4.

1 Introducción
La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas. La estructura de los aminoácidos proteicos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono saturado, que recibe el nombre de carbono -, sustituído por: Un grupo amino, -NH2, que aparece como su forma protonada -NH3+ Un grupo carboxilo, -COOH, que aparece como su forma disociada -COOUn hidrógeno, -H Una cadena lateral, que es la que distingue unos aminoácidos de otros. En este caso es un grupo metilo -CH3, correspondiente al aminoácido Alanina. Obsérvese que tanto el grupo amino como el carboxilo aparecen ionizados; amino como -NH3+ y carboxilo como -COO-. En un caso, el grupo amino aparece sustituído asimismo por la cadena lateral, formando pues una amina secundaria; es el caso de la Prolina.

4.2 Estereoisomería
Con una única excepción entre los veinte aminoácidos, el carbono  aparece sustituído por cuatro grupos diferentes. Se trata, por lo tanto, de un carbono asimétrico o quiral, y presenta isomería óptica. Convencionalmente, los isómeros en torno al carbono  se denominan L- y D-, por similitud con el gliceraldehido. Veamos las estructuras de L-gliceraldehido (izq.) y L-alanina (der.). La comparación se establece así: L-gliceraldehido Carbono 2: Aldehido (C1) : L-Alanina Carbono : Carboxilo:

su carbono  no es quiral. 4. 3 Gly Ala Val Leu Ile Abrev. el más simple de todos los aminoácidos.2 Aminoácidos aromáticos 4.4. 1 G A V L I Aminoácidos aromáticos NOMBRE Abrev.4.) y D-alanina (der.4.4 Tioaminoácidos 4.1 Aminoácidos alifáticos 4.3 Clasificación        4.) La única excepción a esta regla está constituída por la Glicina.4. mientras no se especifique lo contrario.4. Comparemos ahora la estructura de L-alanina(izq.4 Aminas secundarias 4.4. se entiende que todos los aminoácidos nombrados pertenecen a la serie L-. En adelante. y por tanto.Hidroxilo (C2): Hidrógeno (C2): Alcohol primario (C3): Amino: Hidrógeno: Cadena lateral: Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L-. en el que la cadena lateral es un átomo de hidrógeno. 1 .4 Aminoácidos dibásicos Los modelos de aminoácidos se presentan con su forma iónica a pH 7 (ver más adelante) Aminoácidos alifáticos NOMBRE Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Abrev.4. 3 Abrev.4 Aminoácidos dicarboxílicos 4.3 Hidroxiaminoácidos 4. Se encuentran Daminoácidos en la pared celular de las bacterias y en algunos antibióticos peptídicos.

Lys. Glu. Arg . 1 K R H 4. 3 Ser Thr Abrev.4 Comportamiento ácido-base Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos disociables. uno ácido (el carboxilo -COOH) y otro básico (el amino -NH2). 3 Cys Met Abrev. Cys.Fenilalanina Tirosina Triptófano Phe Tyr Trp F Y W Hidroxiaminoácidos NOMBRE Serina Treonina Abrev. 1 S T Tioaminoácidos NOMBRE Cisteína Metionina Abrev. 3 Asp Glu Asn Gln Abrev. Tyr. 3 Lys Arg His Abrev. 3 Pro Abrev. 1 D E N Q Aminoácidos dibásicos NOMBRE Lisina Arginina Histidina Abrev. 1 C M Aminas secundarias NOMBRE Prolina Abrev. 1 P Aminoácidos dicarboxílicos NOMBRE ácido aspártico ácido glutámico Asparragina Glutamina Abrev. Algunos poseen además una cadena lateral susceptible de disociación ácido base: Asp.

con un grupo básico (amino) en la cadena lateral . Veamos a continuación las formas iónicas de un aminoácido dicarboxílico en función del pH. el aminoácido queda con una carga negativa. el aminoácido tendrá simultáneamente carga positiva y negativa (zwitterion). Para ello. el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+). que posee un grupo ácido (carboxilo) en la cadena lateral. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. Veamos en primer lugar la titulación de un aminoácido neutro. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y amino como -NH3+. aparecen protonados ( -COOH y -NH3+ ) y el alfa-carboxilo disociado (-COO-). ácido aspártico pH 3 A pH 3. los dos carboxilos están disociados (-COO-) y el amino sigue . El aminoácido tiene una carga positiva neta. Es conveniente conocer las distintas formas iónicas que adoptan los aminoácidos en función del pH. El aminoácido está en torno a su punto isoeléctrico. pH 13 A pH 13. el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino. Valina pH 7 A pH 7. y el aminoácido lisina. La Tabla 1 adjunta nos da los valores de pKa para los grupos disociables de todos los aminoácidos.e His. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protón ( NH2). veremos tres ejemplos: el aminoácido valina. todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como COOH y amino como -NH3+. el ácido aspártico. pH 1 A pH 1. pH A pH 7. pH 1 A pH 1. El aminoácido tiene una carga positiva neta.

así como ciertos neurotransmisores. el aminoácido tendrá simultáneamente dos cargas negativas y una positiva (una negativa neta). . el aminoácido queda con una carga negativa neta. Lisina pH 9. los dos carboxilos siguen disociados (-COO-) y el amino pierde el protón (-NH2). pH 13 A pH 13. 4.7 protonado (-NH3+). el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino de la cadena lateral sigue protonado (-NH3+). el carboxilo sigue disociado (-COO-) y los dos aminos han perdido el pr otón (-NH2). el alfa-amino aparece como (-NH2). pH 13 A pH 13. El aminoácido estará próximo a su punto isoeléctrico. el aminoácido queda con dos cargas negativas netas.5 Aminoácidos no proteicos Algunos intermediarios metabólicos. pH 1 A pH 1. pH 7 A pH 7. tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. el alfa-carboxilo disociado (-COO-) y los dos aminos protonados -NH3+ ). Son los llamados aminoácidos no proteicos. todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH y los dos aminos como -NH3+. El aminoácido tiene una carga positiva neta. Veamos por último las formas iónicas de un aminoácido dibásico.5.5 A pH 9. El aminoácido tiene dos cargas positivas netas.

Se conocen también entre las biomoléculas los llamados -aminoácidos (omegaaminoácidos). así como Homocisteína y Homoserina. la -Alanina y el -Aminobutirato (GABA). que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro.6 Modificaciones postraduccionales Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido integrados en la cadena polipeptídica. precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado. una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico. y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de proteína. estas estructuras se presentan como su forma iónica más habitual a pH 7. Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina). Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. . dando lugar. respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina. las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina.Así. intermediarios del ciclo de la urea. Se trata de las llamadas modificaciones postraduccionales. En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina. Por ejemplo. Como veremos. el ácido -carboxiglutámico. ya que se realizan después del proceso de traducción o síntesis proteica. una proteína estructural presente en los tejidos elásticos. hormonas tiroideas y melanina. intermediarios de distintos procesos metabólicos. importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central. En la Elastina. 4. la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. De la misma manera que hemos visto en otras secciones. tenemos la Ornitina y la Citrulina. Todos ellos se presentan como la forma iónica más abundante a pH 7.

hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones). tripéptidos (3 aminoácidos). Éstas. el grupo -CO. El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre. La unión peptídica tiene polaridad. denominamos oligopéptidos cuando se trata de un número relativamente pequeño (en la práctica. para más detalles). con un prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su composición. siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones que ya veremos). vemos que el enlace peptídico -CO-NH. con pérdida de una molécula de agua. El plano determinado por los dos carbonos . es decir. dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). como veremos. Así. Proteínas. los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos): Residuo 2: Residuo 3: Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: En primer lugar. y así sucesivamente hasta llegar al C-término.4. todas están compuestas por uno o varios polipéptidos. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. tetrapéptidos (4 aminoácidos). Los dos carbonos : se sitúan en trans.7 Oligopéptidos La condensación del grupo -carboxilo de un aminoácido con el grupo -amino de otro.y el grupo -NH-. es el C-término o término carboxilo: Convencionalmente. hasta unos 40 aminoácidos) y de polipéptidos cuando el grado de polimerización es mucho mayor (que puede llegar hasta 1000 aminoácidos). es decir. las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término. estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo (véase el módulo 5. Todas las proteínas tienen una estructura polipeptídica. Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos.es una estructura plana. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace.respecto al enlace peptídico. pueden estar formadas por uno o varios polipéptidos. hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos). . Por lo tanto. etc. es el Ntérmino o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre. dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa. seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico. Pero conviene no confundir el término polipéptido con proteína. En general. En el caso de este tripéptido tendríamos: Residuo 1 (Cuando están formando parte de un polipéptido.

o en todo caso ABABABABAB. La configuración geométrica del enlace peptídico es normalmente en trans-. La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como su Estructura Primaria. . TRH.Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso.. y las diferencias en conformación general debidas a la cadena lateral de cada aminoácido.. en los que vemos la repetición sucesiva AAAAA. los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans.. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido. Ahora bien. A primera vista. Veamos ejemplos de fenilalanil-(cis)prolil-arginina y de valil-(trans)-prolil-valina.. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. pero no lo es. los péptidos formados a partir del aminoácido prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en cis-. los polipéptidos no presentan más que en casos excepcionales una estructura repetitiva. El orden en que entran los aminoácidos en un polipéptido viene determinado por la información genética. que veremos en el siguiente módulo..del enlace peptídico. la situación en trans. y es por lo tanto único. Presentaremos algunos a título de ejemplo.. que aparece como amida -CONH2. Para apreciar este particular. A diferencia de los polisacáridos. la estructura de los péptidos puede parecer aleatoria. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal.unas con otras. hormona liberadora de tirotropina.. En estas representaciones no aparecen los átomos de hidrógeno. Oligopéptidos de interés biológico Dejando aparte las proteínas. los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas. veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos:        Gly-Gly-Gly-Gly-Gly-Gly (6 Gly) Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp (6 Asp) Lys-Lys-Lys-Lys-Lys-Lys (6 Lys) Ile-Ile-Ile-Ile-Ile-Ile (6 Ile) Pro-Pro-Pro-Pro-Pro-Pro (6 Pro) Ser-Ser-Ser-Ser-Ser-Ser (6 Ser) Val-Val-Val-Val-Val-Val (6 Val) Obsérvese en todos ellos los principios estructurales que señalábamos para el caso de 3 Ala: la coplanaridad de los átomos de la unión peptídica.

Se trata del -glutamil-cisteinil-glicina. la Oxitocina neurohipofisaria. que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. Cuando se oxida. el glucagon. como las encefalinas. O bien la insulina. etc. Las drogas opiáceas de abuso (morfina. hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros. a saber. También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores. relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso. heroína. cuya forma reducida aparece en pantalla. Así. nonapéptido estimulador de la contracción uterina. por ejemplo. dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH). El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares. Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM). encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática.Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. .) lo son por su parecido estructural con estos péptidos. cuya estructura es también polipeptídica.

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