ENZIMAS (REPASO)

Catalizador: No altera de forma permanente una reacción química, pero aumenta la velocidad.

Disminuye la energía de activación que se requiere para una reacción química.

Vía de reacción alterna que requiere menos energía.

Enzimas [catalizadores biológicos].

La mayoría de las enzimas son proteínas.

Medio por el cual los organismos catalizan el flujo de energía y materia.

Los organismos controlan las actividades enzimáticas mediante la unión de activadores o

inhibidores, la modificación covalente de las moléculas enzimáticas y la regulación de la síntesis de
enzimas.

Casi todo proceso en los seres vivos sucede a causa de reacciones catalizadas por enzimas.

No alteran el equilibrio de una reacción química, aumentan la velocidad hacia el equilibrio.

Moléculas de RNA también tienen propiedades catalíticas.

Función catalítica de enzimas: Movimientos internos que se extienden por toda la molécula de
proteína.

Coenzimas: Cofactores enzimáticos, pueden ser iones o moléculas orgánicas complejas.

Apoenzima: Componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial.

Holoenzimas: Enzimas intactas con sus cofactores unidos.

Hexocinasas: Enzimas que catalizan la fosforilación de las hexosas (azucares con 6 carbonos),
dependiente del ATP.

Se unen a azucares de D-hexosa.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.

Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son muy elevadas.

Las enzimas son especificas para las reacciones que catalizan.

Las enzimas pueden regularse por sus estructuras relativamente grandes y complejas.

Cada tipo de enzima contiene una superficie de unión intricada denominada sitio activo.
Sitio activo: Hendidura en una gran molécula de proteína que sirve para la unión de moléculas de
sustrato para el favorecimiento de la catálisis.

Varias de las cadenas de los aminoácidos que recubren este sitio participan de forma activa en el
proceso catalítico.

La estructura del sitio activo orienta de forma optima al sustrato.

Especificidad enzimática:

Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato debido a las estructuras complementarias del sitio
activo y del sustrato.

Modelo de llave y cerradura [modelo de ajuste inducido].

El sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido. Las interacciones no covalentes entre
la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del sitio activo.

REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS.

Ocurren en lapsos de microsegundos a milisegundos.

La mayoría de reacciones químicas requiere de un aporte inicial de energía. A temperaturas por

encima del cero absoluto (-273.1℃ o 0 K).

Reacción química: Cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de carga
denominada energía de activación (energía libre de activación).

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

Solían llamarse añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Actualmente, las enzimas se
clasifican según la clase de reacción que catalizan.

Nombre sistemático: Clasificación de cuatro números y un nombre con dos partes que se le asigna
a cada enzima.

Nombre recomendado: Versión más corta del nombre sistemático

1- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones redox. Cambia el estado de oxidación de uno o

más átomos en una molécula.

Oxidación-reducción: Reacción de transferencia de uno o dos electrones siguiendo un

cambio compensatorio en el hidrogeno y oxigeno de una molécula.

Deshidrogenasas y reductasas.

2- Transferasas: Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.

A menudo incluyen el prefijo trans {transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas}.

 3- Hidrolasas: Catalizan reacciones en las que se logra las rupturas de enlaces como C O, C
N y O P por la adición de agua.

Esterasas, Fosfatasas y Proteasas.

4- Liasas: Catalizan reacciones en las cuales los grupos se eliminan para la formación de un
doble enlace.

Descarboxilasas, Hidratasas, Deshidratasas, Desaminasas y Sintasas.

5- Isomerasas: Grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos

intramoleculares.

Inter convierten aldosas (azucares que contienen aldehídos) en cetosas (azucares que
contienen cetona).

Epimerasas: catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos.

Mutasas: catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.

6- Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.

Términos sintetasa y carboxilasas.

CINETICA ENZIMATICA:

Estudio cuantitativo de la catálisis enzimática la cual proporciona información sobre las velocidades
de reacción.

Ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas.

La velocidad de una reacción bioquímica es el cambio de la concentración de un reactivo o

producto por unidad de tiempo.

Velocidad inicial (V0): Velocidad de reacción cuando la concentración del sustrato [A] es mucho
mayor que la concentración de la enzima [E].

El tiempo de reacción es muy corto.

La velocidad de reacción es proporcional a la frecuencia con la que las moléculas que reaccionan
forman el producto.

Orden de reacción: Suma de los exponentes de los términos de concentración en la expresión de

velocidad y se determina de forma empírica.

Cinética de primer orden: La velocidad depende de la primera potencia de la concentración de un

solo reactivo y la velocidad es una reacción unimolecular.

La concentración del reactivo es una función del tiempo.

Cinética de segundo orden: Reacción biomolecular.

A veces incluye reactivos como el agua.

Reacciones de hidrolisis: Seudo-primer orden a la sustantiva disponibilidad del segundo reactivo en

ambientes acuosos.

Orden cero: Cuando la adición de un reactivo no altera la velocidad de una reacción.

Molecularidad: Numero de moléculas que colisionan en una reacción de un solo paso.

CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN:

Cuando el sustrato S se une al sitio activo de una enzima E, se forma un complejo intermedio (ES).

Durante el estado de transición el sustrato se convierte en producto y se disocia de la enzima.

Este modelo solo es valido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de
la enzima, la concentración del complejo enzima-sustrato deber ser constante.

Reacción catalizada en términos energéticos:

Para que el sustrato pase a un producto se necesita de la energía de activación, esta energía va a
permitirle al sustrato llegar al estado de transición.

Cuando la enzima ya está presente, la energía de activación va a disminuir para que el sustrato
puede llegar al producto y la velocidad de la reacción va a aumentar.

Km= Constante de Michaelis.

Vmáx= Velocidad máxima que puede alcanzar la reacción.

Kcat= Numero de moléculas de sustrato convertidas en producto en cada unidad de tiempo por una
molécula de enzima en condiciones de saturación.

Perfección catalítica: Cuando las enzimas convierten el sustrato a producto cada vez que el sustrato
se difunde al sitio activo.

Actividad enzimática: Se expresa en unidades internacionales (UI). Cantidad de enzima que

produce 1µmol de producto por minuto.

INHIBACIÓN ENZIMATICA:

Inhibidores: Moléculas que reducen la actividad de una enzima.

La inhibición enzimática puede ser reversible o irreversible.

Inhibición reversible: El efecto inhibitorio de un compuesto se puede contrarrestar incrementando

la concentración del sustrato o retirando el compuesto inhibidor mientras la enzima permanece
intacta.

Competitiva: Cuando el inhibidor y el sustrato se unen al mismo sitio.

No competitiva: Cuando el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo.

A competitiva: Si el sitio de unión al inhibidor se crea después de que el sustrato se une a la

enzima.

Inhibación irreversible: Cuando la unión al inhibidor desactiva de manera permanente la enzima a

través de una reacción covalente.

Inhibidores competitivos: Se unen de forma reversible a la enzima libre y no al complejo ES para la

formación de un complejo enzima-inhibidor.

Inhibidores no competitivos: El inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato.

El inhibidor se une a un lugar distinto del sitio activo.

Ocasiona una modificación en la conformación de la enzima, impide la formación del producto.

Pura y Mixta.

Inhibidores a competitivos: El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima

libre.

El inhibidor es eficaz a bajas concentraciones de sustrato porque hay un poco complejo ES.

ANALISIS CINETICO DE LA INHIBACIÓN ENZIMATICA:

Inhibición irreversible: Hay una unión de forma covalente a la enzima, con frecuencia a la cadena
lateral de un residuo de aminoácido del sitio activo.

Yodoacetamida: Inhibidor irreversible de varias enzimas que tiene un residuo de cisteína en sus
sitios activos.