. La combustión de 1g de HC produce unas 4 Kcal. Todas las células vivas conocidas son capaces de obtener energía mediante la fermentación de la glucosa. Este hecho sucede por la presencia de moléculas de estos tipos en la células de los tejidos del organismo donador. La degradación de los HC puede tener lugar en condiciones anaerobias (fermentación) o aerobias (respiración). Los HC son compuestos con un grado de reducción suficiente como para ser buenos combustibles. Estas sustancias constituyen la base de este fenómeno. lo que indica que esta vía metabólica es una de las más antiguas. Los HC también sirven como reserva 97 . la heparina. Esta última l propiedad es quizá a la que se le ha dado mayor importancia porque se estudian de modo muy activo los mecanismos que implicados en el en el reconocimiento celular. muchas bacterias pueden se reconocidas por los sistemas inmunológico de un individuo gracias a la presencia de heteropolisacáridos específicos en su superficie.Entre los mucopolisacáridos mas importantes tenemos: El ácido hialurónico Sulfato de condroitina Sulfato de queratán 1 y sulfato de queratán 2 Heparina y sulfato de heparina. la presencia de funciones oxigenadas (carbonilos y alcoholes) permiten que interaccionen con el agua más fácilmente que otras moléculas combustible como pueden ser las grasas. más eficientes desde el punto de vista energético. tiene propiedades anticoagulantes. FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS  Funciones Energéticas Los Hidratos de Carbono (HC) representan en el organismo el combustible de uso inmediato. que son entidades extrañas para el organismo receptor. los condroitín sulfatos son componentes del tejido cartilaginoso. o de rechazar los trasplantes de órganos. los polisacáridos de los grupos sanguíneos permiten a un organismo ³reconocer´ los eritrocitos de su mismo tipo o ³desconocer´ los de otros organismo . capaces de reconocer y destruir o inactivar las bacterias o virus. y además. se desarrollaron las vías aerobias de degradación de la glucosa.

que forma parte de la pared celular de las células vegetales. El exoesqueleto de los artrópodos está formado por el polisacárido quitina. que hay que eliminar o neutralizar de la forma más rápida posible (bilirrubina. ). La celulosa. es la molécula orgánica más abundante de la Biosfera .  Función De Detoxificación En muchos organismos. ciertas rutas metabólicas producen compuestos potencialmente muy tóxicos. También es posible que un organismo deba defenderse de la toxicidad de productos producidos por otros organismos (los llamados metabolitos secundarios: toxinas vegetales. insecticidas. virus u otras células. los HC son los compuestos en los que se fija el carbono durante la fotosíntesis. Los HC son también los responsables antigénicos de los grupos sanguíneos. y representan una señal de reconocimiento en superficie.  Función Informativa Los HC pueden unirse a lípidos o a proteínas de la superficie de la célula. Además. Todos estos compuestos son 98 . antibióticos) o de compuestos de procedencia externa (xenobióticos: fármacos. ya que la repulsión entre cargas evita su agregación. Las paredes celulares de plantas hongos y bacterias están constituidas por HC o derivados de los mismos. que desempeñan varias funciones: y y y y ayudan a su plegamiento correcto sirven como marcador para dirigirlas a su destino dentro de la célula o para ser secretada evitan que la proteína sea digerida por proteasas aportan numerosas cargas negativas que aumentan la solubilidad de las proteínas. cartilaginoso) están constituidas por polisacáridos nitrogenados (los llamados glicosaminoglicanos o mucopolisacáridos). En muchos casos las proteínas se unen a una o varias cadenas de oligosacáridos. hormonas esteroideas). Las matrices extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjuntivo.  Función Estructural El papel estructural de los HC se desarrolla allá donde se necesiten matrices hidrofílicas capaces de interaccionar con medios acuosos. bacterias. Tanto las glicoproteínas como los glicolípidos de la superficie externa celular sirven como señales de reconocimiento para hormonas.energética de movilización rápida (almidón en plantas y glucógeno en animales). anticuerpos. drogas. pero constituyendo un armazón con una cierta resistencia mecánica. óseo. aditivos alimentarios.

 Tautómeros. Isómeros estructurales que difieren en la localización de sus átomos de H y dobles enlaces y que pueden interconvertirse. Ej: el D gliceraldehido presenta dos estereoisómeros (D y L). por tanto. También conocidos como isómeros ópticos (estereoisómeros). moléculas quirales. a través de un intermediario enediol inestable. Ej. con una rotación de 52. ISOMERIA  Estereoisomeria de los monosacáridos. La D-glúcosa y la D-manosa son epímeros respecto del carbono 2. Que se refieren a la configuración del grupo OH del carbono asimétrico más alejado del átomo de carbono carbonílico. Las más importantes son:(aldohexosas) D-gliceraldehido.  Enantiómeros. D.  Epímeros. Se definen como aquellos azucares que difieren únicamente en la configuración de un átomo de carbono específico.  Mutarrotación. Todos los monosacáridos. D-glúcosa. (cetohexosas) D-fructosa. uno de otro. Se caracterizan por ser imágenes especulares no superponible. La Dglúcosa y D-galactosa son epímeros respecto del carbono 4. Dmanosa y D-galactosa.ribulosa y dihidroxiacetona. por lo que tienden a acumularse en tejidos con un alto contenido lipídico como el cerebro o el tejido adiposo. al llegar a una mezcla en equilibrio constituida por 1/3 de alfa Dglúcosa y 2/3 de beta D-glúcosa. El gliceraldehido contiene un átomo de carbono asimétrico y por lo tanto puede existir en las formas estereoisomeras D y L. Una forma de deshacerse de estos compuestos es conjugarlos con ácido glucurónico (un derivado de la glucosa) para hacerlos más solubles en agua y así eliminarlos fácilmente por la orina o por otras vías. 99 . excepto la dihidroxiacetona. poseen uno o más átomos de carbono asimétricos y son.7º.tóxicos y muy poco solubles en agua. Cambio en la rotación óptica de las formas alfa y beta de la D-glúcosa en solución.

conocidas como isómeros D y L Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D. Ej.5hidroximetilfurfural. D-fructosa. Según coincida con la del D. por lo que se agrupan en las llamadas familias D y L. Dmanosa. D-glúcosa + alcali ---. D-glucosa + HCl --. En el caso más sencillo.Estos antecedentes y otros permiten deducir una estructura de anillo predominante en la naturaleza (99%). basta con representar su fórmula espacial en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. formada por 6 eslabones (piranosa). derivados aldehídicos del furano. La existencia de uno o varios carbonos asimétricos en todos los monosacáridos simples. lo que da lugar a dos configuraciones posibles.o la del L-gliceraldehído (² OH a la derecha o a la izquierda). Para saber a qué familia pertenece cualquier monosacárido. el azúcar pertenecerá a la familia D o L.y L-gliceraldehído. Las bases diluidas inducen a reordenamiento en torno al átomo de carbono anomérico y su carbono adyacente. La casi totalidad de los monosacáridos presentes en la naturaleza pertenecen a la familia D. sin afectar a los sustituyentes en los demás átomos de carbono. excepto en la cetotriosa dihidroxiacetona. CONFIGURACIÓN. 100 .  Reacción ácido/base sobre monosacáridos. el de la aldotriosa gliceraldehído. Las cetohexosas formarían anillos de 5 eslabones (furanosas).D-glucosa. implica numerosas posibilidades de configuración espacial de la cadena carbonada. Los ácidos concentrados producen deshidratación de los azúcares para rendir furfurales. existe un centro de asimetría(*).

se ha utilizado la siguiente convención: grupo carbonilo. grupo hidroxilo primario.En las siguientes figuras se representan las aldosas y cetosas de tres a seis átomos de carbono correspondientes a la serie D con sus nombres respectivos. punto negro. 101 . Para representarlas. circulo vacío. trazo lateral. grupo hidroxilo secundario.

de 4 a 6 átoms de carbono 102 .Estructura de las aldosas de la serie D de 3 a 6 átomos de carbono Estructura de las cetosas de la serie D.

se utilizan preferentemente los nombres vulgares de los monosacáridos aunque sus configuraciones absolutas pueden ser fijadas de forma inequívoca.  Propiedades físicas. La constante de proporcionalidad es característica de cada azúcar.3S.4R. la (38.5R) pentahidroxihexanal y la D-fructosa. debido a la ausencia de planos de simetría en sus moléculas. Desde un punto de vista analítico. la D-galactosa sería el (2R. Así por ejemplo. con la convención de Cahn-Ingold-Prelog. de acuerdo con su estructura molecular.Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L. son sólidos blancos cristalinos. la D-glucosa y la L-glucosa son enantiómeros o enantiomorfos. El ángulo de giro de la luz polarizada (magnitud que se determina experimentalmente en el polarímetro) es proporcional a la concentración de azúcar en la disolución y al espesor de la disolución atravesada. Así por ejemplo.4S. utilizando el nombre químico sistemático. Esta proporcionalidad se representa por la ecuación: 103 . y recibe el nombre de poder rotatorio específico. En bioquímica. que sólo difieren en la configuración del carbono 4. su propiedad física más importante es la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada. o poder rotatorio. como por ejemplo la D-glucosa y la Dgalactosa. hidrosolubles y de sabor generalmente dulce. 5R)-pentahidroxi-2-hexanona. Los nionosacáridos simples. Los azúcares que sólo difieren en la configuración de un carbono asimétrico se llaman epímeros.

según que la configuración del carbono anomérico coincida o no con la del carbono que determina la pertenencia a la familia D o L. 104 .7 -40 +55. con lo que cada azúcar en forma abierta puede originar dos formas cerradas. H20 C12H22O11 C5H10O4 C6H12O6 C6H12O6 C3H6O3 (C6H10O5)n.H2O C6H12O6 (C6H10O5)n.4 +130. [ ]D20 es el poder rotatorio especifico del azúcar en cuestión. dando lugar a moléculas en anillo. Este cambio gradual del poder rotatorio de un monosacárido en disolución recibe el nombre de mutarrotación. Azúcar Poderes rotatorios de azúcares (C6H1QO5) . mientras que la D-glucosa recristalizada de alcohol lo tiene de + 18.7 +66. se establece reversiblemente un enlace hemiacetálico interno entre el carbonilo y uno de los hidroxilos. Este fenómeno se debe a que la estructura habitual de los azúcares no es la forma aldehídica o cetónica abierta que hemos considerado hasta ahora. en la mayor parte de las moléculas.5°. la longitud en dm del tubo del polarímetro. es frecuente comprobar que su poder rotatorio varía gradualmente con el tiempo. El enlace hemiacetálico crea un nuevo centro de asimetría. Además. medido a 200 empleando luz monocromática correspondiente a la línea D del sodio. sino que.2°. Estos epímeros reciben el nombre de anómeros. se observa que según el procedimiento seguido para -la cristalización del azúcar. e es la concentración en g/ml. Cuando se disuelve en agua un monosacárido cristalino.6 -50 -92. Se distinguen los anómeros y .H20 C12H22O11 C12H22O11.2 -23. muestran un mismo valor de + 52. y 1.7°. Ambas disoluciones. hasta alcanzar un valor estable.4 +14. En la tabla 3.5  Anomerización. Por ejemplo.donde [ ] es el ángulo de giro determinado experimentalmente para una disolución.1 se registran los valores de poder rotatorio de algunos 9-azúcares. epiméricas en el carbono hemiacetálico.2 +14 +196 +52. la D-glucosa recristalizada de piridina tiene un poder rotatorio específico inicial de + 112. el poder rotatorio inicial varía considerablemente. al cabo de unas 24 horas.H2O C6H12O6 C5H10O5 C12H22O11 Fórmula [ ]D20 Almidón Celobiosa D-Desoxírrjbosa D-Fructosa D-Galactosa D-Glíceraldehfdo Glucógeno D-Glucosa Inulina Lactosa Maltosa D-Manosa D-Ribosa Sacarosa +196 +34.4 +80.

en disolución ambas formas se interconvierten. Cuando el anillo originado es de seis eslabones (5C + O) se habla de «forma piranósica» por similitud con el heterociclo pirano.La D-glucosa recristalizada de piridina está en un 100% en la configuración anomérica . por lo que los anillos de seis eslabones son los que predominan en todos los monosacáridos libres que pueden establecerlos. la mayor libertad de movimientos de los anillos piranósicos aumenta su estabilidad termodinámica. Para pasar de la forma abierta en proyección de Fischer a la forma cerrada en proyección de Hawort. Sin embargo. Debido a los ángulos y longitudes de enlace de las formas abiertas. Fórmulas de proyección de Haworth. Una representación más cercana a la realidad la proporcionan las fórmulas de proyección de Haworth. el hidroxilo más accesible al carbonilo suele ser el que origina anillos furanósicos. se dice que el azúcar adopta «forma furanósica». Cuando la formación del enlace hemiacetálico intramolecular origina un anillo de cinco eslabones (4C + O). como es el caso de la fructosa y la ribosa. En las proyecciones de Fischer de las formas hemiacetálicas la geometría molecular queda muy distorsionada. En ellas las furanosas y piranosas se representan respectivamente corno pentágonos y hexágonos planos. hasta llegar a un equilibrio en el que aproximadamente 2/3 están en la forma . en los que la parte inferior del papel corresponde a la región más cercana al espectador. Sin embargo. y los sustituyentes de los carbonos se sitúan perpendiculares al anillo. se procede así: 105 . y la recristalizada de etanol adopta totalmente la forma . similar al del furano.

de modo que el oxígeno hemiacetálico permanece en la parte posterior. para azúcares de la serie D. en la proyección de Haworth. 2. En el carbono carbonílico aparece el nuevo centro asimétrico. La molécula se gira 90º hacia la derecha. A continuación se cierra el anillo por la parte posterior de la molécula (en la figura C D). y en consecuencia por detrás del plano del papel (en la figura A B C). 4. En el caso de los anillos furanásicos. El carbono que aportará su hidroxilo al enlace hemiacetálico se hace girar de manera que el grupo ² OH quede en la parte inferior de la molécula. y hacia arriba en la forma .1. que en un pentágono regular serian de 108°. 3. y se reajustan las longitudes de enlace (en la figura D E). Los sustituyentes que estaban situados a la derecha de la cadena carbonada quedan ahora por debajo del plano del anillo. Conformación. Un paso más en la adecuación de las fórmulas a la estructura real de las moléculas de los glícidos lo constituyen las fórmulas espaciales o tridimensionales. y los que estaban a la izquierda quedan situados por encima. Paso de la forma abierta de la d-fructosa a la forma furasónica. resultan muy próximos a los 106 . Paso de la forma abierta de la D-glucosa a la forma piranósica. se representa el mismo proceso aplicado a la Dfructosa. En general. los ángulos de enlace. según Haworth En la figura a continuación. el hidroxilo anomérico queda hacia abajo en la forma . según Haworth  Estructura tridimensional.

al contrario de las cetonas simples. sino que. a) Capacidad reductora.5° que presentan las valencias del carbono tetraédrico no distorsionado. Conformaciones de la -D-glucopiranosa. hace que resulten más favorecidas las conformaciones silla que presenten un máximo de sustituyentes en posición ecuatorial. lo que disminuye las interacciones entre sustituyentes. al igual que quedó detallado para el caso del ciclohexano.  Propiedades químicas. la estructura tridimensional se aproxima mucho a la fórmula plana. Sin embargo. y. porque todos los carbonos están. Las aldosas son reductoras. debido a que el grupo carbonilo está habitualmente enmascarado por el enlace hemiacetálico. como consecuencia. al igual que en el ciclohexano. La existencia de sustituyentes voluminosos (como los grupos ² OH y ² CH2OH) en el anillo. La conformación favorecida presenta todos los hidroxilos ecuatoriales y la alternativa ±menos favorecida. tienen propiedades reductoras en medio alcalino. en conformación alternada. se muestran a continuación las conformaciones en silla favorecida y alternativa de la Ç3-D. son capaces de reducir en caliente y en medio alcalino el cobre (II). en consecuencia. las tensiones del anillo son muy pequeñas.109. A continuación se enumeran las más típicas. Por ello. a través de formas enólicas intermedias. aunque no tanto como los aldehídos. rojo. y. a diferencia del ciclohexano.todos axiales. También. se mantienen los ángulos de enlace del carbono tetraédrico. las dos posibles conformaciones silla no son equivalentes en la mayoría de los anillos piranósicos. Como ejemplo típico. 107 . Sin embargo. entre otras. considerados dos a dos. la conformación en silla es más estable. También las cetosas. Los monosacáridos presentan las propiedades correspondientes al grupo carbonilo y al grupo hidroxilo. por su fácil isomerización. No ocurre así en el caso de los anillos piranósicos. azul a cobre (1). a aldosas. se produce un anillo sin tensión que puede adoptar la conformación en silla o bote.glucopiranosa. Éste es el fundamento de las clásicas reacciones de Fehling y Benedict.

dos aldosas epiméricas en C2 con un carbono más que el azúcar de origen. dan. para dar derivados quinónicos coloreados. Seliwanoff. tras hidrólisis y reducción. En esta propiedad se basan los métodos de identificación de azúcares de Molisch. Esta propiedad se utiliza con fines analíticos. Los monosacáridos pueden deshidratarse con ácidos minerales fuertes y concentrados para dar lugar a derivados del furfural. etcétera Reacción de Molish c) Alargamiento de la cadena (síntesis de Kiliiani). pues los furfurales reaccionan con compuestos fenólicos. Las cianhidrinas.Interconversión de cetosas y aldosas por enolización b) Deshidratación. como el -naftol o la resorcina. originadas por adición de HCN a una aldosa. 108 .

oxida selectivamente el enlace C ² C cuando ambos átomos poseen grupos hidroxilo u oxo. d) Oxidación con periodato. Estos átomos sustituyen su valencia enlazante por un nuevo hidroxilo cada uno y se deshidratan posteriormente de modo espontáneo. por ejemplo. por cada molécula de fructosa se producen dos de metanal. Por ejemplo. El metaperiodato de sodio (NaI04). por lo que esta reacción presenta considerable interés analítico. en el metil. en medio ligeramente ácido. 109 . a partir del D y el L-gliceraldehido. tres de ácido fórmico y una de CO2.-glucósido ²que se estudia a continuación² las posibilidades de ataque con periodato quedan restringidas. se pueden generar las dos familias correspondientes de D y L monosacáridos. Si alguno de los grupos hidroxílicos estuviera bloqueado.Con este procedimiento. El caso de dos grupos oxidables contiguos es muy frecuente en los glícidos.

lo que se consigue. por ejemplo. lo que origina moléculas poliméricas más o menos complejas.e) Formación de glicósidos. metilar todos los hidroxilos libres de la molécula. como se verá en el estudio de los ácidos nucleicos. a diferencia del enlace glicosídico. f) Metilación a tondo. 110 . Los monosacáridos. por tratamiento con metanol en medio ácido. con fines analíticos. Tienen especial importancia los enlaces glicosídicos con hidroxilos. Los anómeros y originan respectivamente ² y -glicósidos. También tiene importancia biológica la unión N-glicosídica entre el carbono anomérico de un azúcar y una amina. e incluso ² OH anoméricos de otros azúcares. A veces interesa. Los monosacáridos en forma hemiacetálica pueden reaccionar con una nueva función alcohol dando lugar a acetales mixtos denominados glicósidos. dan lugar al correspondiente metilglicósido. Estos glicósidos no presentan mutarrotación. por tratamiento con sulfato de metilo. Los enlaces éter así formados resisten la hidrólisis. Se conocen glicósidos formados a partir de los alcoholes más variados.

Los expertos creen que los carbohidratos deberían ocupar el 55% del total de una dieta sana. El pan integral es un excelente alimento.IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS GLÚCIDOS La podemos resumir en los aspectos siguientes: y La glucosa es la biomolécula combustible más importante para la mayor parte de los organismos y es también la unidad estructural básica o precursora de los polisacáridos más abundantes. de las que constituye la forma principal de combustible de reserva. Igualmente la pasta. así como de las cubiertas celulares blandas de los tejidos animales. y La celulosa es el componente estructural predominante en los tejidos fibrosos y leñosos de las plantas. y Las aldopentosas son componentes importantes de los ácidos nucleicos y varios derivados de las triosas y las heptosas. y El almidón se encuentra en cantidades muy grandes en las plantas. son una buena fuente de carbohidratos. a pesar de contener menos proporción de azúcar que el pan "blanco". el arroz. muy recomendables para los deportistas. 111 . CARBOHIDRATO FRECUENTE EN LA DIETA. son intermediarios en el metabolismo de los glúcidos. la patata. El almidón es la fuente óptima para obtener energía y debe siempre preferirse a los azúcares. y Los polisacáridos son componentes importantes de las rígidas paredes celulares de las bacterias y las plantas.

es indispensable en el tratamiento de la diabetes para evitar rápidas subidas de glucosa en sangre. por la obesidad que podamos tolerar. La fibra que comemos procede de la cáscara del grano. Algunos tipos de fibra retienen varias veces su peso de agua. pero se recomienda una cantidad mínima de unos 100 gr. Los alimentos ricos en fibra suelen proporcionar una mayor sensación de saciedad y un menor aporte calórico. 112 . Es el principal material de sostén de las plantas. Aunque no posea ningún valor nutricional ni energético constituye un elemento vital en la dieta diaria. de la piel y de la carne de las frutas. por lo que son la base de una buena movilidad intestinal al aumentar el volumen y ablandar los residuos intestinales. Se utiliza para hacer papel. no es absorbida por el organismo. la lignina y las sustancias pécticas. Es un polisacárido formado por largas hileras de glucosa fuertemente unidas entre sí. FIBRAS: SU IMPORTANCIA EN LA DIETA. así como de la materia dura y fibrosa de los vegetales. con el que forman su esqueleto. La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas.Los glúcidos deben aportar el 55 ó 60 por ciento de las calorías de la dieta. Debido al efecto que provoca al retrasar la absorción de los nutrientes. es decir. Otros componentes habituales de la fibra dietética son la hemicelulosa. El componente principal de la fibra que ingerimos con la dieta es la celulosa. diarios para evitar una combustión inadecuada de las proteínas y las grasas (que produce amoniaco y cuerpos cetónicos en la sangre) y pérdida de proteínas estructurales del propio cuerpo. al pasar por el estómago y el intestino. por lo tanto. La fibra está compuesta por las partes no digeribles de los alimentos vegetales. Ayuda a prevenir enfermedades coronarias y el cáncer de intestino. no puede ser descompuesta por los enzimas digestivos y. la cual. También aporta algo de energía al absorberse los ácidos grasos que se liberan de su fermentación bajo la acción de la flora intestinal. Sería posible vivir durante meses sin tomar carbohidratos.

Escriba la formula de la Aldosa gliceraldehido. En qué momento se realiza la formación de glucósidos. explique 5. ¿Qué son los desoxiazúcares y aminoazúcares? 10. ¿Cuáles son los polisacáridos simples que tienen funciones de reservas? 113 . la dieta del mundo moderno occidental contiene un elevado porcentaje de grasas animales y carbohidratos y. muchas veces. 7. por consiguiente. TEST DE EVALUACIÓN 1. proceso por el cual se ablanda y facilita la evacuación. explique. ¿Cuál es la composición elemental de los carbohidratos? 2. carece de una cantidad adecuada de fibra. de fibra diarios. por lo que es conveniente ingerir una parte de los vegetales de la dieta crudos. No obstante. ¿Presentaría este compuesto actividad óptica en solución?. 9. ¿Qué es un carbón anómero? 6. Al incrementar la cantidad de heces. Un adulto debería comer 25 grs. explique con un ejemplo. La fibra desempeña un papel clave en la conservación de la salud. facilita el paso de los desechos por los intestinos absorbiendo simultáneamente el agua de los vasos sanguíneos adyacentes. Describa las propiedades físicas de los monosacáridos 4. 3. Explique la capacidad reductora de los carbohidratos con un ejemplo. al reducir la absorción de las grasas digeridas se reduce ligeramente el nivel del colesterol y. previniendo el estreñimiento. el riesgo de padecer una enfermedad coronaria. 8.Al cocer la fibra vegetal cambia su consistencia y pierde parte de estas propiedades. Escriba las formulas de proyección de Haworth y explique como se originan. En qué consiste el fenómeno de la mutarrotación. La fibra también mejora la absorción de los nutrientes por parte del intestino así como su paso a la corriente sanguínea.

cloroformo. Distinguir el núcleo estradiol de una hormona. Además pueden contener también fósforo.UNIDAD N°6 LIPIDOS OBJETIVOS y y y Describir la estructura de una grasa o de un lípido. benceno. Clasificación de los Lípidos. pero en porcentajes mucho más bajos. Ilustrar la formación de un triglicérido de un fosfolípido y de un glucolípido. Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características: y y Son insolubles en agua Son solubles en disolventes orgánicos. nitrógeno y azufre . Características Generales Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y generalmente también oxígeno. atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean (Lípidos insaponificables ). como éter. Los lípidos se clasifican en dos grupos. y Lípidos saponificables o Simples o Acilglicéridos o Céridos o Complejos o Fosfolípidos o Glucolípidos Lípidos insaponificables o Terpenos o Esteroides o Prostaglandinas y 114 .

Aunque tradicionalmente se ha empleado el nombre de triglicéridos. las normas actuales de formulación recomiendan que este término deje de utilizarse y se cambie por el indicado. 115 . con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos. hidrógeno y oxígeno. El nombre de Triacilglicéridos (TAGs) describe adecuadamente la estructura de estos compuestos. Se trata. pues poseen el esqueleto del glicerol unido a (esterificado con) tres ácidos grasos (grupos acilos). con tres moléculas de ácidos grasos. se distinguen tres tipos de estos lípidos: y y y los monoglicéridos. pues. de triésteres formados por tres moléculas de ácidos grasos y una molécula de glicerol. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples Según el número de ácidos grasos. Acilglicéridos Son lípidos simples formados por la esterificación de una. que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos. Lipidos saponificables LÍPIDOS SIMPLES Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono. dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina.

Ejemplo de triacilglicérido. 116 . Esterificación de tres ácidos grasos con los tres hidroxilos de las molécula de glicerol. dando lugar a grasas o aceites. mientras que los que son líquidos a esta temperatura reciben el nombre de aceites (poseen mayor número de acilos insaturados). La presencia mayor o menor presencia de ácidos grasos saturados es responsable de un empaquetamiento más compacto o más débil. Los TAGs que son sólidos a temperatura ambiente reciben el nombre de grasas (poseen mayor número de grupos acilos saturados). respectivamente. El punto de fusión de los TAGs viene determinado por la naturaleza de los ácidos grasos que lo forman.

en de en de 117 . Entre las grasas y aceites más comunes destaca. el aceite de oliva (84 % de ácido oléico). como TAG más puro. sino una mezcla de TAGs. Composición de ácidos grasos sustancias naturales. La siguiente figura compara de forma sencilla la diferente composición en ácidos grasos de algunas grasas y aceites naturales. Empaquetamiento compacto (saturados) y débil (insaturados). mantequilla y carne vacuno. Porcentaje ácidos grasos saturados e insaturados aceite de oliva.Empaquetamiento de los ácidos grasos. No obstante las grasas y aceites naturales no son puros.

Reacción de saponificación. en los Los TAGs experimentan las mismas reacciones que los ésteres. puede cubrir las necesidades metabólicas durante menos de un día (ojo con las dietas. 118 .Las grasas constituyen una forma eficiente de almacenamiento de energía metabólica. La hidrólisis alcalina o saponificación. Las grasas proporcionan alrededor de seis veces más energía metabólica que un peso igual de glucógeno. que puede ser alcalina (bajo el punto de vista industrial) o enzimática (por lipasas. los adipocitos son células especializadas en la síntesis y almacenamiento de TAGs. 26 % en mujeres) les permite sobrevivir en ayuno de dos a tres meses. En los animales. Además la apolaridad de las grasas facilita mucho su almacenamiento en forma anhidra (cosa que no ocurre con el glucógeno. el suministro corporal de glucógeno. Una de las reacciones más importantes es su hidrólisis. que se moviliza más fácilmente). El contenido en grasa de las personas normales (21 % en hombres. es el proceso base para la fabricación de los jabones. posibilidad de nivel cero de glucosa). por el contrario. Esto se debe a que las grasas están menos oxidadas (más hidrogenadas) que los glúcidos (glucógeno) de ahí que su rendimiento de energía en la oxidación sea significativamente mayor. adiposo. concentrándose en el tejido adiposo Micrografía de tejido Acumulación de grasa adipocitos. en el organismo). mientras que la hidrólisis enzimática se produce en la degradación de las grasas ingeridas como alimentos.

al igual que otros lípidos polares. CERAS Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga. Esta propiedad explica su capacidad limpiadora. Esta reacción se vienen realizando en la industria desde hace muchos años para la producción de margarinas de uso culinario. con alcoholes también de cadena larga. Los jabones se obtienen calentando grasas naturales con una disolución alcalina (de carbonato sódico o hidróxido sódico).Micela y emulsión. debido al grupo carboxilato) quedan expuestas hacia el agua. se forma una emulsión (gotas cargadas negativamente) que son arrastradas por el agua en forma de diminutas partículas. R1 C C R2 H2. a partir de aceites vegetales abundantes y baratos (como el de soja y el de maíz). Otra reacción importante de los TAG es la hidrogenación catalítica de los grupos acilo insaturados existentes en los aceites vegetales. Tras la hidrólisis. Mediante este proceso los TAGs con grupos acilos insaturados se transforman en TAGs saturados. pues actúan disgregando la mancha de grasa o aceite formando pequeñas micelas en las que las partes hidrofóbicas (apolares) rodean la grasa y las partes hidrofílicas (polares. Estos. tras lo cuál se lava y purifica. De esta manera. El jabón así obtenido es el de tipo industrial. forman micelas en contacto con el agua. Pt R1 CH2 CH2 R2 H H Doble enlace insaturado Doble enlace saturado Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón. En general son sólidas y totalmente insolubles en 119 . el jabón (sales sódicas de ácidos grasos) se separa del resto mediante precipitación al añadir sal a la mezcla de reacción.

del pelo y de la piel. En los animales también actúan como cubiertas protectoras y se encuentran en la superficie de las plumas. están cubiertas de una capa cérea protectora. formados por la esterificación de un ácido graso y un monoalcohol de cadena larga. Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal. Dos de las ceras más comunes son la de carnauba. Esterificación del ácido palmítico (16 átomos de carbono) con un monoalcohol de cadena larga (30 átomos de carbono).agua. En las plantas se encuentran en la superficie de los tallos y de las hojas protegiéndolas de la pérdida de humedad y de los ataques de los insectos. que oscila entre 16 y 34. Las ceras son lípidos saponificables. frutos. Ejemplo de cera. la piel. 120 . Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. las hojas. y la lanolina (en la que el componente alcohólico es un esteroide) que se utiliza en la fabricación de cosméticos y cremas. pero duras en frío. el pelo. Así las plumas. de origen vegetal. que se utiliza como cera para suelos y automóviles. Las ceras son blandas y moldeables en caliente. O R1 C OH Ácido graso Monoalcohol + R2 OH Reacción de esterificación O R1 C O Cera R2 Los alcoholes constituyentes de las ceras también tienen un número par de átomos de carbono.

Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática. azufre o un glúcido.  Fosfolípidos Se caracterizan presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. fósforo. Algunos ejemplos de fosfolípidos 121 . hidrógeno y oxígeno. hay también nitrógeno. por lo que también se llaman lípidos de membrana.LÍPIDOS COMPLEJOS Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono. Son también moléculas anfipáticas. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana.

limoneno. en donde realizan una función de relación celular. eucaliptol. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides 122 . Esteroides Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. vit. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células. especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular.K. Vitaminas. alcanfor. entre los que se pueden citar: y y y Esencias vegetales como el mentol. Glucolípidos Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. vit. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.A. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: y y Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. como la vit. E. como la carotina y la xantofila. Colesterol El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. el geraniol. Pigmentos vegetales. siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.  Lipidos insaponificables Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas. vainillina.

regulando la síntesis de glucógeno. la aparición de 123 . Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas.Hormonas Sexuales Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos. Las funciones son diversas.  Prostaglandinas Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituida por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Hormonas Suprarrenales Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona. que actúa en el metabolismo de los glúcidos.

se encuentran alternados. Estructura química de un ácido graso saturado. junto con el linoléico (C18H32O2). ACIDOS GRASOS Se conocen más de 100 ácidos grasos naturales. recoge algunos ácidos grasos de interés. ya que en su mayoría se encuentran formando parte de la estructura de otros lípidos. mientras que en el isómero trans. La mayoría de los ácidos grasos son compuestos de cadena lineal y numero par de átomos de carbono. hace que la cadena hidrocarbonada se doble en el espacio lo cuál.la fiebre como defensa de las infecciones. la reducción de la secreción de jugos gástricos. cuyo grupo funcional (-COOH) está unido a una larga cadena hidrocarbonada normalmente no ramificada. R1 C C H R2 H R1 C C H Isómero Cis H R2 Isómero Trans La presencia de dobles enlaces con isomería cis-. Se trata de ácidos carboxílicos. comprendido entre 12 y 22. Obsérvese que todos los ácidos grasos insaturados naturales presentan isomeria cis. en los ácidos grasos insaturados.posee los dos hidrógenos hacia el mismo lado. el ácido palmítico (C16H32O2) y el ácido esteárico (C18H34O2). Funcionan como hormonas locales. Los ácidos grasos en estado libre se encuentran en muy bajas cantidades. Los que no poseen dobles enlaces se denominan ácidos grasos saturados (³de hidrógeno´) y los que poseen uno o más dobles enlaces se denominan ácidos grasos insaturados. La Tabla siguiente. Se diferencian entre sí en la longitud de la cadena y el número y las posiciones de los dobles enlaces que puedan tener. mientras que el ácido oleico (C18H34O2). son los ácidos grasos insaturados más comunes. a su vez. El isómero cis. son dos ácidos grasos saturados saturados bastante abundantes. dificulta su empaquetamiento con otras moléculas próximas y asegura 124 . Así.

por consiguiente. entre otras cosas. La Figura siguiente. lo que facilita.que los lípidos que contienen estos ácidos grasos tengan bajos puntos de fusión y. 125 . La Figura 2 muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. Principales ácidos grasos saturados e insaturados. uno saturado y otro insaturado. muestra las diferencias existentes entre las estructuras espaciales de dos ácidos grasos. uno saturado y otro insaturado. sean fluidos a temperaturas fisiológicas. su transporte en nuestro organismo.

Función transportadora. 126 . 2. a diferencia de la estructura lineal del ácido graso saturado. Se observa cómo la presencia de la insaturación de configuración CIS torsiona la estructura espacial de la molécula. mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4. Un gramo de grasa produce 9. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos. Función estructural. 4. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Recubren órganos y le dan consistencia. Son la principal reserva energética del organismo. las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Función de reserva. 3.Saturado Insaturado Estructura tridimensional de dos ácidos grasos.1 kilocaloría/gr. Función biocatalizadora. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones: 1.4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación. o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y manos.

3. etc. TEST DE EVALUACIÓN ¿Qué son los Lípidos y cuál es su composición elemental? Escriba las características de los Lípidos ¿Cómo se clasifican los Lípidos? Escriba las fórmulas y nombres de 3 ácidos grasos más comunes. 4. La podemos resumir en los aspectos siguientes: 1. detergentes. 5. 6. Describa la importancia Biológica de los Lípidos 8. 2. de donde se obtienen en algunos casos alimentos de la dieta diaria. ¿Qué son las ceras? 9. ¿Qué importancia tienen las Prostaglandina en la regulación de la coagulación de la sangre y cierre de las heridas? 1. 3. 127 . Las grasas son los constituyentes principales de las células almacenadoras de grasas en los animales y vegetales. ¿Cómo se clasifican los Esteroides?. 10. mantequilla. etc. 2. aceites. aceites secantes. Descríbalos. Escriba las reacciones más importantes de los ácidos grasos 7.IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS LÍPIDOS. manteca. Se emplean en grandes cantidades como materias primas para muchos procesos industriales. Constituyen una de las reservas alimenticias importantes del organismo. además de otros productos de uso cotidiano jabón.. Escriba la fórmula de un triglicérido que sea sólido a la temperatura de la habitación y uno que esté en forma de aceite. Ejemplos.

La información genética es almacenada y transmitida por los ácidos nucleicos DNA (ácido desoxirribonucleico) y RNA (ácido ribonucleico). El compuesto formado por la esterificación de un nucleósido por ácido fosfórico es un nucleótido.UNIDAD N°7 ACIDOS NUCLEICOS Y SUS COMPONENTES OBJETIVOS y y y Describir la función e importancia de los ácidos nucleicos. 128 . todos se caracterizan por su carácter aromático y por absorber intensamente la luz ultravioleta. respectivamente. una osa y ácido fosfórico.  Bases Púricas La purina es un heterociclo del que derivan numerosos compuestos por sustitución de los átomos de hidrógeno de los grupos CH por diversos radicales. que son macro moléculas resultantes de la polimerización de un numero elevado de nucleótidos. La unión de una osa (ribosa o 2-desoxirribosa) y una base nitrogenada (púrica o pirimidínica) por un enlace N-glucosídico se denomina nucleósido. Generalidades. que derivan. Los nucleótidos están formados por tres unidades fundamentales: bases nitrogenadas. Distinguir entre los componentes del DNA y del RNA Diferenciar los tipos de RNA. de la purina y de la pirimidina. NUCLEOSIDO = OSA + BASE NITROGENADA NUCLEOTIDO = NUCLEOSIDO + ACIDO FOSFORICO BASES NITROGENADAS Las bases nitrogenadas pueden ser de dos tipos: púricas y pirimidínicas.

Absorben intensamente en el ultravioleta. así tenemos la 6-metil-adenina.  Bases Pirimidínicas Derivan del núcleo de pirimidina por sustitución de los hidrógenos de los grupos CH por diversos radicales. 129 .Las bases púricas presentes en los ácidos nucleicos. son: ‡ Adenina (A) 6 6-amino-purina. la 2-metil-guanina y la 7-metilguanina. Una modificación común de estas bases en los ácidos nucleicos es la metilación. tanto en el DNA como en el RNA. ‡ Guanina (G) 6 2 amino-6-hidroxi-purina.

presente en todos los ácidos nucleicos. Timina (T) ó 2. pero no en el DNA. Tanto las bases púricas como las pirimidínicas pueden tener varias configuraciones tautomerícas.4-dihidroxi-5-metil-pirimidina. La tautomería puede ser: 130 . Algunos derivados suyos.Hay tres bases pirimidínicas en los ácidos nucleicos: Citosina (C) ó 2-hidroxi-4-amino-pirimidina.4-dihidroxi-pirimidina. pero no en los RNAs. Uracilo (U) ó 2. Bases pirimidínicas presentes en los ácidos nucleicos. esta presente en todos los RNAs. presentes en pequeña cantidad de algunos DNA son la 5-metil-citosina y la 5-hidroximetil-citosina. se encuentra en el DNA.

a) Ceto-enólica Tautomería ceto-enólica. b) Amino-imino Tautomería amino-imino. OSAS Las osas que forman parte de los ácidos nucleicos son pentosas. en el DNA. estables en su forma furanósica: y y D-ribosa presente en los RNAs. 131 . D-2-desoxirribosa.

Estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa.

NUCLEÓSIDOS 
Ribonucleosidos Se encuentran en los RNAs. RIBONUCLEOSIDO = RIBOSA + BASE NITROGENADA Los presentes en los RNAs son: y y y y y Adenosina: El enlace -N-glucosídico se establece entre el C1¶ de la ribosa y el N9 de la adenina. Guanosina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N9 de la guanina. Uridina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 del uracilo. Citidina: El enlace -N-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el N1 de la citosina. Seudo-uridina: El enlace C-glucosídico es entre el C1' de la ribosa y el C5 del uracilo.

132

Ribonucleósidos. 

Desoxirribonucleósidos Se encuentran en el DNA.
DESOXIRRIBONUCLEOSIDOS = 2-DESOXI-RIBOSA + BASE NITROGENADA

Los que se encuentran en el DNA son: y y y y Desoxiadenosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N9 de la adenina. Desoxiguanosina: Enlace -N-glucosídico entre C1' de la osa y N9 de la guanina. Desoxicitidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la citosina. Desoxitimidina: Enlace -N-glucosídico entre C1' del azúcar y N1 de la timidina.

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Desoxirribonucleósidos.

NUCLEÓTIDOS
Son los esteres fosfóricos de los nucleósidos. El grupo fosfórico puede estar esterificando uno cualquiera de los hidroxilos libres del azúcar, pero en los ácidos nucleicos, tanto RNAs como DNA, hay nucleótidos en 5', es decir, nucleósidos-5'monofosfato.  Ribonucleótidos Se encuentran formando los RNAs. y y y y y Ácido adenílico o adenosina 5'- monofosfato (AMP). Ácido guanílico o guanosina 5'- monofosfato (GMP). Ácido citidílico o citidina 5'- monofosfato (CMP). Ácido uridílico o uridina 5'- monofosfato (UMP). Ácido seudo-uridílico o seudo-uridina 5'-monofosfato ( MP).

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Ejemplo de ribonucleótido. 

Desoxirribonucleotidos Constituyen el DNA. y y y y Ácido desoxiadenílico o desoxiadenosina 5'-mono-fosfato (dAMP). Ácido desoxiguanílico o desoxiguanosina 5/-mono-fosfato (dGMP). Ácido desoxicitidílico o desoxicitidina 5'-monofosfato (dCMP). Ácido desoxitimidílico o desoxitimidina 5'-monofosfato (dTMP).

Ejemplo de desoxirribonucleótido.

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ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA) 
Estructura Estructura primaria El DNA es, como se mencionó anteriormente, un polímero de desoxirribonucleótidos, unidos por enlaces 3'-5'-fosfodiéster. Las cadenas de DNA tienen polaridad; el azúcar del nucleótido de uno de los extremos de la cadena tiene un grupo 3'-OH libre y el azúcar del nucleótido del otro extremo de la cadena tiene un grupo 5'-P. Por convención, el extremo 5'-P de la cadena de polinucleótidos se escribe a la izquierda, es decir, la secuencia de bases está escrita en la dirección 5' ²> 3´.
Polidesoxirribonucleótido

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Su modelo presenta las siguientes características: y y La molécula de DNA está constituida por dos cadenas de polinucleótidos formando una doble hélice dextrógira. Es decir. es decir. Erwin Chargaff. 137 . encontró en el DNA de todas las especies que estudió la siguiente proporción de bases nitrogenadas: y y A/T=1. en 1950. Las dos cadenas de la doble hélice están orientadas con polaridad opuesta. C/G=1. son antiparalelas. que A + C = G + T. Estructura secundaria La estructura secundaria del DNA fue establecida en 1953 por James Watson y Francis Crick basándose en patrones de difracción de rayos X de fibras de DNA. Esta equivalencia tomó significado cuando Watson y Crick propusieron su modelo de DNA.Se puede representarse de la siguiente forma: o más abreviadamente como pApGpCpTpC o AGCTC.

138 . la secuencia de nucleótidos de una cadena de la doble hélice determina la secuencia de la otra cadena. y y Los anillos de desoxirribosa con el grupo fosfato unido están en el exterior de la hélice. con lo cual las cargas negativas de los grupos fosfato pueden interaccionar con los cationes de la solución. por lo cual es mas estable. solamente los pares A-T y G-C pueden acomodarse en la estructura de doble hélice. El enlace A-T es mediante dos puentes de hidrógeno y el G-C mediante tres. y se dice que las dos cadenas de una molécula de DNA son complementarias. Por lo tanto. Las dos cadenas permanecen unidas mediante puentes de hidrógeno. Las bases nitrogenadas están en el interior de la hélice. lo que estabilizaría la molécula.Representación de las hebras antiparalelas complementarias del DNA.

uno con respecto a otro. aproximadamente. Presenta 11 pares de bases por vuelta. Puede haber cualquier secuencia de bases en la cadena polinucleotídica. uno ancho o surco mayor (12 Å de ancho) y otro estrecho o surco menor (6 Å). Se caracteriza por presentar dos tipos de surcos. desplazados por una rotación de 36 grados. con 10 pares de bases por vuelta de hélice y una separación de. aproximadamente. 3. la separación entre nucleótidos adyacentes a lo largo del eje de la hélice es de 3. 139 . uno de ellos es muy profundo y el otro casi desaparece. Aunque los dos surcos del DNA tienen una altura parecida. La estructura de doble hélice del DNA se puede presentar bajo distintas formas: a) Forma B del DNA: Es la de mayor interés biológico ya que es la que suele encontrarse en condiciones fisiológicas. por lo que hay 10 pares de nucleótidos por vuelta de hélice. Los planos que contienen los azúcares están formando ángulos casi rectos con los de las bases.4 Å.4 Å. Corresponde básicamente al modelo propuesto por Watson y Crick. aparecen porque los enlaces glicosídicos de cada par de bases no resultan diametralmente opuestos. en los híbridos RNA-DNA y en las regiones de doble hebra del RNA. b) Forma A del DNA: Aparece cuando la humedad relativa es inferior al 75%.y y y Los planos que contienen las bases son perpendiculares al eje de la hélice.4 Å entre nucleótidos contiguos. La forma A aparece en el DNA deshidratado. El diámetro de la hélice es de 20 Å. el paso de hélice es de. y el paso de hélice es de 3. Una secuencia concreta de bases transporta una información genética precisa. 28 Å y la inclinación de las bases es de 20 grados respecto al eje de la hélice.

con las cadenas antiparalelas y con el apareamiento de Watson y Crick 140 . La forma Z es una hélice doble.Configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B c) La forma Z del DNA: Fue descubierta al estudiar la estructura del oligonucleótido CGCCG.

También los plásmidos. Estructura terciaria 141 . en este caso en su forma replicativa. presentes en el citoplasma de numerosas bacterias. son pequeñas moléculas de DNA circular. Circulares: Como el caso de la bacteria E.entre guanina y citosina. esta hélice es levógira. junto con secuencias repetitivas de pirimidinas-purinas. esta termodinámicamente desfavorecida debido a las repulsiones electrostáticas entre los grupos fosfato. Su formación esta favorecida por metilación del C5 de la citosina. Sin embargo. que están mas próximos que en la forma B. lo cual. Presenta 12 pares de bases por vuelta de hélice. los fosfatos del esqueleto están en zig-zag y solo contiene un surco de hélice profundo. con un paso de hélice de unos 43 Å. lo cual se descubrió al comprobar que el mapa de correlación genética de esta bacteria era circular. También algunos virus como el fago 'k presentan cromosomas circulares. Esta forma solo aparece en disolución en condiciones de alta fuerza iónica. Hay dos tipos de moléculas de DNA: y y Lineales: Se localizan en células eucarióticas y en algunas procarióticas. así como en algunos virus. es frecuente en eucariontes. coli que tiene un cromosoma circular.

la agitación térmica es capaz de separar las dos hebras y producir una desnaturalización. de pequeño tamaño. Este es un proceso reversible. por debajo de este peso molecular se comporta como una varilla ligeramente flexible. debido al impedimento estérico que originan las interacciones intramoleculares que estabilizan la doble hélice. Al enfriar lentamente puede renaturalizarse. La desnaturalización del ADN puede ocurrir. por variaciones en el pH. Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN. La flexibilidad del DNA parece deberse a pequeñas distorsiones en la molécula que le permiten curvarse ligeramente. 142 . DESNATURALIZACIÓN DEL ADN. negativamente. cuando se aíslan aparecen superenrollados negativamente. el DNA es la DNA-girasa. así el DNA cromosómico bacteriano esta organizado en bucles aislados. que se comportan como anillos que pueden superenrollarse independientemente. El DNA superenrollado es la forma común de la mayor parte del DNA de las células vivas. En las bacterias. la enzima que superenrolla. En este proceso se rompen los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y se produce la separación de las mismas. también. Los DNAs circulares virales. ya que al bajar la temperatura se puede producir una renaturalización. Este hecho se produce a partir de un peso molecular de uno o dos millones. El superenrollamiento es un mecanismo para regular la transcripción.El DNA lineal en disolución se comporta como un ovillo estadístico de gran rigidez. pero no se rompen los enlaces fosfodiester covalentes que forman la secuencia de la cadena.

Polirribonucleótido 143 . tienen polaridad. Los ribonucleótidos adyacentes están unidos por enlaces 3'. 5'-fosfodiéster.ÁCIDO RIBONUCLEICO (RNA)  Estructura Estructura Primaria Los ácidos ribonucleicos son polímeros de ribonucleótidos. con un elevado numero de unidades. el extreme 5' se escribe a la izquierda. Las cadenas de RNA. con un 3'-OH libre en un extremo y un 5'-P en el otro. al igual que las de DNA.

144 . su origen biológico y el estado de nutrición del organismo del que procede. las proporciones de los diferentes ribonucleótidos varían según las clases de RNA.El polirribonucleótido se puede representarse de la siguiente forma: o bien como pApGpCpUpC o como AGCUC. Las moléculas de RNA son hebras simples.

5. seudo-uridina. En células procarióticas se distinguen tres tipos de rRNA: 23S. en las células eucarióticas se distinguen: 28S.Clases de RNA y RNA mensajero (mRNA): Es el molde para la síntesis de proteínas. con mas de 5. guanina dimetilada en el N hexocíclico. inosina metilada en posición 1. 18S. RNA ribosómico (rRNA): Forma parte de los ribosomas asociado con proteína. 16S y 5S. Son moléculas pequeñas de unos 75-85 nucleótidos. 145 . contiene un centro de unión de aminoácido y un centro de reconocimiento del molde o anticodón. donde se produce la síntesis de cadenas polipeptídicas. Son ricos en guanina y citosina y tienen muy poca seudo-uridina. presentan: inosina.8S y 5S. ribotimidina (T) y dihidrouridina (UH2). guanina metilada en posición 1. y y RNA de transferencia (tRNA): Es el adaptador en la síntesis de proteínas. traslada la información genética desde el DNA a los ribosomas. Cada molécula de tRNA transporta un aminoácido especifico activado hasta el lugar de la síntesis proteica.000 nucleótidos. es decir. Son moléculas grandes. Tienen entre 10 y 15% de sus bases modificadas.

de la secuencia de nucleótidos y. ya que las hélices pueden incluir bases no apareadas y apareamientos no-Watson-Crick (G:U). Los rRNA presentan numerosos bucles de apareamiento. en la cadena. las bases que se unen siguen la complementariedad de Watson y Crick (A:U y G:C). Los tRNA presentan numerosas bases modificadas. que no pueden formar puentes de hidrógeno. es decir. en muchos casos. puesto que generan zonas monocatenarias. Las estructuras secundarias mas frecuentes en el RNA son: bucles en horquilla. sino que forma estructuras irregulares parcialmente helicoidales mediante puentes de hidrógeno entre secuencias complementarias antiparalelas. Su estructura secundaria tiene forma de hoja de trébol y presenta las siguientes características: 146 .Estructura secundaria La molécula de RNA esta formada por una única cadena polinucleotídica. aunque no de forma estricta. sin embargo no es lineal. bucles internos y salientes. aproximadamente el 70% de la molécula. La estructura secundaria del RNA depende de su estructura primaria. El elemento estructural mas importante en el RNA es la forma A de doble hélice que se forma en las regiones apareadas. son modificaciones postranscripcionales que influyen decisivamente en la estructura secundaria de los tRNAs. es importante para la propia función de las moléculas de RNA.

citosina (C). esta zona transporta un aminoácido especifico. contienen la secuencia ribotimidina (T). esterificado por su grupo carboxilo al 1' 6 3'-OH del residuo A. 147 . es la zona de interacción con el ribosoma. seudo-uridina ( ). El brazo UH2 se llama así por presentar dihidrouridina.y y y y y y En el extreme 5' tienen ácido guanílico. reconoce la aminoaciltRNA-sintetasa. tiene 7 bases desapareadas: 5'pyr-pyr-X-Y-Z-pur-base3'. El brazo del anticodón. que puede llegar a desaparecer o ser muy grande. El brazo extra. El brazo T C. En el extreme 3' hay una zona monocatenaría con 4 o 5 mononucleótidos desapareados. que reconoce el codón del mensajero. todos los tRNA terminan en la secuencia CCA.

148 . estos puentes de hidrógeno no siguen en todos los casos.Estructura terciaria Las bases no apareadas que forman los bucles de las horquillas de RNA pueden interaccionar con secuencias distantes de la molécula de RNA. que tiene forma de L. De los RNAs. determinada por difracción de rayos X. Esquema de la estructura terciaria de un tRNA. y T C juntos en el vértice. el patrón de Watson y Crick. donde un extreme de la L corresponde al extreme 3'-OH de la molécula y el otro extreme de la L corresponde al anticodón. como aquellos en los que participa el OH en 2' de la ribosa. Todos los enlaces contribuyen a formar la estructura terciaria de la molécula. así como otros tipos de puentes de hidrógeno. Esta estructura esta estabilizada por puentes de hidrógeno entre las bases de las zonas con estructura primaria.. aunque también se producen apareamientos no-Watson-Crick. quedando los bucles UH. la estructura terciaria mejor establecida es la de los tRNAs. frecuentemente mediante apareamientos tipo Watson-Crick.

NUCLEASAS Son enzimas que degradan los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos. 8. 3. ¿Cómo se clasifican los ácidos ribonucleicos? 10. Endonucleasas: hidrolizan la molécula por el centro. 7. Tipo b: hidrolizan el enlace entre el P y el 5'-OH. 2. Especificas de RNA o ribonucleasas. 5. originan S'oligonucleótidos. c) Según la posición del enlace fosfodiéster hidrolizado: y y Tipo a: hidrolizan el enlace entre el P y el 3'-OH. Especificas de DNA o desoxirribonucleasas. 4. 6. Test de Evaluación 1. b) Según su modo de acción: y y Exonucleasas: hidrolizan por un extremo de la molécula. ¿Qué son las nucleasas y Cómo se clasifican? 149 . originan 5'oligonucleótidos. Se clasifican en: a) Según el sustrato que hidrolizan: y y y Inespecíficas: hidrolizan DNA y RNA. ¿Qué son los ácidos nucleicos? ¿Cuál es el sacárido que forma parte de los ácidos nucleicos? Escriba la estructura de la D-ribosa y la D-2-desoxirribosa ¿Cuáles son las bases nitrogenadas propias del ADN? Cómo está formado un nucleótido? En el ADN. Haga una breve descripción de las propiedades físicas y químicas del ADN 9. ¿Cómo se emparejan las bases nitrogenadas? Dibuje la configuración helicoidal bicatenaria del DNA en su forma B.

En células de metabolismo activo las concentraciones de ATP son mayores que las de ADP y AMP. Las que proporcionan energía para el trabajo celular. ADP y AMP. Reconocer el ATP como un compuesto rico en energía y su relación con el ADP y el AMP. permitiendo efectuar diversas funciones como: Transporte activo.  PROPIEDADES DEL ATP.La hidrólisis del ATP genera las moléculas de ADP y Pi.El ATP se genera a partir del ADP por reacciones de fosforilación ligadas o acopladas a expensas de la energía que se libera en la degradación de moléculas combustibles. 4:. El ADP se refosforila por la oxidación del combustible celular que libera energía para formar ATP. puede ceder su grupo fosfato terminal a moléculas aceptoras específicas.El ATP actúa de modo cíclico como transportador de la energía química de las reacciones catabólicas del metabolismo. La Bioquímica Energética.UNIDAD N° 8 BIOQUIMICA ENERGETICA OBJETIVOS y y y Distinguir la energía libre y la energía libre estándar de una reacción bioquímica.El ATP. 2:. 1:.0 el ATP y ADP son aniones. con la consecuente liberación de energía. 4:. 3:. 150 . 1:.El ATP. presión y volúmenes constantes.A pH 7. que son activadas energetícamente. Explicar el proceso de la fosforilación oxidativa y el lugar de su origen en las mitocondrias. se encuentran en los tejidos animales y vegetales a concentraciones de 2 a 10 mM. biosíntesis. Su propósito es estudiar los principios químicos y termodinámicos que regulan la función del sistema del ATP en la energética de las células vivas. CICLO DEL ATP. considera a las células máquinas químicas capaces de trabajar en condiciones de temperatura. contracción muscular. 2:.

debido a la afinidad de los grupos Ppi por los cationes bivalentes. Ej: La energía química puede transformarse en energía térmica. T : Temperatura absoluta. Principio de conservación.Tres de los 4 H del ATP se hallan totalmente ionizados a pH 7. 1:. 6:. se define como: vG = vH . donde el ATP es el dador de fosfato. 2:. puede transformarse de una forma a otra. la entropía del sistema (desorden. eléctrica o mecánica. 8:.TvS vG : Variación de energía libre. radiante.El cuarto H presenta un pK´ de 6.95 y por lo tanto disociado en un 50% a pH 7.Segunda ley. libertad) más la de su entorno (entropía del universo) experimentan el equilibrio.0. 9:. donde la entropía es máxima. La relación entre la variación de energía libre de un sistema reaccionante y la entropía. 151 .0.En la mayor parte de las reacciones enzimáticas. ENERGÍA LIBRE. Equilibrio termodinámico.El ATP presenta 4 protones ionizables en sus grupos P condensados. Establece que en todos los procesos.En células intactas el ATP y ADP se hallan como complejos 1:1 con magnesio.Primera ley. 7:. vS : Variación de la entropía.  Principios de equilibrio químico. su forma activa es el complejo MgATP-2. Forma de energía capaz de realizar trabajo útil en condiciones de temperatura y presión constante a medida que el sistema tiende al equilibrio. La energía no se crea ni se destruye durante un proceso determinado. vH : Variación de la entalpía. mientras que el ADP presenta 3 protones ionizables.5:. Ej: MgATP-2 y MgADP-.

152 . es decir. sí disminuye la energía libre del sistema.  Aditividad de las variaciones de energía libre estándar Gº´.0 se representa por Gº´ y la que tiene lugar a pH 0. mientras que el vG varía con las concentraciones de los reaccionantes y productos.vG = vGº. 5:. cuando se forma un mol del compuesto. Equivale a la suma de las energías libres estándar de formación de los productos menos la suma de las energías libres estándar de formación de los reaccionantes. 6:.  Energía libre estándar de formación (vGº´f). 3:. 7:. a partir de sus elementos. Una reacción química se produce sólo cuando vG presenta signo (-). a concentración 1 M y a una atmósfera de presión. 4:. Energía libre estándar Gº. implica que la reacción química puede realizarse en el sentido en que se halla escrita.Las reacciones químicas con una variación de energía libre estándar negativa se denominan exergónicas. reciben el nombre de endergónicas.0 por Gº.Si el vG es positiva. se define como la diferencia entre las sumas de las energías libres de los productos y la suma de las energías libres de los reaccionantes. vGº = Gº prod. Las variaciones de energía libre estándar de las reacciones químicas son aditivas (acopladas) y en cualquier secuencia de reacciones consecutivas. cuando los reaccionantes y productos se presentan a concentración 1 M. a una temperatura de 25ºC (298ºK). pero se encuentra termodinámicamente desfacorecido. 2:.vGº es una constante para cualquier reacción química. Se define como la disminución de energía libre que se produce.El valor vGº de una reacción química representa el trabajo máximo que se puede realizar (Kcal o Kj). 8:.Gº react. .La variación de energía libre estándar a pH 7. 1:.La energía libre estándar de una reacción.Las reacciones con una variación de energía libre estándar positiva.

TRANSFERENCIA DE ENERGÍA QUÍMICA.
Tendencia termodinámica o potencial de un grupo fosfato de una molécula a ser transferido a otra molécula en una reacción catalizada enzimáticamente.  Energía libre estándar de hidrólisis del ATP. 1:- Su determinación a través de la constante de equilibrio se dificulta, ya sea en la determinación de los vGº´ para cualquier reacción que presente valores de vGº´ muy (+) o muy (-). 2:- El vGº´ ATP, se obtiene por sumatoria de los valores de vGº´ de reacciones consecutivas y corresponde a -7,3 Kcal/mol. 3:-La vGº´ de hidrólisis del ADP es similar a la del ATP. 4:- La vGº´ AMP es relativamente inferior (-3,4 Kcal/mol), debido a que los enlaces entre fosfatos adyacentes al ATP y ADP son enlaces anhídridos, mientras que el enlace entre el ácido fosfórico y la ribosa es un enlace éster.  Termodinámica del ATP. ¿Por qué el ATP presenta una energía libre estándar de hidrólisis más negativa, que la presentada por otros compuestos fosforilados ? Ejemplo,Glúcosa 6-P.  Respuesta termodinámica. 1:- El ión fosfato próximo a pH 7,0, es un híbrido en resonancia, en el que el doble enlace presenta carácter de enlace simple. 2:- Los híbridos en resonancia son más estables (contienen menos energía libre). Se estabilizan por una cantidad de energía llamada, energía de estabilización por resonancia. 3:- Los grupos fosfatos del ATP, ADP y AMP son híbridos por resonancia, que se estabilizan por cantidades diferentes de energía de resonancia, y que dependen de la configuración electrónica de los grupos funcionales adyacentes. 4:- A pH 7,0 el ATP presentan 3,5 cargas (-) muy próximas, que se repelen mutuamente. Al hidrolizarse el P terminal se elimina la tensión del ATP. 5:- Los 2 P terminales del ATP, presentan fuerte atracción por los e -, así los enlace anhídrido del P, son más susceptible a la hidrólisis que un simple enlace éster. 6:- El ADP y Pi, se hallan más fuertemente hidratados que el propio ATP, aumentando la tendencia de hidrólisis del ATP

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7:- El grupo Ppi del ATP y del grupo acil-fosfato del 3-P gliceril - P, tiene un elevado contenido energético, al igual que los ésteres enólicos (fosfoenol piruvato), los tioésteres (acetil CoA) y derivados de fosfoguanidina (creatina).  Transferencia enzimática de grupos fosfatos al ADP. Existen dos clases de fosfatos de alto contenido energético, en los cuales el vGº´ de hidrólisis es más negativo que la del ATP, y que pueden servir como donadores de grupos fosfatos para el ADP. Primer grupo. Formado por el 3-fosfogliceril - fosfato y el fosfopiruvato, los cuales se producen durante la degradación enzimática de las moléculas combustibles, específicamente en la glucólisis, o a través de la fosfoglicerato quinasa y piruvato kinasa, respectívamente. Segundo grupo. Formado por la fosfocreatina y fosfoarginina, que actúan como depósito de energía en los músculos (fosafágenos). La fosfocreatina se encuentra en el tejido nervioso y la fosfoarginina en los tejidos de invertebrados. En ambas moléculas, el átomo de fósforo se halla unido directamente a un átomo de N de un grupo guanidinio. El grupo P es transferido enzimáticamente al ADP por la creatina - kinasa y arginina - kinasa , respectívamente.

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS DESDE EL ATP A DIVERSOS ACEPTORES.
El ATP puede ceder su grupo fosfato terminal a una variedad de moléculas capaces de aceptar el fosfato en reacciones catabolizadas por enzimas específicas. Entre los aceptores se encuentran la D - glúcosa y D - glicerina, donde la hexoquinasa cataliza la reacción. Rutas enzimáticas de transferencia de grupos fosfatos. El sistema ATP-ADP se conectan primariamente entre fosfatos de alto y de bajo contenido de energía. Los grupos fosfatos se transfier en por fosfotransferasas específicas desde compuestos de alto contenido energético, hasta el ADP (Ej: Fosfoenolpiruvato vGº´ -7,5 Kcal/mol)). El ATP, así formado se convierte después en el dador de grupos fosfatos en una segunda reacción enzimática, para formar un fosfato de bajo contenido energético (Ej: glúcosa-6P, vGº´ Kcal/mol). Almacenadores de grupos P de alta energía.

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El ATP no actúa como depósito de energía, sino como transportador de ésta. La cantidad de ATP intracelular es transitoria. Los sistemas celulares presentan compuestos P, que actúan como almacenadores de energía. Ej: Fosfocreatina. Que se forma por fosforilación de la creatina, cuando los niveles del ATP son altas. Se encuentra en el músculo esquelético, músculo liso y células nerviosas; y en cantidades muy bajas en el riñón. La fosfoarginina cumple similar función , pero en el tejido de invertebrados como el cangrejo y langosta . Algunos microorganismos almacenan grupos fosfatos de alta energía en forma de gránulos insoluble de polimetafósfatos (volutina).

TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATOS POR OTROS NTPS.
Existen otros 5´nucleósidos di y trifosfatos, los que desempeñan el papel de precursores energéticos activos en la síntesis de RNA y transferencia de grupos fosfatos hacia otras reacciones de biosíntesis.  Características. 1:- Todas estas vías se conectan al ATP a través de la nucleósido di-P quinasa, presente en mitocondrias y en el citoplasma. 2:- La nucleósido di-P-quinasa transfiere fosfatos entre el ATP y cualquier NDP. 3:- El UTP es el dador de P (energía) de reacciones que conducen a la síntesis de polisacáridos. 4:- El CTP es el dador de grupos fosfatos (y de energía) en las reacciones de biosíntesis de lípidos.

PAPEL DEL ATP Y DEL PIROFOSFATO.
Los dos grupos fosfatos terminales del ATP se pueden separar enzimáticamente de una sola vez por escisión pirofosfórica (PPi), entregando como producto AMP. Como por ejemplo la activación enzimática de un ácido graso para formar un éster con CoA. ATP + RCOOH + CoA-SH ------ AMP + Ppi + RCO-SCoA  Ruta enzimáticas de incorporación al sistema ATP - ADP. El AMP y Ppi son incorporados a la corriente de transferencia de grupos fosfatos, a través del ciclo del ATP - AMP por las enzimas pirofosfatasa inorgánica y la adenilato quinasa.  Pirofosfatas inorgánica. Cataliza la hidrólisis del pirofosfato inorgánico, para formar dos moléculas de ortofosfato inorgánico, él que puede ser utilizado en la regeneración del ATP, apartir de ADP.

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PPi + H20 ------- 2 Pi vGº´ = -4,6 Kcal/mol  Adenilato quinasa. También llamada mioquinasa. Cataliza la refosforilación del AMP a ADP en la reacción: ATP + AMP ------ ADP + NDP

ENERGÉTICA DE LOS SISTEMAS ABIERTOS.
Las células son sistemas abiertos, intercambian materia y energía con su entorno (eminentemente dinámicos). En un momento dado, las células se encuentran en un estado estacionario en que la velocidad de entrada de materia es igual a la velocidad de salida de la misma.  Generalidades. 1:- Un sistema abierto en el estado estacionario es capaz de efectuar trabajo, porque está alejado de su equilibrio. 2:- En la termodinámica de los sistemas abiertos, el estado estacionario, puede considerarse como un estado ordenado de un sistema abierto, donde la entropía es mínima.

COMPUESTOS RICOS EN ENERGIA.
Muchas reacciones endergónicas de una célula pueden acoplarse con una reacción exergónica para obtener la energía que impulse la reacción celular a la derecha. Investigaciones tempranas sobre la naturaleza de la contracción muscular demostraron que la presencia del compuesto rico en energía fosfato de creatina proporciona una fuerza impulsora en las reacciones musculares. Los estudios sobre oxidación de glucosa y especialmente sobre ciclos metabólicos de la oxidación de los carbohidratos ponen de relieve el papel del adenosintrifosfato (ATP), y este compuesto rico en energía ha pasado a ser la clave que liga los procesos endergónicos con los que son exergónicos. Los compuestos ricos en energía muchas veces son ésteres complejos de fosfato que proporcionan grandes cantidades de energía libre por hidrólisis. Una consideración más detallada de la energía liberada por la hidrólisis por etapas de ATP ilustrará el concepto del cuerpo rico en energía.

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Se han propuesto varias explicaciones para la liberación de energía por hidrólisis de compuestos ricos en energía. Incluyen el hecho de que estos compuestos son inestables en soluciones ácidas y alcalinas, y se hidrolizan fácilmente. Así pues, los productos hidrólisis, fosfato inorgánico, ADP y AMP, tienen muchas más posibilidades de resonancia que el producto original ATP. Un motivo principal para la liberación de energía incluye el tipo de estructura de enlace en estos compuestos. Los enlaces y en el ATP son enlaces de anhídrido que incluyen gran cantidad de energía de repulsión entre los fosfatos, qué se libera por hidrólisis. Otros compuestos de fósforo ricos en energía incluyen los siguientes:

Los dos compuestos superiores tienen enlaces de anhídrido entre un fosfato y en grupo carbonilo o ácido enol. El fosfato de creatina, el compuesto rico en energía que hay en los músculos, presenta un enlace directo entre el fosfato y el nitrógeno, mientras que el enlace de acetilmercaptán de la coenzima A 157

158 . Aunque ATP puede formarse con la energía luminosa en el proceso de la fotosíntesis. con ayuda de catalizadores llamados enzimas. constituye la fuerza impulsora mayor para las reacciones metabólicas de los tejidos. Estas reacciones originan productos que termodinámicamente son más estables. La distinción entre compuestos ricos en energía y ésteres de fosfato pobres en energía es arbitraria. como AMP. Estas reacciones pueden tener lugar en ausencia de O2 en el citoplasma y se denominan fosforilaciones a nivel de substrato. y ácido 3-fosfoglicérico. En cada caso el compuesto rico en energía se hidroliza fácilmente.también es característico de un compuesto rico en energía. no se consideran compuestos ricos en energía y por hidrólisis proporcionan una cantidad de energía menor. pero los bioquímicos suelen admitir una línea divisoria de 5. glucosa-6-fosfato. dando productos que sufren reacciones espontáneas. En la exposición sobre metabolismo habrá varios ejemplos del empleo de compuestos ricos en energía para almacenarla y transmitirla. ATP a nivel de substrato En el esquema anaerobio del metabolismo de los carbohidratos (vía de Embden-Meyerhof) la glucosa es fosforilada. Los ésteres simples de fosfato. y más tarde se rompe en el derivado fosforilado de tres carbonos. En las dos reacciones siguientes ADP se convierte en el compuesto ATP rico en energía. y de acoplamiento de energía obtenida de alimentos para utilización en reacciones celulares.0 Kcal por mol. aquí consideramos su formación en el citoplasma en ausencia de oxígeno (a nivel de substrato de fosforilación) y en las mitocondrias por el proceso de fosforilación oxidativa. FORMACION DE ATP Como el adenosintrifosfato se ha considerado compuesto clave en el almacenamiento de energía química y en el acoplamiento de reacciones exergónicas a reacciones endergónicas en la célula.

159 . con ayuda de enzimas y coenzimas según se indica en la figura a continuación. Hay un sistema de transporte de electrones en las mitocondrias de las células que transportan activamente los electrones de un metabolito reducido al oxígeno.Fosforilación oxidativa de ATP Uno de los esquemas aerobios u oxidativos principales del metabolismo de los hidratos de carbono (ciclo de Krebs) incluye la reacción de compuestos intermedios con producción de varios moles de ATP.

y citocromo c constituyen un sistema de transporte electrónico completo. con las siguientes transferencias electrónicas: de NADH2 a la coenzima Q gracias a la flavoproteína FMN. pero solo pueden generarse dos moles si los electrones son transferidos directamente del substrato a la coenzima Q a través de FAD. y FAD es dinucleótido de flavina y adenina. Se cree que esta membrana está. Las enzimas de transporte electrónico están localizadas en la membrana interna de las mitocondrias. y del citocromo c a O2 mediante citocromo a3. 160 . compuestas cada una de una pieza maestra que se proyecta en la matriz. pueden generarse tres moles de ATP por el paso de electrones de un mol de substrato a través de NAD hasta oxígeno molecular. unida por un tallo a una pieza basal. porque esta transferencia evita la primera zona de fosforilación. La cadena básica de transporte de electrones está localizada en las piezas basales. La energía generada por el transporte de electrones en el complejo de la pieza basal es transmitida a través de la proteína del tallo a la porción principal. donde es convertida en el enlace rico en energía del ATP. ATP nace en tres lugares de la cadena de transportes de electrones. de la coenzima Q al citocromo c pasando por el citocromo b.Pi es fosfato inorgánico. son la coenzima Q y los citocromos. Cada pieza basal está considerada un complejo que contiene una parte de las enzimas que transportan electrones. Por lo tanto. Cuatro de tales complejos más NADH2. coenzima Q. Las reacciones globales incluyen primero luego NAD + Metabolito * H2 Metabolito + NADH2 NAD + 3 ATP +H2O NADH2 + 3 ADP + 3 Pi + ½ O2 Como puede verse en la figura anterior. Otros compuestos intermedios de la figura entre el metabolito reducido y el oxígeno. NAD es dinucleótido de nicotinamida-adenina. FMN es mononucleótido de flavina. aparte de NAD y FAD. formada por unidades repetidas.

llamada a veces ubiquinona-10 por las 10 unidades de isopreno que lleva en la cadena lateral (el número puede variar de 0 a 10). Esta coenzima se reduce fácilmente a la forma hidroquinona durante el transporte de hidrógeno. La porción nicotinamida de la molécula interviene en las reacciones de oxidación y reducción de la fosforilación oxidativa. que también constituye parte integral de la hemoglobina. el pigmento respiratorio de los glóbulos rojos. La reducción de FAD en el sistema de transporte de electrones puede representarse así: La coenzima Q es una quinona liposoluble. por ejemplo. y por enlaces de tioéter formados por adición de un grupo sulfhidrilo de cada una de dos moléculas de cisteína en la molécula de proteína. El hem del citocromo c. La porción restante de la molécula está representada como ribosa. 161 .P -adenosina. donde P significa ácido fosfórico. La reducción de NAD para formar NADH2 puede representarse así: FAD. el dinucleótido de adenina y nicotinamida es un dinucleótido formado por AMP unido a nicotinamida-ribosa-fosfato. así: Los citocromos son pigmentos de oxidación-reducción formados por complejos de hierro-porfirina conocidos como hem.NAD.P -O. dinucleótido de adenina y flavina es un dinucleótido compuesto de flavina-ribosa-fosfato unido a AMP. está unido a una molécula de proteína por coordinación con dos residuos de aminoácidos básicos.

propusieron la siguiente relación entre los complejos y el sistema de transporte de electrones: La energía bioquímica en forma de ATP es una fuerza impulsora esencial en muchas reacciones metabólicas de células y tejidos. Como ya hemos visto. donde el átomo de hierro del hem cambia de Fe+++ a Fe++ en la forma siguiente: La naturaleza exacta y el mecanismo funcional detallado del ciclo de la fosforilación oxidativa todavía no están perfectamente conocidos.El citocromo c es un portador de electrones en el ciclo de fosforilación oxidativa. intervienen varias reacciones complejas en la síntesis de este compuesto vital. 162 . procede insistir en que se forman tres moles de ATP cuando los electrones de NADH2 son transportados a través del sistema hasta el oxigeno. Luego separaron la partícula en cuatro complejos. También se forman dos moles de ATP cuando los electrones de FADH2 son transportados hacia el oxígeno. Estas relaciones ayudarán a comprender el balance de energía en los ciclos metabólicos. y después de estudiar su composición y función. Recientemente Green y colaboradores han aislado una gran partícula de transporte electrónico de las mitocondrias celulares.

¿qué le pasaría al ATP. Si el ácido 3-fosfoglicérico se convirtiera en ácido l.0 Kcal.3-difosfoglicérico. 5. Representar la reacción y calcular el nuevo G*. G? 3. ¿Por qué el mecanismo de fosforilación oxidativa se llama también sistema de transporte de electrones?. son transportados hacia el oxígeno. Detallar. 8. Explicar por qué motivo solo se forman dos moles de ATP en . Explicar brevemente por qué el ácido fosfoenolpirúvico es un compuesto rico en energía. y cuál cambio energético podría esperar? 6. El ATP forma un intermedio con el ácido para impulsar la reacción hasta completarla. G* y el cambio de energía libre. Detallar el proceso del sistema de transporte de electrones de la porción basal a la porción principal en la membrana interna de las mitocondrias. ¿Cuál es la relación entre el cambio de energía libre estándar de una reacción.el sistema de transporte de electrón cuando los electrones de FADH. 4. 163 . 7. ¿Cuáles son las diversas formas de energía que pueden producirse en la célula viva? 2. La formación de un éster a partir de un ácido y un alcohol ha proporcionado un G* de +2.TEST DE EVALUACION 1.

químicamente son proteínas Como catalizadores. y donde se realiza la reacción. Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces. Describir el efecto de PH. o lugar donde se adhiere el sustrato. no modifican el sentido de los equilibrios químicos. Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. Generalidades. Reconocer la relación entre lugar activo y su especificidad. sino que aceleran su consecución. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.UNIDAD N°9 ENZIMAS Y COENZIMAS OBJETIVOS y y y Definir y describir la naturaleza de una enzima y coenzima. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo. los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. En su estructura globular. se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. temperatura y productos terminales sobre una reacción enzimática. Catalizador 164 .

Especificidad de sustrato. si no es por ella. ACCIÓN DE ENZIMAS La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. en un lugar 165 . La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Este escollo es una barrera energética. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. "A" representa las moléculas reaccionantes. Pero hay una barrera de energía que los separa. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación. Especificidad de acción.Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química. etc. En una transformación dada de "A" a "P" . que corresponde al estado de transición. Cada reacción está catalizada por un enzima específico. El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno. A no existiría. la energía de activación (Ea). "P" representa los productos o estado final. puesto que no sería estable y se habría transformado en P. CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. 2. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. electrostáticas. hasta hacerla instantánea o casi instantánea. hidrófobas. que constituyen el estado inicial.

así la Gliceraldehído-3Pdeshidrogenasa cataliza la oxidación del la Gliceraldehído-3P. Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que catalizan. Modelos de acción enzimática. La parte proteíca de la enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Enzimas simples. sin dar información alguna del sustrato o la reacción que catalizan (tripsina). Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre. Enzimas conjugadas. es decir.específico . Este centro es una pequeña porción del enzima. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. que significa 'en fermento'. la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Enzimas que necesitan para su actividad catalítica una coenzima o ión metálico. deriva de la frase griega en zyme. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Son aquellas que para su función catalítica no necesitan cofactor u coenzima. En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de 2. constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina (a urea y ornitina). 166 . CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS  Clasificación estructural. regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso. Con su acción. el centro activo. que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900).000. constituye un grupo prostético y que en su conjunto se asigna como holoenzima. El nombre de enzima. Cuando la coenzima o ión metálico se unen covalentemente a la enzima.

y muchos otros compuestos y. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores. Extrayendo dos átomos de hidrógeno. fabricando también el ATP. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Liasas (Adición a los dobles enlaces) Isomerasas (Reacciones de isomerización) Ligasas (Formación de enlaces. aminoácidos.b.d. 167 . cetonas. TPNH2. Clasificación funcional. como receptores. alcoholes. O2.c. las propias coenzimas DPN y TPN. En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Muchas enzimas se asignan con el sufijo "asa" al nombre de su sustrato o una palabra o frase que describe su actividad. cada una de ellas con diferentes subclases. citocromos. DPNH2. Cada enzima es nombrado por 4 dígitos: EC a. Clase de enzima atendiendo a la clase de reacción que catalizan: 1) 2) 3) 4) 5) 6) Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas. Por acuerdo internacional las enzimas se clasifican en seis clases principales. oxácidos aldehidos. según el tipo de reacción catalizada. con aporte de ATP)  Oxido-reductasas: Si una molécula se reduce. catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma. enzima que hidróliza la urea. verdadero almacén de energía. como la escisión enzimática de la glucosa. Ejemplo: ureasa. tiene que haber otra que se oxide Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. etc.

etc.- y y grupos aldehídos grupos acilos Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). sulfató. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan. amina. y la tripsina y la quimiotripsina. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O). Actúan sobre: enlace ester enlace glucosídico enlace peptídico enlace C-N Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma. segregada por el páncreas. sulfúrico. Las Hidrolasas: Transforman polímeros en monómeros. glucosilo. las grasas y las proteínas. transfiriendo grupos metilo. aldehído. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos.Las Transferasas.. Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. Las isomerasas: 168 . estéricos y glucosídicos. como son la de glicógeno. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos. puesto que hidrolizan enlaces pépticos. presente en el jugo gástrico. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.

Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común. Se dividen en varias subclases. el anhídrido carbónico. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas. otros separan el carbono de numerosos sustratos. presente en el proceso de la glucólisis. Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo. de posición. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos. los hidroxácidos.Transforman ciertas sustancias en otras isómeras. carbono y nitrógeno. sea óptica. actúan ampliamente sobre los aminoácidos. etc. oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua. quitando hidrógeno. como en el caso de la triosa fosfato isomerasa. como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 ± lisolecitina en 3 ± lisolecitina. . Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización. a algunos grupos y reduciendo otros. y carbono y azufre. hidratos de carbono y sus derivados. en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras. escindiéndolos. Las Ligasas: y y y y Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C 169 . o fosforilo de una parte a otra de la molécula. funcional.Las Liasas: y y y Entre C y C Entre C y O Entre C y N Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono. Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares)sobre la que actúan. o bien entre carbono y oxigeno. indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. como transformar compuestos aldehídos en compuestos cetona. es decir. como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa. Las isomerasas cis ± trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. etc. o viceversa. y el amoniaco. geométrica. Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Los óxidos ± reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas.

una fosfocinasa. son relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. A sintetasa. Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula. Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energía utilizable por las células para realizar sus actividades. La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la conversión de ATP a ADP. algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa. un compuesto que contiene nitrógeno (también uno de los componentes principales de los genes) y ribosa. B (A . incluso la transmisión de las 170 . la división celular y la transmisión de señales nerviosas. las ligasas ácido ± amoniaco (glutamina sintetasa). con otra. Con la liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). y que forman uniones C-O.Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas. como las aminoácido ±ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos ±ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas. etc. es decir. la síntesis de proteínas. para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A. que. Composición Del ATP El ATP se comporta como una coenzima. pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas. la carnosina sintetasa. las ácido-tiol ligasas. y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos. un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina) Es importante ya que es la principal fuente de energía de los seres vivos y se alimenta de casi todas las actividades celulares. está formada por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno de estos últimos. Se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. entre ellas el movimiento muscular. La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina. A partir de ácido acético y coenzima A . ya que su función de intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente. que forma acetil coenzima. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas.+ B A ± B + Pi ). lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP. libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. en rigor. un azúcar de cinco carbonos.

o lugar donde se adhiere el sustrato. una proteína que se sintetiza utilizando la energía aportada por los alimentos. En las células del músculo y del cerebro de los vertebrados. el exceso de ATP puede unirse a la creatina. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan. y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de fosfato a través de la reacción del citocromo. la síntesis de proteínas y la división de la célula. 171 . se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. proporcionando un depósito de energía de reserva. el movimiento de los músculos. Funciones de las enzimas En su estructura globular. la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato. que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo.señales nerviosas. Por lo general.

(2) Respecto al sustrato: el enzima no puede unirse con cualquier sustrato. El RNA es peor catalizador. La especificidad puede ser tan alta que se distinga entre estereoisómeros. - 172 . Esto tiene una importancia evolutiva pues demuestra que el RNA catalizaba antes que los enzimas que luego se especializaron. El sitio de unión del ligando está muy bien definido. Alto poder catalítico por su gran actividad molecular. Centro activo. Son muy específicos respecto a. acelerando la velocidad de reacción sin modificar la posición de equilibrio. que luego se convierte en producto: enzima + sustrato enzima-sustrato enzima + producto Como es un catalizador el enzima no se consume. es el caso de la ribozima que tiene parte de RNA y parte proteica aunque la catálisis la efectúa el ácido nucleico. Esto es porque se une al sustrato en relación 1:1 y la reacción que ocurre en los confines de éste ve rebajada su energía de activación como consecuencia de esa unión. Las propiedades que tienen los enzimas que los hacen efectivos como catalizadores son: Capaces de acelerar las reacciones en las condiciones suaves de la célula.PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS  Especificidad de los enzimas. Residuos que participan en la estructura tridimensional. Hay enzimas más específicos que otros. Residuos de unión: aportan soporte para unir el enzima a su sustrato y no a otro. Casi todas las reacciones celulares están catalizadas. En él habrán distintos residuos que aporten los grupos funcionales necesarios para cada función: Residuos catalíticos: son capaces de llevar a cabo la catálisis. (1) Tipo de reacción: ya que no son catalizadas reacciones de naturaleza distinta. La función de los enzimas estás relacionada con la unión de un ligando que será el sustrato. aceleran las reacciones hasta 1017 veces. Sin embargo los enzimas digestivos son poco específicos porque si no harían falta demasiados. Se forma complejo enzima-sustrato. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios. Alguna actividad catalítica no reside en las proteínas sino en el RNA. Los enzimas son proteínas catalíticas.

O . Un sustrato correcto induce un cambio de conformación adecuado y uno malo no. El catalizador ayuda a alcanzar ese estado de transición por lo que la reacción ocurre. Se crea un microambiente especial para que los grupos catalíticos sean más reactivos. El Zn se une al H2O y luego se separan: Zn --.H Zn --. no antes.H . Catálisis de la hidratación de CO2 por la anhidrasa carbónica (que contiene Zn2+): CO2 + H2O H+ + HCO3Zn2+ Como ninguna cadena lateral de los aminoácidos puede formar OH el Zn aporta lo que se necesita. Hipótesis de Koshland: ajuste inducido. un cofactor. No habrá agua si no participa en la reacción. <<la unión del centro activo y el enzima es la base de la especificidad. Si la función del enzima debe estar regulada puede tener moduladores.+ CO2 Zn2+ + HCO3H+ Los enzimas que catalizan reacciones redox necesita algún grupo donde transportar los electrones y no hay ninguna cadena lateral de aminoácido que pueda. A veces se necesitan grupos catalíticos que no se encuentran en los aminoácidos por lo que se necesita una molécula extra. El enzima es complementario del estado de transición.H . La posición será la adecuada para que los grupos catalíticos estén lo mejor orientados posible. El sitio activo es complementario después de la unión. Los sustratos pasan por un estado de transición tras superar la energía de activación antes de convertirse en productos. Proposición de Fisher: Un enzima distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. La actividad molecular es muy alta porque es la mejor posición para que actúen los grupos catalíticos. El centro activo sólo es complementario cuando se a unido al sustrato. Estos últimos pueden estar unidos reversiblemente (coenzimas) o permanentemente (grupo prostético). Cuando se produce la unión el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo que tiene menos movilidad que en entorno acuoso.La proteína al plegarse determina el centro activo que será una cavidad hidrofóbica (ambiente especial). COFACTORES.O. El sustrato y el centro activo son complementarios. por lo que necesita un cofactor. que puede ser inorgánico (iones en general) u orgánicos. Muchos cofactores deben ser ingeridos 173 .

 Teoría de Michaelis y Menten. el cual se escinde para formar la enzima libre y producto (P). La ecuación de Michaelis y Menten es la ecuación de velocidad para las reacciones catalizadas por enzimas frente a un sustrato. Desarrollada en 1913 explica la acción y cinética de las enzimas. Supone que la enzima se combina con el sustrato (S). donde la velocidad de reacción llega a ser independiente de la concentración del sustrato y se hace constante. 174 .porque la célula no los sintetiza. Las vitaminas B2 y B3 son precursores de cofactores redox. Cuando la velocidad inicial es exactamente igual a la mitad de la velocidad máxima. para formar el complejo E-S. Holoenzima = Apoenzima + Cofactor Centro activo Apoenzima Holoenzima Cofactor CINÉTICA ENZIMÁTICA Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por enzimas. pero con la salvedad de que las enzimas se saturan con el sustrato. se deduce que la concentración de sustrato es igual a la constante Km. Las vitaminas suelen ser cofactores o precursores de cofactores.

la determinación cuantitativa de la actividad enzimática. Km y constante del sustrato (Ks). Para las enzimas que poseen más de un sustrato. sino que varia con la estructura del sustrato. En condiciones intracelulares. las enzimas no se hallan saturadas por sus sustratos. 2. con el pH y la temperatura. 1. 175 . La velocidad máxima (Vmax) es igual a K+2 (S) y que varia ampliamente de una enzima a otra para una concentración de enzima determinada. Se define como la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. en este caso K+2 se hace despreciable y Km equivale aproximadamente a la constante de disociación del complejo E-S (Ks). Velocidad máxima. 1. 3. 2. Características de Km. 4. la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es equivalente a la 1/2 de Vmax. Km es una magnitud determinada experimentalmente y definida operativamente como. respecto de K+2. cada uno de estos exhibe una Km característica.  Representación de Lineweaver-Burk. Este parámetro es característico para la descripción matemática de la cinética enzimática. El valor aproximado de Km se obtiene graficamente al representar la velocidad inicial frente a la concentración de sustrato inicial. Constante de Michaelis y Menten (Km). con el pH y la temperatura. La Vmax varia con la estructura del sustrato. Km no tiene un valor fijo. Km = K-1 + K+2 K+1 En algunas reacciones K-1 es muy grande. se obtiene una hipérbole rectangular.

base de la enzima y del sustrato. Ej: bacterias termofílicas. Además proporciona información acerca de la inhibición enzimática.Es una transformación algebraica de la ecuación de velocidad de MichaelisMenten. algunas bacterias son estables. representada por un pico de actividad catalítica. varía con la concentración del sustrato. permite una determinación más exacta del valor de Vmax de las obtenidas de los gráficos de velocidad de MichaelisMenten. ya que el valor Km de muchas enzimas cambia con el pH. Se obtiene multiplicando ambos miembros de la ecuación de Lineweaver-Burk por Vmax. La más utilizada es la que considera los recíprocos de ambos miembros de la ecuación de velocidad.  Efecto de la temperatura sobre reacciones enzimáticas. La velocidad en muchas enzimas se duplica por cada 10ºC de aumento de temperatura (Q10 = 2). es la resultante de dos procesos: a) El incremento de la velocidad de reacción con la temperatura. 4. 3. 5:. 2. La relación entre el pH y la actividad de cualquier enzima depende del comportamiento ácido . b) El incremento de la velocidad de desnaturalización térmica de la enzima al sobrepasar una temperatura crítica. 176 . La forma de la curva de actividad-pH.  Efecto del pH sobre actividad enzimática. Cada enzima posee un pH característico en el cual su actividad es máxima. La velocidad de reacción catalizada por enzimas se incrementa con aumento de la temperatura.La mayor parte de las enzimas se inactivan entre los 56 . varía de una enzima a otra según la energía de activación de la reacción catalizada. 1. en un intervalo en que la enzima es estable y permanece activa. Sin embargo. 5. El Q10.60ºC.  Representación de Eadie-Hofstee. Esta representación entrega valores de Vmax y de Km en forma sencilla y amplía las desviaciones del carácter lineal que pueden no aparecer en una representación doble recíproca. La aparente temperatura óptima de la enzima . Esta representación de doble recíproco.  Efecto de la temperatura sobre actividad enzimática.

Formando un complejo enzima inhibidor (E-I) . 2. 2. 6. El inhibidor competitivo no interfiere con la velocidad de ruptura del complejo E-S.Menten. 1. Inhibición no competitiva. 4. Inhibición acompetitiva. será mayor que la verdadera Km. El inhibidor puede combinarse con la enzima libre. para formar un complejo E-S-I. se define la constante del inhibidor (Ki).  Tipos de inhibición. Inhibición competitiva. El Km aparente del S. de modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo. 3. La molécula inhibidor no resulta químicamente alterada por la enzima. Experimentos que se repiten con una concentración diferente de inhibidor. Características. la inhibición competitiva se reconoce experimentalmente. requiere concentraciones de sustratos mayores para que alcance la Vmax. análogo al complejo E-S. debido a que el porcentaje de inhibición para una concentración de inhibidor constante disminuye al incrementarse la concentración del sustrato.INHIBICIÓN DE ENZIMAS. Inhibición acompetitiva. El malonato presenta 2 grupos carboxílicos ionizados a pH 7. Como resultado se obtiene una familia de líneas rectas cuyo punto de intersección es común en el eje 1/Ve. pero no es deshidrogenado. Inhibición competitiva. Según la teoría de Michaelis .=. 5. Es decir. la naturaleza de los grupos funcionales en el centro activo y la participación de grupos funcionales en el mantenimiento de la conformación activa de la molécula de enzima. Un ejemplo lo constituye la inhibición competitiva de la succinato deshidrogenasa por el malonato. 1. 177 . Sin embargo se combina con el complejo E-S. El análisis cinético. Ha permitido obtener información sobre el mecanismo y las rutas de las catálisis enzimáticas. como la constante de disociación del complejo E-I. la especificidad del sustrato. El inhibidor no se combina con la enzima libre y no afecta a su reacción con el sustrato. la cual no experimenta su transformación a producto. viene determinado para una concentración constante del inhibidor. 3. La enzima en condiciones normales cataliza la eliminación de 2 átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénicos del succinato. 8. 7. La representación de un I competitivo incrementa la Km aparente de la enzima.

Inhibición no competitiva. 6. Son catalizadores biológicos. Las enzimas que requieren iones metálicos para su funcionamiento son inhibidas no competitivamente por agentes quelantes como el EDTA. 3. esencial para la catálisis. presentan características que le confieren papeles reguladores del metabolismo. Generalmente deforman la enzima y no puede formarse el complejo E-S a una velocidad normal. El agente se une de forma covalente y modifica de modo permanente a un grupo funcional. Existen dos tipos: Las enzimas alostéricas y las enzimas moduladas covalentemente. 1. El inhibidor produce dos formas inactivas E-I y E-S-I 2. El inhibidor interviene en un equilibrio reversible. 1. 3. Esta inhibición es producida por los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algún grupo funcional de la enzima. Por lo anterior la Vmax disminuye en presencia del I y no cambia con la concentración del S. El valor de la intersección en el eje 1/Ve es mayor para la enzima inhibida que para su condición normal. Se reconocen con facilidad en las gráficas de doble recíproca. pero no comparten un punto común de intersección en el eje de la ordenada (1/Ve). En las gráficas de doble recíprocas las rectas difieren en pendiente. Su estudio es importante porque permite obtener información respecto de los grupos funcionales catalíticos del centro activo. Es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato.  Inhibición irreversible. que se establece rapidamente con la enzima o con el complejo E-S. ENZIMAS REGULADORAS. La Vmax decrece con aumento del inbidor. Este inhibidor se une a un sitio de la enzima diferente al sitio activo.Características. 7. La pendiente de las rectas permanece constante al aumentar la concentración del inhibidor. 2. 5. Las enzimas con grupos SH son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados. que además de las propiedades que caracterizan a las enzimas. Sus efectos no se anulan al aumentar la concentración del sustrato. 4. que sea esencial para mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa de ésta. En la inhibición no competitiva el inhibidor puede combinarse con la enzima libre o con el complejo E-S. 178 .

es decir. 1. polivalente. Inicial de la reacción.  Enzimas homotrópicas. La modulación dependerá de cuántos sean los centros del sustrato que están ocupados. Dos o más sistemas multienzimáticos. Las enzimas pueden ser reguladas por moduladores positivos. al que se une reversiblemente y en forma no covalente al efector o modulador. Se asigna a la primera etapa en una secuencia de reacciones multienzimáticas. Existen sistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia. no cumpliendo con la teoría de Michaelis-Menten. según la naturaleza del modulador. Presentan un sitio diferente al centro activo. constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas. El sustrato actúa. 3. 2. et al. Son enzimas oligoméricas. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostéricas. pueden estar conectados por una o más enzimas polivalentes. La actividad catalítica de la enzima es modulada por la unión no covalente de un metabólito específico a un centro de la proteína. que aumentan su actividad catalítica y moduladores negativos que la disminuyen. 8. Cuando la enzima presenta un modulador específico es monovalente y cuando hay más de uno. desde la etapa inicial y así lograr la máxima economía de metabólitos. 4. Monod. que es irreversible en condiciones intracelulares. 7. Constituye una estrategia de la célula para regular una ruta metabólica. formando una red de control. Son inestables a 0ºC y estables a temperatura ambiente. 6. Las enzimas alostéricas muestran dos tipos de control diferentes: Heterotrópico y homotrópico. La inhibición producida por el modulador negativo no se ajusta a las inhibiciones conocidas y muestra una dependencia atípica de la Ve. 179 . propuesto por J. diferente al centro catalítico. 5. 9. Control de las enzimas alostéricas. El centro alostérico es específico para la unión del modulador. Esta enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato. Ej: L-isoleucina es un modulador (-) para la treonindeshidratasa. inhibición feed-back o retroinhibición. Enzimas alostéricas. Reacción determinante. también como modulador. Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final. Generalidades.

que la enzima no regulada. Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato. mostrando una curva más aplanada.  Cinética de las enzimas alostéricas. sin afectar su actividad catalítica. Cooperatividad negativa. Su comportamiento cinético esta alterado por las variaciones de la concentración del modulador alostérico. Características. debido a que un leve aumento en la concentración del sustrato. Ejemplo enzima alostérica.N-carbamil-L-aspartato + PPi 180 . Un modulador negativo baja la Ve de reacción a una concentración de sustrato saturante y constante. Las enzimas alostéricas que responden a moduladores (+) y (-) con cambio de la Km aparente. 3. Cooperatividad positiva. puede provocar una aceleración de la velocidad de la catálisis. Es cuando las curvas sigmoidales son muy inclinadas. Proceso llamado desensibilización de la enzima. Mientras que el modulador positivo producirá un incremento en la Ve. Un modulador negativo. la unión del sustrato provoca un descenso en la unión de las moléculas de sustrato subsiguientes. 4. que cataliza la reacción: Fosfato de carbamilo + L-aspartato -------. Las enzimas homotrópicas muestran una curva sigmoidal en las gráficas de Ve de Michaelis-Menten. 2. Algunas enzimas muestran un comportamiento opuesto. como enzimas M. La curva sigmoidal ímplica que la unión de la primera molécula de sustrato con la enzima intensifica la unión de las moléculas de S subsiguientes a los otros centros activos. En estas condiciones la enzima se comporta según la cinética descrita por Michaelis-Menten. La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa. Enzimas heterotrópicas. producirá un incremento en la Km aparente y el modulador positivo un descenso de ésta. La enzima en estas condiciones es menos sensibles a cambios pequeños de la concentración de sustrato y se aproxima a la saturación más lentamente. 1. Una enzima alostérica puede perder su regulación por los moduladores. se asignan como enzimas K y las que afectan la Vmax. conocida como ATCasa.

E. Mecanismos de actividad reguladora de las enzimas alostéricas. para entregar fosforilasa b. y Modelo de simetría. a través de dos modelos: Secuencial y el de Simetría. puede reactivarse por la acción de la fosforilasa-quinasa 4. 1. la fosforilasa a. Ej: glucógeno fosforilasa de los tejidos animales. Cada una con serina fosforilada en su OH. Estudia los mecanismos moleculares mediante los cuales la unión del modulador al centro regulador puede. Hallándose todas las subunidades en estado de baja o elevada afinidad. La fosforilasa a es una proteína oligomérica con 4 subunidades principales. Aplicable a las enzimas alostéricas que poseen multiples subunidades y que se suponen que existen en dos conformaciones diferentes. Monod et al. producto final actúa como modulador negativo de la ATCasa. cada uno con su propia actividad catalítica intrínseca. a través de un efecto de todo o nada. pueden separarse por la fosforilasafosfatasa. que cataliza la degradación del polisacárido de reserva glucógeno en glucosa -1-fosfato. El CTP. forma activa y la fosforilasa b menos activa. Modelo propuesto por D.Que corresponde a la etapa inicial de la biosíntesis del nucleótido de pirimidina (CTP). 2. 5. donde cada una puede experimentar cambios secuenciales individuales en su conformación entre los extremos de todo o nada. Este modelo propone una sintonización más fina de la actividad de la enzima alostérica. 3. Características. Modelo propuesto por J. Esta enzima presenta dos formas. Por tanto la actividad de la fosforilasa del glucógeno es regulada por enzimas que desplazan el equilibrio entre sus formas activa e inactiva. Estos grupos fosfatos presentes en las formas a. La fosforilasa b.  Modulación covalente de las enzimas reguladoras Las formas activas e inactivas son interconvertibles por modificación covalente de sus estructuras que son catalizadas por otras enzimas. Cuya explicación se ha obtenido de los estudios con la hemoglobina. Un modulador positivo de esta enzima es el ATP. alterar la actividad del centro catalítico. Pueden existir diversos estados de conformación intermedios. Establece que la unión de la primera molécula de sustrato incrementa la tendencia de las restantes subunidades a experimentar transición a la forma de elevada afinidad. Koshland. y Modelo secuencial. que invierte el efecto inhibidor del CTP. 181 .

Pepsina. Su importancia biológica se presentó debido a que algunos organismos no las sintetizan y deben adquirirlas exogenamente. que puede presentarse en una sola especie de organismo e incluso en una sola célula. 182 . aparece en 5 formas isozimicas diferentes en los tejidos de la rata. para dar las formas activas. tripsina y quimotripsina. Constituida por una pirimidina sustituida unida por un puente metileno a un tiazol.COENZIMAS Sustancias vitales para muchas formas de vida. D.  Clasificación. llamado antiguamente cocarboxilasa. pepsinógeno . Ej. Tiamina (Vitamina B1) y pirofosfato de tiamina. 1.ACTIVACIÓN COVALENTE DE LOS ZIMOGENOS. No actúan como componentes de las coenzimas. Su función en vegetales y microorganismos no está claro. las hidrosolubles y liposolubles. El pirofosfato de tiamina funciona como coenzima en las reacciones catalizadas en las que se separan grupos aldehídos y/o se transfieren en el metabolismo de los glúcidos. Las isozimas difieren en su composición en aminoácidos y por tanto en los valores de pH isoeléctricos. Actúan en pequeñas cantidades. ISOZIMAS. Los animales superiores las adquieren en su mayor parte en forma exógena. 2. 3. E y K. Su deficiencia produce el beriberi en el hombre y polineuritis en las aves. Se precisa en la dieta de la mayor parte de los vertebrados y en algunos microorganismos. que se sintetizan como zimógenos inactivos. Las vitaminas hidrosolubles funcionan como coenzimas y las liposolubles comprenden a las vitaminas A. Aparece en las células en su forma de coenzima activa ( el pirofosfato de tiamina). Actúa como coenzima al promover la descarboxilación no enzimática del piruvato para dar acetaldehido y CO2. Tipo de regulación enzimática que cataliza los precursores inactivos de las enzimas (zimógenos). Formas múltiples de una enzima determinada. Características. tripsinógeno y quimotripsinógeno. Se pueden separar por electroforesis en gel de los extractos celulares. Se clasifican en dos grupos. Ej: La lactato -deshidrogenasa. VITAMINAS .

La hipótesis de que los pigmentos amarillos actúan como coenzimas. Se aisló en los huevos y en la leche. como componente esencial. conocidas como flavoenzimas o flavoproteínas.nucleótido (TPN). Características. Su carencia produce pelagra en el hombre y lengua negra en el perro. 2. Acido nicotínico (niacina) y nucleótido de piridina. a partir de precursores como el triptofano . 3. Las enzimas que necesitan estas coenzimas participan en la degradación oxidativa del piruvato. Es sintetizada por los vegetales y la mayor parte de los animales. En la mayor parte de las enzimas el flavín-nucleótido se une fuertemente en forma no covalente. El dinucleótido de nicontínamida y adenina (NAD) ó difosfo-piridín . Ej: cerebro en ratas y no así en el tejido muscular. muestra una disminución no uniforme de la utilización del piruvato. donde el FAD se une covalentemente. También se conocen como coenzimas de piridina o nucleótidos de piridina. 6. El aislado de la leche se asignó como lactoflavina y posteriormente riboflavina. Características. 1. 5. rojas o verde. Actúan como coenzimas de un gran número de oxidorreductasas. 1. 2. también llamado trifosfo-piridín . A excepción de la succinato-deshidrogenasa. 4. de los ácidos grasos y de los aminoácidos. Existen dos coenzimas que contienen una amida del ácido nicotínico (nicotinamida). Es un factor de crecimiento en el perro y otros animales. según el tejido. La deficiencia de tiamina en la dieta de los animales experimentales. Esta vitamina es sintetizada por todos los vegetales e incluso por algunos microorganismos.4. un alcaloide tóxico (niacina). llamadas deshidrogenasas dependientes de la piridina. pero no por los animales. Se designa como ácido nicotínico. como consecuencia de una reducción reversible del anillo isoaloxacínico en el ciclo catalítico de las flavoproteínas. así como en el transporte de electrones. Los flavín-nucleótidos. 183 . Las formas oxidadas de estas coenzimas son de color amarillo. Riboflavina (Vitamina B2) y flavín-dinucleótido. Una característica de los flavín-nucleótidos es que pueden reducirse para dar FMNH2 y FADH2. actúan como grupos prostéticos de las enzimas de oxido-reducción. Corresponde a un derivado de la isoaloxacina. porque es un componente de la nicotina del tabaco.nucleótido (DPN) y el fosfato de dinucleótido de nicontínamida y adenina (NADP). fue afirmada con los descubrimientos de las coenzimas FAD y FMN.

Se forma durante la oxidación enzimática del piruvato o de los ácidos grasos y a partir del acetato libre en presencia de la enzima acetil CoAsintetasa. que como grupo prostético. reduciéndolas.dependientes son específicas. Estas coenzimas actúan en reacciones enzimáticas en que el grupo amino de los aminoácidos se transforma y transfiere. Estas coenzimas se unen a la proteína de la deshidrogenasa en forma débil y por ello funcionan más como sustrato. Indispensable en la dieta de los vertebrados. Las deshidrogenasa piridín . DADP+). sólo cuando existe una supresión de la vitamina en la dieta del animal.3. Actúan como aceptores de electrones. Actúa como factor de crecimiento que contiene azúfre. Acido pantoténico y Coenzima A. Características. La biotina protege a los animales de la toxicidad causada por la ingesta de la clara de huevo. para dar acetilcolina. Se identificó como elemento esencial para prevenir una dermatitis. son el fosfato de piridoxal y el fosfato de piridoxamina. 5. Posteriormente se identificó una molécula con iguales propiedades que se asignó como piridoxina. puede reaccionar con aceptores de grupos acilos Ej: colina. Las reacciones catalizadas por las piridín-nucleótidos deshidrogenasas son reversibles. en la oxidación del piruvato y en las acetilaciones biológicas. 2. Es sintetizado por los vegetales y microorganismos. 4. 8. etc. Vitamina B6 y Coenzima de piridoxina. Esta vitamina es sintetizada por las enterobacterias. ya sea para el NAD+ o del NADP+. que son los factores de crecimiento para las bacterias. Las formas coenzimáticas activas de la vitamina B6. durante la eliminación de átomos de hidrógeno procedentes de la molécula de sustrato. El Acetil Coa. la que se convierte en dos formas biologicamente activas: el piridoxal y piridoxamina. Biotina y biocitina.El otro H se transfiere como ión H. es actuar como transportador de grupos acilos en las reacciones enzimáticas implicadas en la oxidación de los ácidos grasos. En 1948 se identificó con el nombre de Coenzima A. en la síntesis de los ácidos grasos. Un átomo de H se transfiere como ión hidruro a la nicotínamida de la formas oxidadas de estas coenzimas (NAD+. 6. 3. 7.SH. 1. La clara de 184 . Las formas reducidas de NAD+ y NADP+ absorben a un máximo de 340 nm. llamada acridina. La función de esta coenzima .

formilo o metilos. por la presencia de una proteína.6-dimetilbenzimi. el ácido lipoico (disulfuro cíclico) y su forma de cadena abierta reducida. 2) ácido p-aminobenzoico y 3) ácido glutámico. el ácido tetrahidrofólico (FH4). actúa como coenzima de la decarboxilación oxidativa del piruvato y otros alfa-oxoácidos. el ácido dihidrolipoico. parecido a la porfirina de la hemoglobina y el ribonucleótido 5.dazol. La vitamina B12 es esencial para la maduración normal y el desarrollo de los eritrocitos. Vitamina cuya deficiencia causa en los mamíferos disminución en el crecimiento y aparición de diversas formas de anemia. Esta vitamina presenta dos formas. Su deficiencia es causa de la anemia perniciosa. 185 . a partir de glucosa y otros precursores. La coenzima B12 es esencial para las enzimas que desplazan H+ a un aceptor y reciben de éste un grupo OH. La función de la biotina es participar en la transferencia enzimática e incorporación del CO2.huevo induce una deficiencia de la vitamina. El ácido fólico se convierte por reducción en su forma coenzimática. es decir. Esta formada por : 1) Una pteridina sustituida. la avidina que se une a la biotina e impide su absorción en el intestino. La mayor parte de los animales y vegetales la sintetizan. En los tejidos vegetales y animales se presenta en grandes cantidades a diferencia de otras vitaminas hidrosolubles. El ácido lipoico. Es un potente reductor. se precisa en la dieta de algunos vertebrados como el hombre. Vitamina C. El sintoma bioquímico más importante es el impedimento de la biosíntesis de purinas y de la timina. También llamada ácido ascórbico .CoA carboxilasa. También llamado ácido tiótico. sólo ciertos microorganismos. El cianuro es un componente esencial de esta vitamina. Vitamina que se conoce como cianocobalamina. Acido lipoico. pierde protones y se transforma en ácido deshidroascórbico. Acido fólico y Coenzimas. y que actúa como transportador intermediario de grupos hidroximetilos. que presenta actividad de vitamina C. Animales y vegetales pueden sintetizar esta vitamina. Presenta dos componentes característicos: El sistema de anillos de corrina. Vitamina B12 y Coenzima B12. formando el compuesto biotinil-lisina o biocitina. Además actúa como grupo prostético de la enzima propioni l.

No se las ha encontrado una función específica como coenzimas. que impiden la autooxidación de los ácidos grasos muy insaturados. Presenta dos formas. que se presenta en los mamíferos y peces marinos. Aparece en dos formas estructurales: Vitamina A1 o retinol 1. Vitamina A. Su función principal radica en el ciclo visual. Estas pueden ser consideradas como esteroides. Su carencia produce enfermedad en los huesos con arqueamiento de éstos y el pecho de paloma. Su función aún no está clara. La carencia de esta vitamina produce deficiencia en el crecimiento de los individuos. distrofia muscular. Su deficiencia produce la incapacidad del hígado de sintetizar la enzima proconvertiva involucrada en la síntesis de protrombina. entre éstos los más importantes son la vitamina D2 (ergocalciferol) y la vitamina D3 (colecalciferol). donde la K2 sería la más activa. Vitamina D. Vitamina E. Estos se convierten en vitamina A por reacciones enzimáticas en la mucosa intestinal y en el hígado. Su deficiencia produce en ratas infertilidad. degeneración de los riñones. y vitamina A2 ó retinol 2. En vegetales el tocoferol más activo y abundante es el alfa tocoferol. necrosis del hígado. Las necesidades de esta vitamina son satisfecha por íngesta de hortalizas. 186 . que se convierte en colecalciferol por la irradiación solar. precursor de la trombina.Vitaminas liposolubles Todas estas vitaminas son compuestos derivados de isoprenoides. Sin embargo se ha descubierto que los tocoferoles presentan actividad anti . es decir. Se han aislados varios componentes con actividad de vitamina D. Se presenta en inviernos prolongados. donde el anillo B se ha roto. cuando se hallan expuestos al oxígeno molecular. común en los peces de agua dulce. la piel se seca. La actividad de la vitamina A en mamíferos no sólo se debe a los retinoles. los riñones degeneran. La vitamina D se forma a partir del precursor 7-deshidrocolesterol de los animales.oxidantes. Comprenden a las vitaminas A. donde los niños no se exponen a la luz solar. sino que también a los carotenoides abundantes en los vegetales. Vitamina K. E y K. Se aisló del germen del trigo y se asignó como tocoferol. Factor nutritivo necesario para la coagulación de la sangre. que es la forma encontrada en los mamíferos. D.

8. no competitivos. 5. 187 . explique sus características 1. ¿Qué son las enzimas alostéricas?. 10. explicar. ¿Cómo definiría la constante de Michaelis. ¿Por qué tiene importancia el valor de Km en las reacciones enzimáticas? 7. competitivos acompetitivos. Explique la diferencia entre inhibidores. Km de una enzima?. Exponga el mecanismo de función de cualquier coenzima. 2. 9. 6.TEST DE EVALUACIÓN ¿Cuál Es la naturaleza de una enzima y Cómo puede definirse? Explique brevemente como se clasifican las enzimas Describa las funciones de las enzimas ¿Qué es el centro activo y Qué es un cofactor? ¿Qué papel desempeña la formación de un complejo enzima ± substrato en la acción de una enzima?. incluyendo estructura química y su exposición. 3. y de un ejemplo de cada uno. 4. Nombre las coenzimas que intervienen en reacciones de oxido reducción en el cuerpo.

El proceso por virtud del cual material alimenticio complejo se cambia a moléculas simples se llama digestión. En los capítulos precedentes sobre bioquímica hemos considerado la química de carbohidratos. Explicar el número total de moles de ATP formados en las vías de Embden-Meyerhof y Krebs. Reconocer la relación entre las vías de monofosfato cte hexosa y de Embden-Meyerhof 9. Describir los procesos de digestión y absorción de carbohidratos. 4. Conocer el papel de hormonas en el control de la glucemia. 2. Reconocer los factores que intervienen en el control de la concentración normal de glucosa en sangre. proteínas y ácidos nucleicos. 188 .UNIDAD N° 10 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. Reconocer la índole esencial de la clorofila en la reacción a la luz de la fotosíntesis. 5. 7. 8. Delinear las reacciones esenciales en la reacción de fotosíntesis en la obscuridad. La digestión incluye hidrólisis de carbohidratos en monosacáridos. Estas substancias entran en el cuerpo con el alimento y de ordinario no pueden ser empleadas directamente en la forma como son ingeridas. lípidos. de grasas en glicerol y ácidos grasos. Describir el proceso de glucogénesis. y proteínas en aminoácidos por acción de hidrolasas o enzimas hidrolíticas. 3. Reconocer las reacciones esenciales de la vía de Ernbden-Meycrhof 6. 10. relativamente simples. Antes que el alimento pueda ser absorbido y utilizado por el cuerpo puede desintegrarse en moléculas pequeñas. Delinear las reacciones esenciales en el ciclo de Krebs.

189 . El azúcar de caña es la fuente principal de sacarosa dietética. sacarasa. la leche contiene lactosa. Durante el proceso de digestión el alimento se mezcla con el jugo gástrico. su actividad principal tiene lugar en el estómago antes de ser inactivada por el contenido gástrico ácido. jugo intestinal.DIGESTION  Digestión salival El alimento que entra en la boca es desintegrado en porciones menores por la masticación y se mezcla con la saliva. Las funciones más importantes de la saliva son humedecer y lubricar el alimento para iniciar la digestión del almidón hasta dextrinas y maltosa. que es secretado por varias pequeñas glándulas tubulares localizadas en las paredes del estómago del estómago. mientras que la lipasa pancreática se llama esteapsina. El jugo gástrico es una solución de color amarillo pálido fuertemente ácida que contiene las enzimas pepsina y lab o renina. que pasa a través del píloro y penetra en el intestino. quimotripsina y carboxipolipeptidasa. La acción mezcladora de la musculatura del estómago y el proceso de digestión originan una mezcla líquida llamada quimo. Sacarasa.  Digestión intestinal El quimo ácido es neutralizado por la alcalinidad de tres jugos digestivos. Esta enzima rompe el almidón en maltosa. y bilis en la primera parte del intestino delgado conocida como duodeno. el primero de los líquidos digestivos. La saliva contiene mucina. La pepsina inicia la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas mientras que el lab convierte la caseína de la leche en una proteína soluble.  Digestión gástrica Cuando el alimento es deglutido pasa por el esófago hacia el estómago. grasas y carbohidratos. Como esta enzima tiene poco tiempo para actuar sobre los almidones en la boca. una glucoproteína que hace viscosa la saliva. jugo pancreático. Las enzimas más importantes que existen en el jugo intestinal son aminopolipeptidasas y dipeptidasas. lactasa y maltasa. y la maltosa proviene de la digestión parcial del almidón por tialina y amilopsina. y tialina. La enzima amilopsina del jugo pancreático es una amilasa muy similar parecida a la tialina de la saliva. Hay enzimas en el jugo pancreático capaces de digerir proteínas. lactasa y maltasa rompen estos disacáridos en sus monosacáridos constitutivos. Las proteasas pancreáticas son tripsina. que cataliza la hidrólisis de almidón en maltosa. completando así la digestión de los carbohidratos. y las tres enzimas que rompen los disacáridos.

Las vellosidades son proyecciones digitiformes en la superficie interna del intestino delgado. EL AZUCAR DE LA SANGRE Después que los monosacáridos son absorbidos hacia el torrente vascular. pero se normaliza por los siguientes procesos: 1. Oxidación para producir energía 3. que no posee una membrana inerte. Esto es lo que se llama la glucemia normal en ayunas. La fructosa y la galactosa son fosforiladas por enzimas hepáticas y se convierten en glucosa. son transportados por la circulación porta al hígado. Después de una comida ordinaria la glucosa en sangre alcanza valores hiperglucémicos. La glucosa en la circulación general normalmente se halla en concentración de 70 a 90 mg por lOO ml de sangre. esta. más rápidamente que la fructosa. o siguen vías metabólicas similares. aunque probablemente intervenga un proceso de fosforilación. Eliminación por los riñones 190 . la glucemia aumenta. el metabolismo de los carbohidratos es esencialmente el metabolismo de la glucosa. Almacenamiento a) como glucógeno b) como grasa 2. Los tres¶ monosacáridos son absorbidos con ritmo diferente. originando la hipoglucemia. que aumentan considerablemente la superficie eficaz de absorción. Por lo tanto. En caso de ejercicio intenso o de ayuno prolongado la glucemia puede bajar mucho. El mecanismo exacto por virtud del cual las hexosas son absorbidas por el intestino contra un gradiente de concentración no está bien comprobado. Hay muchos datos indicando que la mucosa intestinal tiene la propiedad de absorción selectiva. provocando un estado temporal de hiperglucemia. La galactosa se absorbe más rápidamente que la glucosa. Después de ingerir una comida que cóntiene carbohidratos. fructosa y galactosa son absorbidos directamente hacia el torrente vascular por los vasos sanguíneos capilares de las vellosidades.ARSORCION Los monosacáridos glucosa. Hay unos cinco millones de vellosidades en el intestino delgado del hombre y cada vellosidad está ricamente provista de vasos linfáticos y sanguíneos.

pero si se ingieren grandes cantidades de carbohidratos y la glucemia pasa de un promedio de 160 mg de glucosa por 100 ml. hay reacciones más específicas del hígado y de ciertas hormonas para regular el nivel de la glucemia. por ejemplo. o para oxidarla y producir energía. Estos cuatro procesos suelen controlar la hiperglucemia. Los músculos también tomarán glucosa de la circulación para transformarla en glucógeno. Para devolver estos valores a la normalidad. Las hormonas se forman principalmente en las glándulas 191 . Otro grupo importante de agentes reguladores es el de las hormonas. El espacio entre las líneas verticales puede compararse a un termómetro con valores expresados en miligramos de glucosa por 100 ml de sangre. La glucemia en la cual el riñón empieza a eliminar glucosa se denomina umbral renal y tiene un valor de 150 a 170 mg por 100 ml. Al hígado le ayudan en este proceso de control varias hormonas. el hígado puede extraer glucosa del torrente vascular. Durante la absorción activa de carbohidratos desde el intestino aumenta la glucemia. el hígado proporciona glucosa a la sangre. la glucosa puede convertirse en grasa y almacenarse en los depósitos lípidos. el hígado deja de mandar azúcar a la sangre y empieza a almacenarlo en forma de glucógeno. convirtiéndola en glucógeno para almacenamiento. rompiendo su glucógeno y formando glucosa a partir de otros materiales alimenticios como aminoácidos o glicerol. Si la glucemia sigue aumentando. Durante periodos de hiperglucemia. Además de los factores anteriores. originándose tina hiperglucemia temporal. El hígado. el exceso es eliminado por los riñones. En el metabolismo hay muchas reacciones químicas relacionadas dependientes de enzimas. funciona tanto para extraer azúcar de la sangre como para proporcionárselo. HORMONAS Y CONCENTRACION SANGUINEA DE AZUCAR Ya nos hemos referido a las propiedades y la acción de las enzimas. Durante el ayuno.Factores que intervienen en la regulación de la concentración sanguínea de azúcar (glicemia) La acción de estos factores combatiendo la hiperglucemia se ilustra en la figura anterior.

se ha descrito una molécula formada por dos cadenas de aminoácidos con peso molecular de 6000. que a veces es mortal. y los factores que intervienen en la acción de una hormona parecen guardar relación con la acción de otras hormonas. Si el páncreas no produce suficiente insulina. hay muchos datos indicando que en el tejido hepático la insulina actúa controlando la fosforilación de la glucosa para formar 6-fosfato de glucosa. y la fuerte acidosis que resulta de la ausencia de insulina provoca el coma diabético. En el músculo y en el tejido adiposo la insulina actúa aumentando el transporte de glucosa a través de membranas hacia las células. La glucosa suele eliminarse con la orina cuando la glucemia pasa del valor de umbral renal. La insulina disminuye la glucemia aumentando la conversión de glucosa en glucógeno hepático y muscular. gracias al resultado de los brillantes trabajos de Sanger y colaboradores. los procesos celulares más importantes dependen de un equilibrio hormonal. El trastorno de la oxidación de los hidratos de carbono origina un exceso de compuestos cetónicos. Más recientemente. En poco tiempo pudo disponerse de insulina en cantidades suficientes para tratar los diabéticos. En la regulación de un proceso corporal una hormona probablemente controla varias reacciones específicas catalizadas por enzimas. no es eficaz administrada por la boca. Diabetes sacarina. Se obtuvo cristalizada en 1926. y no aparecen los síntomas que acabamos de señalar 192 . Cuando se inyecta la cantidad adecuada de insulina se regula adecuadamente el metabolismo de los hidratos de carbono. Se cree que la molécula nativa consiste en cuatro cadenas con peso molecular de 12000. La acción enzimática es más específica que la acción hormonal. que constituye la primera etapa en la producción de glucógeno. y evitando la desintegración de glucógeno hepático para proporcionar glucosa. la transformación de glucosa extracelular en 6-fosfato de glucosa intracelular está retrasada.  Insulina Aunque ya en 1889 se demostró que la extirpación del páncreas de un animal provocaba diabetes sacarina. fue en 1922 cuando Banting y Best desarrollaron un método para obtener extractos activos de páncreas. regulando la oxidación de glucosa por los tejidos.endocrinas. También. el resultado es la diabetes sacarina. y el trastorno de este equilibrio es causa de anomalías metabólicas. En un individuo normal. llamadas también glándulas de secreción interna por cuanto sus secreciones difunden directamente al torrente vascular. En ausencia de insulina el fracaso de los mecanismos de almacenamiento provoca un aumento neto de la glucemia. La insulina suele inyectarse por vía subcutánea cuando se administra a los diabéticos. En ausencia de un aporte adecuado de insulina. o endocrino. Algunos de estos son ácidos. porque las enzimas proteolíticas del tubo digestivo la hidrolizan y suprimen su activdad. Como se trata de una proteína.

Aunque el control global de la glucemia depende de la acción del hígado. La activación de la fosforilasa depende de la presencia del compuesto adenosinmonofosfato 3¶. aumenta la concentración sanguínea de ácido láctico. y se elimina glucosa con la orina. estimula la función de las hormonas de la corteza suprarrenal y su acción sobre la glucemia. inyectada al animal provoca diabetes permanente y agotamiento del tejido insular del páncreas. y la diabetógena afectan la glucemia. Su acción es compleja y no la conocemos bien. Se trata de un polipéptido constituido por una serie conocida de aminoácidos. convirtiendo el glucógeno muscular en ácido láctico. especialmente las que tienen un átomo de oxígeno en posición 11. se comprende fácilmente que la 193 . Estas hormonas. Estimula una enzima para producir AMP cíclico a partir del ATP. con liberación de glucosa. pero al mismo tiempo estimula la producción de insulina por el páncreas. y de una acción equilibrada de varias hormonas. la hormona de crecimiento.  Hormonas de la hipófisis anterior De las muchas hormonas secretadas por el lóbulo anterior de la hipófisis. La hormona de crecimiento hace que el hígado aumente su producción de glucosa. Por lo tanto. hormona adrenocorticotrópica. El glucagon aumenta la glucemia incrementando la actividad de la enzima fosforilasa hepática. Además de causar hiperglucemia.  Adrenalina (epinefrina) Esta hormona es producida por la parte central o médula de las glándulas suprarrenales. La secreción continuada de adrenalina tiene lugar por acción de emociones fuertes como el miedo o la ira. estimulan la producción de glucosa en el hígado incrementando la gluconeogénesis a partir de aminoácidos.  Hormonas corticosuprarrenales Las hormonas como cortisona y cortisol son producidas por la capa externa o corteza de la glándula suprarrenal. La hormona diabetógena. con peso molecular de aproximadamente 3500. cuya producción aumenta por acción del glucagon. En general. Glucagon El glucagon es una hormona producida por las células alfa del páncreas. que interviene en la conversión en el hígado del glucógeno en glucosa libre. 1 La hiperglucemia resultante muchas veces supera el umbral renal. La adrenalina antagoniza la acción de la insulina. La ACTH. actúan sobre el metabolismo de los hidratos de carbono.5¶cíclico (AMP). Este mecanismo muchas veces se utiliza como función de urgencia para brindar instantáneamente glucosa destinada a facilitar el trabajo muscular. por cuanto provoca glucogenólisis en el hígado. y también interviene en la activación de fosforilasa. la ACTH. las hormonas corticales son antagonistas de la insulina.

la glucosa en exceso se almacena en el hígado como glucógeno. pero el glucógeno. y es factor importante en el control de la diabetes sacarina. El glucógeno del hígado se convierte rápidamente en glucosa. Los músculos también almacenan glucosa como glucógeno. y sirve como reservorio del cual puede obtenerse glucosa si la concentración sanguínea de azúcar cae por debajo de la normal. El 6-fosfato tic glucosa luego se convierte en 1-fosfato de glucosa con ayuda de la enzima fosfoglucomutasa. pero puede llegar a contener hasta 400 g. Como ya señalamos. GLUCOGENO El glucógeno es un polisacárido con estructura ramificada.6 en los puntos ramificados. la insulina interviene en la acción de la glucocinasa para fosforilación de glucosa a 6-fosfato de glucosa. Normalmente este órgano contiene aproximadamente l00 g de glucógeno.  Glucogénesis El proceso de glucogénesis no es una simple conversión de glucosa en glucógeno. el uridín-trifosfato de glucosa (UDPG).insulina desempeña un papel esencial en el proceso normal. El 1-fosfato de glucosa reacciona con trifosfato de uridina (UTP) para formar un nucleótido activo. La formación de glucógeno a partir de la glucosa se llama glucogénesis. mientras que la conversión de glucógeno en glucosa se denomina glucogenólisis. Durante la absorción de los carbohidratos. En presencia de una enzima ramificadora y de la enzima transglucosilasa de UDPG-glucógeno. muscular no es convertido tan fácilmente en glucosa como el glucógeno hepático. Esas reacciones pueden representarse corno Sigue: 194 . compuesta de cadenas lineales de unidades de glucosa reunidas por enlaces -l.4 y con enlaces -1. las moléculas de glucosa activadas del UDPG se reúnen con enlaces glucosídicos para formar glucógeno.

La fosforilasa b es convertida en la forma activa de la enzima por ATP en presencia de Mg+2 y cinasa de losforilasa b. En el hígado. La enzima fosforilasa existe en dos formas: una forma activa. en la siguiente forma: La cinasa de fosforilasa b es activada por el AMP-3¶. Glucogenólisis El proceso de glucogenólisis libera glucosa hacia la sangre para conservar la glucemia durante periodos de ayuno y proporcionar energía para la contracción muscular. fosforilasa a. fosforilasa b.5¶-cíclico. la reacción es iniciada por acción de la enzima fosforilasa. 195 .4 en el glucógeno. que rompe los enlaces glocosídicos 1. derivado del ácido adenílico. y una forma inactiva.

por lo tanto. por lo tanto. Una enzima específica del hígado. Las dos vías principales de metabolismo del 6fosfato de glucosa son la anaerobia. Otras enzimas facilitan la rotura a glucosa-1-fosfato. el glucógeno muscular no puede servir como fuente de glucosa sanguínea. o vía de Embden-Meyerhof. Estas reacciones pueden ilustrarse así: OXIDACION DE LOS CARBOHIDRATOS En el cuerpo la glucosa finalmente es oxidada para formar CO2 y H2O. Una vez formado. Esta enzima es activada por la adrenalina y el glucagon que. seguida en la aerobia. o puede ser metabolizado por varios mecanismos o vías. 196 . actúa sobre el 6-fosfato de glucosa para producir glucosa.El AMP-3¶. Esta enzima no existe en el músculo. causa de la iniciación de la glucogenólisis. Según vimos antes. con liberación de energía. activan indirectamente la fosforilasa. la 6-fosfatasa de glucosa. que es utilizado en el ciclo de Krebs. La parte principal de la energía disponible por oxidación de la molécula de glucosa es liberada a nivel del ciclo de Krebs. pero la vía de Embden-Meyerhof es esencial para la formación de ácido pirúvico.5¶-cíclico se forma a partir de ATP por acción de una enzima llamada ciclasa. puede estar formado por fosforilación de la glucosa bajo control de la insulina. El 6-fosfato de glucosa es un compuesto principal en el metabolismo de la glucosa. o ciclo de Krebs. que queda sometida a la acción inversa de la fosfoglucomutasa para obtener 6-fosfato de glucosa. puede convenirse en glucógeno o en glucosa libre.

Estos compuestos glucogénicos se forman por el proceso de gluconeogénesis. Cabe una comprensión mejor de esta y de otras vías metabólicas si consideramos la línea preliminar de las reacciones esenciales. Substancias que no son los carbohidratos de los alimentos. Uno de ellos. En presencia de oxígeno. La glucosa de cualquier origen se convierte en glucosa-6-fosfato que. Glucólisis La fácil disponibilidad de preparados musculares y su empleo en el desarrollo de la fisiología fue origen del estudio temprano de los cambios bioquímicos asociados con la contracción muscular.  Vía anaerobia o de Embden-Meyerhof para la glucólisis Las reacciones químicas en las vías metabólicas como la de Embden-Meyerhof son detalladas y complejas. como el ácido pirúvico. a su vez. o sea la conversión de precursores que no son carbohidratos en glucosa. Esta serie de reacciones han convertido la hexosa glucosa en un difosfato de hexosa. mientras que las cuatro quintas partes restantes se convierten en glucógeno. y el ácido láctico procedente de la contracción muscular. vuelve a producirse glucógeno. es convertido en fructosa-6-fosfato. y cualquiera de los productos de desintegración metabólica de la glucosa. la porción glicerol de las grasas. y los ácidos pirúvico y láctico desaparecen. Las reacciones que estudiamos antes pueden resumirse en el ciclo del ácido láctico. este es fosforilado para dar fructosa 1. y a primera vista pueden ser causa de confusión.6-difosfato. Constituyen ejemplos de estos precursores los aminoácidos glucogénicos. desaparece el glucógeno y se forman ácidos pirúvico y láctico. La vía ahora se separa al romperse el difosfato de fructosa en dos monofosfatos de triosa (ver siguiente imagen). pueden convertirse en glucógeno. o en condiciones aerobias. el 3-fosfato de 197 . Otros estudios demostraron que una quinta parte del ácido láctico formado durante la glucólisis es oxidado para dar CO2 y agua. Se observó que cuando un músculo se contrae en medio anaerobio. que pueden formar glucosa por reacciones reversibles del metabolismo.

3-difosfoglicérico y luego. en ácidos 3-fosfo y 2-fosfoglicérico. o dos moles de ATP por molécula de glucosa. Estas reacciones se llevan a cabo en el ciclo de Krebs que puede delinearse asi: 198 . se transforma primero en ácido 1. El último compuesto finalmente forma ácido fosfoenolpirúvico que es convertido en ácido pirúvico. La necesidad de ATP y su liberación en esta vía anaerobia los señalamos con las zonas sombreadas. acaban siendo oxidados. La reacción del ácido 1. con una ganancia neta de 2 moles de ATP. se consumen 2 moles de ATP y se liberan 4 moles. La conversión de ácido fosfoenolpirúvico en ácido pirúvico también proporcionan dos moles de ATP por molécula de glucosa.  Ciclo aerobio o de Krebs El ácido pirúvico formado en la vía de EMbden-Meyerhof. Se necesita un mol de ATP para fosforilar la glucosa. y el ácido láctico proveniente del ciclo del ácido láctico o de la reducción del ácido pirúvico. El ácido pirúvico es un compuesto clave que puede reducirse dando ácido láctico o bien oxidarse en el ciclo de Krebs. Por lo tanto.3-difosfoglicérico para formar ácido 3-fosfoglicérico libera un mol de ATP por molécula de triosa. con formación de CO2 y energía en forma de ATP.6-difosfato. sucesivamente. y otro para convertir la fructosa-6-fosfato en fructosa-l.gliceraldehido. por cada mol de glucosa desintegrada en la vía de Embden-Meyerhof.

Las estructuras químicas. luego en isocítrico y oxalosuccínico. incluyendo ácido fumárico y ácido málico. enzimas y coenzimas del ciclo de Krebs se indican en el esquema siguiente: 199 . incluye la adición electrofílica de H+. llamado ácido cítrico. El ácido cítrico se transforma en ácido cis-aconítico. La hidratación del ácido cis-aconítico a isocítrico. que es convertido en succinil CoA. de nuevo a ácido oxaloacético y queda completado el ciclo. luego en ácido succínico y una serie de ácido dicarboxílico. que transfiere el grupo acetifico al ácido oxaloacético para producir el ácido tricarboxílico. como la conversión posterior del ácido fumárico en ácido málico. todos ácidos tricarboxílicos.El ácido pirúvico de cualquier origen forma acetil CoA. El ácido oxalosuccínico pierde entonces CO2 para formar ácido -cetoglutárico.

La reacción global para conversión de ácido pirúvico a bióxido de carbono y agua puede escribirse así: 200 .

0 Kcal. que será usado en el trabajo muscular y para cubrir otras necesidades energéticas. es oxidado en esta vía alternativa en la siguiente forma: 201 . La vía alterna más generalmente aceptada es la llamada desviación de monofosfato de hexosa. ó 30 moles de ATP por molécula de glucosa..0 Kcal. Por lo tanto.3-difosfoglicérico ácido. Comenzando con FADH2.0 kilocalorías. El compuesto metabólico clave. aparte de la Embden-Meyerhof y la de Krebs. Como cada mol de glucosa forma dos moles de ácido pirúvico. 6-fosfato de glucosa.Los moles de ATP formados y el CO2 liberado en una vuelta del ciclo de Krebs se indican en zonas sombreadas. o NADPH1 (por vía de NADHI) siguiendo el sistema de citocromos proporciona tres moles de ATP por mol de NADH2. esta serie de reacciones es capaz de almacenar aproximadamente 44 por 100 de las calorías disponibles en forma del compuesto ATP rico en energía. el sistema proporciona dos moles de ATP por mol de FADH2. el ciclo de Krebs proporcionará 2 X 15. VIAS ALTERNATIVAS DE OXIDACION DE CARBOHIDRATOS Hay otras vías. se forma un total de 38 moles de ATP por oxidación de una molécula de glucosa en los ciclos de EmbdenMeyerhof y de Krebs. señaaba que la oxidación de NADH. o vía de fosfato de pentosa. Como cada mol de ATP por hidrólisis proporcionará aproximadamente 8. y dos moles de ganancia neta de ATP formados directamente). para oxidar los carbohidratos. Recuerde que al considerar el mecanismo de transporte de electrones en la fosforilación oxidativa. Por lo tanto. Cada molécula de glucosa sometida a la vía de Embden-Meyerhof libera ocho moles de ATP (seis moles de NADH2 formados en la conversión de gliceraldehido-3-fosfato en 1. Cuando una molécula de glucosa se oxida completamente libera 686. los 38 moles equivalen a 304.

triosas. Aunque la fotosíntesis se representa como una reacción química simple. fructosas. La reacción final incluye 5-fosfato de xilulosa y 4-fosfato de eritrosa. y el 6-fosfato de fructosa. Por ejemplo. y luego hasta ácido 6-fosfoglucónico. por virtud del cual las plantas convierten la energía solar para formar alimentos. el pigmento verde de las hojas. por pérdida del CO2. Originalmente la reacción entre bióxido de carbono y agua para formar carbohidratos se representaba así: Este proceso. En presencia de luz solar y clorofila. y azúcares más complejos. incluye varios intermedios de las vías de fosfogluconato y de Embden-Meyerhof. 5-fosfato de ribulosa. es más compleja. empleando oxígeno isótopo 180 202 . Estos dos compuestos se transforman luego en otro de cuatro carbonos. El empleo de isótopos y trazadores radiactivos ha ayudado mucho a los investigadores en este campo. y el 3-fosfato de gliceraldehido de tres carbonos. se llama fotosíntesis. FOTOSINTESIS Los carbohidratos se forman en las células vegetales a partir de bióxido de carbono y agua. formándose 3-fosfato de gliceraldehido y más 6-fosfato de fructosa. 5-fosfato de xilulosa y 5-fosfato de ribosa. La clorofila es un derivado de protoporfirina que contiene magnesio. estos dos compuestos reaccionan para formar pentosas. localizado en los cloroplastos de las hojas verdes. el 4-fosfato de eritrosa. y la pentosa se transforma en otras dos pentosas.El 6-fosfato de glucosa formado de cualquier origen es oxidado a 6fosfogluconolactona. 7-fosfato de sedoheptulosa. Estos dos últimos compuestos se convierten en uno de siete carbones. Este ácido es convertido en una pentosa.

como trazador. en la glucosa y el almidón. el carbono radiactivo aparece muy rápidamente en un compuesto de tres átomos de carbono y un intermedio de cinco átomos de carbono. se comprobó que el oxígeno liberado durante la fotosíntesis proviene de las moléculas de agua y no del bióxido de carbono. más tarde. 203 . Cuando se hace crecer una hoja verde en una atmósfera de 14CO2.

que puede representarse así: El proceso fotoquímico es iniciado con absorción de luz por la clorofila. El proceso de la fosforilación fotosintética puede representarse de la forma siguiente: 204 . a una estructura de quinona llamada plastoquinona. Estos electrones excitados van de la clorofila a una proteína que contiene hierro. La reacción a la luz La reacción que incluye la conversión de energía luminosa en energía química se llama reacción a la luz. La reacción esencial que se produce es la fotofosforilación. y recuperan su nivel energético normal. acoplando en la reacción de ADP con P1 para formar ATP. que produce una molécula en estado excitado. la ferredoxina. EL ATP también se utiliza en las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis. y originan la reducción de NADP para producir NADPH2. Algunos de los electrones excitados fluyen desde la ferredoxina. Los electrones utilizados en la formación de NADPH2 y ATP son recuperados por una reacción en la cual los iones OH del agua forman oxígeno molecular y dan electrones a la clorofila siguiendo una cadena de citocromos. en la cual varios electrones se han elevado desde su nivel energético normal a un nivel más alto en la estructura de doble enlace de la clorofila. de nuevo a la clorofila. a través de pigmentos de flavina. parte de la energía es liberada. que se emplea para las reacciones de fijación de CO2 de la fotosíntesis. luego a pigmentos citocromos. Durante este ciclo. Esta transformación de energía tiene lugar durante la fosforilación fotosintética y ocurre en los cloroplastos de las plantas.

este reacciona con 3-fosfato de gliceraldehido para dar dos moléculas de ribosa. este es convertido en 3fosfogIiceraldehido. La reacción en la obscuridad Las reacciones de fotosíntesis que no dependen de la energía luminosa se han denominado reacción en la obscuridad. que reacciona con 1-fosfato de eritrosa para formar 7-fosfato de seudoheptulosa. La reacción a la obscuridad puede resumirse así: El 1. Este último compuesto puede convertirse en 6-fosfato de glucosa a través de 1. Las estructuras de estos compuestos y las enzimas que intervienen en la reacción de la obscuridad se indican en la parte inferior de la siguiente figura 205 . El 3-fosfogliceraldehido también puede convertirse en fosfato de dihidroxiacetona.5-difosfato de ribulosa. más el bióxido de carbono. Las pentasas pueden convertirse en 1. fijación de carbono.6-difosfato de fructosa y 6-fosfato de fructosa. Este proceso incluye la incorporación de carbono en carbohidratos. y requiere la energía de ATP y una cantidad de NADPH2 formada en la reacción con la luz. 5-fosfato de ribosa y 5fosfato de xilulosa. y finalmente. forman un complejo que se disocia en dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico.5-difosfato de ribulosa. en glucosa y polisacáridos.

206 .

pierde ácido láctico. Exponga los factores que intervienen para frenar la hiperglucemia normal que tiene lugar después de una comida. ¿Cuál es el valor normal de la glucemia en ayunas? ¿Cuáles valores podrían considerarse hipoglucémicos?. En presencia de oxígeno. La reacción es fácilmente reversible. enzimas y coenzimas comunes. y finalmente causa fatiga muscular. el músculo recupera su glucógeno. Durante la recuperación. El glucógeno muscular desaparece durante este proceso. 207 . y el fosfato de creatina y el ATP unen sus fuerzas en la contracción muscular. Como en cualquier momento solo hay una pequeña cantidad de ATP en el músculo. y el músculo sigue contrayéndose mientras persista algo de fosfato de creatina. TEST DE EVALUACION 1. CONTRACCION MUSCULAR La contracción de las fibras musculares en condiciones anaerobias produce ácido láctico. Esta contracción muscular depende de la acción conjunta de varios sistemas en el metabolismo de los carbohidratos. y se restaura su capacidad de contracción. cabe recordar que una unión directa entre nitrógeno y fósforo. 2. Las flechas recta y curva con cabezas en ambos extremos indican que las reacciones son reversibles. Algunas de las triosas y hexosas también intervienen en la vía Embden-Meyerhof.Las relaciones entre la vía de monofosfato de hexosa y la reacción en la obscuridad son manifiestas por los compuestos. como existe en el fosfato de creatina. indica compuesto rico en energía. Resuma el proceso de digestión y absorción de los carbohidratos en el tubo digestivo. especialmente NADPH2. ¿hiperglucémicos? 3. El compuesto rico en energía fosfato de creatina también cambia durante la contracción y la recuperación subsiguiente. y la función del fosfato de creatina y de la glucólisis estriba en proporcionar ATP. el proceso de glucólisis y la recuperación del glucógeno muscular. cuando se forma más ATP por glucólisis. el aporte de ATP necesario para el trabajo muscular se obtiene del fosfato de creatina. el fosfato de creatina se regenera. El proceso de glucólisis proporciona ATP. lo cual ilustra las relaciones entrelazadas que existen entre los ciclos metabólicos de los carbohidratos. El ATP es la fuente directa de energía para el trabajo muscular.

¿Cuántas moléculas de ATP por molécula de glucosa se necesitan para la vía de Embden-Meyerhof. 5. que intervienen en el control de la glucemia. Resuma las reacciones esenciales del ciclo aerobio de Krebs. 9. 14. Explique cómo cualquiera de los tres compuestos formados en el esquema de fijación de CO de la fotosíntesis pudieran entrar en la reacción del ciclo de Embden-Meyerhof o el de Krebs. Describa el proceso de glucogénesis. Resuma las reacciones esenciales de la reacción en la obscuridad para fotosíntesis. ¿Cuántos moles de ATP proporcionará una vuelta del ciclo de Krebs? ¿Por qué es tan grande este número en comparación con la vía de Embden-Meyerhof? 13. aparte de la insulina. 10. ¿Cuáles son los productos principales de la vía de monofosfato de hexosa? ¿Cómo se emplean en otras vías y ciclos? 15. 17. 19. y cuántas moléculas se producen? 11. o vía de fosfato de pentosa. Indique las reacciones esenciales de la vía de monofosfato de hexosa. 7. 12. Explique la función de una de estas hormonas: 6. Resuma las reacciones esenciales de la reacción de la luz para fotosíntesis.5¶-cíclico? ¿Qué papel desempeña en la glucogénesis? 8. ¿Qué es la clorofila y cuáles son sus funciones en el proceso de fotofosforilación? 16. ¿Cuál es la relación entre ATP y fosfato de creatina en la contracción muscular? 208 .4. ¿Qué es ei AMP-3¶. el destino del ácido láctico formado en el proceso de glucólisis? Detalle. Resuma las reacciones esenciales de la vía de Embden-Meyerhof para la glucólisis. 18. Exponga el papel de la insulina en el control de la glucemia normal. Indique las hormonas. ¿Cómo explican las reacciones del ciclo del ácido láctico.

las reservas principales de alimento en el cuerpo son de tipo carbohidrato o lípido.UNIDAD N°11 METABOLISMO DE LIPIDOS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. La grasa almacenada en los depósitos lípidos del cuerpo también representa una fuente rica de energía. 3. Describir las reacciones que tienen lugar cuando se forman cuerpos cetónicos en el hígado. pues parece que exista una relación entre colesterol dietético. Explicar el número total de moles de ATP formados en la oxidación de un ácido graso. membranas de partículas subcelulares como microsomas y mitocondrias. Describir la correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de lípidos. glucolípidos y esteroles. concentraciones sanguíneas de colesterol y aterosclerosis. Estas últimas substancias no se almacenan en los depósitos lípidos. 8. ya que el cuerpo no puede sintetizarlos. especialmente por cuanto el valor calórico de las grasas es más del doble del correspondiente a los carbohidratos o las proteínas. y la mayor parte de la energía que necesita la obtiene por oxidación de carbohidratos o grasas. Los ácidos grasos no saturados. El colesterol puede sintetizarse fácilmente por los tejidos. Aunque la fuente energética principal es la grasa. 6. Reconocer los lípidos normales de la sangre y su papel en el metabolismo y almacenamiento de grasa. 7. Presentar la síntesis de colesterol y su relación con la aterosclerosis. son constituyentes esenciales de tejidos que desempeñan importante papel en el transporte de grasa y en muchas reacciones metabólicas celulares. 4. Describir el proceso de digestión y absorción de la grasa dietética. Estos derivados lípidos también funcionan como componentes de membranas celulares. y cloroplastos en las hojas verdes. y actualmente es objeto de muchas discusiones. el metabolismo de lípidos también incluye fosfolípidos. 5. tejido nervioso. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. Describir las reacciones que intervienen en la oxidación de ácidos grasos. Por lo tanto. 209 . como el linoleico y el linolénico. En el capítulo precedente señalábamos que la energía para muchas de las actividades corporales proviene del metabolismo de los carbohidratos. 2. son componentes esenciales de los lípidos celulares que deben obtenerse de la dieta.

Esta penetra en la circulación y estimula el páncreas para liberar jugo pancreático hacia el intestino. Los fosfolípidos se rompen en sus estructuras componentes por acción de enzimas digestivas. tienen conducta paralela a la del azúcar en sangre. ABSORCION En el proceso de absorción. glicerol. LIPIDOS SANGUINEOS Los lípidos de la sangre. y por extracción de los depósitos grasos. que efectuará la lipasa pancreática. Otra hormona secretada cuando el quimo penetra en el duodeno es la secretina. que emulsionan las grasas preparándolas para digestión. síntesis para producir componentes tisulares. y también se resintetizan en la mucosa intestinal durante la absorción. estimulándola para vaciar su bilis en el intestino delgado. La concentración normal en ayunas de los lípidos sanguíneos suele medirse en el plasma. y llevados al hígado. Al penetrar en el duodeno la hormona digestiva colecistocinina es secretada y pasa con la sangre a la vesícula biliar. Los valores medios para adultos jóvenes son los siguientes: Lípidos totales Triglicéridos Fosfolípidos Colesterol total mg / 100 ml 510 150 200 160 210 . por síntesis. por su efecto sobre la solubilidad de los ácidos grasos y por su acción directa en el proceso de absorción. que luego penetran en la circulación linfática. Su concentración aumenta después de una comida y se normaliza de nuevo almacenamiento. cuando los productos finales de la digestión de la grasa atraviesan la mucosa intestinal. se convierten nuevamente en triglicéridos. son eliminados por almacenamiento en los depósitos grasos. Los ácidos grasos de cadena corta pueden ser absorbidos directamente hacia la sangre. Las sales biliares son esenciales para la absorción. Los ácidos y las sales biliares son buenos detergentes. hasta cierto plinto. Los lípidos de la sangre están cambiando de concentración constantemente. oxidación para producir energía.DIGESTION En el adulto normal hay poca o ninguna digestión de grasa cuando el alimento pasa por boca y estómago. jabones mono y diglicéridos. y eliminación hacia el intestino. oxidación y eliminación. La lipasa pancreática es activada por las sales biliares y rompe las grasas en ácidos grasos. ya que se añaden lípidos por absorción desde el intestino.

El segundo tipo contiene muchas células y una circulación sanguínea más extensa. formando complejos de lipoproteína. y pueden comer cantidades mayores de alimento sin aumentar de peso. Esta combinación de balance endocrino. y colesterol del plasma se combinan con la proteína. intensidad de metabolismo y diferencia en las calorías necesarias todavía no la conocemos muy bien. Cuando se almacena grasa debajo de la piel. 211 . y es metabólicamente activo. hay individuos que pueden conservar la obesidad o aumentar su peso incluso con una dieta pobre en calorías. Este control del peso puede depender del apetito. disminuye la intensidad de su metabolismo. sin embargo. pulmones y bazo. Este tipo de grasa de depósito actúa como sostén para los órganos y ayuda a protegerlos de toda lesión.Los triglicéridos. Sin embargo investigaciones recientes han puesto en duda esta explicación simple de la comida excesiva como único factor causa de obesidad. convirtiendo el glucógeno en grasa y liberando ácidos grasos para otros tejidos como fuente de energía. y necesitan menos calorías para cubrir sus actividades. que está anormalmente aumentado en personas que están ganado peso y disminuye en los que lo están perdiendo. corazón. Un tipo está formado casi totalmente por glóbulos de grasa. Estudios recientes utilizando microscopio electrónico demuestran la existencia de dos tipos principales de grasa almacenada. Sin embargo. conservan un peso bastante constante por largo tiempo. Al parecer. Se trata de un trastorno en el cual se almacenan cantidades excesivas de grasa en los depósitos corporales. pueden almacenarse cantidades considerables de grasa alrededor de órganos como riñones. Hay siempre en la sangre una pequeña cantidad de ácidos grasos no esterificados (NEFA). fosfolípidos. y el alimento en exceso para las necesidades energéticas del cuerpo se almacena como grasa. y tiene las características de un depósito de almacenamiento. suele llamarse tejido adiposo. Las personas delgadas suelen ser más activas que las gordas. ALMACENAMIENTO DE GRASA Las grasas a veces pueden salir de la sangre almacenándose en diversos depósitos lípidos. Obesidad. Estos ácidos grasos libres se cree que son la forma más activa de los lípidos para el metabolismo. Si intentan perder peso disminuyendo ingreso de alimento. Muchas personas parecen comer todo lo que quieren y. La mayor parte del alimento consumido por un adulto se utiliza para producir energía. pero por lo general resulta de comer más alimento que el que el cuerpo necesita. unidos a la fracción albúmina del plasma para su transporte. En una pequeña proporción de casos la obesidad depende de un trastorno de glándulas endocrinas. Estas lipoproteínas se unen a las fracciones globulínicas y de las proteínas plasmáticas y son transportadas en esta forma. Su concentración se modifica al movilizarse grasa de los depósitos lípidos y por acción de varias hormonas.

del protoplasma y de los tejidos en diversas partes del cuerpo. alargando o acortando.5´-cíclico Lipasa activada + ADP + Triglicéridos Acidos grasos libres + Glicerol 212 . diversos esteroles y el aceite natural de la piel. También intervienen en funciones especializadas. las cadenas de ácidos grasos. El órgano más importante de la economía que se ocupa de la síntesis lípida es el hígado. glucolípidos y esteroles son constituyentes esenciales de las células. saturando o insaturado. en la coagulación de la sangre y en el transporte de lípidos por la misma. La lecitina se utiliza para transportar grasas a los diversos tejidos y puede intervenir en su oxidación. también debe ser sintetizado. también se halla bajo control de hormonas y de AMP-3¶. Cinasa de Proteína Lipasa no activada + ATP AMP 3´. Grasas y aceites especiales del cuerpo. factor vital en la coagulación de la sangre. LIPOLISIS La lipólisis. por ejemplo.SINTESIS DE LIPIDOS TISULARES Lípidos como fosfolípidos. por lo tanto. El tejido adiposo que se almacena alrededor de los órganos del cuerpo no contiene la misma proporción de ácidos grasos saturados o insaturados que la grasa del alimento. Otro fosfolípido esencial es la cefalina.5¶-cíclico. o sea la hidrólisis de los triglicéridos dando ácidos grasos libres. Es capaz de sintetizar fosfolípidos y colesterol. y la cera del oído son ejemplos de lípidos sintetizados a partir de las grasas del alimento. y de modificar todas las grasas de la sangre. como la grasa de la leche.

el compuesto clave en las reacciones es acetil CoA. H20 y energía. Glicerol glicerocinasa ATP ADP Glicerofosfato NAD glicerocinasa fosfato de dihidroxiacetona NADH2 Ambos productos pueden entrar en la vía de Embden-Meyerhof del metabolismo de los carbohidratos.5¶-cíclico y. OXIDACION DE ACIDOS GRASOS Los ácidos grasos nacidos de la desintegración de cualquier lípido. que entran en el ciclo de Krebs para formar CO2. en 1904. En lugar de ácido acético. Esas reacciones se resumen en el esquema siguiente: 213 . con producción de acetilcoenzima A. establecieron que los ácidos grasos eran oxidados en el carbono beta. y se ha confirmado la teoría de Knoop. con la consiguiente separación de fragmentos de dos carbonos. por lo tanto. Las moléculas de acetil CoA.5¶-cíclico y el ritmo de la lipólisis. En su teoría de la beta-oxidación afirmaba que se separaba ácido acético en cada etapa del proceso. pero especialmente de grasas. que después es oxidado a fosfato de dihidroxiacetona. En los últimos años se han descubierto las reacciones detalladas.Hormonas como la adrenalina y el glucagon estimulan la producción de AMP3¶. agua y energía. el proceso de la lipólisis. mientras que las prostaglandinas disminuyen las concentraciones de AMP-3¶. Las investigaciones iniciales de Knoop. son oxidados completamente proporcionando CO2. La porción glicerol de las grasas se fosforila en el hígado para formar glicerofosfato. Intervienen cinco reacciones en la conversión de un ácido graso de cadena larga en una CoA derivada con dos carbonos menos y una molécula de acetil CoA. lo cual reducía un ácido graso de 18 carbonos a un ácido de dos carbonos. La oxidación de los ácidos grasos tiene lugar en una serie de reacciones que requieren varias enzimas y cofactores. así como sus enzimas y cofactores.

El ácido palmítico necesitarla siete vueltas del ciclo para formar 8 moles de acetil CoA. Como puede recordarse considerando la oxidación de este compuesto en el ciclo de Krebs. dando una molécula de ácido graso con dos carbonos menos. con FAD como coenzima. Una deshidrogenasa. El grupo hidroxilo del átomo de carbono es oxidado por una deshidrogenasa. se formarían 7 moles de FADH2 y 7 de NADH2. insatura el ácido graso. y se forma acetil CoA. se forman 8 moles de acetil CoA. Cuando estos compuestos entran en la cadena de transporte de electrones formarían ATP en la siguiente forma: 7FADH2 7NADH2 14 ATP 21 ATP 35 ATP -1 ATP utilizado en la primera reacción 34 ATP netos En las siete vueltas del ciclo. Durante la oxidación de ácido palmítico. El nuevo derivado de ácido graso y coenzima A no tiene que ser activado. El derivado oxidado más la coenzima A se rompe.La primera reacción inicia la serie e incluye la activación de una molécula de ácido graso por conversión en un derivado de coenzima A. sino que penetre directamente en el ciclo y vuelve a perder una molécula de acetil CoA. luego es catalizada una hidratación por una enolhidrasa. La acetil CoA entra en el ciclo de Krebs para formar CO2 y H20 y energía. 214 . con NAD como coenzima.

cuando se compara con la oxidación celular 130 x 8.0 Kcal x 100 2338. Un complejo de enzima-biotina añade CO2 con ayuda de ATP. y la acetilcoenzima A es el material punto de partida para la síntesis.0 Esto representa una conservación muy eficaz de energía en forma de moléculas de ATP cuando el ácido palmítico es oxidado completamente por los tejidos. que se combina con otra molécula de malonil-S-ACP para seguir prolongando la cadena. se encuentran en las mitocondrias de la célula. el ciclo de Krebs. Luego la acetil CoA reacciona con este complejo para formar malonil CoA en la siguiente forma: La malonil CoA y la acetil CoA forman luego complejos con un sistema multienzimático llamado sintetasa de ácido graso. y el transporte de electrones. -SACP insaturado. La acetilcoenzima A es carboxilada para formar malonilcoenzima A por influencias de carboxilasa de acetil CoA en presencia de ATP y de la vitamina biotina. 215 . El compuesto insaturado se reduce a butiril-S-ACP. Antes insistíamos en que la grasa alimenticia era una fuente eficaz de energía. La combustión total del ácido palmítico proporciona 2338. El citoplasma de la célula es el lugar principal.cada mol de acetil CoA proporcionará 12 moles de ATP. También contribuye a esta utilización eficaz el hecho de que todas las enzimas utilizadas en el esquema de la -oxidación. la acetil CoA formada por oxidación del ácido palmítico explica la oxidación de 8 X 12 = 96 moles de ATP. que incluye una proteína portadora de acilo (ACP) que fija acil intermedio durante la formación de ácidos grasos de cadena larga. Por lo tanto. pero esto solo explica una pequeña proporción de los ácidos grasos sintetizados en los tejidos. la fosforilación oxidativa. La suma de 34 + 96 = 130 ATP para la oxidación completa de ácido palmítico en el esquema anterior. Estos dos complejos luego se condensan para formar acetoacetil-S-ACP. este es reducido a -hidroxibutiril-S-ACP con ayuda de NADPH. = 48 por 100 SINTESIS DE ÁCIDOS GRASOS La vía de la -oxidación en las mitocondrias puede invertirse para formar moléculas de ácido graso.0 Kcal. seguido de la pérdida de una molécula de agua para formar un .

producirá un aumento en la formación de cuerpos cetónicos. que reacciona con dos derivados de ácido graso CoA para formar un diglicérido. en promedio 0. La forma activa del glicerol es el glicerofosfato. El precursor de los cuerpos cetónicos es el ácido acetoacético formado en el hígado a partir de la acetoacetil CoA. y la pequeña cantidad eliminada con la orina. cualquier trastorno que signifique una restricción del metabolismo de carbohidratos.SINTESIS DE TRIGLICERIDOS Los triglicéridos son sintetizados en los tejidos a partir de glicerol y ácidos grasos en formas activadas. son insignificantes. En general. con el subsiguiente aumento del metabolismo de grasa para cubrir las necesidades energéticas del cuerpo. ácido hidroxibutírico y acetona.5 mg por 100 ml. que luego reacciona con otro mol de ácido graso CoA para formar un triglicérido. un intermedio normal en la -oxidación de 216 . La baja concentración en la sangre. Pero hay grandes cantidades en la sangre y en la orina durante el ayuno y en el trastorno denominado diabetes sacarina. o acetona. se eliminan aproximadamente 100 mg de cuerpos cetónicos diariamente con la orina. es un conjunto de ácido acetoacético. En un individuo normal se hallan en la sangre en pequeñas cantidades. Esta situación se llama cetosis. Puede comprenderse un resumen del proceso según el esquema siguiente: FORMACION DE CUERPOS CETONICOS La llamada cetona. También.

217 . y desde el hígado y los depósitos grasos a otros tejidos corporales. También puede formarse por condensación de dos moléculas de acetil CoA. Como sus moléculas están más disociadas que las de ningún otro lípido. Ambos métodos de formación pueden representarse en la reacción reversible normal siguiente: El hígado contiene una enzima desacilasa que convierte fácilmente el acetoacetil CoA en el ácido libre. como puede verse en el esquema siguiente: METABOLISMO DE FOSFOLIPIDOS Los conocimientos sobre metabolismo de fosfolípidos son incompletos. y el ácido -hidroxibutírico por acción de una enzima específica. aunque se sabe que desempeñan funciones muy importantes en la economía. y probablemente intervengan en mecanismos de transporte para hacer pasar ácidos grasos y lípidos a través de la barrera intestinal. Los fosfolípidos son componentes esenciales del mecanismo de coagulación de la sangre. a disminuir la tensión superficial en las interfases de aceite-agua.los ácidos grasos. la acetona por descarboxilación. tienden a ser más solubles en agua. Los otros cuerpos cetónicos se forman a partir del ácido acetoacético. y la esfingomielina es uno de los principales componentes de la vaina mielínica de los nervios. Tendrían tendencia a concentrarse en las membranas celulares. y a intervenir en el sistema de transporte de electrones en los tejidos. Más datos en pro de su función de transporte de lípidos se confirman por su presencia en las lipoproteínas del plasma.

-metilglutaril-SCoA y el ácido mevalónico. La síntesis de la mayor parte de fosfolípidos ha sido comprobada en los últimos años mediante el empleo de isótopos para marcar compuestos precursores e intermedios. Enzima 1. y su relación con otros esteroides del cuerpo. La síntesis de colesterol. según puede verse en el siguiente esquema: 218 .2-diglicérido formado en la síntesis de triglicérido. Por ejemplo. son sintetizadas por reacciones similares.2-Diglicérido + CPD-colina Transferasa Lecitina + monofosfato de citidina METABOLISMO DE ESTEROLES El metabolismo de los esteroles guardan relación principalmente con el colesterol y sus derivados. Las fosfatidiletanolaminas. y las esfingomielinas son sintetizadas por acción de Nacilesfigosina con colinadifosfato de citidina. Dos precursores intermedios del colesterol son la -hidroxi.2diglicérido. También puede sintetizarse con acetoacetil CoA y otros intermedios. o cefalinas. Utilizando isótopos estables o radiactivos se ha comprobado que el colesterol puede ser sintetizado a partir de compuestos de dos carbonos. la síntesis de lecitina incluye la reacción de colina-difosfato de citidina y un 1. ha sido objeto de muchas investigaciones.Los fosfolípidos dietéticos probablemente se desintegren en sus constituyentes por acción de enzimas en el tubo digestivo. como acetil CoA. La colina difosfato de citidina (CDP-colina) tiene la siguiente estructura: La síntesis de lecitina puede resumirse utilizando el 1.

casi todos son modificaciones de la reacción de Liebermann Burchard. Se han creado varios métodos para esta determinación. La concentración sanguínea normal suele aumentar con la edad y varía entre 150 y 200 mg/ml. se observa en personas de edad avanzada y frecuentemente origina insuficiencia circulatoria o cardiaca. El colesterol no solo es convertido en ácidos biliares por el hígado. también es eliminado como tal en la bilis. el colesterol de la bilis puede dar origen a cálculos biliares. el hígado es el principal lugar de formación. Se está 219 . acumulándose sobre partículas u objetos insolubles. pueden producirse depósitos de placas esterólicas en aorta y arterias menores. Los valores sanguíneos de colesterol muchas veces se determinan en los pacientes para estimar su estado de colesterol. hormonas sexuales. Si la concentración de colesterol en la sangre se conserva en valores anormalmente altos. la concentración de colesterol en la sangre depende del ingreso dietético de esteroles y grasas neutras. Según ya mencionamos. Al parecer. El colesterol es un compuesto clave en la síntesis de esteroides esenciales como ácidos biliares. como 200 a 300 mg/lOO mI. hormonas corticosuprarrenales y vitamina D. Este proceso.Aunque la síntesis de colesterol tiene lugar en muchos tejidos de la economía. y de la síntesis de colesterol por el hígado. conocido como aterosclerosis o arteriosclerosis.

La porción glicerol de la grasa guarda estrecha relación con los intermedios de tres carbonos del metabolismo hidrocarbonado. La conversión de grasa en carbohidrato desde hace mucho tiempo ha sido objeto de discusión. pero ha sido más difícil demostrar una relación directa entre ácidos grasos y glucosa. de carbohidrato y de grasa. La correlación entre metabolismo de carbohidratos y metabolismo de grasa en el cuerpo puede representarse en el esquema siguiente: 220 . Más recientemente se ha comprobado que ácidos grasos marcados con 14C eran convertidos en glucosa marcada con 14C en un animal diabético. Cuando se administra a los animales glucosa marcada con 14C. CORRELACION DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y EL DE GRASA Desde un punto de vista nutritivo. desde hace tiempo se sabe que los carbohidratos pueden convenirse en el cuerpo en grasa. es evidente que la acetil CoA de la oxidación de los ácidos grasos puede entrar en el ciclo de Krebs. de la misma manera que este compuesto formado a partir del ácido pirúvico. Como está comprobado el papel de la acetil CoA en ambos metabolismos. y aliviar así los síntomas de la enfermedad.estudiando intensamente este problema intentando reducir la concentración de colesterol en la sangre de estos pacientes. se ha comprobado que los ácidos grasos del hígado y otras grasas corporales estaban marcadas con 14C.

6.PREGUNTAS 1. ¿Cómo explica usted el gran número de moles de ATP formados en la oxidación de ácidos grasos? 7. Señalar los lípidos importantes de la sangre del hombre y su concentración aproximada. 3. 5. 221 . 2. Delinear las reacciones que intervienen en la síntesis de ácidos grasos. ¿Qué son quilomicrones? ¿Qué son lipoproteínas? 4. Delinear las reacciones esenciales en el esquema para oxidación de ácidos grasos. Exponga algunas ventajas e inconvenientes de una amplia disponibilidad de tejido adiposo. Describir brevemente la digestión y absorción de grasa dietética.

Describa el proceso de síntesis de triglicéridos.acético.8. 11. 9. 13. 12. ¿Qué es cetosis? Explique la causa de este proceso en el cuerpo. ¿Por qué merece tanta atención en nuestra sociedad la aterosclerosis? 222 . Nombre cuatro compuestos importantes del cuerpo que se sintetizan a partir del colesterol. 10. Esquematice los compuestos que intervienen en la síntesis de colesterol. Exponga dos reacciones que tienen lugar en el hígado para formación de ácido aceto.

8. 2.UNIDAD N°12 METABOLISMO DE PROTEINAS OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. hormonas proteínicas. 5. El proceso de catabolia de las proteínas. 223 . Describir la correlación entre los metabolismos de carbohidratos. 3. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. Explicar la relación entre codones y . lípidos y proteínas. proteínas plasmáticas. Reconocer las reacciones que intervienen en el metabolismo de purinas y pirimidinas. 9. plantas. o sea la síntesis. de nuevas proteínas para crecimiento y desarrollo. La anabolia. hemoglobina y varias nucleoproteínas. Describir las funciones del operon en la síntesis de proteínas enzimáticas. El metabolismo de las proteínas guarda relación con gran variedad de moléculas complejas. Describir el proceso de digestión y absorción de proteína dietética. Reconocer la relación entre el tondo común aminoácido y el estado dinámico de las proteínas tisulares. muchas de las cuales son específicas para el metabolismo de cada uno de los 20 aminoácidos diferentes. La pepsina es la principal enzima del jugo gástrico. incluye la reunión de diferentes aminoácidos en orden adecuado y en disposiciones especiales para lograr moléculas de proteína específica. Ilustrar el proceso de transcripción y traslación en la síntesis proteínica. Reconocer la diferencia entre desaminación y transaminación. 6. Enzimas proteínicas. y microorganismos.anticodones en la síntesis proteínica. 4. todas tienen estructuras y composiciones especificas. 10. para producir energía. representan otros tipos de proteínas. 7. DIGESTION La digestión de las grandes moléculas alimenticias complejas de proteína comienza en el estómago. incluye varias reacciones metabólicas generales. Las proteínas tisulares de diversas especies de animales. Describir la activación de aminoácidos y su combinación con t-RNA antes de la síntesis proteínica. cataliza la hidrólisis de grandes moléculas proteínicas en moléculas menores.

y puede haber un mecanismo diverso para ciertos aminoácidos como los acídicos. gracias a un proceso activo que requiere enzimas y energía. proteosas y peptonas y polipépsidos. La concentración elevada de aminoácidos que tiene lugar por el proceso de absorción. El hígado suprime algunos aminoácidos para sus necesidades. por lo tanto. tripsina. donde el pH es de 1. hormonas. o substancias nitrogenadas no proteínicas como creatinina y glutatión. ARSORCION Los aminoácidos son absorbidos por la mucosa intestinal directamente hacia la sangre. enzimas. Como los monosacáridos. no hay depósitos para almacenamiento de proteínas o aminoácidos.6 a 1. y. a todos los tejidos del cuerpo. las formas L. los productos terminales de la digestión proteínica. proteínas sanguíneas. cada aminoácido tiene un ritmo diferente de absorción.más solubles. El pH óptimo de la pepsina es 1. los aminoácidos pasan con la circulación portal al hígado y. aminopeptidasa y dipeptidasa actúan sobre proteínas nativas. Otros tejidos añaden aminoácidos a la sangre cuando sus proteínas sufren catabolia o desintegración. Este fondo común de aminoácidos está disponible para todos los tejidos. representa un fondo común temporal de aminoácidos que pueden utilizarse con fines metabólicos. Las moléculas se rompen gradualmente hasta aminoácidos. más tarde. de proteosas y peptonas. y añade a la sangre los que ha sintetizado. En contraste con el metabolismo de carbohidratos y grasas. quimotripsina. y puede sintetizar nuevas proteínas tisulares. Las relaciones existentes entre el fondo común aminoácido y el metabolismo proteínico en general puede representarse así: 224 . es muy adecuado para digestión de proteína en el contenido gástrico normal. o catabolia. carboxipeptidasa. básicos y neutrales. Después de su absorción. Cuando el quimo pasa hacia el intestino delgado. síntesis. D.8.5 a 2.

Si la dieta carece de un aminoácido esencial.  Aminoácidos esenciales Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo. y que la mayor parte de aminoácidos de la dieta eran catabolizados para producir energía. en particular el hígado.ESTADO DINAMICO DE LA PROTEINA CORPORAL Hasta fines de la década de 1930 se creía que las proteínas corporales del adulto humano eran moléculas estables. son capaces de sintetizar algunos aminoácidos. se hallan en estado dinámico de equilibrio. han demostrado que las proteínas tisulares varían mucho en su ritmo de recambio de aminoácidos. por lo tanto. el tiempo de recambio suele expresarse como la semidesintegración de la proteína en los tejidos. dada la individualidad de cada proteína específica. el cuerpo es incapaz de sintetizar proteína tisular. El concepto del estado dinámico de la proteína corporal requiere modificaciones. Cuando se marcó el nitrógeno de un aminoácido con 15N. y que las proteínas corporales eran moléculas extraordinariamente lábiles. y se incorporó a la dieta de un animal. en comparación con las proteínas hepáticas y plasmáticas que son sintetizadas rápidamente a partir de los aminoácidos del fondo común aminoácido. sobre todo para los tejidos con un ritmo de recambio rápido. otros tiene que proporcionarlos la dieta para asegurar un surtido completo y adecuado que permita la síntesis. Las proteínas del hígado y del plasma tienen unos tiempos de semidesintegración de dos a 10 días. Las proteínas de los tejidos tisular y conectivo parecen tener un recambio más prolongado. SÍNTESIS DE PROTEÍNA El proceso de síntesis de proteína tiene lugar constantemente en el cuerpo. que cubre el fondo común aminoácido. Esto indicaba que los aminoácidos de las proteínas tisulares estaban cambiando constantemente su lugar con los del fondo aminoácido común. una porción pequeña era utilizada para sostén y reparación de las proteínas tisulares existentes. Aunque los tejidos. Un niño o un animal que crecen están formando continuamente tejido nuevo. y una proporción mayor en el nitrógeno de aminoácidos que no eran los absorbidos específicamente del alimento. tienen grandes necesidades. se comprobó que el 50 por 100. en contraste con 180 días para la proteína muscular. se llaman aminoácidos esenciales. aproximadamente. Schoenheimer y colaboradores demostraron que las proteínas tisulares. Investigaciones más recientes. Los aminoácidos individuales necesarios para la síntesis de proteína parecen aportados por el cuerpo y utilizados para construir moléculas proteínicas específicas. del 15N estaba en los tejidos del animal. El ritmo de recambio representa la cantidad de proteína sintetizada o desintegrada por unidad de tiempo. 225 . utilizando aminoácidos marcados con isótopos. y 1000 días para algunas proteínas colágenas. Cuando pudo disponerse de isótopos. y por lo tanto debe aportarlos la dieta.

En una dieta mixta ordinaria. Se recomienda un ingreso dietético diario de 1 a 1. no tenía explicación. vendrá un balance nitrogenado negativo. la zeína también lo es en triptófano. carece de triptófano. leche. El ayuno. un campo muy activo de investigación en la actualidad es el que se refiere al 226 . sobre necesidades de aminoácidos en el hombre permiten sospechar que todos los 10 aminoácidos señalados. y posiblemente la arginina. son esenciales para asegurar el balance nitrogenado. es una proteína incompleta. como carne. Un individuo se halla en equilibrio nitrogenado cuando el nitrógeno eliminado equivale al ingresado durante un periodo determinado de tiempo.  Mecanismo de la síntesis de proteína Durante años la síntesis de proteína en el cuerpo se explicó como un proceso inverso de la acción de las enzimas hidrolizantes. un niño en crecimiento podría tomar diariamente grandes cantidades de esta proteína sin poder sintetizar nuevos tejidos corporales. disminución de la concentración de proteína sérica. que provocaba la formación de enlaces peptídicos en lugar de romperlos. excepto la histidina. La zeína y la gladina. los aminoácidos esenciales suelen ser proporcionados por proteínas de origen animal. y edema intenso. en la Universidad de Illinois. son pobres en lisina. Aunque todavía no conocemos totalmente los detalles de la síntesis de proteínas tisulares. o una dieta que carece de cantidades suficientes de aminoácidos esenciales. raramente nos limitamos a consumir una sola proteína. huevos. Muchas proteínas dietéticas comunes son pobres en uno o más de estos aminoácidos esenciales. Aunque una proteína incompleta no asegura el crecimiento cuando constituye el único aporte proteínico de la dieta. Si la gelatina fuera el origen único de proteína de la dieta. con la concentración adecuada y el orden preciso de los aminoácidos. pueden originar un balance nitrogenado negativo.Si este trastorno dura cierto tiempo. La gelatina. están aumentando mucho nuestros conocimientos en este campo. por ejemplo. las prolaminas del maíz y del trigo. por lo tanto.5 g de proteína por Kg de peso corporal como adecuado para cubrir las necesidades fisiológicas. El mecanismo por virtud del cual los tejidos aseguraban el aporte adecuado de aminoácidos transformándolo en una proteína nueva sintetizada. Un niño que crece o un paciente que se recupera de una enfermedad prolongada se hallan en balance nitrogenado positivo. queso y pescado. De hecho. respectivamente. Estudios de alimentación efectuados con ratas han demostrado que los siguientes aminoácidos son esenciales para el crecimiento: Histidina Metionina Arginina Triptófano Treonina Isoleucina Leucina Lisina Valina Fenilalanina Los estudios de Rose y colaboradores. con pérdida de peso. una enfermedad que desnutre.

La segunda etapa del proceso incluye la transferencia del aminoácido activado a una molécula de RNA de transferencia. consistente en tres bases consecutivas. La fijación de aminoácidos activados unidos a t-RNA en una zona específica o lugar del m-RNA está gobernada por el código genético. que constan de cuatro a seis ribosomas. Los ribosomas son partículas de nucleoproteína compuestas de aproximadamente 60 por 100 de proteína básica y 40 por 100 de RNA ribosónico (r-RNA). El primer proceso de información global de transferencia de DNA a m-RNA se llama transcripción (transcribiendo el mensaje). La tercera etapa incluye la transferencia de aminoácidos unidos a t-RNA a los ribosomas del citoplasma celular. Hay dos subunidades. que fija un 227 . La síntesis proteínica se inicia por activación de los aminoácidos.mecanismo de síntesis proteínica. Las moléculas de t-RNA son pequeñas moléculas de ácido nucleico (peso molecular 30000) con un grupo terminal de ácido citidílico-citidílico-adenílico. En el citoplasma los ribosomas están unidos por tiras de RNA mensajero para formar polisomas. Hay en el m-RNA un lugar específico. Tanto las moléculas de t-RNA como las de m-RNA se unen a los ribosomas para lograr la síntesis de un polipéptido a partir de los aminoácidos transportados por el t-RNA. Es sintetizado por polimerasa de RNA bajo la dirección de DNA en el núcleo. una de 30 S y una de 50 S de ribosoma. La transferencia del aminoácido activado se halla bajo influencia de la misma enzima que produjo la activación y CTP. Este proceso tiene lugar por combinación del aminoácido con ATP y una enzima específica para cada aminoácido. o trifosfato de citidina. representado como s-RNA-C-CA. La plantilla activa que controla la síntesis de proteína en los ribosomas se llama RNA mensajero (m-RNA). y lleva información a los ribosomas para dirigir el orden en el cual se alinearán los aminoácidos unidos a t-RNA. que se unen para constituir un complejo de ribosoma 70 S. separándose dos moléculas de ácido fosfórico. el orden de los aminoácidos en la proteína que está siendo sintetizada. y la índole del código genético que rige tal orden. La programación específica de aminoácidos sobre los polisomas o moléculas de m-RNA para sintetizar una proteína que contenga un orden definido de aminoácidos se llama traslación (traducción del código).

e intervienen una serie de tres bases para codificar cada aminoácido. el otro fija un t-RNA con un solo aminoácido activado. como puede haber cuatro a seis ribosomas en un polisoma. que fija el t-RNA al lugar del m-RNA del ribosoma. Como hay cuatro diferentes residuos de nucleótidos o bases en el m-RNA. por cuanto puede ser utilizado más de un codón por m-RNA para insertar un aminoácido específico en la cadena peptídica. por cuanto requiere la acción de un grupo específico de tres bases sobre la cadena de m-RNA. el tiempo de síntesis puede ser menor de 30 segundos. En la siguiente figura se presenta la síntesis de una cadena de polipéptido. que fue codificado por el DNA en el núcleo de la célula. o incluso un número mayor de ribosomas que intervengan en la síntesis de tina molécula de proteína de peso molecular elevado. este lugar se denomina un codón.aminoácido particular. La iniciación y la terminación de la síntesis están gobernadas por codones específicos. 228 . podría quedar disponible para codificar un total de 43. El t-RNA para dicho aminoácido particular tiene un tripleto complementario de bases llamado anticodón. El esquema delineado en la figura permite la síntesis de moléculas de polipéptidos con un orden específico de aminoácidos gobernado por el m-RNA. Uno fija el t-RNA con una cadena de polipéptidos en crecimiento. Cada ribosoma 70 S tiene dos lugares de fijación. El código genético no es superponible. y el número y los tipos de proteína sintetizados están controlados por el aporte de moléculas específicas de m-RNA. Se ha calculado que se necesitan unos dos minutos para que un ribosoma sintetice una pequeña molécula de proteína. o sea 64 combinaciones diferentes de las tres bases. también se dice que es degenerado.

controlándose así el metabolismo en general. AGG. UCG. que dirige la síntesis de moléculas proteínicas llamado represor. Los genes estructurales y su gen operador se denominan. CCC. UCC. CCC. CCC. CUC. las reacciones metabólicas requieren un aporte adecuado de moléculas de enzimas esenciales. que suelen ser metabolitos. UCU ACA. CCU AGC. los genes estructurales y los genes operadores. CUG. 229 . pueden controlar la producción de enzimas específicas para ciclos metabólicos. Metionina Fenilalanina Prolina Serma Trtonina Triptófano Tirosina UAC. GAG CAG. AAG AUG . Cuando el represor se combina con su gen operador. ACC. AUU CUA. CUU UAA. UAG. CUG. CCC. CUU. UGU GAA. CCC. GGU CAC. operon. CAU AUA. Si las células pueden controlar el ritmo de síntesis de m-RNA.inicjación de cadena UUU. UGA Evidentemente. UUA. El gen operador por sí mismo está controlado por un gen regulador. El gen estructural de DNA dirige la síntesis de moléculas de proteína en la forma antes descrita. UUG 4AA. y se dice que el operon está reprimido. AGU. AAU GAC. CCU AAC. GAU UGC. CCC. CCC. CGA. Si cualquier situación en la célula inactiva el represor y permite la función de operon. El gen operador controla la acción de genes estructurales vecinos en la síntesis de moléculas específicas de RNA mensajero. pueden afectar la actividad de sistemas enzimáticos. CCC. CCU ACÁ. AUC. Un mecanismo de control genético para la síntesis de proteínas enzimáticas postula que los cromosomas llevan dos tipos de genes. CAA CGA. UCA. ACG. los genes estructurales no pueden funcionar en la síntesis proteínica. UUC CCA. y se dice que el operon está reprimido. Terminación de cadena Codones para m-RNA GCA. Los productos terminales de las reacciones enzimáticas.Codones para aminoácidos específicos Aminoácidos Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteina Ácido glutámico Glutamina Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina. en conjunto. ACU UGC UAU GUC. Valina GUA. Pueden llevar a cabo esta función controlando el mecanismo que acabamos de describir del represor y la síntesis de enzima.

y producción de energía. serina. este amino-ácido puede desempeñar un papel en el metabolismo de carbohidratos. La glicina. llamadas oxidasas de aminoácidos. Por lo tanto. ribosa. que son capaces de aceptar un grupo amínico para formar un nuevo aminoácido. por ejemplo. pueden sufrir varias reacciones metabólicas. es el aminoácido más sencillo. que es hidrolizado dando un cetoácido y amoniaco.REACCIONES METABOLICAS DE AMINOACIDOS Los aminoácidos del fondo metabólico común que no son empleados inmediatamente para síntesis. o mononucleótido de flavina FMN. con formación de amoniaco y un ácido cetónico. Que este proceso 230 . Otros aminoácidos sufren reacciones metabólicas complejas. Estas enzimas suelen ser enzimas de flavoproteína. por lo tanto.  Desaminación Una reacción general de la catabolia es la separación del grupo amínico de un aminoácido. lípidos. reaminación. FAD. que contienen dinucleótido de adenina y flavina. pirimidinas. o pueden ayudar a la síntesis de nuevos aminoácidos por el proceso de reaminación y transaminación.  Transaminación El proceso de desaminación forma muchos cetoácidos. En general. indicando su capacidad de formar glucosa o glucógeno. es catalizado por enzimas que se encuentran en el hígado y en el riñón. La enzima deshidrogena el aminoácido para formar un iminoácido. Desaminación. Este proceso se llama desaminación oxidativa. y protoporfirina. acetato. purinas. Este proceso puede ilustrarse con la siguiente fórmula para un aminoácido. los aminoácidos se dividen en glucogénicos o cetógenos. o penetrar en las reacciones metabólicas de lípidos y formar cuerpos cetónicos. etanolamina. transaminación y formación de urea son procesos comunes a todos los aminoácidos y. ácido nucleico y hemoglobina. y seguir la vía de los carbohidratos. pero puede transformarse metabólicamente en formiato. e ilustra admirablemente las interrelaciones existentes entre los diversos tipos de metabolismos corporales. ácido aspártico. El destino del cetoácido depende del aminoácido del cual deriva. proteínas. ácidos grasos. formación de urea. de gran importancia para el metabolismo proteínico. En general. Pueden seguir la vía de la catabolia por desaminación. la catabolia de cada aminoácido debe estudiarse por separado.

de reaminación tiene lugar. Por ejemplo. por ejemplo. Puede utilizarse un cetoácido de cualquier origen para la síntesis de un aminoácido que será incorporado a la proteína tisular. grasas y proteínas. para formar un nuevo cetoácido. en presencia de una transaminasa. y el nuevo aminoácido. trastorno cardiaco que afecta el músculo del corazón Hay varias transaminasas específicas que sirven como catalizadores en la transferencia de grupos amínicos desde aminoácidos a diversos cetoácidos. el ácido -cetoglutárico 231 . podía reaccionar con ácido oxaloacético. Un mecanismo principal para la conversión de cetoácidos en aminoácidos en el cuerpo se denomina transaminación. Se necesita la coenzima fosfato de piridoxal en la reacción. La enzima que cataliza la reacción en el suero se llama SGOT. transaminasa sérica glutámica oxaloacética. Las reacciones de transaminación constituyen enlaces importantes que unen los metabolismos de carbohidratos. Las reacciones originales de transaminación incluían ácidos glutámico y aspártico. ácido aspártico. y se forma fosfato de piridoxamina. lo demostraron fácilmente los experimentos con isótopos marcados realizados por Schoenheimer. un brusco aumento de su concentración en el suero indica infarto de miocardio. Observó un rápido intercambio de grupos amino entre aminoácidos dietéticos y aminoácidos tisulares. El ácido glutámico. el -cetoglutárico.

se combinan para formar urea. Al parecer la ornitina no reacciona directamente con CO2 y NH3 para formar citrulina. El amoniaco y el bióxido de carbono se combinan con el aminoácido ornitina para constituir otro aminoácido.es un constituyente del ciclo de Krebs. sino que incluye una combinación del ácido aspártico para formar ácido argininosuccínico. presente en el hígado. sino que reacciona con un compuesto llamado carbamilfosfato. y sirve como enlace directo entre el metabolismo de la proteína con el de carbohidratos y grasas. y el agua. El ciclo de la urea. descrita primero por Krebs y sus colaboradores. y los cofactores N-acetilglutamato y Mg+2. La ornitina puede penetrar entonces en el comienzo del ciclo y combinarse con más amoniaco y bióxido de carbono de la catabolia proteínica. Este compuesto es sintetizado a partir de ATP.  Formación de urea El amoniaco. como se acepta ahora puede expresarse así: 232 . que luego se rompe en arginina y ácido fumárico. dando urea y ornitina. la citrulina. La formación de arginina tampoco es una reacción simple de citrulina y NH3. La formación de urea tiene lugar en el hígado por una serie bastante complicada de reacciones. Otra molécula de amoniaco se combina luego con la citrulina para dar el aminoácido arginina. resultantes de la desaminación y oxidación de los aminoácidos. la enzima arginasa. En años recientes se ha estudiado el mecanismo detallado del ciclo. que es hidrolizado por. y NH3 en presencia de la enzima específica sintetasa de carbamilfosfato. CO2. el bióxido de carbono.

dando fosfatos y nucleótidos. dando D-ribosa. desoxirribosa. METABOLISMO DE NUCLEOPROTEINAS Las nucleoproteínas son constituyentes del tejido nuclear. y es eliminada con la orina. que más tarde son hidrolizados por nucleotidasas. de los cromosomas y de los virus.Cuando se forma urea en el hígado. le corresponde del 80 al 90 por 100 del nitrógeno eliminado con la orina. La urea es el principal producto terminal de la catabolia proteínica. e intervienen en la síntesis de proteína. Los nucleósidos son absorbidos por la mucosa intestinal y rota por nucleosidasas de los tejidos. purinas y pirimidinas. Durante el proceso de digestión la proteína se separa de los ácidos nucleicos y se desintegra en aminoácidos. Los ácidos nucleicos son atacados primero por ribonucleasa y desoxirribonucleasa. para formar nucleótidos. En el metabolismo los aminoácidos y el azúcar siguen el proceso ordinario de 233 . desaparece del torrente vascular. formados por una proteína conjugada con ácidos nucleicos. Los importantes ácidos nucleicos DNA y RNA son constituyentes del núcleo celular. pasa a los riñones.

guanina y xantina. respectivamente. y sirve como intermedio para la síntesis de ácido adenílico y ácido guanílico. fuera del hombre y el mono. El ácido fosfórico se utiliza para producir otros compuestos fosforados en el cuerpo. Se forma primero ácido inosínico. En la mayor parte de mamíferos. 234 . Los nucleósidos adenosina. formándose ácido úrico. Se trata de un proceso muy complejo en el cual intervienen varias etapas. hipoxantina. Pueden representarse en el siguiente esquema: Las purinas se forman por hidrólisis de nucleósidos en los tejidos que sufren cambios metabólicos. H20. se descubrieron los precursores del núcleo de la purina. que es eliminado en la orina. Estas purinas no se rompen completamente hasta NH3. y energía. inosina. o puede eliminarse en la orina como fosfatos. sino que son oxidadas en forma progresiva con la ayuda de enzimas específicas.  Metabolismo de purinas La síntesis de purinas se ha estudiado bien en años recientes. substancia más soluble. el ácido úrico es convertido en alantoína. CO2. Con ayuda de moléculas marcadas. guanosina y xantosina se rompen en ribosa más adenina.utilización de proteína y carbohidrato. enzimas específicas y cofactores. en forma de un mononucleótido.

GTP. El mononucleótido del ácido uridílico parece ser el punto de partida para la síntesis de otros nucleótidos de pirimidina. Estos productos terminales acaban convirtiéndose en urea para ser eliminados. además de los cuatro trifosfatos de ribonucleósido. ATP. uridín-5-fosfato. La citosina pierde amoniaco para formar uracilo. y se utilizan para estudiar las propiedades. Enzimas llamadas polimerasas de RNA o transcriptasas. Metabolismo de pirimidinas La síntesis de pirimidinas comienza con amoniaco y bióxido de carbono. que es reducido a dihidrouracilo utilizando la coenzima NADPH2. El DNA sirve como plantilla. un aporte de DNA y Mg+2. es convertido en ácido dihidroorótico. En presencia de los cuatro desoxirribonucleótidos. que se descubren en plantas. Este compuesto se combina con ácido aspártico para formar ácido carbamilaspártico que. y la serie de bases del DNA se transcribe a la serie correspondiente del RNA. Estas moléculas de ácido nucleico son similares a las de origen natural. se comprende que la síntesis incluiría copolimerización de cuatro ribonucleótidos para RNA. Luego se abre el anillo para formar un ácido ureidopropiónico.  Síntesis de ácidos nucleicos Según la composición de los ácidos nucleicos. animales y bacterias. catalizan la síntesis de RNA a partir de trifosfato de ribonucleósido. y cuatro desoxirribonucleótidos para DNA. CTP y UTP. composiciones y reacciones de estas grandes moléculas. El ácido orótico luego reacciona con 5-fosforribosil-1-pirofosfato para formar el nucleótido orotidina-5-fosfato. La molécula de DNA ha sido sintetizada por Kornberg y colaboradores tratando una mezcla de desoxirribonucleótidos con una enzima aislada de bacterias. que se rompe dando -alanina más amoniaco y bióxido de carbono. 235 . Las pirimidinas resultantes de la hidrólisis de nucleósidos en los tejidos pueden desintegrarse. dando por catabolia pequeñas moléculas. La síntesis depende de DNA y requiere Mg+2. La descarboxilación de este nucleótido produce la pirimidina primaria. a su vez. esto se reduce dando ácido orótico. reaccionando con ATP para formar carbamilfosfato. o ácido uridílico. la enzima polimerasa de DNA puede sintetizar DNA.

médico inglés. la fenilcetonuria. Vamos a estudiar más detalladamente tres de estos errores innatos. Se forma a partir del fosfato de creatina o de la creatina. la alcaptonuria y la tirosinemia. ya que se presentan más frecuentemente. donde se combina con ácido fosfórico dando fosfocreatina o fosfato de creatina. describió varios tipos anormales de metabolismo. Actualmente se conoce ya un centenar de esas enfermedades genéticas. Garrad. Estas dos substancias más tarde se combinan durante el periodo de recuperación del músculo. pero se halla en cantidades mucho mayores en la orina. pero abunda especialmente en el muscular.CREATINA Y CREATININA La creatina y la creatinina son dos compuestos nitrogenados que suelen asociarse con el metabolismo de las proteínas en el cuerpo. la fosfocreatina parece desempeñar un papel importante como reserva de fosfatos ricos en energía fácilmente convertibles en ATP. un aminoácido 236 . Las enfermedades dependientes de un bloqueo metabólico en la catabolia de aminoácidos tienen interés especial. arginina y metionina. Muchas de ellas son extraordinariamente raras. La energía para las etapas iniciales de contracción muscular probablemente provenga de la hidrólisis de este compuesto para formar creatina y ácido fosfórico. La creatinina también existe en los tejidos. La creatina se sintetiza a partir de los aminoácidos glicina. Una manifestación clínica común de tales procesos es la deficiencia mental. y es un producto terminal del metabolismo de la creatina en el tejido muscular. ERRORES INNATOS DEL METABOLISMO DE AMIN0ACID0S Ya en 1906. ya que guardan relación con el metabolismo de la fenilalanina. Al contraerse los músculos. pues reconoció que los procesos eran hereditarios. La creatina se halla ampliamente distribuida en todos los tejidos. Llamó a estos trastornos errores innatos del metabolismo.

 Femicetonuria La fenilcetonuria. y también en fenilacetilglutamina. El metabolismo normal de la fenilalanina incluye su transformación en tirosina con ayuda de hidroxilasa de fenilalanina. fenilalanina son eliminados con la orina en grandes cantidades en casos de fenilcetonuria. En los tejidos. Cada una incluye una deficiencia de una sola enzima específica cuya síntesis está controlada genéticamente. o PKU. Si no se sintetizan cantidades suficientes de esta enzima. y se necesitan en varios estados. aproximadamente.esencial. aumenta la concentración de fenilalanina en sangre. fue descubierta por Fölling en 1934 al comprobar la existencia de grandes cantidades de ácido fenilpirúvico en la orina de varios pacientes con retraso mental. como ocurre en la fenilcetonuria. pruebas para demostrar concentraciones elevadas de fenilalanina en la sangre. líquido CFR y orina. Como el trastorno ahora es bastante bien conocido. y para descubrir y tratar recién nacidos con la enfermedad. El 1 por 100. la fenilalarina se convierte en ácidos fenilpirúvico. de preferencia. El mejor tratamiento consiste en disminuir la cantidad de fenilalanina de la dieta 237 . como puede verse en el esquema siguiente: Estos metabolitos de la. o. Como se comprobó que el trastorno era de tipo genético. fenilláctico y fenilacético. se ha dirigido la atención hacia los parientes como portadores del defecto. Todos los individuos en quienes hasta aquí se ha descubierto que eliminan ácido fenilpirúvico con la orina han presentado cierto grado de deficiencia mental. e iniciar el tratamiento adecuado. Disponemos de pruebas simples para descubrir el ácido fenilpirúvico en la orina. el problema práctico estriba en identificar los lactantes con la enfermedad. de los enfermos en instituciones de retrasados mentales eliminan ácido fenilpirúvico con la orina.

 Alcaptonuria La alcaptonuria es una rara anomalía genética del metabolismo de la tirosina. que se reconoce fácilmente por los cambios característicos de color que presenta la orina. pero con el reposo se vuelve obscura. La orina es intensamente reductora. los individuos normales pueden oxidar fácilmente cantidades elevadas de este ácido. sin graves trastornos. El error metabólico es un bloqueo en la desintegración del ácido homogentísico. lo cual hace que sea positiva la prueba de Benedict. la orina pasa por tonos de pardo. Cuando los pacientes tienen más años. hasta un color final negro. que puede formarse a partir de la fenilalanina según ya vimos.del lactante con PKU. incluye la formación de ácido homogentísico. La formación de ácido homogentísico y sus metabolito 5 se indica en el esquema siguiente: 238 . la alcaptonuria puede descubrirse primero en ocasión de solicitar un seguro de vida. La alcalinidad acelera el cambio. o en ocasión de una revisión médica sistemática. Por fortuna. a ácido acetoacético. muchas veces se descubre la enfermedad en la primera infancia. El metabolismo normal de la tirosina. finalmente. por disminución de la concentración de oxidasa en los tejidos. Recién emitida tiene color normal. que se oxida a ácido fumárico y. sin producir orina de color obscuro. dándole solo el mínimo necesario y esencial para el crecimiento y desarrollo normales. Esta oxidación se cataliza por oxidación de la enzima oxidasa del ácido homogentísico. la dieta parece poderse relajar algo después de la edad de seis años. Estas características duran toda la vida. Los pañales mojados con orina tienen tinte obscuro. En adultos. este régimen permite que la criatura se desarrolle normalmente. en consecuencia. sus ligamentos y cartílagos tienden a adoptar color azul obscuro y al desarrollo de osteoartritis.

la oxidasa de p-hidroxifenilpiruvato se ha comprobado que se halla en concentración baja en el hígado de prematuros. trombocitopenia. desarrollo retrasado y muerte por insuficiencia hepática en los siete primeros meses de la vida. La enzima necesaria para esta etapa. que ocurre entre el ácido . pueden evitarse las lesiones de hígado y riñón.hidroxifenilpirúvico y el ácido homogentísico. El ácido ascórbico es la coenzima de la oxidasa de -hidroxifenilpiruvato. piel obscura y ligero retraso mental. causa de raquitismo. La orina contiene grandes cantidades de tirosina y sus metabolitos. la enfermedad puede aliviarse en prematuros dándoles un exceso de ácido ascórbico. Si el tratamiento dietético se inicia temprano. los casos agudos se caracterizan por diarrea.  Tirosinemia La tirosinemia es un raro error innato del metabolismo de la tirosina que se observa sobre todo en prematuros. ácido -hidroxifenilacético y ácido -hidroxifeniláctico. incluyendo ácido -hidroxifenilpirúvico. 239 . En el esquema puede verse el bloqueo metabólico asociado con este defecto.Por hoy carecemos de tratamiento específico para esta rara enfermedad genética. El tratamiento de la tirosinemia a largo plazo es a base de una dieta pobre en tirosina y fenilalanina. hay defectos renales y una cirrosis nodular de hígado. En la tirosinemia infantil. La enfermedad puede ser aguda o crónica.

La correlación global de los tres tipos principales del metabolismo se representa en el esquema.CORRELACION ENTRE METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS. de la página 366. los aminoácidos glucogénicos. LIPIDOS Y PROTEINAS La correlación entre estos metabolismos ya la hemos expuesto. se comprende que estos productos puedan entrar en el esquema metabólico de los carbohidratos. PREGUNTAS 1. y los aminoácidos cetógenos. pudieran entrar en los esquemas de metabolismo (le carbohidratos y lípidos. o productores de glucosa. Además. Delinear el proceso de digestión y absorción de proteínas. 2. ¿Qué se entiende por estado dinámico de proteínas tisulares en el cuerpo? 240 . Explicar el concepto de fondo común aminoácido. 3. Como la catabolia de los aminoácidos origina cetoácidos como el pirúvico.

Delinear y resumir el proceso de síntesis de creatina. ¿Qué productos resultarían de la hidrólisis completa de RNA? Describa brevemente el destino metabólico de cada uno de los productos. ¿Por qué es importante analizar la orina de los recién nacidos en busca de ácido fenilpirúvico. 7.4. 8. 9. 241 . 17. Describa el proceso de activación de aminoácidos y su combinación con tRNA antes de la síntesis de proteína. ¿Qué manifestación clínica y qué deficiencia bioquímica es característica de los tres errores innatos del metabolismo de la fenilalanina? 18. explique la relación entre codones y anticodones. genes operadores y operon en las síntesis de proteínas enzimáticas. grasas y proteínas. 14. 16. o su sangre en busca de concentración elevada de fenilalanina? Explique. II. 6. ¿Cuáles son los procesos de desaminación y transaminación? Ilustre un proceso con ecuaciones. ¿Cómo Funciona el fosfato de piridoxal como coenzima en el proceso de transaminación? 12. Ilustre el proceso de traslación en la síntesis proteínica. ¿Cuáles compuestos intervienen en la síntesis del núcleo purínico? 15. Qué es un aminoácido esencial? ¿Qué le ocurriría a un niño que se está desarrollando si quedara privado de cantidades adecuadas de estos aminoácidos? ¿Por qué? 5. 13. En la síntesis de proteína. ¿Qué papeles desempeñan los ribosomas y el mRNA en la síntesis proteínica? Explique. Delinear las reacciones esenciales del ciclo de la urea. Explique la función de genes estructurales. 10. Explique cómo la transaminación puede servir de eslabón común entre los metabolismos de carbohidratos.

que es el medio líquido. La linfa y el líquido tisular se reúnen con el nombre de líquido intersticial. 3. entre los líquidos intra y extracelulares. Describir el proceso de formación de H+ y la síntesis de amoniaco. Ilustrar la composición normal de electrólitos del plasma. y la linfa. Los líquidos intracelulares están separados de los extracelulares por las membranas de las células. 5. que rodea los tejidos. Describir los factores que intervienen en el equilibrio acidobásico de la sangre. Reconocer los factores que intervienen en el balance hídrico normal. electrólitos. Esto puede lograrse por simple difusión de material celular. 7. 2. líquido de desplazamiento lento similar al plasma. La sangre es el sistema de transporte más activo. 8. constituyen hasta el 15 por 100 del peso corporal.5 litros de plasma. se denominan líquidos extracelulares. Reconocer las funciones esenciales del riñón. La función compleja de una sola célula requiere que el líquido intracelular y el líquido extracelular que la rodea conserven una composición química bastante constante. y la separación de proteínas por electroforesis. también ayudan al sistema de transporte del cuerpo. El líquido tisular. órganos y. material nutritivo y productos de 242 . formado de elementos celulares suspendidos en el plasma. Describir la química de la hemoglobina y su función respiratoria. y 35 litros de líquido intracelular. en conjunto. enzimas. 10. Describir la regulación del equilibrio de agua. 3. Describir el proceso de distribución normal de líquidos entre sistema circulatorio y espacios intersticiales. Un hombre de 70 Kg tendría aproximadamente seis litios de sangre. el proceso de difusión no basta para conservar un equilibrio líquido adecuado. Definir el ciclo isohídrico y explicar su importancia en la respiración. finalmente. 10. Se necesita un sistema circulatorio o de transporte. y productos de desecho hacia los órganos de eliminación. y su importancia en las funciones renales. 6. Agua. 4.5 litros de líquido intersticial.UNIDAD N° 13 LIQUIDOS CORPORALES OBJETIVOS Los objetivos de este capítulo son lograr el estudiante lo siguiente: 1. que circula por un sistema de vasos denominados linfáticos. El plasma y el líquido intersticial. 9. Cuando las células se combinan para formar tejidos. Describir los componentes esenciales de plasma y suero. capaz de llevar los materiales nutritivos. y otras substancias reguladoras hacia los tejidos. todo el cuerpo. entrando y saliendo. hormonas. y el proceso de formación de orina. Tiene lugar un intercambio importante de material entre la sangre y los tejidos a través del líquido intersticial. electrólitos y acidobásico por el riñón.

La membrana celular es muy permeable al agua. y HCO3-. pero muestra permeabilidad selectiva para electrólitos como Na+. Mg+2. reduciría la presión oncótica y originaría un aumento de flujo líquido hacia el espacio intersticial. se comprobó que el cuerpo necesitaba unos 120 minutos para establecer el equilibrio entre los líquidos intracelulares y los extracelulares. Esta presión osmótica. que constituyen una máquina coloidosmótica susceptible de retener agua aspirándola hacia el interior de los capilares sanguíneos. K+. El ingreso y la eliminación de un adulto normal de volumen medio puede representarse así: Ingreso ml al día Salida Perspiración insensible Pulmones Piel Sudor Heces Orina ml al día 700 300 300 200 1 500 3000 Agua en bebidas Agua en alimento Agua de oxidación 1 200 1 500 300 3000 243 . mientras que en el extremo venoso la presión coloidosinótica atrae el líquido de regreso hacia los capilares. El movimiento de agua entre el plasma y los espacios intersticiales depende de las proteínas plasmáticas. en promedio. CO2. En experiencias en las cuales se inyecté agua pesada. es de 32 torr en el extremo arterial y 12 torr en el extremo venoso del capilar. D2O en el líquido extracelular. Ca+2. denominado edema. CI-. Este proceso. En el extremo arterial del sistema capilar la presión hidrostática impulsa el líquido hacia el espacio intersticial. O2.desecho tienen que atravesar la membrana para conservar la función celular. Si hay que mantener el equilibrio de agua en el cuerpo es evidente que han de ser iguales el ingreso y la eliminación. que puede ocurrir en caso de grave desnutrición o en enfermedades de riñón. llamada presión oncótica. urea y glucosa. y puede esquematizarse como en el siguiente esquema: Correlación entre presión coloidosmótica y presión hidrostática en la conservación del balance líquido entre plasma y espacio intersticial Una disminución de proteína plasmática. también puede producirse en cualquier enfermedad del corazón que tiene por consecuencia aumento de la presión arterial. Este mecanismo es el que tiene a su cargo la distribución normal de líquidos entre el torrente vascular y el espacio intersticial. equivale a 23 torr y tiene en oposición la presión hidrostática transmitida a los capilares desde el corazón. El agua es transportada rápidamente a todo el cuerpo con el plasma circulante de la sangre. Esta presión.

Puede tenerse una idea de magnitud del recambio líquido diario en el cuerpo según los datos siguientes: Volumen diario de líquidos digestivos Saliva Secreción gástrica Secreción intestinal Secreción pancreática Bilis Líquidos perdidos por el cuerpo Recambio total de líquidos En comparación con: Volumen plasmático Líquido extracelular total ml/día 1 500 2 500 3 000 700 500 8 200 3 000 11 200 3 500 14 000 En general. La pérdida excesiva de líquidos corporales puede tener lugar por vómitos. La sangre contiene glóbulos blancos. diarrea. y productos de desecho del metabolismo hacia los órganos de eliminación. lo cual significa que una persona media tiene de cuatro a seis litros de sangre. que sirven para proteger al cuerpo de los microorganismos. Contiene un mecanismo de coagulación que protege contra la hemorragia. SANGRE Puede tenerse idea de la importancia de la sangre considerando sus funciones principales: 1. 4. no tiene efecto 244 . Funciona la respiración transportando oxígeno a los tejidos y llevando bióxido de carbono a los pulmones. La pérdida de sangre por hemorragia. 5. antitoxinas. 2. como hormonas. Distribuye substancias reguladoras. si durante un tiempo el ingreso líquido es mayor que la salida el líquido tisular aumentará de volumen y se producirá edema. precipitinas. La sangre transporta material nutritivo a los tejidos. o sudor copioso. Desempeña importante papel en la conservación de una temperatura corporal bastante constante. a los tejidos. etc. Ayuda a conservar el equilibrio acidobásico y el balance hídrico. 6.. 3. La sangre constituye el 8 por 100 aproximadamente de peso corporal. donde ejercerán su acción. vitaminas y algunas enzimas. originando deshidratación del cuerpo. o dándola por transfusión. 7.

las células ocupan del 40 al 45 por 100 del volumen total de la sangre. El recuento de glóbulos blancos se efectúa sistemáticamente en el laboratorio. ya que aumentan en las infecciones agudas. es la sangre menos los elementos formes y el fibrinógeno. Los glóbulos rojos o eritrocitos. y tiene importantes funciones. se coagula. que se ha utilizado en el proceso de coagulación. los glóbulos blancos y los trombocitos (plaquetas). Cuando se separan por centrifugación. Este líquido se llama suero. y no tienen núcleo. la porción líquida que se separa de las células se llama plasma. Por otra parte. son mayores que los rojos y tienen núcleo. pues contienen cefalina. y pronto se separa un líquido amarillo claro del coágulo. incluyendo electroforesis de columna. Su función principal se manifiesta en el proceso de coagulación sanguínea.  Proteínas del plasma Las proteínas plasmáticas existen en concentración de aproximadamente 7 por 100. Hay de 250000 a 400000 trombocitos por milímetro cúbico en la sangre de una persona normal. de gel de almidón. SUERO Y PLASMA Cuando sangre recién extraída se deja en reposo. empleando la técnica de la electroforesis. por ejemplo en la apendicitis aguda. Los glóbulos blancos o leucocitos. ya que los valores cambian netamente en estados patológicos como la anemia. Los trombocitos (plaquetas) son menores todavía que los glóbulos rojos.grave sobre el cuerpo. e 245 . cosa que no ocurre con los eritrocitos Normalmente hay de 5000 a 10000 glóbulos blancos por milímetro2 de sangre. globulinas y fibrinógeno. El número de glóbulos rojos en la sangre se determina frecuentemente en laboratorio. CELULAS DE LA SANGRE Las dos porciones principales de la sangre son las células y el plasma. Esta fracción contiene los glóbulos rojos. si la sangre recogida con un anticoagulante se centrifuga. Las globulinas se han separado en varias fracciones. Conocemos varios tipos de glóbulos blancos. Las más importantes son albúminas. ya que el volumen sanguíneo rápidamente se restablece. todos funcionan combatiendo bacterias infecciosas. de volumen molecular y propiedades diferentes. fosfolípido que interviene en las primeras etapas de la coagulación. El número de glóbulos rojos en el varón es de aproximadamente 5000000 por milímetros y en la mujer de 4500000. contienen el pigmento respiratorio hemoglobina. Técnicas más recientes.

Las proteínas plasmáticas tienen varias funciones. aldolasa. la fosfatasa alcalina en la ictericia obstructiva de hígado. permiten separar el plasma en más de 20 proteínas diferentes. aumenta en la pancreatitis aguda. sistemáticamente se valoran enzimas específicas. influenza. que controla el equilibrio hídrico del cuerpo. ENZIMAS SERICAS Hay varias enzimas en el plasma o suero que son liberadas hacia la sangre al desintegrarse tejidos corporales. La amilasa. deshidrogenasa láctica (LDH). IgA e IgM. contienen anticuerpos inmunológicamente activos contra enfermedades como difteria. por ejemplo. fosfocinasa de creatina (CPK). Arriba: Trazado electroforético de plasma normal. Las globulinas IgG. Como en estado patológico es frecuente que se produzcan cambios intensos de las concentraciones normales. Una de las más esenciales es la conservación de una presión osmótica eficaz de la sangre. El fibrinógeno es un componente esencial para el proceso de coagulación sanguínea. Las lipoproteínas son combinaciones de lípidos y globulinas o . parotiditis y sarampión.inmunoelectroforesis. transaminasa glutámica oxaloacética (SGOT) y transaminasa glutámica pirúvica (SGPT). 246 . fosfatasas ácida y alcalina. Abajo: esquema completo de análisis inmunoelectroforético de proteína del plasma humano. Son enzimas clínicamente importantes amilasa. y la SGOT en el infarto de miocardio. y la ceruloplasmina fija cobre. lo cual constituye un medio diagnóstico de gran valor en el laboratorio. estas proteínas funcionan en el transporte de dichos materiales. lipasa. La transferrina fija hierro. funcionan en el transporte de lípidos.

se indican en la figura siguiente: 247 . la concentración normal de sodio es de unos 327 mg/l00 ml. Electrólitos del plasma Los electrólitos existentes en los líquidos corporales son iones de carga positiva o cationes. proçecleríamos así: mg/100ml X 10 peso atómico valencia = mg/1 peso equivalente = meq/l 10 mg/100ml X 10 = 100 40 20 2 327 mg/100ml X 10 = 100 23 23 1 = 5 meq/l de Ca = 142 meq/l de Na El balance de electrólitos. SO4-2. Al estudiar el balance de electrólitos. Cl-. y los cambios en estado patológico se indican muchas veces en forma de barras gráficas verticales. HPO4-2. Los cationes principales de los líquidos corporales son Na +. líquido intersticial. la concentración de estos iones se expresa en miliequivalentes por litro de líquido corporal. La concentración de electrólitos plasmáticos determinada en el laboratorio muchas veces se expresa en mg/l00 ml de plasma. El calcio muchas veces se señala como lo mg/l00 ml para un individuo normal. Las variaciones en el contenido de electrólitos en plasma. K+. según el método de Cambie. y líquido intracelular normales. Ca+2 y Mg+2 los aniones son HCO3-. Para expresar estas concentraciones en meq/l. en cuanto a iones en el plasma. Miliequivalentes por litro (meq/l) equivale al peso atómico (expresado en miligramos) por litro dividido entre la valencia. ácidos orgánicos y proteína. se indica en el cuadro siguiente: Cationes Na+ K+ Ca+2 Mg+2 Total meq/l 142 5 5 3 155 Aniones HCO3ClHPO4-2 SO4-2 Ácidos Orgánicos Proteína Total meq/l 27 103 2 1 6 16 155 Las comparaciones de composición de electrólitos en los líquidos corporales. Les corresponde principalmente la presión osmótica de los líquidos que intervienen en la conservación del equilibrio acidobásico e hídrico del cuerpo. e iones de carga negativa o aniones.

Comparación de los principales componentes electrólitos de las 248 . Comparando los electrólitos de estos líquidos con los del plasma. solo se indican los componentes principales que intervienen en el equilibrio acidobásico o de electrólitos en las gráficas de barras de la figura a continuación. También hay que tener en cuenta su composición en electrólitos especialmente cuando se pierden del cuerpo por vómito o diarrea.Composición de electrólitos en líquidos corporales normales Al ocuparnos del equilibrio hídrico señalamos los volúmenes de secreciones diarias de líquidos digestivos.

sin cambio apreciable en el pH. en el cual intervienen balance de agua y electrólitos. Aunque algunos alimentos proporcionan productos terminales alcalinos. En las oxidaciones celulares. Un amortiguador ya lo hemos definido como una mezcla de un ácido débil con su sal. En los glóbulos rojos hay ambos sistemas amortiguadores de bicarbonato y de fosfato. amortiguadores sanguíneos. fosfato y proteínas plasmáticas. El medio para lograrlo es el mecanismo de regulación del equilibrio acidobásico. las proteínas plasmáticas y la hemoglobina. Sistemas amortiguadores del cuerpo La capacidad de los líquidos extracelulares para transportar ácidos desde su lugar de formación en las células al lugar de eliminación en pulmones y riñones. láctico y pirúvico. depende de la presencia de sistemas amortiguadores eficaces en dichos líquidos y en los glóbulos rojos. y acción de pulmones y riñones.secreciones digestivas y del plasma normales Se observa inmediatamente que las secreciones digestivas varían en su composición de electrólitos y en su contribución al balance acidobásico del cuerpo. Otra restricción es que otros productos deben ser transportados a los órganos de eliminación por vía de los líquidos extracelulares. junto con dos importantes amortiguadores hemoglobínicos. sulfúrico. El amortiguador de bicarbonato 249 . con 10 a 20 moles al día. este es uno de los valores más rígidamente controlados de la estructura de electrólitos. sin cambio importante en su concentración de H+. BALANCE ACIDOBASICO Los procesos metabólicos normales del cuerpo originan en forma continua ácidos como carbónico. lo cual equivale a uno o dos litros de HCl concentrado. como sigue: U Hemoglobina B Hemoglobina H Oxihemoglobina B Oxihemoglobina BH2PO4 B2HPO4 H Proteína plasmática B Proteína plasmática Los amortiguadores que son más eficaces para la regulación del equilibrio acidobásico son el bicarbonato. fosfórico. resiste cambios de pH cuando se añaden al sistema pequeñas cantidades de ácido o de base.45. Los amortiguadores en el plasma y líquido extracelular incluyen los sistemas de bicarbonato. La sangre tiene pH de 7. que se representan así: H2C03 BHCO3 B significa base o catión.35 a 7. hemoglobina. el principal producto terminal ácido es H2CO3. predomina el tipo ácido y el cuerpo se halla ante la necesidad de suprimir continuamente las grandes cantidades de ácidos que se forman dentro de las células.

con las reacciones de hemoglobina y oxihemoglobina en los glóbulos rojos. con el control respiratorio de la concentración de H2CO2. el ácido amortigua la base para formar agua y el miembro básico. La ecuación de Henderson-Hasselbalch expresa la relación entre el pH del sistema.1 + 1. si hay concentraciones iguales de NaHCO3 y H2CO3 en una solución.El amortiguador de bicarbonato es. NaCI + H2CO3 (1) NaOH + H2CO3 H2O + NaHCO3 (2) En la reacción (1) el miembro básico del par amortiguador reacciona con el ácido para formar NaCl neutro y el miembro ácido del par amortiguador. el amortiguador aislado más importante del equilibrio acidobásico.3 7.1 + log 20= 6. Las enfermedades que alteran la función respiratoria afectan la concentración de H2CO3 y producen lo que se llama una acidosis o alcalosis respiratoria. En la reacción (2). y BHCO3. Los cambios más frecuentes incluyen la concentración de BHCO3. Por ejemplo.1 + log [H2CO3] 1. Estas son las cuatro anomalías más importantes en el equilibrio acidobásico. La capacidad de amortiguamiento de un par amortiguador depende de su eficacia para limitar cambios de pH cuando se añaden ácidos o alcalinos al sistema.4. y se describen como acidosis o alcalosis metabólica. (lado el control respiratorio de la concentración de H2C03 el amortiguamiento es muy eficaz. Para ilustrar la acción amortiguadora. lo cual producirá acidosis o alcalosis.4 = 6. la ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK = 6. y la concentración de cada miembro del par amortiguador. el pH equivale a 6. [H2CO3] 1 En condiciones normales. con mucho. el pK de la forma ácida del par amortiguador. con el efecto de los riñones sobre la concentración de BHCO3-.1. o [BHCO3= ] 1 pues logaritmo de 1 = 0 . H2CO3. al pH de la sangre. La ecuación para el amortiguador de bicarbonato es la siguiente: pH = pK + log [BHCO3 ] [H2CO3] El pK es diferente para cada amortiguador.1 + log [BHCO3 ]= 6. Guarda estrecha relación la producción constante de CO2.1 cuando 27 meq/l= 6.35 meq/l 1 Esta concentración desigual de los pares amortiguadores parecería indicar que el amortiguador de bicarbonato es muy poco eficaz al pH de la sangre.4 incluyen los valores normales de 1. La proporción 1:20 entre HCO3 y BHCO3 en el plasma a 7. En estado patológico esta proporción puede cambiar aumentando o disminuyendo H2CO3 o BHCO3. Sin embargo. las reacciones de adición de una pequeña cantidad de un ácido fuerte y una base fuerte pueden escribirse asi: HCl + NaHCO3 . 250 .35 meq/l para H2CO3 y 27 meq/l para BHCO3. 7. se determina midiendo el pH de una solución que tenga concentraciones iguales de los dos componentes que constituyen el par amortiguador.

Como los glóbulos rojos que 251 . Las relaciones entre el átomo de hierro. Esto significa que una persona de 70 Kg tendría un total de aproximadamente 900 g de hemoglobina. La concentración normal de hemoglobina en la sangre varía entre 14 y 16 g por 100 ml. Esta proteína tiene peso molecular de aproximadamente 64500. está formada por cuatro cadenas de polipéptidos y cuatro moléculas de hem. con las cuatro moléculas de hem incluidas en oquedades de las cadenas fruncidas. El hem es un derivado de la protoporfirina.HEMOGLOBINA La hemoglobina es la proteína respiratoria del glóbulo rojo. En la molécula de hemoglobina las cuatro cadenas se agrupan en forma tetrahédrica. la molécula de hem y una de las cadenas polipeptídica puede observarse en el modelo que representa la cuarta parte de una molécula de hemoglobina. fruncidas y dispuestas en estructuras tridimensionales. existen en forma de hélices alfa. que ha sido descrita en detalle por Perutz y colaboradores. con un átomo de hierro coordinado con cada uno de los cuatro átomos de nitrógeno del pirrol Las cuatro cadenas de polipéptidos dos y dos .

la hemoglobina entra en contacto con una atmósfera relativamente rica en oxígeno (presión parcial de 100 torr) en los alveolos de los pulmones. 252 . basta para cubrir las necesidades normales de los tejidos. y el ciclo se repite. El bióxido de carbono es transportado hacia los pulmones para ser eliminado. en bilirrubina. aproximadamente 1000 mI.  Respiración La hemoglobina suele llamarse el pigmento respiratorio de la sangre. hay en el cuerpo una degradación continua de hemoglobina en otros pigmentos. hay hemoglobina c. f y s. Un litro de plasma solo puede transportar en solución 3 ml de oxigeno. que se presentan en diversas anomalías sanguíneas. e. pues tiene la propiedad de combinarse con gases como oxígeno y bióxido de carbono. La hemoglobina del adulto. d. la fetal. Es sorprendente que este cambio menor de la molécula explique las diferentes intensidades de migración en la electroforesis y las variaciones de las propiedades fisiológicas. el sistema circulatorio del cuerpo tendría que contener más de 300 litros de líquido para proporcionar oxígeno a los tejidos. donde una concentración baja de oxígeno (presión parcial de 40 torr) y una elevada concentración de bióxido de carbono (presión parcial de 60 torr) se combinan para liberar oxígeno hacia los tejidos. h. que se convierte en los pigmentos que dan el color característico a la bilis. En ausencia de hemoglobina. la orina y las heces.contienen el pigmento están siendo constantemente desintegrados. por ejemplo. i y j. se llaman respectivamente hemoglobinas a. Hemoglobina Hb +O2 Oxihemoglobina HbO2 La capacidad de oxígeno de la sangre. para formar oxihemoglobina. En el proceso de respiración. Puede tenerse una idea del papel de la hemoglobina comparando la capacidad de oxigeno del plasma y la de la sangre completa. La mayor parte de estas hemoglobinas difieren por la substitución de uno solo en la serie de aminoácidos de sus cadenas . El transporte de oxígeno por la sangre depende de una reacción reversible entre la hemoglobina y el oxígeno para formar oxihemoglobina. Además. Esto representaría un sistema cuatro a cinco veces mayor que nuestro peso corporal. Por electroforesis pueden separarse moléculas normales y moléculas anormales de hemoglobina poniendo una gota de sangre completa sobre una tira de papel de filtro especial o de acetato de celulosa. y la de la anemia de hematíes falciformes. La oxihemoglobina es transportada por la circulación arterial hasta los tejidos.

Agua. material. substancias tóxicas. Un corpúsculo de Malpighi está formado por una masa de capilares procedentes de la arteria renal que forman el glomérulo. los riñones son esenciales para la conservación del volumen líquido en sangre y tejidos. el balance de electrólitos y acidobásico del cuerpo. y la conservación de las relaciones normales de presión osmótica en la sangre y en los líquidos corporales. que se arborizan en ramas menores que acaban en las pequeñas unidades de filtración denominadas corpúsculos de Malpighi. como drogas. En comparación con el riñón. y exceso de substancias ácidas o básicas.nitrogenado y lípidos. que se abre en un túbulo muy largo. que llevan la orina a la vejiga. Los riñones desempeñan un papel esencial en la eliminación regular de estas substancias de la sangre y líquidos tisulares. Por lo tanto. el hígado interviene en la eliminación de colesterol. La piel elimina pequeñas cantidades de agua. y pigmentos biliares. El glomérulo está encerrado dentro de una cápsula llamada cápsula de Bowman. Cada riñón humano contiene aproximadamente 1000000 de estas unidades. 253 . los demás órganos de eliminación desempeñan un papel menor. es esencial para conservar normal la composición de la sangre. exceso de agua. sales. pasan los productos de desecho del metabolismo que son eliminados de la sangre. bióxido de carbono. Varios de estos túbulos están conectados a túbulos colectores mayores. Algunas sales inorgánicas son eliminadas por el intestino. sales inorgánicas.ORINA La eliminación de los productos de desecho del metabolismo. sales inorgánicas. y otras substancias volátiles se eliminan del cuerpo por los pulmones.  Formación de orina El riñón puede considerarse un filtro a través del cual. La sangre penetra en el riñón por las arterias renales. Estas estructuras anatómicas del riñón se ilustran a continuación.

Puede tenerse una idea de la magnitud de este proceso considerando los volúmenes diarios de filtración y resorción. 988 g de NaCI. además de la filtración glomerular. En un individuo normal se filtran por los glomérulos 170 a 180 litros de agua.  Poder regulador de riñón Aunque el riñón se considera principalmente órgano de eliminación. por lo tanto. 360 g de NaHCO3. como la creatinina y el potasio son eliminadas parcialmente de la sangre por excreción tubular. de electrólitos y acidobásico. Estas substancias se llaman substancias con umbral. en un volumen de aproximadamente 1 500 ml de orina. 1 000 g de NaCl. y 170 g de glucosa. para eliminar finalmente unos 30 g de urea.La teoría más generalmente aceptada para la formación de orina puede resumirse así: cuando la sangre atraviesa el glomérulo. Unas cuantas substancias. a nivel de los túbulos se resorben 168. Los productos de desecho del metabolismo.5 litros de agua.5 a 178. no son completamente resorbidos. seguido por un proceso de resorción selectiva por los túbulos renales. algunas sales inorgánicas y aminoácidos. desempeña un papel regulador del balance de agua. 360 g de NaHCO3. y 170 g de glucosa. 254 . como la urea y el ácido úrico. los constituyentes que no son proteína filtran a través de las paredes capilares y penetran en los túbulos. como glucosa. A medida que este esté filtrado va circulando a lo largo de los túbulos. y otros productos de desecho. La función de los glomérulos renales puede considerarse como la de una ultrafiltración que produce un filtrado de plasma sin proteína. pasan a los túbulos colectores para ser eliminados. 12 g de NaCI. se resorben hacia el torrente vascular gran parte del agua y de substancias que tienen valor para el cuerpo.

4. El agua en exceso de las necesidades es eliminada rápidamente por el riñón. ejercen un control más especifico sobre la eliminación de electrólitos por los túbulos. Este Na+ es devuelto al plasma. que se califica de mineralocorticoide. el hipotálamo (junto con la hipófisis) secreta una hormona antidiurética llamada vasopresina. y la secreción de vasopresina aumentaría para ayudar a la eliminación de electrólitos y la retención de agua. y la capacidad de las células tubulares para acidificar la orina con formación de H+ y NH3. hay un aumento de secreción de hormonas de la corteza suprarrenal. líquido celular y líquido digestivo en el cuerpo depende de la función normal de los riñones. Sin embargo. La formación de Fit y HCOj a partir de H2CO3 en las células proximales y distales está catalizada por la enzima anhidrasa carbónica. A pH de 7. Esta hormona tiene una acción antidiurética que origina menor eliminación de agua con la orina.formado a partir de H2CO. cuando el filtrado glomerular pasa por los túbulos. y HPO4-2. El filtrado glomerular contiene los electrólitos y ácidos y bases presentes en el plasma. Hormonas esteroides de la corteza suprarrenal como la aldosterona. Al parecer. interviene en la regulación del balance acidobásico. la secreción de hormonas corticales disminuiría. en realidad. por la acción de intercambio Na + ² H+. la mayor parte del agua resorbida y la mayor proporción de Na es captada por las células tubulares. como electrólitos de NaCl. y resorción mayor hacia los líquidos corporales. en parte por los menos. por el pH del plasma sanguíneo. y se dice que está hipotónico. El catión principal es Na. NaHCO3 y Na 2HPO4. en las células tubulares. Cl-.  Balance de electrólitos Hasta cierto punto. hasta cierto punto. el 95 por l00 aproximadamente de CO2 se halla en forma de NaHCO3 y el 83 por 100 del PO4-3 como NA2HPO4-. su presión osmótica disminuye. y HPO4-2 depende del balance hídrico de los líquidos corporales.  Balance acidobásico En los túbulos la resorción de Na. que incrementa la retención o resorción de electrólitos hacia el plasma. Normalmente. HCO3-. junto con el HCO3. constituye el ³control fino´ del volumen de orina. K+. cambios en la presión osmótica del plasma regulan la secreción de vasopresina que. líquido intersticial. HCO3-. Los electrólitos son eliminados o resorbidos según el movimiento de agua en los túbulos. Esta fase de eliminación de Na está regulada. cuando se necesita agua para conservar la concentración normal de los líquidos corporales. e intercambiada por H formado en las propias células tubulares a partir de H2CO2. Si los electrólitos del plasma estuvieran demasiado concentrados y la presión osmótica se elevara. En estas circunstancias. en la siguiente forma: 255 . Cuando el plasma contiene demasiada agua. y los aniones principales son Cl-. la eliminación o retención de electrólitos como Na+. Balance de agua El control del contenido acuoso de sangre.

puede representarse así: La eliminación urinaria de ion amonio en una persona con dieta media normal es de 30 a 70 meq al día. Este problema tiene dos aspectos: en primer lugar. La tarea de los riñones estriba en estabilizar la concentración de bicarbonato. se forman cuerpos cetónicos. por conversión de sales neutras o básicas en sales ácidas para ser eliminadas como vimos previamente para Na2HPO4. y por la síntesis de amoniaco. El mecanismo para la síntesis de amoniaco. y P3PO4). los pulmones controlan la concentración de H2CO2. conservar todo o casi todo el bicarbonato contenido en el filtrado glomerular (equivalente aproximadamente a µ/2 Kg de NaHCO3 en las 24 horas). El riñón puede conservar base en dos formas. como el ácido acetoacético. en segundo lugar.Modificando el ritmo de ventilación. y para 256 . En condiciones de acidosis. en el plasma. neutralizar los ácidos no volátiles (H2SO4. con el fin de conservar más Na+ y base fija. La sal sódica de este ácido es eliminada por el riñón. que pudieran depender de tina diabetes sacarina no controlada.

Comparar un tipo electroforético de proteínas plasmáticas con un tipo inmunoelectroforético. Mostrar cómo podrían calcularse estas concentraciones en mg/l y mg/l00 ml. 13. ¿Cuáles son los amortiguadores más importantes de la sangre completa y del plasma? 9. expresados como meq/l son 5 y 103. ¿Qué hormonas intervienen en el control del equilibrio de agua y electrólitos riñón? Explicar cómo funciona. Explicar la diferencia entre sangre completa. 10. Los valores normales para concentraciones de calcio y cloruro en el plasma. 14. Señalar los líquidos corporales de importancia funcional y sus volúmenes en un adulto normal. Calcular el PH de una solución amortiguadora de bicarbonato que contiene 20 meq/l de BHCO3. Resumir las funciones esenciales del riñón y el proceso de formación de orina. 11. Ilustrar con una gráfica de barras la composición de electrólitos del plasma normal. 5. 7. plasma y suero. ¿Qué es presión oncótica. 8. ¿Qué relación guarda el pk de la forma ácida del amortiguador con su capacidad de amortiguamiento? Explicar. 4.conservar el Na+ del plasma se forman amortiguadores H+ y NH3 en las células tubulares del riñón. ¿Por qué los túbulos renales aumentan la síntesis de amoniaco en la diabetes sacarina? Explicar 257 . ¿Qué información puede lograrse de cada trazado? 6. respectivamente. 15. Explicar cómo el proceso de formación de H+ en los túbulos renales ayuda a conservar Na + para el plasma. ¿Cuál es la índole química del hem y cuál es su relación con la hemoglobina? 12. Resumir los parámetros que intervienen en el balance entre ingreso de líquidos y eliminación de líquidos por el cuerpo. y 2 meq/l de H2CO3. y cómo ayuda a la normal distribución de líquidos entre el sistema circulatorio y el espacio intersticial? 3. 2. TEST DE EVALUACION 1.

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son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico. 2 o 3 moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina..son polímeros de ribonucleótidos con un elevado número de unidades. dando lugar a desprendimiento de agua.son ésteres de cadenas largas. Ceras.GLOSARIO Ácido desoxirribonucleico (DNA)... Enlace peptídico.... Disacáridos.es un polímero de desoxirribonucleótidos unidos por enlace 3' .Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.Es un carbohidrato que contiene su estructura un grupo funcional cetónico. Cetosa... Acilglicéridos.5' fosfodiéster.son moléculas formadas por largas cadenas hidrocarbonadas de tipo lineal y con un numero par de carbono. Ácido Ribonucleico. Carbono asimétrico.Es la pérdida de su estructura nativa por ruptura de los puentes o enlace que la unen. Desnaturalización... Ácidos grasos. Esterificación.son lípidos simples formados por la esterificaci6n de 1. Aldosa.Es aquel átomo que tiene sus enlaces unidos a cuatro grupos atómicos diferentes..Es la formación de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol. 260 ..son moléculas formadas por dos monosacáridos con enlace glucosídico.Es un carbohidrato que contiene un grupo funcional aldehído. con alcoholes también de cadena larga. Ácidos nucleicos...son macromoléculas resultantes de la polimerización de un número elevado de nucleótidos. Disacáridos..son isómeros óptimos que difieren en la configuraci6n de un único átomo de carbono. Epímeros.

Son las que contienen al mismo tiempo grupos polares y no polares. Nucleósidos.Es una heteroproteínas formada por una fracción proteínica y un grupo no proteínico.. Epímeros. Esterificación. Oligos peptido... Nucleasas.. Lípidos.Es la interacción entre el átomo de hidrogeno ligeramente positivo de una molécula de agua. Fuente de hidrogeno..Es cuando los componentes de una sustancia se rompen en iones cargados positivamente y negativamente.Es la unión de mas de 50 aminoácido. Sacárido.son uniones de una osa y una base nitrogenada por medio de un enlace N-glucosídicos. Hexosas..Significa dulce... Grupo prostético.. Grupo funcional.son átomos o grupos de átomos que combinado con una molécula determinada le confieren cierta propiedad..son enzimas que degradan a los ácidos nucleicos y son útiles para el estudio de los mismos.son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Polipéptido. dando lugar a desprendimiento de agua.son is6meros 6ptimos que difieren en la configuración de un único átomo de carbono. 261 .. Nucleótidos.Significa azúcar. y el átomo de oxigeno ligeramente negativo de otra molécula de agua.son monosacáridos formados por seis átomos de carbono..... Molécula anfipática. nitrógeno y algunas veces azufre.Enlace peptídico. Glúcido..Es la unión de mas de 10 aminoácido. lonización.Es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.. pueden contener fósforo.Es la formaci6n de un ester mediante un enlace covalente entre un ácido graso y un alcohol.son moléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y también por oxígeno en un porcentaje muy bajo.

.Es la reacción típica de los ácidos grasos en la cual reacciona con un álcalis para dar lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón. 262 .Saponificación.

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