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ENZIMAS

ENZIMAS
• Son proteínas que se comportan como catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones químicas de los sistemas biológicos. • Presentan una estructura secundaria, terciaria y cuaternaria primaria,

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CARACTERÍSTICAS • Como catalizadores. los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. . y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. • No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. • Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción.

Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)     grupos aldehídos grupos acilos grupos glucósidos grupos fosfatos (kinasas) . tiene que haber otra que se oxide 2. Si una molécula se reduce.CLASIFICACIÓN 1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxidoreducción).

Actúan sobre:  enlace éster  enlace glucosídico  enlace peptídico  enlace C-N 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces)  Entre C y C  Entre C y O  Entre C y N .Clasificación 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polímetros en monómeros.

con aporte  Entre C y N de ATP)  Entre C y C . Ligasas  Entre C y S (Formación de enlaces. Isomerasas (Reacciones de isomerizacion)  Entre C y O 6.Clasificación 5.

¿QUÉ HACE UN CATALIZADOR? .

una enzima hepática. la realiza H2O2 H2 O + O2 .Catalizadores diferentes REACCIÓN El peróxido de hidrógeno se descompone en: H2O2 H2 O + O 2 El hierro catalítico (Fe) realiza la reacción H2O2 H2 O + O2 El platino catalítico (Pt) realiza la reacción H2O2 H2 O + O2 5 ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (kcal/mol) 18 13 12 La catalasa.

¿QUÉ HACE UN CATALIZADOR? • ¿Cómo reduce el catalizador la barrera energética? – Reducción de entropía – Desolvatación – Se compensa tensión o distorsión del sustrato – Consigue alineamiento entre grupos funcionales catalíticos del E y el S .

¿CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES • Modelo de la llave-cerradura .

¿CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES • Modelo del ajuste inducido .

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CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN – 1º etapa se forma el complejo enzima-sustrato. liberando el enzima libre: V1 = k1 [E] [S] V2 = k2 [ES] k1 K2 k3 V3 = k3 [ES] . – 2º etapa. el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto.

• Valor de KM grande. alta actividad .ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN • La KM es un parámetro de actividad enzimática • La KM es inversamente proporcional con la actividad de la enzima. baja actividad • Valor de KM pequeño.

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN • KM es característica de cada reacción • Tiene unidades de concentración • Cuando KM >> [S] se alcanza Vmax .

REPRESENTACIÓN DOBLE INVERSA O DE LINEWEAVER-BURK .

REPRESENTACIÓN DE EADIE.HOFSTEE .

INHIBICIÓN COMPETITIVA .

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA .

INHIBICIÓN ACOMPETITIVA .

la velocidad de reacción se duplica.FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN • Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática – En general. . los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento. Q10.

tiol -SH. amino -NH2.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos . etc.Factores que afectan la velocidad de reacción • Efecto del pH sobre la actividad enzimática – Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH. imidazol.

TAREA • Investigar sobre los usos de las enzimas en la ingeniería ambiental. – Tamaño carta – Letra Arial 12 – 3 – 6 cuartillas – Bibliografía – Enviar a erebolledo@uv.mx – a mas tardar el 04 junio del 2010 .

BIOTECNOLOGÍA DE ENZIMAS DETERGENTES TRADICIONAL ENZIMAS MEDICINA AMBIENTAL .