4.

1 Introducción
La hidrólisis total de las proteínas da lugar a veinte Aminoácidos, que son los llamados Aminoácidos proteicos. Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura química de aminoácido, no forman parte de las proteínas. La estructura de los aminoácidos proteicos es siempre la misma. Se trata de un átomo de carbono saturado, que recibe el nombre de carbono -, sustituído por: Un grupo amino, -NH2, que aparece como su forma protonada -NH3+ Un grupo carboxilo, -COOH, que aparece como su forma disociada -COOUn hidrógeno, -H Una cadena lateral, que es la que distingue unos aminoácidos de otros. En este caso es un grupo metilo -CH3, correspondiente al aminoácido Alanina. Obsérvese que tanto el grupo amino como el carboxilo aparecen ionizados; amino como -NH3+ y carboxilo como -COO-. En un caso, el grupo amino aparece sustituído asimismo por la cadena lateral, formando pues una amina secundaria; es el caso de la Prolina.

4.2 Estereoisomería
Con una única excepción entre los veinte aminoácidos, el carbono  aparece sustituído por cuatro grupos diferentes. Se trata, por lo tanto, de un carbono asimétrico o quiral, y presenta isomería óptica. Convencionalmente, los isómeros en torno al carbono  se denominan L- y D-, por similitud con el gliceraldehido. Veamos las estructuras de L-gliceraldehido (izq.) y L-alanina (der.). La comparación se establece así: L-gliceraldehido Carbono 2: Aldehido (C1) : L-Alanina Carbono : Carboxilo:

4 Tioaminoácidos 4.4.3 Clasificación        4.4 Aminoácidos dibásicos Los modelos de aminoácidos se presentan con su forma iónica a pH 7 (ver más adelante) Aminoácidos alifáticos NOMBRE Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Abrev.4 Aminas secundarias 4. 1 . 1 G A V L I Aminoácidos aromáticos NOMBRE Abrev.4.3 Hidroxiaminoácidos 4.4.4. 4.4 Aminoácidos dicarboxílicos 4. Se encuentran Daminoácidos en la pared celular de las bacterias y en algunos antibióticos peptídicos.1 Aminoácidos alifáticos 4. su carbono  no es quiral.4. Comparemos ahora la estructura de L-alanina(izq.Hidroxilo (C2): Hidrógeno (C2): Alcohol primario (C3): Amino: Hidrógeno: Cadena lateral: Todos los aminoácidos proteicos pertenecen a la serie L-. se entiende que todos los aminoácidos nombrados pertenecen a la serie L-. el más simple de todos los aminoácidos. 3 Abrev. mientras no se especifique lo contrario. En adelante. y por tanto.) y D-alanina (der. 3 Gly Ala Val Leu Ile Abrev.4.4.) La única excepción a esta regla está constituída por la Glicina.2 Aminoácidos aromáticos 4. en el que la cadena lateral es un átomo de hidrógeno.

1 S T Tioaminoácidos NOMBRE Cisteína Metionina Abrev. Arg . 3 Cys Met Abrev. 3 Lys Arg His Abrev. Algunos poseen además una cadena lateral susceptible de disociación ácido base: Asp. 3 Ser Thr Abrev. 1 C M Aminas secundarias NOMBRE Prolina Abrev. Tyr. 3 Pro Abrev. 3 Asp Glu Asn Gln Abrev. uno ácido (el carboxilo -COOH) y otro básico (el amino -NH2). Lys. 1 P Aminoácidos dicarboxílicos NOMBRE ácido aspártico ácido glutámico Asparragina Glutamina Abrev. Cys. Glu.Fenilalanina Tirosina Triptófano Phe Tyr Trp F Y W Hidroxiaminoácidos NOMBRE Serina Treonina Abrev.4 Comportamiento ácido-base Todos los aminoácidos poseen al menos dos grupos disociables. 1 D E N Q Aminoácidos dibásicos NOMBRE Lisina Arginina Histidina Abrev. 1 K R H 4.

el aminoácido queda con una carga negativa. El aminoácido tiene una carga positiva neta. el aminoácido tendrá simultáneamente carga positiva y negativa (zwitterion). el ácido aspártico. aparecen protonados ( -COOH y -NH3+ ) y el alfa-carboxilo disociado (-COO-). veremos tres ejemplos: el aminoácido valina. todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como COOH y amino como -NH3+. Valina pH 7 A pH 7. Veamos a continuación las formas iónicas de un aminoácido dicarboxílico en función del pH. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. La Tabla 1 adjunta nos da los valores de pKa para los grupos disociables de todos los aminoácidos. todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y amino como -NH3+. los dos carboxilos están disociados (-COO-) y el amino sigue . y el aminoácido lisina. el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+). que posee un grupo ácido (carboxilo) en la cadena lateral. Veamos en primer lugar la titulación de un aminoácido neutro. Para ello. Es conveniente conocer las distintas formas iónicas que adoptan los aminoácidos en función del pH. con un grupo básico (amino) en la cadena lateral . pH A pH 7. pH 13 A pH 13. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protón ( NH2). El aminoácido está en torno a su punto isoeléctrico.e His. pH 1 A pH 1. El aminoácido tiene una carga positiva neta. cuya cadena lateral no es susceptible de disociación ácido-base. ácido aspártico pH 3 A pH 3. el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino. pH 1 A pH 1.

El aminoácido estará próximo a su punto isoeléctrico. pH 1 A pH 1. los dos carboxilos siguen disociados (-COO-) y el amino pierde el protón (-NH2). Veamos por último las formas iónicas de un aminoácido dibásico.5 Aminoácidos no proteicos Algunos intermediarios metabólicos. pH 13 A pH 13. todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH y los dos aminos como -NH3+.5. el aminoácido queda con dos cargas negativas netas.7 protonado (-NH3+). así como ciertos neurotransmisores. el alfa-carboxilo disociado (-COO-) y los dos aminos protonados -NH3+ ). Lisina pH 9. tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas. pH 13 A pH 13. el aminoácido queda con una carga negativa neta.5 A pH 9. El aminoácido tiene dos cargas positivas netas. 4. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y los dos aminos han perdido el pr otón (-NH2). Son los llamados aminoácidos no proteicos. el alfa-amino aparece como (-NH2). . el aminoácido tendrá simultáneamente dos cargas negativas y una positiva (una negativa neta). El aminoácido tiene una carga positiva neta. pH 7 A pH 7. el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino de la cadena lateral sigue protonado (-NH3+).

. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado.Así. las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina. Todos ellos se presentan como la forma iónica más abundante a pH 7. precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas. en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa-. hormonas tiroideas y melanina. la -Alanina y el -Aminobutirato (GABA). y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de proteína. una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.6 Modificaciones postraduccionales Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido integrados en la cadena polipeptídica. 4. estas estructuras se presentan como su forma iónica más habitual a pH 7. En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina. respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina. Se trata de las llamadas modificaciones postraduccionales. el ácido -carboxiglutámico. intermediarios de distintos procesos metabólicos. que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. ya que se realizan después del proceso de traducción o síntesis proteica. así como Homocisteína y Homoserina. Se conocen también entre las biomoléculas los llamados -aminoácidos (omegaaminoácidos). la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas. Como veremos. En la Elastina. tenemos la Ornitina y la Citrulina. intermediarios del ciclo de la urea. una proteína estructural presente en los tejidos elásticos. Por ejemplo. Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina). importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central. dando lugar. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. De la misma manera que hemos visto en otras secciones.

los aminoácidos reciben el nombre de residuos o restos): Residuo 2: Residuo 3: Veamos ahora de forma pormenorizada la estructura del enlace peptídico: En primer lugar. En general. etc.7 Oligopéptidos La condensación del grupo -carboxilo de un aminoácido con el grupo -amino de otro. Esto se debe a que el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace. todas están compuestas por uno o varios polipéptidos. es el C-término o término carboxilo: Convencionalmente. Proteínas. es decir. dado que se establece entre grupos distintos (un amino y un carboxilo). denominamos oligopéptidos cuando se trata de un número relativamente pequeño (en la práctica. La unión peptídica tiene polaridad. Pero conviene no confundir el término polipéptido con proteína.respecto al enlace peptídico.4. Así. Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos. El enlace peptídico establecido tiene una serie de propiedades interesantes. Para ilustrarlas veamos el tripéptido Alanil-alanil-alanina. El plano determinado por los dos carbonos . las cadenas polipeptídicas se numeran desde el N-término. siendo esta disposición general en todas las proteínas (con algunas excepciones que ya veremos). dando el número 1 al aminoácido que lo ocupa.y el grupo -NH-. seis átomos: recibe el nombre de plano peptídico. es el Ntérmino o término amino: Mientras que en el extremo opuesto del péptido queda un grupo carboxilo (-COOH) libre. es decir. hace que los dos aminoácidos queden unidos por un Enlace peptídico o Enlace amida (en Bioquímica preferimos la primera de estas dos denominaciones). hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos). En el caso de este tripéptido tendríamos: Residuo 1 (Cuando están formando parte de un polipéptido. y así sucesivamente hasta llegar al C-término. con pérdida de una molécula de agua. pueden estar formadas por uno o varios polipéptidos. tetrapéptidos (4 aminoácidos). estando impedida por tanto la rotación en torno al mismo (véase el módulo 5. Todas las proteínas tienen una estructura polipeptídica. Por lo tanto. el grupo -CO. en un extremo del péptido queda un grupo amino (-NH2) libre. para más detalles). . como veremos. Éstas. hasta unos 40 aminoácidos) y de polipéptidos cuando el grado de polimerización es mucho mayor (que puede llegar hasta 1000 aminoácidos). Los dos carbonos : se sitúan en trans. tripéptidos (3 aminoácidos). vemos que el enlace peptídico -CO-NH.es una estructura plana. con un prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su composición.

Veamos ejemplos de fenilalanil-(cis)prolil-arginina y de valil-(trans)-prolil-valina. Para apreciar este particular.Podemos observar que las cadenas laterales (en este caso. La cadena lateral tiene una importancia muy grande en cuanto a la configuración del péptido. los grupos metilo de la alanina) se sitúan asimismo en trans.del enlace peptídico. la situación en trans. y las diferencias en conformación general debidas a la cadena lateral de cada aminoácido.. En estas representaciones no aparecen los átomos de hidrógeno. A primera vista. TRH. La configuración geométrica del enlace peptídico es normalmente en trans-. veamos sucesivamente la estructura de varios péptidos constituídos a partir de diferentes aminoácidos:        Gly-Gly-Gly-Gly-Gly-Gly (6 Gly) Asp-Asp-Asp-Asp-Asp-Asp (6 Asp) Lys-Lys-Lys-Lys-Lys-Lys (6 Lys) Ile-Ile-Ile-Ile-Ile-Ile (6 Ile) Pro-Pro-Pro-Pro-Pro-Pro (6 Pro) Ser-Ser-Ser-Ser-Ser-Ser (6 Ser) Val-Val-Val-Val-Val-Val (6 Val) Obsérvese en todos ellos los principios estructurales que señalábamos para el caso de 3 Ala: la coplanaridad de los átomos de la unión peptídica. Presentaremos algunos a título de ejemplo. La secuencia de un polipéptido es lo que conocemos como su Estructura Primaria. hormona liberadora de tirotropina. o en todo caso ABABABABAB. Ahora bien.. la estructura de los péptidos puede parecer aleatoria.. El orden en que entran los aminoácidos en un polipéptido viene determinado por la información genética..unas con otras. A diferencia de los polisacáridos. los polipéptidos no presentan más que en casos excepcionales una estructura repetitiva. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal. Oligopéptidos de interés biológico Dejando aparte las proteínas. pero no lo es. los péptidos formados a partir del aminoácido prolina suelen presentar con cierta frecuencia una configuración en cis-.. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. que aparece como amida -CONH2. y es por lo tanto único. ... los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas. que veremos en el siguiente módulo. en los que vemos la repetición sucesiva AAAAA.

a saber.Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. por ejemplo. dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. Se trata del -glutamil-cisteinil-glicina. la Oxitocina neurohipofisaria. que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. cuya forma reducida aparece en pantalla. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. heroína. Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH). Las drogas opiáceas de abuso (morfina. Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM). encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática. relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso. el glucagon. O bien la insulina. . hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros. etc. También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores. cuya estructura es también polipeptídica. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares. como las encefalinas. nonapéptido estimulador de la contracción uterina. Así.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos. Cuando se oxida.

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