“AÑO DEL DIALOGO Y LA RECONCILIACIÓN NACIONAL”

UNIVERSIDAD PARTICULAR DE
CHICLAYO.
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD.
ESCUELA PROFESIONAL DE OBSTETRICIA.

INTEGRANTES:
NAYELI DEL PILAR JULCA TORRES.
MAOKY SARANGO VILLEGAS.
LESLIE MONDRAGON EZPINOZA.
CURSO:
BIOQUIMICA.

MAESTRO:
CINTHIA SANTA CRUZ LOPEZ.

TEMA:
EXPERIENCIAS.

CICLO:
II-2018.

FECHA:
4/10/2018.
Introducción:
Las proteínas son elementos vitales para los organismos, encontrándose
en platas y animales en una proporción elevada. hay una gran variedad de
proteínas y cada una desempeña una función bilógica especifica que
puedes se de reserva, de sostén, trasporte, estructural, etc. Químicamente
las proteínas están constituidas por combinaciones complejas de carbono,
hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y otros elementos en menor proporción
como son azufre cobre y fosforo.

Objetivos:
 Identificar en forma cualitativa la presencia de proteínas en estado
líquido y sólido.
 Interpretar adecuadamente los resultados.

Materiales:
 Clara de huevo (ALBUMINA)

 Tubo de ensayo:

 Pipetas:
  Gradillas:

 Mechero

EXP1: Desnaturalización de Proteínas

 I. Tubo N°1: 2ml de albúmina + 1ml de ácido Acético CH3COOH.
Calentar y observar los resultados.

II. Tubo N°2:2ml de albúmina + 1ml de hidróxido de Sodio NaOH.

Calentar y observar los resultados.

III. Tubo N°3:2ml de albúmina + hidróxido de Sodio NaOH.

Calentar y observar los resultados.
IV. Tubo N°4: 2ml de albúmina + 1ml de ácido Acético CH3COOH.
Calentar y observar los resultados.

V. Tubo N°5: 2ml de albúmina +2ml de albúmina + 1ml de agua.

Calentar y observar los resultados.

 Tubo de ensayo 1: (2ml de albúmina + 1ml de ácido

AcéticobCH3COOH): Se puede apreciar como la proteína al estar en
contacto con el ácido acético y calentarlo se rompe se vuelve liquida,
 como bien sabemos la albúmina tiene una estructura terciaria,
entonces se rompe esa estructura terciaria, se rompe la estructura
secundaria, quedando solo la estructura primaria, descomponiendo a
la proteína. Esto se debe a las desnaturalizaciones de las proteínas
debido al reactivo, (la prueba es positiva). El ácido acético hace que la
albumina pierda sus enlaces, terciarios, secundarios y que se quede
solo con enlaces primarios. Además, las cadenas de proteínas debido al
que hay en la clara de huevo al agregar el reactivo), las cadenas con
otras. este cambio se estructura da a la consistencia y aprecia de un
huevo cocido.

 Tubo de ensayo 2: (2ml de albúmina + 1ml de hidróxido de Sodio

NaOH): se puede apreciar como al calentar la mezcla se cuajó (se
formó como una masa) gracias al reactivo, debido a la
desnaturalización de las proteínas (la prueba da positiva). La clara
obtiene un color blanquecino ya que las proteínas globulares de la
clara de huevo se desarrollan al ser calentadas y se enlazan entre sí, lo
que permite que el huevo parezca estar “cocido”.
 Tubo de ensayo 3: (2ml de albúmina + 1ml de Acido Clorítico): En
este experimento pudimos observar como la clara de huevo se
coagulo, y esto se debe a que hay un cambio en la estructura de las
proteínas, llamado Desnaturalización, (la prueba fue positiva). El ácido
clorhídrico aumenta la concentración de proteínas del medio,
(disminuye el PH). El exceso de protones cambia la carga de los grupos
ionizantes que permite mantener la estructura terciaria de la
proteína(albumina), así como también afecta la unión puente de
hidrogeno de la estructura secundaria. La pérdida de todas las
estructuras proteicas, (excepto la primaria), se conoce como
desnaturalización, y tiene como consecuencia la perdida de las
funciones biológicas.
 Tubo de ensayo 4: (2ml de albúmina + 1ml de alcohol): De la misma
manera que los anteriores reactivos, el alcohol también altera las
estructuras de las proteínas, las desnaturaliza, hace que pierda sus
enlaces terciarios, secundarios, dejando solo en su estructura primaria.
Dejando una apariencia como “sancochado” (prueba positiva).
 Tubo de ensayo 5: (2ml de albúmina + 1ml de agua): en este
experimento pudimos observar que no hubo ninguna reacción, el agua
no afecto a las proteínas, siguió la misma densidad de la albúmina.
EXP2: “Reconocimiento de Proteínas en estado
Líquido”
Para esta experiencia necesitamos los siguientes materiales y muestras.
 Tubo de ensayo

 Pipeta
 Gradillas

 Colapiz 1%

 Saliva
  Biuret

PROCEDIMIENTO:
 Colocar en un tubo de ensayo 1 ml de saliva + 2 ml de reactivo de
biure. agitar el tubo y observar.

 Realizar el mismo procedimiento con 0.5 de Colapiz al 1%+ 2ml de

reactivo de Biuret. Agitar y observar.
 Por Ultimo, agregar 1 ml de leche + 2ml de reactivo de Biuret

INTERPRETACIÓN :(color violeta o lila)

COMCLUSIONES FUNDAMENTO:
El Reactivo de Biuret dentro de su composición tiene cobre, este cobre se
va a unir con los enlaces peptídicos, al unirse al Beirut con estos enlaces
peptídicos va a formar una precipitación de un color violeta, esto indica
que la prueba es positiva.
El relativo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas,
peptídicos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en
sustancias de composición desconocidas. Este hecho de hidróxido
potásico (KOH) Y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y
potasio (KNaC4 O6.4H2O).
 MUESTRA 1: Saliva + 2 ml de Biuret: La saliva tiene dos proteínas
importantes: La amilasa y la mucina. El reactivo de Biuret es para
identificar proteínas, y la saliva debido a tener la enzima que
degrada almidón, por lo tanto, se debe obtener un color morado.
 MUESTRA 2: 0.5ml de Colapiz + 2 ml de Biuret: Podemos observar
como inmediatamente cambia de color.
 MUESTRA 3: 1 ml de leche + 2 ml de Biuret: se comprobó la
reacción de Biuret en la caseína ya que esta es la proteína de la
leche. y toda proteína precipita en una coloración violeta cuando se
hace reaccionar con el reactivo de Biuret.
Se evidencio al carácter proteico de la caseína ya que en la reacción
de Biuret solo reaccionan proteínas y péptidos, y no aminoácidos.
 Identificamos los enlaces (-CO-NH-) que se destruyen al liberarse los
aminoácidos, dándonos positiva esta reacción en todos los
compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos
en sus moléculas.