Universidad Católica de Córdoba Cátedra de Química I

Resumen de los Contenidos Teóricos
Autores: -Arce, Octavio Alejandro -Ramassa, Leonardo Emanuel -Rolando, Leandro José Con la valiosa colaboración y asesoramiento de: -Med. Carranza, Pedro Gabriel -Dr. Luján, Hugo Daniel -Biól. Prucca, Cesar Germán -Bioq. Rivero, Fernando David -Bioq. Saura, Alicia Investigadores del Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular, Fac. de Medicina, Universidad Católica de Córdoba.

Carbohidratos Los carbohidratos, también denominados glúcidos o hidratos de carbono, son moléculas de gran importancia biológica. Son muy abundantes en los vegetales, sintetizados durante la fotosíntesis, y también en animales los cuales los obtienen a partir de las plantas y en ciertas circuntamncias los generan endógenamente. En el ser humano, estas macromoléculas son la principal fuente de energía. Estan formados por Carbono (C), Hidrogeno (H) y Oxigeno (O), y pueden ser Polihidroxialdehídos o Polihidroxicetonas (poseen muchas funciones alcoholicas y una función aldehído o cetona). La clasificación se realiza de acuerdo a la complejidad de la molecula dividiendose en:

Monosacáridos, son azucares simples con un solo polihidrixialdehido o polihidroxicetona. Se presentan como cristales de color blanco, solubles en agua y de sabor dulce. El compuesto mas representativo de este grupo es la glucosa.

Oligosacaridos, están formados por la unión de 2 a 10 monosacaridos. De acuerdo a la cantidad de monosacáridos que lo estén formando, se pueden clasificar en di-, tri-, tetra-, etc, sacáridos. Los compuestos mas importantes son los disacáridos. Poseen las mismas características que los monosacáridos.

Polisacaridos, son moléculas muy grandes formadas por la unión de mas de 10 monosacaridos en cadena lineal o ramificada. son compuestos amorfos, insoluble e insípidos.

Monosacáridos: Se denominan de acuerdo a si son polihidroxicetona o polihidroxialdehido utilizando el sufijo –osa. Si el glúcido es un polihidroxialdehido se lo denomina aldosa, y si es un polihidroxicetona se lo denomina cetosa. También se tiene en cuenta e numero de carbonos en la molecula desigandose como triosas, tetrosas, pentosa, hexosas, etc.

Para combinar ambas nomeclaturas se nombran de la siguiente manera: aldo- o ceto- + numero de carbonos en su molécula (tri, tetra, penta, etc) + -osa. Por ejemplo, aldotriosa, polihidroxialdehido de tres atomos de carbonos en su cadena. Los monosacáridos más simples son gliceraldehido (aldotriosa) y dihidroxiacetona (cetotriosa). El resto se forma por sucesivas adiciones de =CH.OH. Estos compuestos son reductores en medio alcalino principalmente.

Isomería: El carbono 2 del gliceraldehido es asimétrico o quiral, por lo que determina la existencia de dos isómero ópticos: uno dextrógiro (+) y otro levógiro (–). Ambos son enantiómeros, uno es la imagen especular del otro, es decir, son “antípodas ópticos”. Las aldosas con más carbonos no son enantiómeros, sino que se los llama diasteroisómeros, ya que uno no es la imagen especular del otro. La actividad óptica de un compuesto con varios carbonos quirales es igual a la interacción de todos ellos, por lo tanto D y L indican que el anteúltimo grupo hidroxilo (el que esta unido al último carbono secundario) se encuentra a la derecha o izquierda respectivamente. Por esta razón, los signos (+) o (-) se deben utilizar únicamente para indicar la dextrorotacion o levorotacion de la molecula. Los humanos sólo pueden usar glúcidos de la serie D.

Monosacáridos de interés en bioquímica humana Hexosas Glucosa También llamada “Dextrosa” por ser dextrógira, es el monosacarido de mayor importancia fisiológica y el mas abundante. Es una importante fuente de energía celular. Se polimeriza como almidón, celulosa, glucógeno, etc, e integra disacáridos como sacarosa y lactosa. Si beien, inicialmente estos compuestos se los representa en forma lineal, se los encuentra en la naturaleza en forma cíclica. Esta caracteristica permite explicar el fenómeno de mutarrotación y la demora de las reacciones características de las funciones aldehido y cetona. La orientación de los enlaces C-C aproximan los extremos de la cadena. La función –CHO del C1 queda cercana al –OH del C4 o C5 y pueden formar una unión hemiacetálica: R–CH=O + HO–R’ → R–CH.OH–O–R’. Se genera un anillo heterocíclico de 5 o 6 átomos de carbono. Las aldosas cíclicas poseen una función aldehido potencial, responsable de la capacidad reductora de estos glúcidos.

Estructura molecular de la glucosa

Galactosa La galactosa es una aldohexosa que se encuentra rara vez libre en la naturaleza. Se la suele encontrar generalmente asociada a otros compuestos más complejos. Es menos dulce que la glucosa y es un epímero de glucosa, difiere de esta en el Carbono 4.

Estructura molecular de la galactosa

Manosa

potencial al estado cíclico. . Estructura molecular de la manosa Fructosa Es una cetohexosa. La molécula tiende a adoptar la conformación de menor energía (la termodinámicamente más favorable).También es una aldohexosa. difiere de esta en el Carbono 2. Posee una cetona en el Carbono 2. en forma cíclica tipo furanosa. Al estado natural se encuentra en forma cíclica. mediada por unión hemiacetálica entre Carbono 2 y Carbono 5. Fórmulas de Haworth Es la representación de los anillos de pirano y furano de monosacáridos como un plano y que considera los elementos o grupos funcionales unidos a los carbonos del anillo. pues los átomos integrantes del anillo no están en el mismo plano. Epímero de glucosa. También se la puede encontrar en polisacáridos vegetales llamados mananos. no es enteramente correcta. ubicados arriba o debajo de un plano. parte de oligosacáridos asociados a glicoproteínas animales. Estructura molecular de la fructosa Pentosas La de mayor importancia biológica es la D-ribosa (aldopentosa). para el anillo piranosa se presentan las conformaciones en “silla” y en “bote”. también llamada levulosa debido a sus propiedades levorrotatorias. Su estructura básica es similar a la del Ciclo Furano (pentagonal).

etc. se produce oxidación del Carbono 6. etc. Entre otros encontramos a algunos de gran importancia funcional. Ésteres Fosfóricos . En el caso de una oxidación suave.Derivados de monosacáridos Glicósidos Compuestos originados de la reacción entre el Carbono hemiacetálico (C1) de aldosas o el Carbono hemiacetálico de cetosas con otra molécula. fucosa. Desoxiazúcares Estos compuestos son derivados de monosacáridos generados por pérdida de oxígeno de uno de los grupos hidroxilo (–OH) . galactósidos. originando ácidos urónicos (ej. Existen dos tipos: α o β. Productos de reducción de hexosas Se producen por reducción del grupo aldehído o cetona. No presentan el fenómeno de mutarrotación. produciendo ácidos sacáricos o aldáricos (ej. Se denomina aglicona a la molécula de carácter no glucídico unida al glucósido. En ciertas condiciones. de acuerdo al grado de dicha oxidación. Ante una oxidación más enérgica afecta ambos terminales de la aldosa. Productos de oxidación de aldosas Existen distintos derivados de oxidación de aldosas. Ácido glucárico). Ácido glucónico). cuando el carbono 1 está “protegido”. fructósidos. Ácido Glucurónico). el hexa-alcohol llamado sorbitol. ouabaina) tienen aglicona esteroidea. Pueden ser: glucósidos. Son polialcoholes. entre ellos el formado por la glucosa. se originan ácidos aldónicos por la oxidación de la función aldehído a carboxilo (ej. No son reductores. con Hidrógeno a presión en presencia de catalizadores. como la 2-desoxirribosa (componente del ADN). Ejemplo: “tónicos” cardíacos (digitálicos.

con pérdida de una molécula de agua. Ácido Neuramínico: componente fundamental de cadenas de polisacáridos en glicoproteínas y glicolípidos de membranas celulares. Aminoazúcares Se producen al reemplazar un hidroxilo de monosacáridos por un grupo amina. Posee una unión glucosídica α1→4 (Carbono 1 de una glucosa con el 4 de la otra). Ej: glucosamina y galactosamina. Es de importancia funcional ya que la esterificación de fosfato con monosacáridos suele ser el primer paso en la vía metabólica de estos compuestos. Está formada por glucosa y fructuosa unidas por enlace doble glucosídico Glucosa-α1→2-Fructosa y Fructosaβ2→1-Glucosa. pero si se la hidroliza se separa en sus monosacáridos componentes y se vuelve levógira por la fructosa. Lactosa Es un constituyente muy importante de la leche.Son compuestos formados por la unión de ácido fosfórico en enlace éster con monosacáridos. Es dextrógira. Sacarosa Se encuentra en la caña de azúcar y en la remolacha. Es reductora. Este fenómeno se denomina . Es dulce y muy soluble en agua. Ácido Murámico: componente de polisacáridos de paredes bacterianas. Está formado por una molécula de glucosa y una de galactosa unidas por unión β1→4 (del Carbono 1 de la Galactosa al 4 de la Glucosa). Es reductora y se la considera derivada de la hidrólisis de almidón. Maltosa Está formado por unión de dos D-Glucosas. Disacáridos Son compuestos derivados de la unión de 2 monosacáridos.

se degrada por enzimas del jugo digestivo. De acuerdo a su composición se los puede clasificar en: -homopolisacáridos. No es reductor y no forma geles. Homopolisacáridos Poseen gran importancia funcional. Genéricamente se los denomina glicanos. las cuales son pequeñas moléculas que se producen a la altura del inicio de una ramificación debido a la incapacidad de la amilasa para hidrolizar enlaces α1→6. Glucógeno Es un polisacárido que cumple función de reserva en células animales. El almidón no posee capacidad reductora. La amilosa está compuesta por entre 1000 y 5000 glucosas unidas entre sí por enlace α1→4 y adopta una estructura helicoidal. . La amilopectina es de mayor tamaño: el increíble número de mas de seiscientas mil glucosas. Almidón Es un compuesto de reserva nutricia en células vegetales. Los dos principales son el almidón y el glucógeno. Polisacáridos Son moléculas complejas por numerosas unidades monosacáridas unidas entre sí por enlace glucosídico. papa y ciertas legumbres). Es el principal hidrato de carbono en la alimentación humana. -heteropolisacáridos. Es muy similar a la amilopectina. Al estar ambos grupos funcionales bloqueados u “ocupados” por la doble unión. Está compuesto por dos glucanos (polímeros de glucosa) diferentes: la amilosa y la amilopectina. y se obtiene al ingerir vegetales (cereales. si están constituidos por monosacáridos iguales. La amilopectina posee ramificaciones que se unen a la cadena central por enlace α1→6.“azúcar invertida”. la sacarosa carece de capacidad reductora. La degradación del almidón produce remanentes denominados dextrinas. si están constituidos por distintos monosacáridos. Las mismas están unidas por enlace α1→4. y de estas ramas se desprenden ramas secundarias y terciarias. ya que es una molécula más compacta y por lo tanto no retiene agua.

Se comportan como polianiones. Se lo encuentra en tejido conjuntivo (piel y cartílago.Dextranos Son polisacáridos que provienen de ciertos microorganismos. Tiene importancia médica ya que sirve como reemplazante provisional del plasma sanguíneo en casos de emergencia por su gran viscosidad. y están formados por numerosas unidades de glucosa. Posee una cadena principal con enlaces α1→6 y ramificaciones unidas a esta por enlace α1→2. Los enlaces entre disacáridos son del tipo β1→4. Posee numerosos puentes de hidrógeno que le otorgan más resistencia. Heteropolisacáridos Son compuestos que al ser hidrolizados dan más de un tipo de monosacárido. urónico + hexosamina).). Entre otros encontramos: Ácido Hialurónico: formado por la unidad disacárida Ácido-D-glucurónico unido por enlace β-1→3 a N-acetil-D-glucosamina. Propiedades: forma geles lubricantes. característica por lo cual es importante en paredes celulares. Celulosa Es un componente fundamental de las paredes celulares vegetales. debido a que no poseemos las enzimas capaces de hidrolizar los enlaces de dicho compuesto. . No puede ser degradada por el ser humano. Se asocian frecuentemente a proteínas. posee una estructura no ramificada (lineal). Glicosaminoglicanos (GAG’S) Son polímeros lineales formados por sucesión de disacáridos (ác. etc. Suelen presentar grupos sulfato. líquido sinovial. α1→3 o α1→4. Formado por más de 10000 unidades glucosídicas unidas por enlace β1→4.

dependiendo de si es condroitinsulfato A o C respectivamente. Propiedades: importante componente de cartílago y hueso. Heparina: su unidad disacárida esta formada por Ácido-urónico y glucosamina. El enlace entre disacáridos es de tipo β1→4. Al mismo tiempo. unidos por una unión de tipo β-1→4. lo cual es aprovechado para la amortiguación del cartílago. Una variante más sulfatada y con menos ácido idurónico es el heparánsulfato. Propiedades: se encuentra en la córnea y cartílago. dermatánsulfato o queratansulfato. reemplaza el Ácido D-Glucurónico por Ácido-Lidurónico. acelera la desaparición de grasa en sangre. Entre sus propiedades estan: es fuertemente ácida. Dermatánsulfato: similar al anterior. Pueden contener condroitínsulfato.Condroitinsulfato: su unidad disacárida es Ácido-D-glucurónico unido por enlace β1→3 a N-acetil-D-galactosamina-4-sulfato o -6-sulfato.en el Carbono 6). Propiedades: se encuentra en piel y tejido conjuntivo. Un ejemplo de proteoglicano es el sindican (formado por heparánsulfato y condroitínsulfato). En tejido conjuntivo se unen por fuerza electrostáticas a la proteína colágena. Atraen agua extracelular. Proteoglicanos: Son glicosaminoglicanos asociados a proteínas por enlace glucosídico. esos proteoglicanos se unen a un tallo central formado por acido hialuronico a través de una proteína de “enlace”. anticoagulante. El enlace es tipo α 1-3. el cual se une al colágeno y media en la adhesión de células de . Se encuentran ácidos glucurónicos o ácidos idurónicos. entre las cadenas polisacaridas y los restos de serina o restos asparragina de la proteína. Queratansulfato: su unidad disacárida está formada por Galactosa unida a Glucosamina acetilada (esterificada con –SO3.

Además este último contiene un núcleo pentasacarídico común (al que se le unen azúcares) formado por: 2 Nacetil-glucosaminas y 3 manosas. receptores de membrana. N-acetilglucosamina. mientras los ácidos siálicos se disponen en el extremo distal. además de participaren la señalización extracelular.tejidos conectivo a la matriz extracelular. D-xilosa. algunas hormonas. La unión del oligosacárido a la proteína se realiza por enlace por glicosídico al hidroxilo de restos serina o treonina (unión O-glucosídica) o al N de un resto asparragina (unión N-glicosídica). Dmanosa. Actúan como moléculas señalizadoras (ZP3. Glicoproteínas: son proteínas conjugadas con carbohidratos como grupos prostéticos. enzimas y proteínas celulares para exportar. Se diferencian de los proteoglicanos por poseer una cadena glucídica más corta (oligosacáridos). con gran afinidad. idurónico y siálicos. a determinados mono. ácidos glucurónico. L-fucosa. En el colágeno. Casi siempre el ácido siálico está ubicado a continuación de la galactosa. Grupos Sanguíneos: la porción glucídica en membrana celular actúa como antígeno. Esta cadena presenta: D-galactosa. . Son utiles a la hora de estudiar los carbohidratos de las superficies celulares. Su unidad disacarídica esta compuesta por Nacetil-D-glucosamina y Ácido-N-acetil-murámico. Diversidad estructural de oligosacáridos de glicoproteínas: Los restos N-acetil-glucosamina y galactosa tienden a situarse próximos al extremo fijado a la proteína. Peptidoglicanos: son polímeros dispuestos en estructura entramada. Entre los residuos O-glicosídica mas comunes se encuentran: N-acetil-D- galactosamina. etc). N-acetilgalactosamina. Entre ellas están: proteínas del glicocálix.de hidroxilisina o hidroxiprolina. pueden unirse hidratos de carbono al OH.u oligosacáridos. N-glicosídica: N-acetil-D-glucosamina. que puede ser ramificada y generalmente formada por más de dos monosacáridos diferentes. Se encuentran formando la pared celular bacteriana. proteínas excretadas por glándulas mucosas. Lectinas: son proteínas capaces de reconocer y unirse específicamente. proteínas plasmáticas.

la gran mayoría combinados formando lípidos simples o compuestos. B) reserva energética secundaria. Aquellos ácidos grasos de origen animal poseen como característica particular poseer número par de átomos de carbono. o insaturados. etc. terpenos. se dividen en simples y complejos. C) transporte de vitaminas liposolubles. Y entre las sustancias asociadas a lípidos se encuentran esteroles. los cuales poseen dobles ligaduras entre los carbonos de la cadena lineal. siendo los más abundantes los de 16 a 18 átomos de carbono. vitaminas liposolubles. ácidos Clasificación Dependiendo en la complejidad de la molécula.LIPIDOS Forman un grupo heterogéneo de sustancias caracterizadas por ser hidrofóbicas y apolares. Entre sus funciones se encuentran: A) componente de membranas celulares. D) componente estructural de macromoléculas como hormonas. biliares. Ácidos Grasos Son ácidos orgánicos monocarboxílicos de cadena lineal. Además de los grupos ya nombrados. No forman estructuras poliméricas. se encuentran sustancias que por su similitud a las propiedades de solubilidad de los lípidos se asocian a los lípidos. Poseen un peso molecular bajo. etc. los cuales tienen como formula general CH 3 −(CH 2 ) n −COOH . vitaminas. glicolípidos y lipoproteínas. Se los puede clasificar en saturados. Estos últimos a su vez pueden ser monoinsaturados o monoetilénicos (con un única doble . El grupo de los lípidos simples esta compuesto por los acilgliceroles y las ceras. Al grupo de los lípidos complejos lo componen fosfolípidos.

Nomenclatura Hay dos maneras de nombrar a los ácidos graso: una de ellas es llamarlos por su nombre trivial o común. es decir el carbono siguiente al carbono del grupo carboxilo. acido butírico). lo cual es más frecuente (por ejemplo acido linolénico. poliinsaturado. Existe una regla para numerar los carbonos de la cadena de un acido graso. Estructuras químicas de tres ácidos grasos (18 Carbonos): a) acido esteárico. el cual se forma agregando el sufijo –oico al nombre del hidrocarburo del cual derivan (por ejemplo acido butanoico. También se suelen utilizar letras griegas para dicha numeración. .ligadura). o poliinsaturados o polietilénicos (con dos o mas dobles ligaduras separadas por un puente o grupo metileno). monoinsaturado. acido tetracosanoico). la cual establece que se debe comenzar a numerar a partir del carbono en el que se encuentre el grupo carboxilo (este el Carbono 1). saturado. Los dobles enlaces cis producen quiebres en las colas de los ácidos grasos no saturados. c) acido linolénico. b) acido oleico. siendo el carbono α el carbono 2. la otra manera es utilizando su nombre sistemático.

Las sales de ácidos grasos se denominan jabones. Formación de ésteres: debido a reacción con alcoholes. Físicas Solubilidad: poseen una porción hidrófila (-COOH) y una hidrófoba (cadena alifática). pero al aumentar el número de carbonos de la cadena disminuye el carácter acídico. sin embargo la conformación mas estable es la lineal en zigzag. son insolubles en agua. La presencia de doble enlace permite isómeros cis y trans. Dependientes del Grupo carboxílico: Carácter ácido: la presencia del carboxilo aporta acidez a la molécula. por ende son más rígidos. Formación de sales (jabones): se produce al reemplazar el H del grupo Carboxilo por un metal. Los jabones son anfifílicos: el metal se solubiliza en agua. mientras que la cadena carbonada se une a los lípidos. Isomería: Poseen isomería geométrica. Cuanto mayor es el tamaño de la cadena menor es su solubilidad en agua. Punto de fusión: aumenta con el largo de la cadena y disminuye con el número de doble enlaces C=C. Aquellos ácidos grasos que tienen en su cadena carbonada más de seis átomos de carbono. En los ácidos grasos saturados poseen ácidos grasos insaturados flexibilidad y libre rotación debido a los enlaces simples.Propiedades Se pueden clasificar en físicas y químicas. formando sales. Ej. Los debido a la presencia de enlaces dobles pierden su capacidad de rotar con libertad. Punto de ebullición: aumenta con el largo de la cadena. Dependientes de la Cadena Carbonada: . Químicas Las propiedades químicas de los ácidos grasos dependen de los dos “componentes” de los mismos: el grupo carboxilo y la cadena carbonada.: estearato de etilo.

Oxidación: algunos ácidos grasos (no saturados) se oxidan más fácil. linolénico y araquidónico (semisintético). Di. triestearoilglicerol). Hidrogenación: permite obtener ácidos grasos saturados a partir de los insaturados. Cl). Esto se logra añadiendo H2 a los ácido grasos insaturados en presencia de catalizadores. o heteroacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son diferentes. Todos son poliinsaturados.Acílgliceroles (siendo los triacilgliceroles comúnmente llamados grasas neutras). por subsiguientes oxidaciones dan lugar a ácidos mono. Lípidos Simples Acílgliceroles Son ácidos grasos esterificados con el alcohol glicerol. Ácidos grasos esenciales: deben ser provistos por la dieta. Propiedades Físicas . Si los ácidos grasos constituyentes son diferentes se numeran según su orden de ubicación en la molécula. I. Los di. Son el linoleico.y tri. Halogenación: los dobles enlaces adicionan halógenos (F. Todos los lípidos con carbono asimétrico son de la serie L en la naturaleza.o Tri. Se puede utilizar para conocer el número de C=C de un lípido. pudiendo formar peróxidos (por ruptura de cadena carbonada). los causantes del olor y sabor rancio de las grasas oxidadas.gliceroles pueden ser: homoacilgliceroles cuando los ácidos grasos que esterifican son iguales. Nomenclatura Estos lípidos simples se nombran utilizando el nombre del ácidos grasos mas la terminación -oil y finalizando con glicerol (por ejemplo. Dependiendo del número de funciones alcohólicas esterificadas pueden ser Mono-.y dicarboxílicos de cadena corta y aldehídos. Br.

Hidrólisis: por calentamiento en medio ácido con agua. Cumplen una función emulsionante. Oxidación: al igual que los ácidos grasos. Saponificación: por calentamiento en medio básico. loa acílgliceroles pueden ser oxidados a nivel de sus ácidos grasos etilénicos. Hidrogenación: en presencia de níquel se saturan los ácidos grasos transformando estos aceites en margarinas. Químicas Dependen principalmente de las funciones esteres y de las cadenas carbonada de sus ácidos grasos. el punto de fusión disminuye. Sólidas a temperatura ambiente e insolubles en . los triacilgliceroles son solubles únicamente en solventes orgánicos.3 Kcal. a diferencia del almidón y glucógeno.Solubilidad: son menos densos que el agua. Punto de fusión: depende de los ácidos grasos que lo componen. Algunos Cis se vuelven Trans. se separan los constituyentes del acilglicerido dando lugar a la formación de sales (jabones). Y en el caso de ácidos grasos saturados de cadena corta o insaturados. a mayor número de estos en la molécula.y di. dando lugar a productos causantes del olor y sabor a rancio. En cambio. Grasas en la alimentación Las grasas poseen mayor rendimiento energético que cualquier otro compuesto de la alimentación. Son más eficientes a la hora de producir energía y son más livianos por no absorber agua. Tanto los Mono.Acílgliceroles son medianamente solubles en agua debido a la presencia del grupo oxhidrilo libre (polar). Isomería: de posición y óptica.1 Kcal. En el caso de ácidos grasos saturados. mayor es el punto de fusión. Un gramo de grasa equivale a 9. Ceras Son lípidos formados por ácidos grasos superiores que se esterifican con alcoholes monovalentes de cadena larga. Todos los animales poseen triacilglicéridos como reserva. mientras que la misma cantidad de carbohidratos aporta solo 4. separándose el glicerol y los ácidos grasos.

donde ayudan a solubilizar el colesterol. Existen estereoisómeros. Función: protección. lubricación e impermeabilización. da lugar a fosfatidilinositol. Representación Glicerofosfolípidos de los Los Glicerofosfolípidos están compuestos por muy diversos ácidos grasos. etc.agua. Si al fosfato se une el amino-alcohol colina se forma fosfatidilcolina. si se une a serina. Lípidos complejos Los lípidos complejos son lípidos que además de alcohol y ácidos grasos poseen otros componentes. Se los dividen en fosfolípidos (poseen ácido ortofosfórico) y glicolípidos (poseen glúcidos). al cual se suelen unir diversos compuestos. si se une a inositol. Presentes generalmente en aves. Están formados por glicerol. se los puede clasificar en Glicerofosfolípidos (el alcohol es el glicerol) y Esfingofosfolípidos (el alcohol es esfingosina). Glicerofosfolípidos: Son los más abundantes. principalmente se encuentran formando parte de las membranas biológicas. Están compuestos por Alcohol + ácido graso + ácido ortofosfórico. se forma fosfatidilserina. Entre sus propiedades podemos mencionar que poseen una acentuada polaridad. pero no es muy frecuente encontrarlos en depósito de grasa. siendo los L los presentes en la naturaleza. plantas y en panales de abejas. algo que es importante en la bilis. También se incluyen lipoproteínas. Cabe mencionar dos glicerofosfolípidos con características especiales: . e impiden también la oclusión de los alveolos del pulmón. Son detergentes. unido por enlace éster a 2 ácidos grasos y en el Carbono 3 a una molécula de ácido ortofosfórico. De acuerdo a los alcoholes que los componen. debido a la presencia del grupo fosfato negativo. Fosfolípidos: Lípidos complejos que poseen como elemento adicional al ácido ortofosfórico.

Se encuentran en ciertas membranas. y que tiene la capacidad de actuar como segundo mensajero en respuesta a señales externas. al unirse a esta el ácido ortofosfórico y a este la colina. y unido por enlace éter y no éster. se forma la esfingomielina mencionada previamente. A diferencia de los glicerofosfolípidos. más un ácido graso. la cual esta constituida por la molécula de esfingol. Representación glicerofosfolípidos: A la izquierda. Glicolípidos: . donde los ácidos grasos se unen por enlace éster a los OH del alcohol.-el fosfatidilinositol bisfosfato: que a diferencia de otros glicerofosfolípidos posee tres grupos fosfato (los restantes dos unidos a grupos –OH del inositol). La esfingomielina forma parte del sistema nervioso. El más común es la esfingomielina. la cual está compuesta por dos moléculas de ácido ortofosfórico unidas por enlace fosfodiéster a una molécula de glicerol. en la esfingomielina el ácido graso se une al grupo amina de C2 de la esfingosina. molécula de fosfatidilinositol bisfosfato Plasmalógenos: son glicerofosfolípidos que en el Carbono 1 poseen un aldehído graso en lugar de un ácido graso. molécula de de cardiolipina. Esfingofosfolípidos: A diferencia de los glicerofosfolípidos. principalmente de las células musculares y nerviosas. que posee un grupo amina en el C2. -la cardiolipina: componente de la membrana mitocondrial interna y de membranas bacterianas. El Representación compuesto formado por la unión amida del ácido graso al grupo amina del C2 de de la molécula de esfingomielina esfingol se denomina ceramida. el alcohol constituyente es el esfingol o esfingosina. una molécula de ácido ortofosfórico y colina unida a este. La esfingosina es un alcohol de 18 Carbonos con insaturación entre C4 y C5. A la derecha.

Gangliósidos Son similares a los cerebrósidos pero poseen una porción glucídica mas compleja. se une glucosa a la ceramida. Son anfipáticos e integrantes de membranas. poseen unidos a la ceramida di-. Cerebrósidos Son un conjunto formados por ceramida. algunos glicolípidos. ordenadas de la siguiente forma: glucosagalactosaN-acetilgalactosaminaglucosaetc. o tetrasacaridos. compuesta por un oligosacárido constituido por varias hexosas. La mayoría son glicoesfingolípidos (gangliósidos y cerebrósidos). Además de estar unidos a esta secuencia de hexosas. dando lugar a globósidos. a la cual se le une un glúcido. A la izquierda. también lo están a 1. generalmente galactosa (galactocerebrosido) por enlace glucosídico β al C1 del esfingol. tri-.Son lípidos que poseen componentes glucídicos y no tienen fosfato. 2 o 3 restos de acido siálico. Representación esquemática de un cerebrosido Esporádicamente. el compuesto se denomina glucocerebrosido. representación esquemática de un gangliosido Lipoproteínas . Si en vez de galactosa. En algunos casos el glúcido constituyente puede estar esterificado con acido sulfúrico (antes llamados sulfátidos). Poseen como función ser marcadores de superficie celular y sitios de unión para toxinas y otras moléculas como agentes antivirales. Estos compuestos abundan en la sustancia blanca del cerebro y vainas de mielina.

hormonas adrenocorticales. Este se forma por la unión del perhidrofenaltreno y el anillo del ciclo pentano. Son también denominados polisoprenos. por lo que se aconseja para su mayor conocimiento dirigirse a la bibliografía adicional sugerida por la cátedra. Colesterol . Sustancias asociadas a lípidos Terpenos Son compuestos derivados de la unión de 2 o más isoprenos.o también estructura cíclica como vitamina A y carotenos. También se encuentran dentro del grupo de los terpenos los poliprenoles. hormonas sexuales. lípidos complejos y colesterol se sitúan en el exterior. ácidos biliares. interviene en la síntesis de glicoproteínas. Esteroles Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. vitamina D) Para lograr la estructura básica de esteroles. microsomas y bandas mielínicas. fernesol y escualeno. Adopta la posición de silla. se añade al carbono 17 del ciclopentanoperhidrofenantreno una cadena hidrocarbonada de 8 carbonos y se añade en el carbono 3 del ciclo un grupo hidroxilo. Pueden encontrarse en mitocondrias. Escapa al interés de este resumen profundizar sobre la estructura de esta molécula. termodinámicamente la más favorable. Los lípidos hidrófobos se ubican en el interior y los grupos proteicos polares. que va desde el carbono 4 de un isopreno al carbono 1 del siguiente. Cuando el dolicol esta esterificado con fosfato. Posee isomería geométrica y óptica (se deben considerar los C5 y C19). Uno de ellos es el dolicol el cual esta formado por una larga cadena de unidades isoprénicas (17 a 21). Los polisoprenos pueden presentar estructura lineal como el caso del geraniol.Es el medio de transporte de lípidos en sangre. Pueden ser libres o ésteres de ácidos grasos de cadena larga. Es un importante constituyente de todos los esteroides (tales como esteroles.

Ergosterol Posee una estructura similar a la de 7.Es una molécula que posee el grupo hidroxilo del carbono 3 en Cis y una doble ligadura entre el carbono 5 y el carbono 6. Es insoluble en agua y sólido de color blanco. . Relaciones estructurales en las clases principales de lípidos. Se encuentra relacionado con algunas patologías: cardiocirculatorias.deshidrocolesterol . litiasis biliar. Solo se encuentra en tejidos animales como constituyente principal de hormonas esteroides y ácidos biliares que se sintetizan a partir de este.Se convierte en vitamina D en presencia de rayos UV y es el esterol mas importante en las plantas. Importante función biológica.

Proteínas Las proteínas son macromoléculas esenciales para la vida.Prolina* (iminoácido). Por ejemplo. Valina**. numerosas hormonas. **Aminoácidos Apolares] Propiedades de Aminoácidos Las propiedades de los aminoácidos permiten predecir su comportamiento. Es por esto que los aminoácidos se clasifican de la siguiente forma: . Son o están constituidas por proteínas. En lugar de función amino posee función imino (=NH). Pero otros poseen características especificas. .Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar: Glicina*. . . hemoglobina. Leucina** e Isoleucina**. las cuales representan más de la mitad del peso seco de los tejidos.Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: Serina* y Treonina*. etc. Cisteína posee la capacidad de formar puentes disulfuro por el azufre que presenta en su molécula. Esto permite la existencia de enantiómeros o isómeros ópticos. . Son polímeros de moléculas llamadas aminoácidos. Son compuestos de importantísimo valor funcional: prácticamente todas las enzimas. Alanina**. . como ser su acidez o basicidad. etc.Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): Ácido Glutámico* y Ácido Aspártico* y sus derivados (Glutamina* y Asparragina*). colágeno. Estos grupos están unidos al Carbono α (el contiguo al grupo -COOH). por lo que poseen actividad óptica (capacidad de desviar la luz polarizada). Aminoácidos Son compuestos que conforman las proteínas.Aminoácidos básicos: Lisina*. por eso se conocen como α aminoácidos. Arginina* e Histidina*. los cuales pueden ser de tipo D (con el grupo NH2 a la derecha) o del tipo L (con NH2 a la izquierda). la mayoría poseen un grupo amina y un grupo carboxilo. [*Aminoácidos Polares. Sólo los L son usados por el organismo. . Fenilalanina** Y Tirosina*. poseen un grupo carboxilo (de carácter ácido) y un grupo amino (básico). .Aminoácidos con azufre: Cisteína* y Metionina**. receptores celulares. Clasificación de Aminoácidos De todos los aminoácidos que se obtienen por hidrólisis de proteínas. Los Carbonos α de todos los aminoácidos (menos de glicina) son quirales. anticuerpos.Aminoácidos alifáticos neutros aromáticos: Triptófano**. lo que les da un carácter neutro.

Esto se debe a que poseen grupos ácidos y básicos.000 Da (aproximadamente 50 aminoácidos) se la denomina proteína. carboxilo o cadena lateral. Este es considerado el final de la cadena. El punto isoeléctrico es aquel valor de pH al cual la disociación en cargas negativas y positivas se equipara. es decir cuando la carga del aminoácido es nula. Cuando se unen dos aminoácidos se denomina dipéptido. ya que los grupos NH3+ ceden protones. anfolitos. Esta propiedad permite que sean detectados. para lo cual generalmente se utiliza ninhidrina. Su carga general depende del pH del medio donde se encuentren. Propiedades químicas de los aminoácidos: los aminoácidos están involucrados en diversas reacciones químicas. Generalmente se representa a los aminoácidos en estado no ionizado. Esta reacciona con los grupos α-amina dando un color violeta intenso. lo que es improbable en los medios biológicos. pero cuando son mas de dos los aminoácidos que se unen se denominan polipéptidos o oligopéptidos. Otro método para reconocer aminoácidos en baja concentración es la fluorescencia.Propiedades Ácido-Base: Los aminoácidos poseen comportamiento eléctrico muy particular. Cuando el peso molecular de dicha molécula supera los 6. ya que los grupos COO. Este se considera como el principio de la cadena. se encuentran en un estado catiónico (+).captan protones. se encuentran en estado aniónico (-). mientras que al reaccionar con prolina da un color amarillento. A pH básico. A pH ácido. que se comportan como dadores y aceptores de protones respectivamente. La misma se produce entre el grupo carboxilo de uno de los aminoácidos y el grupo amina del siguiente. Una característica común en los péptidos es el poseer dos extremos: uno N-terminal o aminoterminal ya que posee libre el grupo amina. algunas de las cuales dependen de su grupo amina. con perdida de agua. Péptidos Unión peptídica Muchas veces lo aminoácidos pueden unirse mediante un enlace covalente de tipo amida denominado unión peptídica. Este punto isoeléctrico es específico para cada aminoácido. El segundo extremo es el C-terminal o carboxiterminal ya que posee el grupo carboxilo libre. . anfóteros o zwitterion. En la naturaleza estos compuestos se encuentran predominantemente disociados con cargas positivas y negativas en la misma molécula. Por esto se denominan iones dipolares.

dependiendo de la carga neta que posea la proteína de acuerdo a las condiciones de pH en las que se encuentra. y cadenas laterales) esto le da una capacidad de amortiguar la sustancia en la que se encuentra ya que captan o liberan H+ (protones) según la concentración de estos en el medio. Tanto sea su punto isoeléctrico. fue explicado en as propiedades de los aminoácidos y es lo mismo para los péptidos. Esto es lo que se denomina buffer o amortiguador. Para nombrarlos se utiliza la raíz de su nombre con el sufijo –il y se lo separa a cada uno con un guion. Solubilidad: gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. y por los grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos.Nomenclatura Al ser los péptidos la unión de algunos aminoácidos. la influencia del pH y demás. Cabe aclarar que el hecho de que las proteínas tenga grupos ionizables (carboxiloterminal. Esta estabilidad se debe a la propiedad de las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como el agua. se produce una migración a los diferentes polos. formando una cubierta o aureola denominada capa de solvatación. Proteínas Propiedades generales Propiedades ácido-base: aquí se aplican los mismos conceptos utilizados en la sección de aminoácidos en cuanto al efecto del pH y el punto isoeléctrico. Electroforesis: al aplicarse un campo eléctrico a una solución de proteínas. el agua impide que las proteínas se agreguen y precipiten. La presencia . Propiedades ácido-base Están dadas por los grupos de los carbonos terminales. El último residuo se lo denomina con su nombre completo. Gracias a su alta constante dieléctrica. se denominan siguiendo la secuencia desde el extremo N-terminal. amono-terminal.

Forma molecular Según esta se las puede clasificar en globulares o fibrosas. Efecto de solventes poco polares: estos compuestos disminuyen la solubilidad. a menos que se trabaje a bajas temperaturas y a pH determinado. 2. Alteraciones a este nivel puede producir un efecto en la capacidad funcional de la molécula y hasta hacerla inservible. Se forman estructuras lineales. Esta clase de proteínas son poco solubles o insolubles en agua y forman parte de las estructuras de sostén. Estructura Primaria: se refiere a la composición global de los aminoácidos. Sin embargo a concentraciones altas decrece la solubilidad debido a la eliminación de la capa de hidratación por la atracción de los iones inorgánicos. debido a una interacción de los iones con los grupos de la proteína. Es característica de proteínas de gran actividad funcional. producen la precipitación y consecuentemente la desnaturalización de la proteína. Proteínas fibrosas: sus cadenas están ordenadas de forma paralelas dando lugar a láminas o fibras extendidas. Estructura Molecular Las proteínas poseen distintos niveles de organización: 1. su secuencia y ordenamiento. se puede decir que al punto isoeléctrico de la misma la solubilidad es mínima.de grupos funcionales ionizados y de otros grupos polares favorece la formación de la capa de hidratación. A este nivel se encuentran dos tipos de disposición. Las sales neutras estabilizan la solución. Este nivel posee una gran importancia ya que este es el que determina sus propiedades y características en cuanto a su función. Efecto del pH: debido a que el pH determina carga eléctrica neta de la proteína. Efecto de sales: a bajas concentraciones las sales favorecen la solubilidad. . Proteínas globulares: son aquellas en las cuales el plegamiento de la molécula lleva a la formación de un modelo compacto de forma esferoide u ovoide. Estructura secundaria: es la disposición espacial que adopta la cadena de forma repetitiva y regular que toma la cadena polipeptídica.

La mantención de este tipo de estructuras de se debe a diferentes fuerzas: Fuerzas de Atracción o Repulsión Electrostática: se da por la oposición de grupos con carga eléctrica opuesta. I. IV. Esta estructura se mantiene principalmente por uniones de tipo puentes de hidrógeno. Disposición al azar: es cuando la cadena adopta una disposición al azar. esto da lugar a atracciones. dando lugar a enlaces iónicos de tipo salino. La cisteína es el único aminoácido que forma puentes disulfuro. Puente disulfuro. El giro de la cadena se produce en l sentido de las agujas del reloj (dextrógira). III. Lamina β: es una disposición mas extendida que la hélice α. Puente de hidrogeno. Muchas veces una misma proteína puede adoptar distintas conformaciones en distintos segmentos. Estructura Terciaria: es la estructura tridimensional de la proteína. sea ya por el carboxilo o por el grupo amina. mientras que los grupos hidrófilos tienden a estar en contacto con el agua. II. atracciones electroestáticas. Condiciones como presencia de prolinas y residuos grandes y con cargas afectan la disposición espacial de la cadena impidiendo que se forme la hélice α.Hélice α: la cadena se enrolla sobre un eje central como envolviendo un cilindro. al ser hidrófobas escapan del agua y se ubican en el interior de la molécula. en el exterior de la molécula. V. Grupos hidrofilicos orientados hacia el exterior. dando lugar a estructuras laminares con plegamiento en zigzag (lámina plegada). la cual es la más favorable a las características termodinámicas del medio en el que se encuentra. . que por oxidación forman puente disulfuro. generando fuerzas de Van der Waals. Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una proteína. Las proteínas pueden adoptar una conformación globular o fibrosa. Puentes Disulfuro: se da por oposición de dos grupos sulhidrilo de cisteínas. Enlaces de Hidrógeno: ciertos aminoácidos se atraen entre sí formando puentes de hidrógeno. que se da entre dos cadenas por apareamiento de puentes hidrogeno. La conformación fibrosa es simplemente la sucesión de estructuras secundarias. 3. Presencia de Cadenas Hidrofóbicas o Hidrofílicas: las cadenas laterales apolares. Interacciones de cadenas o grupos no polares.

pH extremo. para poder adoptar su estructura. Desnaturalización de Proteínas La desnaturalización de las proteínas es la ruptura de todos los enlaces o fuerzas que mantienen las estructuras secundaria. 4. cada una de las cadenas representa una subunidad. actualmente ese concepto ha sido ampliado al mencionado más arriba.. etc. metaloproteínas . Inicialmente se clasificaba así a las proteínas cuya hidrólisis producía solo aminoácidos. puede estar producida por agentes químicos o físicos. (c) estructura terciaria. histonas. la hemoglobina (4 unidades). pliegues. etc. etc. lipoproteínas (asociadas a lípidos). Factores capaces de producir desnaturalización son temperatura muy elevada. etc. Clasificación de Proteínas Las proteínas se pueden dividir en dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas conjugadas. Entre otros encontramos: nucloproteínas (asociadas a ácidos nucleicos). etc. Para mantener la cohesión en este tipo de estructura son importantes los puentes de hidrógeno. Entre otras encontramos: albúminas (proteínas del plasma). las fuerzas hidrostáticas. Proteínas Conjugadas: son asociaciones entre una proteína simple (aproteína) y una porción no proteínica (grupo prostético). Proteínas Simples: son proteínas con muy pequeña o con ninguna cantidad de glúcidos. Estructura Cuaternaria: es la disposición espacial que toman las proteínas constituidas por más de una cadena (proteínas oligoméricas). terciaria y cuaternaria de las proteínas (la estructura primaria no se ve afectada). (d) estructura cuaternaria. los puentes disulfuro. globulinas. (b) estructura secundaria. Ejemplos de proteínas cuaternarias son la insulina (2 unidades). Niveles de organización de una proteína: (a) estructura primaria.mientras que la disposición globular debe poseer segmentos al azar. protaminas.

etc. Estos son: triptófano. Forma parte del tejido conjuntivo. Estructura de Proteínas y su Función Colágeno: es una proteína de tipo fibrilar. y un grupo proteico. la porción proteínica. Las β presentan como elemento estructural las laminas beta. glicoproteínas (asociadas a hidratos de carbono). formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí por puentes metino (C-). . y es la proteína más abundante en el reino animal. el grupo hemo. que a la vez se enrollan formando doble hélice. está constituida por 4 unidades poliméricas. El tropocolágeno se dispone en haces formando la fibra colágena de gran resistencia mecánica. formado por una porción prostética. metionina. leucina. Queratinas: existen dos tipos. fenilalanina. que varían dependiendo del tipo de hemoglobina. y se encuentran en plumas de aves y escamas de reptiles.(asociadas a elementos metálicos). esto se denomina efecto cooperativo. La función de la hemoglobina es el transporte de oxígeno en sangre. Proteínas en Alimentación Existen ocho aminoácidos esenciales. los residuos polares están orientados hacia la superficie mientras que los apolares se ubican en el interior de la molécula. y por ende deben ser incorporados a través de la alimentación. Hemoglobina: es una proteína conjugada de gran valor funcional. que adopta una estructura en hélice bastante particular. cromoproteínas (asociadas a grupo prostético coloreado). La unión del Oxígeno a la hemoglobina desoxigenada (desoxi-Hb). α y β. Se encuentran en pelo y uñas. que constituye su unidad estructural. Tres de estas moléculas se asocian en superhélice llamada tropocolágeno. Las 4 unidades están unidas estrechamente formando un nicho donde se aloja el Hemo. Globina. Es un complejo hemoprotéico. En el centro del anillo formado por los 4 pirroles se ubica el hierro (ferroso) que transporta el oxigeno. también transporta CO2 . Cada subunidad esta formada por hélices α unidas por regiones de disposición al azar. más extendida que la hélice α. En las α predominan las alfa hélices. El grupo hemo (porción prostética) es un derivado del grupo porfina. treonina y valina. la globina. lisina. provoca cambios en la molécula que facilita el acceso de O2 a otras moléculas de hemoglobina. que no pueden ser producidos por el organismo. aportando sostén a las células. isoleucina.

derivadas del núcleo purina (Adenina y Guanina) y pirimídicas. La unión entre los distintos nucleótidos se entabla por enlaces fosfodiéster: el fosfato forma un puente del Carbono 5 de un nucleótido al Carbono 3 del anterior. Pueden absorber radiación UV gracias a la naturaleza aromática de sus bases. Hidrógeno. que se une a la pentosa en el -OH del Carbono 5. base nitrogenada y ácido ortofosfórico se denomina nucleótido. y se generan por la polimerización (en cadena lineal) de nucleótidos. Oxígeno. por ende. se une al N 9 de bases púricas o al N 1 de bases pirimídicas por enlace glicosídico β. Son moléculas muy grandes y de altísimo valor biológico. la más favorable termodinámicamente). Los nucleótidos se componen de: -base nitrogenada. Están presentes en todos los seres vivos. y participan en la síntesis de proteínas. Uracilo y Citosina). determinan el potencial de cada ser vivo. constituyendo un nucleósido. la cual puede ser Ribosa (presente en el ARN) o Desoxirribosa (presente en el ADN). ya que son responsables de depositar y transmitir la información genética. mientras que el 3’ tiene libre el OH. -aldopentosa. La molécula formada por pentosa. las cuales se dividen en púricas. El enlace permite libre rotación y por ende la presencia de dos formas: sin (izquierda) y anti (derecha.del C3. -ácido ortofosfórico. De acuerdo a la pentosa que integre el ácido nucleico. que son las unidades estructurales de los Ácidos Nucleicos.Ácidos Nucleicos Los ácidos nucleicos son macromoléculas de carácter ácido formadas por Carbono. derivadas del núcleo pirimidina (Timina. se distinguen dos de ellos: el ácido desoxirribonucleico (ADN) si la pentosa es desoxirribosa y el ácido ribonucleico (ARN) si la pentosa es ribosa. Ácido Desoxirribonucleico (ADN) El ADN es una molécula lineal de gran longitud pero densamente empaquetada. El extremo 5’ tiene libre el fosfato. Nitrógeno y Fósforo. que se encuentra casi en su totalidad en el interior del núcleo de las células .

formando la cromatina. entablándose 2 uniones en A=T y 3 uniones en C≡G. La doble hélice es muy estable. no iguales. por lo que este último enlace es más fuerte (y requiere más energía para ser roto). fuerzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas. Timina (T). Cada vuelta de hélice posee una longitud de 3. Si bien la proporción de bases nitrogenadas en cada especie varía. las bases nitrogenadas ubicadas en el centro de la molécula se aparean entre sí. Se considera como estructura primaria de la molécula a su secuencia de nucleótidos (que se nombra desde 5’ a 3’). mientras que las desoxirribosas y los fosfatos (polares) se ubican hacia el exterior. es decir una se encuentra en sentido 5’ – 3’ y la otra en sentido 3’ – 5’. pero no así de gran espesor (2 nm). Las bases nitrogenadas que lo constituyen son Adenina (A). Como dijimos anteriormente es una molécula de gran longitud. gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno. y en una muy pequeña proporción en el interior de las mitocondrias y cloroplastos. esta estructura es de gran importancia ya que determina la información genética contenida en el ADN. lo cuál es muy importante para interaccionar con otras moléculas e incluso “empaquetarse”. En el mayor se suelen insertar proteínas. Las dos cadenas que forman la doble hélice son complementarias. La hélice es dextrógira (se enrolla en el sentido de las agujas del reloj) y las dos cadenas son antiparalelas. En el ADN. que en el caso de la especie humana es de 6pg. . Estructura del ADN Una molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas (de muchos nucleótidos) enrolladas en hélice alrededor de un mismo eje. Además se mantiene una relación uno a uno entre Adenina-Timina y Citosina-Guanina. Cabe aclarar que las células sexuales poseen la mitad. por lo que hay 10 bases por vuelta de hélice. El espacio existente entre las dos cadenas permite sólo la unión de purinas con pirimidinas. La doble hélice es compacta y flexible.4 nm y cada base se distancia de la siguiente en 0. Todas las células somáticas de una misma especie poseen la misma cantidad de ADN. Guanina (G) y Citosina (C). determinados por el enrollamiento de las cadenas. Las bases nitrogenadas son apolares y se orientan hacia el centro de la molécula.34 nm. siempre existe una equivalencia: la suma de las moléculas de bases púricas (Adenina y Guanina) es siempre igual a la de las bases pirimídicas (Citosina y Timina). de allí que se diga que la molécula de ADN es una doble hélice (teoría propuesta por Watson y Crick). Existe en la molécula de ADN un surco mayor y uno menor. y puede enrollarse. La unión se produce por puente de hidrógeno.

aumentan la velocidad de renaturalización. Desnaturalización y Renaturalización La desnaturalización del ADN es reversible en condiciones controladas. por ejemplo). Posee histonas (proteínas básicas). se produce a mayor temperatura un aumento inicial de absorción. La Tm (temperatura media o de fusión) es la temperatura en la que la mitad del ADN está desnaturalizado. Los segmentos altamente repetitivos (SAT). En una gráfica que exprese la absorción de UV a distintas temperaturas. Su forma varía a lo largo del ciclo celular. Una tercera forma en la molécula de ADN es la “z”. Este fenómeno se llama hipercromicidad. El ADN con mucho C≡G tiene mayor Tm que el que tiene mucho T=A. que se ubican en telómeros y centrómeros. y “b” es la antes descripta (que es la más frecuente en la naturaleza). urea o formamidas. que es aún más delgada que la “a” y la “b”. que producen la separación de las cadenas. Interacciona con proteínas que regulan su propia actividad. La renaturalización de ADN es la reasociación de las cadenas. y posee 12 pares de bases por vuelta. demostrando que las cadenas se han separado del todo. exposición a álcalis fuerte. Este método es utilizado para conocer aspectos estructurales de la cadena de ADN (como repetición de segmentos.Se pueden considerar dos formas de doble hélice: “a” y “b”. La hibridación del ADN es la unión de dos cadenas desnaturalizadas de distintas especies. reestableciéndose la estructura original de la doble hélice. que . y al llegar al máximo de desnaturalización por más que Tº aumente. Esto permite determinar la cercanía evolutiva. La desnaturalización puede ser seguida por espectrofotometría a 260 nm de λ. Se produce por debilitamiento de las fuerzas que unen la doble hélice dado por: calentamiento. Es levógira y en zigzag. debido a la mayor energía de los enlaces C≡G. El templado del ADN es la renaturalización por enfriamiento lento. que conforman posteriormente los cromosomas (cromatina condensada). donde “a” es más corta y con 11 pares de bases por vuelta. Cromatina La cromatina es un complejo nucleoprotéico formado por la asociación de moléculas de ADN. El ADN desnaturalizado absorbe más UV que la doble hélice unida. no aumenta más la absorción.

que son nada menos que uno de los cromosomas X femeninos que permanece inactivado. proceso maravilloso ya que debemos tener en cuenta que cada cromosoma posee una molécula de ADN que desenrollada mediría 4 cm. Las H1 forman el centro del solenoide. La heterocromatina es cromatina que permanece condensada. El conjunto de los nucleosomas separados por dicho ADN posee un aspecto de Rosario (siendo el ADN espaciador el hilo y los nucleosomas las cuentas). Le dan a la bacteria resistencia a antibióticos. reguladoras de la actividad génica y de síntesis de ADN y ARN. H2A. En los plásmidos. pero que sí poseen ciertas pequeñas proteínas (lo que pone en duda el concepto de ADN “desnudo”). protegen al ADN de la degradación. Se distinguen 5 tipos: H1. El empaquetamiento es un superenrollamiento donde el ADN da dos giros sobre los octámeros de histonas (lo que implica una longitud de 146 pares de bases). mientas que el cromatosoma es el nucleosoma con una H1 asociada (interviene en la “entrada” y “salida” del ADN del nucleosoma). Contiene información para síntesis de ARN y algunas proteínas mitocondriales. Puede estar relajado o enrollado en superhélice. Un ejemplo de heterocromatina son los corpúsculos de Barr. que se encuentran en los extremos de los cromosomas. ADN Circular En bacterias el ADN esta formado por una doble cadena circular no asociado a nucleosomas. pero más pequeño (16 kpb). Los solenoides se pliegan en asas o bucles que forman los cromosomas. El nucleosoma es el complejo formado por el octámero de histonas y la superhélice. El solenoide (o fibras de ADN de 30 nm) es el conjunto de 6 nucleosomas que se enrollan. H2B.interactúan con el ADN por sus cargas (poseen cargas positivas mientras que el ADN posee carga negativa). Se denomina ADN espaciador a la secuencia de 50 a 60 pares de bases que separa los nucleosomas. Genoma . el ADN se dispone en pequeñas moléculas circulares extracromosómicas independientes. El ADN de las mitocondrias es similar al bacteriano. presentes en bacterias. y corresponde a ADN inactivo. Poseen otras proteínas asociadas con funciones estructurales. Los cromosomas metafásicos son el resultado de la duplicación de la cromátida a nivel del centrómero. Segmentos llamados telómeros. Diversos estudios permitieron describir como se “empaqueta” el ADN en la cromatina. esta estructura (dos vueltas de hélice) se denomina superhélice. H3 y H4.

Semeja en su estructura a una hoja trilobulada. Representa el capital genético de cada individuo. En células haploides humanas consiste de 3. Posee tres asas (que son porciones desplegadas de la molécula). Ácido Ribonucleico Ribosomal (ARNr) . no mantiene relación molar entre bases nitrogenadas. pero la anterior sigue siendo más útil en la enseñanza. que consiste en seccionar algunos trozos de la cadena y eliminarlos (ver Replicación y Transcripción). presenta mayor flexibilidad y funcionalidad. Transmite información desde el ADN hacia el sistema de síntesis proteica. con el brazo aceptor en un extremo y el asa del anticodón en el otro. Interviene en la síntesis de proteínas transportando aminoácidos desde el citosol hacia el lugar de ensamble. cada una es específica para cada aminoácido. a la que se une el aminoácido a transportar. Es el más lábil de los ARN (el bacteriano aún más que el eucariótico). responsable de la especificidad de aminoácidos y de la función de adaptador. Hoy en día se habla de una estructura en forma de L. Ácido Ribonucleico de Transferencia (ARNt) Es el de menor masa molecular (75 nucleótidos).El genoma es la totalidad de ADN en cada célula. Se procesa por splicing. y es menos estable. pero que se diferencia de éste en que posee ribosa en lugar de desoxirribosa. Sólo el 20% del ARN original forma el ARNm. Esta hoja trilobulada posee un tallo (brazo aceptor) en el que el extremo 5’ terminal contiene Citidina o Guanosina. Se encuentra en núcleo y citoplasma.000 Kbp. que lo protege y lo marca para ser reconocido por los ribosomas. el Uracilo reemplaza a la Timina. Puede producirse en algunos casos hibridación ADN-ARN si existen secuencias complementarias. donde la central es el “anticodón”. Al 3’ terminal se le añade la cola de poli A (porque posee gran cantidad de Adenina) que le da estabilidad. su cadena polinucleotídica es simple. Al extremo 5’ terminal se le añade 7 metil.000. y el 3’ terminal posee una secuencia CCA. Existen distintas especies. al igual que el ADN. Actúa como molécula adaptadora. el resto es degradado. Esta estructura es más fiel a la realidad. Existen varios tipos: Ácido Ribonucleico Mensajero (ARNm) Representa el 5% del total. Ácido Ribonucleico (ARN) Es un polinucleótido. si bien a veces se pliega sobre si misma dando el aspecto de doble hélice.guanosina trifosfato.

El ARNr de cada partícula ribosomal posee importancia funcional y estructural. Virión: es el virus completo. Presentan conformaciones geométricas. por ejemplo: icosaédricas. cilíndricas. Los ribosomas bacterianos poseen un coeficiente de 70 S. Poseen un cápside formada por capsómeros que rodean a su ácido nucleico a modo de cápsula. Virus Son partículas de ARN o ADN (nunca ambos) rodeadas de proteínas (que forman su cápside). El ARNr presenta plegamientos definidos y varios segmentos en doble hélice. Intervienen en el procesamiento del ARNm en el núcleo. fuera de la célula. pero inactivo. con capacidad de reproducirse a expensas de las células que invaden. Los polisomas o polirribosomas son el conjunto de varios ribosomas unidos a ARNm. ARNnh (nuclear heterogéneo): Es muy heterogéneo y alcanza gran tamaño. no pueden vivir sin infectar una célula (de ahí que se diga que son parásitos intracelulares obligados). y están formados por una subunidad 60S (de 3 moléculas de ARN y 45 proteínas diferentes) y una subunidad 40S (de 1 molécula de ARN y 30 proteínas diferentes). Es el núcleo prostético de nucleoproteínas componentes de ribosomas (55%). ya que si bien poseen ciertas características de estos. Incluye las moléculas precursoras de ARNm. intermediarias del splicing (maduración del ARNm) y los ARNm maduros. Un ribosoma posee un coeficiente de sedimentación de 80S (unidades Svedberg). Otros tipos de ARN ARNsn (small nuclear): Son ricos en Uracilo y tienen menos de 300 nucleótidos.Es la especie más abundante (80% del total de ARN). Nucleótidos libres . Existen virus que infectan bacterias. Forman ribonucleoproteínas pequeñas. si se juntan en medios adecuados todos los componentes (ARN y ciertas proteínas) de las partículas ribosomales. Se ha debatido mucho en cuanto a considerar o no a los virus como seres vivos. se denominan bacteriófagos o fagos y son de utilidad en biología molecular. estas se ensamblan espontáneamente. etc.

El más conocido de ellos es el ATP (adenosina trifosfato). .Forman parte de compuestos difosforados y trifosforados (energéticos). transmitiendo moléculas. Pueden actuar como coenzimas (mensajeros químicos) o en procesos de síntesis.

La información genética: replicación y trascripción. 5. Actúa la helicasa (que es una enzima ATPasas que rompe los puentes de Hidrógeno) uniéndose al sitio de origen de replicación y empieza a separar las cadenas formando replicones (también llamados burbujas de replicación). Actúa el RFC (Factor de Replicación C). El proceso de replicación de ADN se realiza en sentido 5’→3’. 4. que se une al extremo 3’ de este ARN-ADN iniciador y desplaza al complejo polimerasaα-primasa que sintetizó el primer. Actúa la enzima primasa (asociada a la enzima ADN polimerasa α) sintetizando un cebador o primer (que es un segmento de ARN de 10 nucleótidos). al que luego la ADN polimerasa α agrega 20 desoxirribonucleótidos. El ciclo celular es regulado por un complejo proteínico: las ciclinas y las quinasas dependientes de ciclinas.  Tipo II (o girasa): secciona ambas hebras. . mediante mecanismos de síntesis de nuevo ADN. Se considera que la replicación de ADN es semiconservadora porque una de las hebras que forman a la nueva molécula es nueva. Se logra así un trozo de hebra de 30 nucleótidos. Actúan la SSB (Single Strand Binding) en bacterias y la RPA (Proteína A de Replicación) en células eucariotas. Usa ATP. Actúa la topoisomerasa aliviando las tensiones generadas por el enrollamiento. No usa ATP. 2. Ambas enzimas mantienen las cadenas separadas. Se conocen dos tipos de topoisomerasa:  Tipo I: corta una de las hebras de la doble hélice y alivia la tensión por rotación libre de la cadena seccionada sobre la otra. mientras que la otra procede de la cadena progenitora. La girasa de bacterias es inhibida por antibióticos como el ácido nalidíxico. La replicación del ADN es la capacidad de transmitir sin que ocurra modificación alguna de una generación celular a otra. del siguiente modo: 1. Esto se logra mediante cortes en la cadena y sus posteriores uniones. Por cada replicón se forman dos horquillas que avanzan en sentidos opuestos alejándose del origen. la información contenida en el ADN nuclear. 3. El RFC carga la proteína PCNA (Antígeno Nuclear de Células Proliferantes) sobre la doble hélice en formación.

lo que se denomina “procesividad”. realiza una prueba de detección de errores. mediante enlaces fosfodiéster 3’→5’. Actúa el PCNA rodea al ADN y promueve el ingreso de la enzima ADN polimerasa δ. polimerasa γ y polimerasa ε tienen actividad exonucleasa 3’→5’. Actúa la enzima ADN ligasa. por ejemplo. ruptura de las dos cadenas de ADN. Actúan las ribonucleasas H1 y FEN1 que eliminan los fragmentos de ARN iniciadores y realizan la síntesis de segmentos de ADN en los espacios vacantes. que les permite eliminar la última base incorporada si no está adecuadamente apareada. Dado que las hebras moldes serán recorridas en dirección 3’→5’. 7. teniendo también actividad exonucleasa 3’→5’). escisión de nucleótidos. formándose así el complejo ADNpolimerasaδ-PCNA. la ADN polimerasa ε (que síntetiza y repara ADN. Los replisomas son un conjunto de proteínas que intervienen en la replicación. Los telómeros son trozos de ADN sin información. la ADN polimerasa δ (que sintetiza ADN mitocondrial circular y tiene actividad exonucleasa 3’→5’). una será adelantada (lo que implica que tendrá una síntesis ininterrumpida) mientras que la otra será retardada o rezagada (sintetizada por fragmentos. La brecha producida por la eliminación del ARN es cubierta por ADN sintetizado por enzimas polimerasas δ o enzimas polimerasas ε. escisión de bases. La reparación de ADN se conoce como “Proof-reading” (“prueba de imprenta”). La recombinación de ADN (proceso también llamado “Crossing Over”) contribuye a aumentar la variabilidad genética en organismos sexuales. que une. mientras inserta nucleótidos complementarios sobre la hebra guía. Las enzimas polimerasa δ. Están presentes en células con gran actividad mitótica y su función es prevenir el acortamiento progresivo de los cromosomas. a los que se los llama fragmentos de Okazaki). Otras enzimas ADN polimerasas son. las enzimas polimerasas (que incorporan la o las bases correctas) y las enzimas ligasas (que unen los trozos a exponer con los extremos cortados de la hebra de ADN en reparación).6. . los segmentos del ADN que fueron formados en el proceso. Este último complejo asegura que la síntesis sea ininterrumpida. utilizando ATP. la ADN polimerasa β (que repara al ADN). 8. La enzima ADN polimerasa δ. Los daños que pueden encontrarse en la cadena de ADN son: errores de apareamiento. Algunos complejos que reparan estos daños son las enzimas endonucleasas y las enzimas exonucleasas (que separan la base o segmento mal apareado o defectuoso). que repiten la secuencia TTAGGG.

se enmascaran así los posibles sitios de ataque y se previene la autodestrucción de su material genético. Éstos poseen módulos (también llamados “boxes”). . Se dice que la trascripción es asimétrica porque se sintetiza ARN sobre una cadena de ADN. Su función en las bacterias es protegerla de la invasión de ADN extraño. La enzima comienza la polimerización insertando un nucleótido con base púrica (ATP o GTP) como primera unidad de la cadena. La trascripción es la síntesis de ARN a partir de ADN. El ADN de la propia bacteria es metilado en las bases en los lugares de corte de la endonucleasa. Trascripción en procariotas: La enzima ARN polimerasa es un complejo oligomérico integrado por subunidades diferentes. Este nucleótido conserva sus 3 fosfatos. Los promotores están ubicados a cierta distancia del lugar donde debe comenzar la trascripción. otra fija la enzima a la cadena de ADN molde y la subunidad σ reconoce el lugar preciso donde debe iniciarse la trascripción (lugares conocidos como promotores). Éstos se utilizan para cortar moléculas de ADN en lugares definidos. que son secuencias consenso. y que a su vez tiene la misma secuencia que el ARN sintetizado. lo cual sirve como señal del extremo inicial. Luego de la trascripción la enzima ARN polimerasa reestablece la doble hélice.Las telomerasas son enzimas que contienen en su estructura un trozo de ARN utilizado como molde para ensamblar las porciones con las cuales se elonga la cadena de ADN. Los segmentos de las dos hebras tienen la misma secuencia (en sentido 5’→3’). La enzima ARN polimerasa se une al ADN y lo desenrolla. La hebra antisentido es la que sirve de molde. lo que se conoce como fragmentos palindrómicos. La enzima toma como patrón sólo una de las hebras de ADN. sin utilizar ningún primer. en las que una contiene el sitio catalítico responsable de la formación de enlaces fosfodiéster 5’→3’. es decir ordenamientos de bases en los cuales cada posición se indica con el resto nucleotídico que se encuentra con mayor frecuencia cuando se comparan muchas secuencias con igual función en diversas células y organismos. Las endonucleasas de restricción (o enzimas de restricción o restrictasas) catalizan la hidrólisis de uniones fosfodiéster entre desoxirribonucleótidos en sitios específicos de la doble hélice. La reacción es catalizada por enzimas ARN polimerasas dependientes de ADN. La polimerización progresa en dirección 5’→3’ de la cadena neoformada. La hebra sentido es la no trascripta. que son separadas.

a diferencia de ésta. Los factores de trascripción (TF I. Cerca de ésta existen sectores repetidos ricos en guanina y citosina. Durante la trascripción y el “empaquetamiento” del ADN. La tipo II se encuentra en el nucleoplasma. Es insensible a la α amanitina (tóxina del hongo Amanita phalloides). Ubican a ésta en la posición correcta en el promotor. que está presente en el nucleolo y cataliza la síntesis de ARN 5. II y III) se unen al ADN y a la polimerasa. Las zonas de ADN sobre las cuales se ejercen acciones activadoras son llamadas potenciadores. lo que genera porciones autocomplementarias que puede volverse sobre si misma. colaboran en la separación de las dos hebras de la doble hélice y promueven la iniciación de la trascripción. Ciertas proteínas (como la ρ) liberan la cadena de ARN recién sintetizada. 18S y 28S. el superenrollamiento de los nucleosomas puede entorpecer la iniciación de la trascripción cuando el sitio promotor queda cubierto.Cuando se han unido 10 nucleótidos. aparearse y formar una horquilla cerca de su terminación. Hay un factor de trascripción común a las 3 polimerasas nucleares: el TBP (TATA Binding Protein). donde sintetiza ARNt. Ésta se presenta en mitocondrias y tiene por función transcribir el ADN de estas organelas. El final de la síntesis está determinado por una secuencia específica en el ADN llamada señal de terminación o “stop”. abajo o aún dentro del trozo de ADN trascripto). la subunidad σ se desprende dejando libre el segmento de fijación inicial. La tipo III se ubica en el núcleo. Existe también una enzima ARN polimerasa tipo IV. Cumplen un papel semejante al de la subunidad σ. pero. Para un mismo gen pueden existir varias secuencias reguladoras. Los activadores y represores son proteínas reguladoras que se unen a miles de bases del promotor (corriente arriba. En este caso las histonas son desplazadas de su posición .8S. La molécula de ADN se dobla en asa permitiendo el acercamiento de los potenciadores a los promotores. ARNsn y ARNsc. Es por esto que simultáneamente pueden unirse muchas enzimas ARN polimerasas a una misma hebra. Sintetiza ARN precursor de ARNm y es completamente inhibida por esta toxina aún a bajas concentraciones. lo que detiene a la enzima ARN polimerasa. ARNr 5S. no forman parte de la enzima ARN polimerasa. Es sensible a altas concentraciones de esta toxina. Trascripción en eucariotas: La enzima ARN polimerasa se presenta en al menos tres tipos (que no tiene la capacidad de corregir errores): La tipo I.

para dejar libres las zonas promotoras y permitir el acceso del complejo de trascripción. la caja CAAT y la caja GC. más larga que el ARNm maduro. En el procesamiento del ARNr precursor se sintetiza una cadena larga que sufre cortes y mutilaciones. TF II F. cuya función es favorecer la unión y el posicionamiento de la enzima polimerasa III para iniciar la trascripción). Para la formación del complejo se une TF II D (formado. Se adiciona así la secuencia CCA característica del extremo 3’ de todos los ARNt. por TBP y TAF). El promotor posee 2 sitios: la caja A y la caja B (corriente abajo del sitio de iniciación. Se sintetiza una molécula de ARN precursor. se agrega el complejo de iniciación de la trascripción (TF II A. En el procesamiento del ARNt precursor se sintetiza un ARNt precursor que debe ser procesado en el núcleo antes de pasar al citoplasma. El extremo 5’ se genera por acción de enzimas ribonucleasas P (ribozimas). La síntesis de ARN ribosomal posee un promotor llamado UCE (“Elemento de Control Corriente Arriba”). dos factores se unen a la secuencia promotora: el UBF (Factor de Unión Corriente Arriba) y el SL1 (Factor 1 de selectividad). El splicing es la eliminación de trozos internos de la molécula y el empalme de los extremos seccionados. que se adicionan al extremo 3’ y le dan estabilidad al ARN. En la formación del complejo. TF II H y enzima polimerasa II). Esto permite que se ensamble el TF III B (que contiene a TBP. La formación del complejo comienza cuando el TF III C se une a las cajas A y B. Ya iniciada la síntesis. TF II E. Existen además otros factores de trascripción. . los URE (Elementos Regulatorios Corriente Arriba). La síntesis de ARN de transferencia es catalizada por la enzima ARN polimerasa III. Durante la formación del cap (“capuchón”) el extremo 5’ es modificado por unión de GTP. lo que sirve para el reconocimiento de este extremo por el complejo de traducción y también para darle estabilidad al ARNm (protegiéndolo de la acción de enzimas fosfatasas y enzimas exonucleasas). La síntesis de ARN precursor del mensajero es catalizada por la enzima ARN polimerasa II. A ambos factores se les fijan la enzima polimerasa I y otras proteínas. El promotor comprende 3 sitios: la caja TATA (que alinean la enzima ARN polimerasa para que la síntesis comience en el sitio correcto). dentro de la zona correspondiente a los propios genes). los nucleosomas no bloquean la elongación. TF II B. Las últimas dos determinan la eficiencia con la cual es utilizado el promotor. La enzima polimerasa II fosforilada se desprende del complejo y comienza la trascripción desplazándose sobre la hebra guía de ADN. Luego. Para la inserción de la “cola” de poli A se requiere que una enzima poli A polimerasa sintetice un segmento de 100 a 200 nucleótidos de adenina. entre otros.

La enzima ADN trascriptasa reversa sintetiza ADN sobre un molde de ARN. Está presente en retrovirus. . El ADN proviral posee secuencias idénticas en ambos extremos denominados terminales largos repetidos.

lo que explica los casos de enzimas con alta especificidad (complementarias a su sustrato). Sólo el sustrato adecuado es el capaz de inducir los cambios conformacionales en la enzima que permitan la unión de ambos compuestos.MODELO ACEPTADO ACTUALMENTE- . Las enzimas poseen un sitio activo. Data del siglo XIX. Modelo de Adaptación o Ajuste inducido: este modelo presenta a la enzima como un ente más flexible. Modelo de Llave-Cerradura: compara la unión de la enzima con el sustrato con la complementariedad que existe entre una llave y su cerradura. los cuales tienen gran especificidad y efectividad. Disminuyen la energía de activación de los sustratos sobre los que actúan. el de llave-cerradura. y uno más contemporáneo. que es el sitio que realiza la función de catálisis específica de la enzima sobre el sustrato. adaptable a su sustrato. La forma en que funcionan las enzimas puede ser explicada principalmente en dos modelos: uno más antiguo..Enzimas: Son catalizadores biológicos (aceleran reacciones químicas). Su rigidez no es compatible con los conocimientos actuales de biología molecular. el de ajuste inducido. orientando los residuos esenciales para una unión con el mismo.

Naturaleza química No todas las enzimas son proteínas (Ej: ribozimas). Forman enlaces covalentes CoE-enzima (grupos prostéticos). Ej: deshidrogenasa. pequeñas. Las enzimas pueden clasificarse en 6 grupos: oxidoreductasas (participan en reacciones de oxidorreducción). Coenzimas (CoE): son moléculas no proteicas. un nombre trivial y un código de número. y viceversa. esta última emplea energía de hidrólisis de nucleósidos trifosforados. termoestable). Sin embargo existe una forma más “correcta” de nombrarlas. hidrolasas (hidrolizan enlaces C-O/ C-S/ C-N/ O-P. sin liberar agua). fundamentales para el funcionamiento de algunas enzimas. . quintas y sextas requieren de Co Enzimas para actuar. Ej: amilasa. Factores que modifican la actividad enzimática • Concentración de la enzima: debido a que la velocidad es directamente proporcional a la concentración de la enzima ([E]). liasas (rompen enlaces C-C/ C-S/ C-N. la Clasificación internacional que les otorga un nombre descriptivo. estas pueden ser proteínas simples u oligómeros. Las primeras. mayor actividad enzimática.Clasificación y nomenclatura Las enzimas se denominan generalmente utilizando el nombre del sustrato más la terminación -asa-. formando agua). isomerasas (interconvierten isómeros). Por ende: Holoenzima (enzima total) = Apoenzima (proteína termolábil que no dializa) + Coenzima (porción no proteica. segundas. Dentro de las enzimas proteicas. transferasas (transfieren grupos químicos específicos desde un sustrato donante a un compuesto aceptor). Otras se denominan por el tipo de reacción que catalizan más la terminación previamente mencionada. sintasas. que producen una reacción inversa a las liasas (adicionan un sustrato a un doble enlace de otro sustrato) o ligasas (catalizan la unión de dos moléculas). a mayor concentración de enzima.

es decir la temperatura a la cual la enzima tiene máxima actividad. Esto permite caracterizar a las enzimas de una .• Concentración de sustrato: inicialmente. como la pepsina (pH 1. provocando una distribución de cargas inadecuada para la interacción del complejo E – S. Esto se debe a que los cambios bruscos de pH afectan la ionización de los grupos funcionales de la enzima y el sustrato. a mayor temperatura la actividad enzimática decae debido al proceso de desnaturalización. con algunas excepciones. Esta constante se define como la concentración a la que la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de la Vmax. • Temperatura: la actividad enzimática aumenta junto a la temperatura. y por ende su inactivación. Una vez acabado el sustrato. a mayor tiempo de exposición a la enzima. la actividad se detiene por completo. es necesario explicar un concepto importante a la hora de caracterizar las enzimas en las distintas condiciones del medio en que se encuentran: la constante de Michaelis (Km). A partir de alcanzado este punto. mayor actividad. llegando a un estado estacionario donde la concentración de sustrato no modifica la velocidad de actividad de la enzima. la actividad enzimática crece de manera exponencial al aumentar la concentración de sustrato. Inhibidores de la Actividad Enzimática Antes de explicar los distintos tipos de inhibición de la actividad enzimática. • Tiempo: siempre y cuando aún exista sustrato. • pH: La actividad óptima de una enzima ronda la neutralidad (entre 6-8). las enzimas alcanzan su punto de saturación. Sin embargo. Los pH extremos causan desnaturalización de la enzima. cuando la cantidad de sustrato es muy elevada.5). hasta que la enzima alcance su temperatura óptima.

Ej: venenos organofosforados (insecticidas). mostrando una relación inversa entre la Km y la afinidad enzimática: valores bajos de Km demuestran una alta afinidad de la enzima por el sustrato. compiten con éste por el sitio activo. Ej: succinato deshidrogenasa inhibida por malonato. Pueden usarse como antibióticos o para controlar neoplasias (algunos bloquean la producción de ác. Ej: salicilato. Existen distintos tipos de inhibidores: Irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima con deterioro definitivo de su actividad catalítica. Inhibidores suicidas: tienen semejanza estructural con el sustrato. Fijación a sitio activo diferente al del sustrato: produce cambios conformacionales. y valores elevados de esta muestran baja afinidad. Esta constante representa la afinidad que tiene la enzima con su respectivo sustrato.forma más exacta debido a que la concentración de sustrato a Vmax no puede ser medida exactamente. muchas veces uniéndose a un sitio funcional de la misma. Reversibles: Existen 3 tipos: Competitivos: aumentan la kM (constante de Michaelis) pero no modifican la Vmax (velocidad máxima) de la enzima. se unen covalentemente con la enzima y la bloquean irreversiblemente. fólico). Subtipos: Con semejanza estructural con el S (sustrato). utilizado en el tratamiento de la gota). Este tipo de inhibidores produce una aparente disminución de la afinidad de la enzima por el S causada por la interacción EI (complejo enzima-inhibidor). Los inhibidores enzimáticos son compuestos que poseen la capacidad de detener o disminuir la actividad de una enzima. Sin semejanza estructural con el S y compiten por el sitio activo. Ej: alopurinol (inhibidor de la xantina oxidasa. . La acción de este tipo de inhibidores puede revertirse aumentando la [S]. como por ejemplo la gota (ver más adelante). Muchos de estos son utilizados como tratamiento para algunas enfermedades.

Anticompetitivos: producen disminución de kM y de Vmax. Existen los inhibidores mixtos que modifican kM y Vmax.No competitivos: Se unen a la enzima en un lugar diferente al del sitio activo. CN(cianuro) y EDTA. No es revertida por aumento de [S]. Se unen a ES. Se puede unir tanto a la enzima como a ES (Complejo enzima-sustrato). Disminuyen la Vmax sin modificar la kM. Producen un aparente aumento de la afinidad ES porque se consume ES tanto para . La kM no se modifica porque se sigue formando ES como si el inhibidor no estuviera. Ej: metales que se unen al grupo SH (sulfhídrilo). Se puede revertir aumentando [enzima].

Moduladores. para ello existen dos mecanismos de regulación. modificadores o efectores alostéricos: pueden ser homotrópico (el mismo sustrato actúa como agente modificante) o heterotrópico (el agente modificante no es el sustrato). Regulación de la actividad enzimática La actividad de las enzimas depende de las necesidades fisiológicas de las células. las enzimas son reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Enzimas reguladoras: regulan el flujo se S y P según la actividad celular.la formación de E+P como para la formación de ESI. . Existen dos tipos: Enzimas alostéricas: una enzima que cataliza la primera etapa de una serie de reacciones es inhibida por el producto de la última. La modulación alostérica puede ser depresora o activadora. que cataliza la primera reacción de la síntesis de nucleótidos de pirimidina. La inhibición se produce por retroalimentación (feedback). Cabe aclarar que una de las formas en que se modula la actividad enzimática está dada por [S]: mayor [S] = mayor actividad enzimática. Los efectos sobre la enzima pueden ser reversibles por descenso de la [sustancia modificadora]. Agente modificador: se une en un sitio diferente al sitio catalítico. Ej: glucógeno fosforilasa. AGREGAR GRÁFICO. Ej: aspartato transcarbamilasa. que se activa cuando se le agrega un grupo fosfato (PO4) a un residuo de serina y se desactiva cuando se sustrae este grupo. No es revertida por el aumento de concentración de sustrato. producto final de la vía. inhibida por CTP (citidina trifosfato). permitiendo inhibir la reacción cuando hay exceso del producto final. Modificación Covalente En este tipo de mecanismo regulatorio.

Pueden ser extra o intracelulares. . Las enzimas extracelulares suelen ser productos de secreción. Estos mecanismos intervienen. la síntesis de la enzima es estimulada por los requerimientos de la célula. que presenta 5 isozimas en la mayoría de los tejidos y varía su concentración en cada uno.El nivel de enzimas en la célula depende del nivel de su síntesis y su degradación. Isozimas Las Isozimas son proteínas con diferentes estructuras pero con igual actividad enzimática. Se diferencian por electroforesis en gel. En otros casos. celuloplasmina (poseen interés clínico cuando están disminuidas). . contribuyendo a un enorme incremento de la actividad enzimática. Ej: lactato deshidrogenasa. que es activado a Enzima C. la cual tiene como sustrato a proB. Pueden aumentar en sangre por patologías en glándulas o conductos.específicas: cumplen su función en él. el nivel enzimático permanece relativamente constante (enzimas constitutivas). y así continua la cadena. En el caso en que se mantenga un equilibrio síntesis-degradación. Las enzimas existentes en plasma sanguíneo pueden ser: . aspartato aminotransferrasa.no específicas: no cumplen función definida en él. Ej: proA es activado a Enzima A. que se convierte en Enzima B. Actividad enzimática en cascada: son procesos que producen un incremento rápido de la actividad enzimática. etc. etc. (enzimas inducibles). a su vez esta posee como sustrato a proC. Sólo aparecen en plasma por alteraciones muy severas de la membrana plasmática. Su concentración es baja o nula. Ej: trombina. con fines diagnósticos. Determinación de enzimas en laboratorio clínico Se realiza en líquidos o tejidos orgánicos. por activación en cascada de los zimógenos o proenzimas (precursores de las enzimas activas). Ej: amilasa. por ejemplo. Las intracelulares actúan en la célula. Un ejemplo de isozimas es la lactato deshidrogenasa. Permiten diagnóstico de infartos de miocardio. pepsinógeno. plasmina. En estos casos la estimulación puede ser dada por factores hormonales. en procesos coagulatorios.

Jugo Gástrico . en un proceso que podrá ser estudiado con mayor detalle en el libro recomendado por la Cátedra. posee mayor concentración de Potasio y Bicarbonato y menos concentración de Sodio y Cloruro. agua.8. vitaminas. El resto debe ser convertido. ya que se inactiva al bajar el pH a nivel estomacal (por el Ácido Clorhídrico). por diversos procesos.5% por agua y mucus. y de la saliva total. viscoso. y el resto por iones y componentes orgánicos.Digestión y Absorción Digestión Sólo unas pocas sustancias ingresadas con la dieta (monosacáridos. lactoferrina. En la digestión intervienen diversos órganos del sistema digestivo. Sin embargo esta enzima no alcanza a degradar por completo el almidón. la saliva presenta la enzima amilasa salival (cuyo pH óptimo es 7). etc. por ende su presencia no es indispensable (ver más adelante). debido a su mucus lubricante y su capacidad de diluir ácidos y bases. de acción insignificante (se cree que podría perderse con la evolución). que actúa en la boca y en esófago. que hidroliza los enlaces α 1-4 del almidón. Tras la digestión se procede a la absorción. Saliva La saliva es un líquido incoloro. que cumplen un papel en la transmisión de señales que desencadenan los procesos característicos del fenómeno digestivo. aquellas que son extraídas directamente de los conductos excretores o que son una mezcla de estas. submaxilar y sublingual) y por las accesorias (de Ebner. pero también cumplen roles muy importantes el sistema endocrino y el Sistema Nervioso Central. Elementos que cumplen función de defensa. Los iones son secretados y reabsorbidos en los acinos y en ductos. La saliva está constituida en un 99. pero no así los α 1-6. restos alimenticios. Con respecto a la acción digestiva. etc. El líquido salival también presenta una enzima denominada lipasa salival o ptialina. de densidad muy similar al agua y con un pH de 6. que es la extraída directamente de la cavidad bucal y posee bacterias. debido a su corto tiempo de acción. En comparación con el plasma. capaces de ser absorbidas en la mucosa intestinal. sales y algunos lípidos) son absorbidos sin ninguna modificación. Estas glándulas poseen acinos que secretan la saliva y ductos que pueden modificarla. generalmente mediada por transportadores selectivos presentes en las células de la mucosa intestinal. en sustancias más simples. La saliva posee además lisozima (un antibiótico natural). La misma es secretada por las glándulas salivales principales (parótida. IgA. entre otras). El jugo salival es protector. Se estudian a continuación las diversas secreciones digestivas y las características de la absorción. Es importante distinguir entre salivas parciales y mixtas. El conjunto de estos procesos se denomina digestión.

y las bombas quedan dispuestas para expulsar los protones al espacio extracelular e ingresar potasio.+ H+ . el que a su vez se disocia en bicarbonato y en protón. lo cual se puede ver en el siguiente esquema. -principales. las células responden a estímulos centrales que producen la acumulación de vesículas que poseen bombas H+/K+ ATPasas cuya disposición inicial no es adecuada para liberar los protones.). el cual está compuesto casi en su totalidad por agua. -mucosas. También es sorprendente el hecho de que la mucosa resista la acción de este ácido. de color amarillo pálido. Sin embargo todas estas vesículas se unen al canal intracelular y lo ensanchan. De esta forma se liberan los protones. La secreción de dicho ácido es un proceso maravilloso desde el punto de vista bioquímico.87). Para liberar los H + responsables de la acidez de este líquido. . producido por la alcalinización de la sangre luego de cada comida (sueño. ambas abundantes en el organismo. para dar lugar a Ácido Carbónico. lo que determina el fenómeno llamado “marea alcalina”. En ella se une una molécula de agua a una de dióxido de carbono. de pH muy bajo (0. La presencia de protones en la célula está dada por la siguiente reacción catalizada por anhidrasa carbónica: CO2 + H2O  H2CO3 --> HCO3. El cuerpo produce hasta dos litros de jugo gástrico. etc.El jugo gástrico es producido por el estómago en tres tipos de glándulas fundamentalmente: -parietales. Otro componente fundamental del jugo gástrico es el Ácido Clorhídrico. La célula debe expulsar el bicarbonato formado en este proceso. ya que debemos tener en cuenta que se produce a partir de líquidos titulares. el cuál es secretado por las células parietales previamente mencionadas.

Son 2: A y B. el cual es activado por iones H+ y por la propia pepsina. posee un pH levemente alcalino (7. Acción Digestiva del Jugo Gástrico: El estómago produce varias enzimas que son liberadas con el jugo gástrico. es decir. Jugo Pancreático El páncreas cumple una función glandular mixta. y posee acción antiséptica. Lipasa: su variedad gástrica es una enzima de carácter prescindible al igual que la salival. Produce restos con aminoácidos básicos en el extremo C-terminal. Su pH óptimo es entre 3 y 6. Quimotripsina: es una endopeptidasa activada por tripsina y por autocatálisis (se activa ella misma). Carboxipeptidasas: son exopeptidasas. Por un lado. Su pH óptimo es entre 1 y 2. es decir hidrolizan enlaces cercanos a los extremos de la proteína o péptido.La función del ácido clorhídrico es principalmente aportar un pH óptimo para la acción de la pepsina. esencial para la absorción de la vitamina B12. de las cuales la más importante es la pepsina. Elastasa: es una enzima que hidroliza la elastina (proteína de las fibras elásticas del tejido conectivo). cuya producción es estimulada tanto endocrina como neurológicamente. importantes reguladores del metabolismo de los glúcidos. Mucus: posee una acción protectora destacada. la cual es hidrolizar uniones esteres de triacilgliceroles. Posee también el factor intrínseco. El jugo pancreático es de aspecto similar a la saliva. Actúa con pH óptimo de 8. ya que permite soportar la presencia del HCl en el estómago. Es una endopeptidasa.5 a 8). ya que activa todos los demás zimógenos del páncreas. Estas enzimas actúan a nivel duodenal y son las siguientes: Tripsina: es una enzima del tipo de las endopeptidasas. y por el otro. Pepsina: es una enzima que cataliza la hidrólisis parcial de casi todas las proteínas. la producción del jugo pancreático. Tiene especial preferencia por grupos carboxilo de aminoácidos básicos como la lisina y la arginina. cataliza hidrólisis entre aminoácidos lejanos a los extremos. queratina y elastina. . Catalizan uniones peptídicas cercanas al extremo C-terminal. excepto mucoproteínas. Se encuentra en forma de zimógeno (pepsinógeno). haciéndolos más fácilmente digeribles. Presenta preferencia por los enlaces al –COOH de los aminoácidos aromáticos. Las enzimas del páncreas son muy numerosas y muchas de ellas pueden cumplir sus funciones sin requerir de la acción de enzimas anteriores. Es secretada como proelastasa (zimógeno). la función exocrina. la función endocrina. pero también actúa directamente sobre los alimentos. Cumple una función reguladora. la cual se produce en estado de zimógeno (tripsinógeno). Las enzimas previamente mencionadas generan restos peptídicos pequeños. ya que la lipasa pancreática puede encargarse por si sola de la tarea que estas enzimas cumplen. Son sintetizadas como zimógenos. El ión más abundante es el bicarbonato. En el jugo pancreático también se encuentran las enzimas digestivas. liberar insulina y glucagón.

Ribo y desoxirribonucleasas: son enzimas que actúan en la digestión de ácidos nucleicos. y no por eso menos importante. Amilasa Pancreática: enzima que cumple una función comparable a la de amilasa salival. la sacarasa hidroliza la sacarosa en glucosa y fructuosa. por lo que el producto de su acción suele ser 2-monoacilglicerol y dos ácidos grasos (excepto en presencia de isomerasa). como la enteroquinasa que activa a la tripsina. Lipasa: cataliza la hidrólisis de uniones éster en grasas neutras. Las enzimas más importantes de las que presenta el ribete en cepillo son las Disacaridasas. La florizina hidrolasa degrada enlaces β en complejos como glicolípidos. quedan restos del tipo maltosas. Fosfolipasa A2: hidroliza enlace entre el ácido graso y glicerol en el Carbono 2 de glicerofosfolípidos. pirimidinas y pentosa (ribosa y desoxirribosa). generalmente restos de la acción de pepsina y tripsina. Algunas de estas enzimas son endopeptidasas. que digieren los disacáridos. Maltasa-Glucoamilasa: digiere en menor medida que la isomaltasa a la maltosa (20%). Estas son las más importantes: - Sacarasa-Isomaltasa: la isomaltasa hidroliza enlaces α 1-4 en maltosas y α 1-6 en maltotriosas y dextrinas límite. Se libera junto con procolipasa. de algunas vitaminas y de acilgliceroles. Sólo hidroliza uniones en los carbonos primarios. - - Existen además enzimas encargadas de la digestión completa de los ácidos nucleicos: nucleasas que hidrolizan enlaces entre nucleótidos. la mayoría de ellos producidos por la acción de la amilasa sobre el almidón. es por esto que prescinde de la acción de la ptialina. Lactasa-Florizina Hidrolasa: el sitio lactasa hidroliza dicho compuesto en galactosa y glucosa. Colesterolestarasa: es una enzima que hidroliza esteres de colesterol. que es secretado por el hígado en una cantidad de 500 ml por día. y acumulada en la vesícula biliar. Existen también exopeptidasas y dipeptidasas (separan los dipéptidos). Enzimas intestinales (del ribete en cepillo) El intestino produce ciertas enzimas cuyo objetivo es terminar la digestión de los productos comenzada ya por otras enzimas. Bilis Por último. La bilis es un producto de color amarrillo parduzco. maltotriosas y dextrinas límite. Terminada la acción de la amilasa pancreática. se encuentra la bilis. Son bifuncionales. es decir poseen dos funciones. pero produce mucha mayor degradación debido a su mayor tiempo de acción. hidrolizando las uniones entre nucleótidos. fosfatasas que separan el grupo fosfato de estos y nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa correspondiente. Los productos finales de la acción de estas enzimas en conjunto son purinas. que al ser activada se transforma en colipasa y se une a la lipasa. Otras actúan sobre oligopeptidos. Debemos tener en . permitiéndole actuar sobre miscelas.

La fibra dietaria está formada . que es incorporado a las miscelas. que llega al colon sin haber sido degradado por completo. Las sales biliares son compuestos antipáticos. proteínas y ácidos nucleicos) durante la digestión. La bilis es la principal vía de excreción del colesterol. polisacárido constituyente de paredes celulares vegetales. Tras cumplir su rol. Originalmente (a nivel hepático) posee aproximadamente un 3% de materia sólida. En períodos entre comida. Se encuentran también pigmentos biliares (que por su oxidación dan el color característico a la materia fecal). Cuando se conjugan los ácidos biliares con taurina o glicina. ya que los dispersa en gotitas que facilitan la acción de lipasa. donde son reutilizados. maltotriosas y dextrinas límite. es decir maltosas. sobre todo fosfatidilcolina. Hidratos de Carbono Almidón: comienza su digestión en la boca por acción de la amilasa salival. y además es una poderosa glándula que secreta diversas sustancias. En concentraciones adecuadas forman miscelas.cuenta que el Hígado es uno de los órganos más grandes e importantes en el cuerpo. presente por ejemplo en la banana. etc. en las cuales aumentan el poder emulsionante. ya que juega un papel en prácticamente todos los procesos metabólicos. urea. Fibra Dietaria: compuestos como la celulosa. entre ellas la bilis. las sales biliares sufren acción de bacterias de la flora intestinal que los convierten en ácidos biliares secundarios. El papel funcional de las sales biliares es contribuir en la digestión y absorción de los lípidos. son degradados a glucosa por isomaltasa y maltasa-glucoamilasa. lípidos. Los más abundantes son el ácido cólico y el quenodesoxicólico. Los ácidos biliares primarios se sintetizan en hígado a partir de colesterol. Existe un almidón resistente.6. fosfolipasa y colesterolesterasa. Se encuentra también colesterol. Son el desoxicólico y el litocólico. Ácidos Biliares: derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. aquí se vuelve más ácida y aumenta considerablemente la concentración de sales y pigmentos biliares. tiene aspecto viscoso y sabor muy amargo. se obtienen ácido taurocólico y glicocólico respectivamente. proteínas y iones. debido a la ausencia de enzimas que hidrolicen los enlaces β 1-4. colesterol. Esta bilis es de color verdoso y posee más materia sólida (17%). Resumen del Proceso Digestivo Aquí intentamos dar una idea general de los procesos que sufren las principales moléculas (hidratos de carbono. y otros compuestos detergentes: los ácidos biliares. contribuyendo a estabilizar y emulsionar estos compuestos. que engloban fosfolípidos. los que generalmente se neutralizan con Na+ formando sales biliares. entre 7. Se caracteriza por su gran contenido de lípidos. Fundamentalmente es digerido por amilasa pancreática. La bilis tiene un pH alcalino. La bilis posee también fosfolípidos. pero en pequeña proporción debido al escaso tiempo de acción de esta enzima (se inactiva en el estómago). la bilis se acumula en la vesícula. asociados generalmente a sales biliares. son reabsorbidos y retornan por vía portal al Hígado. no pueden ser degradados por el organismo. Los restos..8 y 8. Los ácidos biliares secundarios se forman en intestino por acción bacteriana.

La acción de estas enzimas deja fragmentos de menor peso molecular. La lactosa es degradada por la región lactasa de lactasa-florizina hidrolasa. Fosfolípidos: hidrolizados por Fosfolipasa A2 del páncreas. Los productos finales son 2-monoacilgliceroles y ácidos grasos libres.por celulosa y otros polisacáridos vegetales. se libera muy poco glicerol. contribuyen a solubilizar los lípidos. como el gluten y la caseína. D. Los productos finales de digestión de proteínas son aminoácidos libres. dando lugar a galactosa y glucosa. colesterol y vitamina A. por eso esta requiere la colipasa para fijarse a las miscelas. Por último. y aminopeptidasas que separan el aminoácido del extremo N-terminal. y luego las nucleosidasas que separan la base nitrogenada de la pentosa (ribosa en ARN y desoxirribosa en ADN). Las proteínas de origen vegetal suelen ser menos degradables. las dipeptidasas hidrolizan los dipéptidos. que fragmenta las proteínas en “trozos” de alto peso molecular. La totalidad de la sacarosa es hidrolizada por la porción sacarasa de sacarasa-isomaltasa. quimotripsina y elastasa (todas provenientes del páncreas). Proteínas Su digestión depende del tipo de proteína y del procesamiento que sufrieron los alimentos antes de la digestión. Los aminoácidos libres se generan cuando actúan las exopeptidasas: carboxipeptidasas que separan el aminoácido del extremo C-terminal.2-diacilgliceroles. Luego actúan las fosfatasas que escinden el grupo fosfato dejando como producto nucleósidos y fosfato libre. aunque también ácidos grasos libres y 1. Esteres de Colesterol: escindidos por colesterolesterasa dando lugar a colesterol libre y ácido graso. dejando como restos generalmente 2-monoacilglicerol. aporta volumen al contenido intestinal y favorece el peristaltismo. Triacilgliceroles: comienza en el estómago por acción de la lipasa gástrica (la acción de la lipasa salival es insignificante). dejando glucosa y fructosa como productos. El resultado final de la digestión de carbohidratos es la formación monosacáridos. La fibra recorre todo el intestino sin ser degradada. Ácidos Nucleicos Su digestión comienza en duodeno por acción de nucleasas pancreáticas e intestinales. al igual que las ricas en prolina. a diferencia del almidón. di y tri péptidos. Su digestión comienza en el estómago por acción de la pepsina. que no es indispensable. Ataca enlaces éster de carbonos primarios. únicos capaces de ser absorbidos e utilizados por el organismo. Lípidos Los más abundantes en la dieta son triacilgliceroles. La presencia de las sales biliares una vez que el contenido gástrico pasa al duodeno. que hidroliza enlace éster en posición 2 dando lugar a un lisofosfolípido y ácido graso libre. Disacáridos: debemos aclarar que los disacáridos no empiezan su degradación en la boca. E y K. Del 10 al 30% de los TAG son degradados por esta enzima. de . pero dificultan la acción de la lipasa pancreática. que separan lo nucleótidos. fosfolípidos. El producto final son las purinas y pirimidinas y las pentosas. En el duodeno estos fragmentos sufren la acción de tripsina.

y en la página siguiente veremos un esquema relacionado al tema. Adelante encontraremos imágenes de preparados histológicos de glándulas que producen enzimas intervinientes en el proceso de la digestión. Glándulas Salivales Glándulas Gástricas Glándulas Pancreáticas .De esta forma damos por concluido el tema digestión.

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Glucosa y galactosa comparten el mismo sistema de transporte: el SGLT1. Debido al carácter hidrófilo de estos compuestos. H+ K+ b. aunque a veces permiten el paso limitado de solutos y agua. facilitada y transporte activo. Los nuevos triacilgliceroles. forman parte de los quilomicrones. los alimentos deben ser incorporados al organismo. la basolateral y la lamina basal.sanguíneo. La mayoría de los procesos de absorción implican difusión pasiva.. En su absorción juegan un papel muy importante las sales biliares. lo que les permiten atravesar la membrana de los enterocitos. desde los linfáticos intestinales hasta el conducto torácico y de allí a la circulación general. a través del sistema porta que los lleva al hígado. En muchos casos los compuestos absorbidos por los enterocitos son utilizados para sintetizar nuevos triacilgliceroles.Absorción Luego de su digestión. Lípidos No es necesaria su hidrólisis total. no pueden ingresar por difusión pasiva. Cuando la concentración de glucosa es mayor en los enterocitos que en el intersticio.. entre otras el glicocálix. deben sortear una serie de barreras hasta llegar a la circulación. etc. Hidratos de Carbono Sólo pueden ser absorbidos monosacáridos (glucosa.linfático. Las zónula occludens entre los enterocitos constituyen un impedimento al paso de las moléculas a través del espacio intersticial. que son activados con Coenzima A y transferidos al monoacilglicerol. fructosa y galactosa). lisofosfolípidos. Pasa al intersticio y de allí a la circulación por transportadores GLUT 2 o GLUT 5. Los fosfolípidos absorbidos generalmente son utilizados en la misma célula . Esto les otorga carácter antipático y les permite transportarse por vía linfática. principal fuente de transporte de los lípidos absorbidos en intestino (70%). Para esto se utiliza como base el 2monoacilglicerol y los ácidos grasos libres. el transportador GLUT 2 en membrana basolateral permite su paso al intersticio y de ahí a los vasos hasta llegar al hígado. etc. ya que ingresan generalmente como 2monoacilgliceroles. o bien la misma es insignificante. desde donde los nutrientes pueden ser transportados al resto del cuerpo por dos sistemas: a. que también presentan una porción proteica. que forman miscelas donde se incluyen estos monoacilgliceroles. ácidos grasos libres. El sistema cotransporta la molécula de glucosa o galactosa junto con dos iones Na+ (que pasan a favor de gradiente). formando de esta forma diacilgliceroles y triacilgliceroles (catalizado por enzima tioquinasa). junto con fosfolípidos. Esto se produce en un 90% en el intestino delgado. Se ha demostrado también la presencia de transportadores que fijan los ácidos grasos y los transfieren al retículo endoplásmico liso. Los materiales producto de la digestión. El colesterol sigue un camino muy similar. presente en membrana apical. la membrana apical. La fructosa ingresa por transporte facilitado dado por GLUT 5. colesterol. y puede encontrarse libre o esterificado con ácidos grasos. transporte activo secundario inserto en membrana apical que utiliza un gradiente de Na+ creado por Na+/K+ ATPasa.

y también por intercambio con HCO3-. . sufren modificaciones a través del recorrido del contenido intestinal por el tubo digestivo. un menor porcentaje ingresa por difusión facilitada. aromáticos y alifáticos.. lo que explica la alcalinidad de las heces. el 60% a oligopéptidos. es degradado a aminoácidos libres. El agua sigue los gradientes osmóticos. Agua y Electrolitos Al tubo digestivo ingresan diariamente 8 litros de agua. cotransporte con Cl. di y tripéptidos. En ciertas situaciones tanto normales como patológicas (ejemplo: enfermedad celíaca). Los aminoácidos incorporados por el primer sistema son: todos los neutros. En intestino grueso solo funcionan mecanismos a través de canales regulados por hormonas. Este sistema es muy abundante en colon y recto. fenilalanina y metionina. independientes de los sistemas de transporte de aminoácidos libres. prolina e hidroxiprolina. aminoácidos acídicos. etc. El Na+ es absorbido por diversos sistemas: canales de Na+. Proteínas El 40% de las proteínas son degradadas hasta aminoácidos libres. K+. Cl. contratransporte con H+ y cotransporte con Cl-.es absorbido generalmente por cotransporte con Na+. cotransporte con solutos orgánicos. Sin embargo la principal forma de absorción es la transcelular. Existen distintos sistemas de transporte para su absorción. esto favorece el paso del Cl . Iones y agua difunden muchas veces entre las uniones estrechas que unen los enterocitos (difusión paracelular). levemente positivo.hacia el espacio intersticial. Luego es expulsado al intersticio por la bomba de Na+/K+ ATPasa de membrana basolateral. se pueden absorber péptidos e incluso proteínas enteras por procesos de pinocitosis. El Cl. entre la ingerida y la aportada por los distintos fluidos digestivos. sólo un litro llega al colon. Una vez absorbidos los aminoácidos. al llegar al intestino y contactar con el ribete en cepillo. Este 60%.y contratransporte con H+. estos atraviesan la membrana basolateral por difusión facilitada e ingresan al sistema porta. La mayor parte es absorbida en intestino delgado.y HCO3-). Los di y tripéptidos son absorbidos por sistemas dependientes de Na+. Los incorporados por el segundo sistema (difusión facilitada) son: aminoácidos básicos (sistema Y) y los neutros con cadena lateral hidrófoba (sistema L). y el lumen. Las concentraciones de los principales electrolitos (Na+. muchos de ellos ingresan por un sistema similar a la glucosa (cotransporte con Na+). Existe una diferencia de potencial entre el intersticio. Tras su absorción son escindidos a aminoácidos libres por peptidasas intracelulares.

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