TEMA 3

Características de los lípidos

Biomoléculas formadas por C,H y O, a veces contienen P y/o N.
Grupo muy heterogéneo.
No son solubles en agua (hidrofobos).
Su nombre proviene del griego " lipos".
Untosos y poco densos.
Están muy reducidos, liberan mucha energía cuando se oxidan.

Todas las grasas son lípidos, pero no todos los

lípidos son grasas.

Ácidos grasos

es un ácido carboxilico con una larga cadena

hidrocarbonada o alifática.

Raros en estado libre.

Son aceitosos.
Formados por una larga cadena hidrocarbonada.
Dos tipos: saturados y insaturados (uno o más dobles enlaces).
El punto de fusión aumenta con el número de carbonos y disminuye al aumentar el número de
instauraciones.
Son antipáticos por lo que en medio acuoso forman micelas.
3 ácidos esenciales que hay que tomarlos en la dieta: linoleico, alinoleico, ylinoleico y araquidónico.
Hay otros que no son esenciales pero que es importante tomerlos como el oleico.
Intervienen en 2 tipos de reacciones: la esterificación (unión de un ácido graso con un alcohol y se forma
un ester) y la saponificción (hidrólisis alcalina de un ester en la que voy a obtener la sal del ácido graso
(jabón) + un alcohol).

esterificación COOH + OH -R' C-O-R' +H20

=O

saponificación COO - R' + NaOH

- +
COO Na + R - OH

Los lípidos con función de reserva energética y protectora

ACILGLICERIDOS
Son ésteres de la glicerina con ácidos grasos.
Según el numero de ácidos grasos pueden ser: di, mono, tri...
Si todos los ácidos grasos son iguales se dice que son simples y si no mixtos.
Los lípidos más abundantes.
Cuando son saturados, forman moleculas sólidas llamadas sebos o mantecas, cuando son insaturados, se
forman moléculas líquidas o aceites.
Flotan en agua.
Son saponificables.
Las lipasas, hidrolizan las grasas, liberando ácidos grasos y glicerol.
Realiza funciones de reserva energética, protección de los órganos y aislante térmico.
 CERAS
Un ácido graso con un alcohol monohidroxilico de cadena larga.
Son hidrofobos y insolubles.
Función → impermeabilización.

Lípidos estructurales de las membranas

FOSFOGLICERIDOS o GLICEROFOSFOLÍPIDOS
Son lípidos saponificables complejos.
Moléculas antipáticas (una parte polar y otra apolar).
Hay una poca probabilidad de que sera anfóteras (ayudan a regular el pH).

-FOSFOLÍPIDOS
Solo llevan P.
Formados por un diacilglicerido (glicerina + 2 ácidos grasos), un ácido fosfórico y un alcohol.

ácido graso
Glicerina ácido graso

P aminoalcohol

ESFINGOLÍPIDOS
Formados por una molécula de esfingosina, un ácido graso, un ácido fosfórico y un aminoalcohol.

CERAMIDA
esfingosina

ácido graso
P aminoalcohol

GLUCOLÍPIDOS
Poseen glúcidos pero no ácido fosfórico.

-ESFINGOGLUCOLÍPIDOS
Poseen glúcidos pero no ácido fosfórico.
→
CEREBROSIDOS ceramida + monosacárido. neuronas cerebrales.
→
GANGLIÓSIDOS ceramida + oligosacárido. glóbulos rojos.

-GLICEROGLUCOLÍPIDOS
No llevan esfingosina y sí glicerina. bacterias.

Los lípidos con con otras funciones (no saponificables)

ISOPRENOIDES
Derivados del isoprano (2 metil 1,3 butadieno).
Se clasifican como monoterpenos (2), díterpenos (4)...
Funciones → pigmentos, esencias vegetales y vitaminas A, E, K.
Está en el caucho.
ESTEROIDES
Derivados del Esterano.
Funciones → hormonas, colesterol...
-COLESTEROL
Se situa entre los lípidos de la membrana, estabilizando la fluidez de estas.
En la sangre se transporta unido a las proteínas
PROSTAGLANDINAS
Derivados del ácido prostanoico.
Función reguladora y hormonal.
Se originan por ciclación:
LINOLEICO →
capacidad antiinflamatoria. (aspirina)
ARAQUIDÓNICO →
inflamatorio y coagulación.
 TEMA 4
Los aminoácidos
CONCEPTO Y ESTRUCTURA
Son biomoléculas que llevan un grupo carbóxico, uno amino, un H y un radical R

NH2 CH COOH

R
PROPIEDADES
Son sólidos, cristalinos, altio punto de fusión, solubles en agua, poseen actividad óptica y comportamiento anfotero.
La isomería óptica, se debe al carbono alfa que es asimétrico, produciendo dextrógiros y levogiros.
Devido a que son anfoteros, en disolución pueden encontrarse ionizados de varias formas.
La clasificación es según las cargas de pH7 y el grupo R :
No polares → carga neta neutra (alina, valina, leucina).
Polares → carga neta neutra (glicina, serina).
Ácidos → carga neta negativa (ácido aspaitico, ácido glutanico).
Bases → carga neta positiva (lisina, arginina, histidina).

El enlace peptídico y los peptidos

Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos, estos se nombran mediante el número de aminoácidos: Oligopétidos →
→
hasta 10 aminoácidos, polipétidos entre 10 y 50, proteínas → +50.
El enlace peptídico es un enlace covalente y rígido con propiedades entre un enlace simple y uno doble.

Estructura de las proteínas

PRIMARIA
Informa de la secuencia de aminoácidos. El primer aminoácido se encuentra en el estreno N- terminal y el último en el
extremo Carboxilo terminal.

SECUNDARIA
La disposición en el espacio de la estructura primaria. Mínima forma tridimensional que una proteina adquiere.
Tipos:
HÉLICE → se produce al girar los planos donde se encuentra el enlace peptídico. Se estabiliza por puentes de hidrógeno.
Los grupos R se situan hacia fuera.
→
-LAMINAR se produce por la interacción entre polipéptidos lineales situados de forma paralela o antiparalela. Se
estabiliza por puentes de hidrógeno. Los grupos. se sitúan hacia arriba y hacia abajo.
HÉLICE DE COLÁGENO →se encuentran en gran cantidad de aminoácidos que no forman puentes de hidrógeno. Es un
alargamiento de 3 cadenas en hélice.

TERCIARIA
Cuando coexisten partes de la alfa hélice y la beta laminar en la misma proteina. La estructura se mantiene debido a la
existencia de aminoácidos.
Siempre la misma secuencia inicial y, en las mismas condiciones del medio, forma la misma conformación tridimensional, esto
se denomina estado nativo.
Puentes mas comunes →disulfuro (S-S), puente eléctrico (COO- H3N), interacción hidrofobica, puentes de H2.

CUATERNARIA
La asociación de varias cadenas polipeptidas, denominadas subunidades mediante enlaces similares a los de la estructura
terciaria.
Propiedades y funciones de las proteínas
PROPIEDADES
→
SOLUBILIDAD depende del tamaño y de la forma de la molécula.
→
COMPORTAMIENTO ANFOTERO Debido a la presencia de radicales ácidos y básicos.
→
DESNATURALIZACIÓN Cuando a las proteínas se las somete a cambios en el pH, concentración, temperatura... la
proteína pierde su estructura nativa. Si las condiciones del medio se recuperan, las proteínas pueden renaturalizarse.
→
ESPECIFICIDAD las proteínas son específicas de cada especie.

FUNCIONES
→
ESTRUCTURAL a nivel celular: glucoproteínas, tubina; a nivel histológico: queratinas, colágeno.
→
TRANSPORTE hemoglobina, transferrina.
→
ENZIMATICA facilitan las reacciones químicas.
→
HORMONAL tiroxina, insulina.
→
DEFENSA anticuerpos, antibióticos.
→
MOTORAS Actina, miosina.
→
RESERVA caseina, ovoalbumina.
→
HOMEOSTÁTICA regulan el pH.

Clasificación de las proteínas

Según su composición...
HOLOPROTEÍNAS: formadas solo por aminoácidos.
HETEROPROTEÍNAS: parte proteica y otra no proteica.
CROMOPROTEÍNAS: llevan un pigmento (hemoglobina).
GLUCOPROTEINAS: llevan un glúcido (hormonas).
LIPOPROTEÍNAS: llevan lípidos (VLDL, HDL) .
NUCLEOPROTEÍNAS: se unen con ácidos nucleicos.
FOSFOPROTEINAS: llevan ácido fosfórico (caseina).
Según su estructura...
GLOBULARES: solubles en agua, forma esférica, actividad biológica grande.
ALBÚMINAS: reserva principal del organismo.
GLOBULINAS: forman parte de la hemoglobina y los anticuerpos.
HISTONAS: asociadas a los ácidos nucleicos.
FILAMENTOSAS: insolubles en agua, estructura alargada, resistente a los enzimas proteolíticos.
COLAGENO: 3 cadenas ricas en prolina, hidroxiprolina y glicina.
ELASTINAS: se encuentran en pulmones y arterias.
QUERATINAS: formaciones epidérmicas