Aminocidos

Estrutura geral de um aminocido na sua forma zwitterinica. Os aminocidos so molculas que contm simultaneamente grupos funcionais amina e cido carboxlico. Em Bioqumica, este termo usado como termo curto e geral para referir os aminocidos alfa, ou seja, aqueles em que as funes amino e carboxilato esto ligadas a um carbono aliftico, denominado carbono-alfa (carbono-). Pelo menos um tomo de hidrognio est ligado a este carbono. A esfera de coordenao do carbono- completada com a presena de uma cadeia lateral, diferente para diferentes aminocidos. Os aminocidos (cerca de vinte) so constituintes de todas as protenas e pptidos. Em solues aquosas de pH neutro, os aminocidos podem existir em duas formas. Uma pequena fraco encontrar-se- numa forma electricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo carboxilo protonado (-COOH). A maioria estar, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o cido carboxlico desprotonado a carboxilato (-COO-), denominando-se esta forma de zwitterinica (do alemo zwitter, que significa "hbrido"). Um zwitterio uma molcula globalmente neutra em termos de carga elctrica mas possuindo cargas locais devido presena de grupos ionizados. Os aminocidos podem ligar-se entre si com uma ligao amida, que em Bioqumica especificamente designada, neste caso, de ligao peptdica. A ligao ocorre entre o tomo de carbono do grupo carboxilato e o azoto do grupo amina; no processo, libertada uma molcula de gua, seno a ligao final entre o carbono de um grupo carbonilo e o azoto de uma amina secundria. Como consequncia, uma cadeia peptdica, ou seja, formada por diversos aminocidos ligados desta forma, ter um grupo amina numa extremidade (denominada N-terminal) e um grupo carboxilato na extremidade oposta (denominada C-terminal). A ligao peptdica tem uma geometria planar porque existe ressonncia entre o grupo carbonilo e o azoto da amina, fazendo com que a ligao C-N tenha um carcter parcial de ligao dupla ( possvel desenhar uma estrutura de ressonncia entre o tomo de carbono e o de azoto, tendo uma carga negativa formal sobre o oxignio e uma positiva sobre o azoto). Esta caracterstica impede que haja rotao em torno da ligao C-N, que se mantm numa conformao trans. Seis tomos encontram-se ento no mesmo plano geomtrico: o carbono- de um aminocido, os tomos do grupo carbonilo da ligao peptdica, os tomos da amina secundria dessa mesma ligao e o carbono- do segundo aminocido.

[editar] Simbologia e nomenclatura

Na nomenclatura dos aminocidos, a numerao dos carbonos da cadeia principal iniciada a partir do carbono do grupo carboxilato. Nome vulgar Glicina ou Glicocola Alanina Leucina Valina Isoleucina Prolina Fenilalanina Serina Treonina Cistena Smbolo (3 Smbolo (1 letras) letra) Gly Ala Leu Val Ile Pro Phe Ser Thr Cys G A L V I P F S T C Nome sistemtico cido 2-aminoactico ou cido 2-aminoetanico cido 2-aminopropinico ou cido 2amino-propanico cido 2-aminoisocaprico ou cido 2amino-4-metil-pentanico cido 2-aminovalrico ou cido 2-amino3-metil-butanico cido 2-amino-3-metil-n-valrico ou cido 2-amino-3-metil-pentanico cido pirrolidino-2-carboxlico cido 2-amino-3-fenil-propinico ou cido 2-amino-3-fenil-propanico cido 2-amino-3-hidroxi-propinico ou cido 2-amino-3-hidroxi-propanico cido 2-amino-3-hidroxi-n-butrico cido 2-bis-(2-amino-propinico)-3dissulfeto ou cido 3-tiol-2-aminopropanico cido 2-amino-3-(phidroxifenil)propinico ou paraidroxifenilalanina cido 2-aminossuccionmico cido 2-aminoglutarmico cido 2-aminossuccnico ou cido 2amino-butanodiico cido 2-aminoglutrico cido 2-amino-4-guanidina-n-valrico cido 2,6-diaminocaprico ou cido 2,6diaminoexanico cido 2-amino-3-imidazolpropinico cido 2-amino-3-indolpropinico cido 2-amino-3-metiltio-n-butrico

Tirosina Asparagina Glutamina Aspartato ou cido asprtico Glutamato ou cido glutmico Arginina Lisina Histidina Triptofano Metionina

Tyr Asn Gln Asp Glu Arg Lys His Trp Met

Y N Q D E R K H W M

[editar] Ponto isoelctrico

O ponto isoelctrico (pI) de uma molcula o pH ao qual essa molcula electricamente neutra. Este conceito aplicado particularmente a aminocidos e protenas. O ponto isoelctrico no o pH em que todas os grupos bsicos esto

desprotonados e os cidos protonados, mas antes o pH em que o nmero de cargas positivas e negativas da molcula se cancelam a zero. O pI corresponde mdia dos valores de pKa da molcula: pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n No caso de aminocidos isolados com cadeias laterais ionizveis, o pI do aminocido ser a mdia dos pKa dos grupos amino e carboxilato ligados ao carbono- e ainda do pKa da cadeia lateral. As protenas tm normalmente cadeiasionizveis, e a diferente proporo de diferentes aminocidos em cada tipo de protena confere-lhes diferentes valores de pI. O clculo terico de pI torna-se mais difcil quanto maior for a protena, j que o pI das cadeias laterais de aminocidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente proteico. no entanto possvel fazer a determinao experimental do pI atravs de electroforese em gel de poliacrilamida. A protena cujo pI se pretende determinar aplicada num gel ao longo do qual existe variao de pH; ao aplicar-se uma diferena de potencial entre as duas extremidades do gel, a protena migra atravs deste at encontrar uma zona de pH igual do seu pI. Neste ponto, a sua migrao pra, pois a carga da protena neutra a esse pH e no responder mais aplicao de um potencial elctrico. Esse valor de pH ser ento o pI da protena.

[editar] Isomeria
Todos os aminocidos obtidos pela hidrlise de protenas em condies suficientemente suaves apresentam atividade ptica, excepo da glicina. Como os aminocidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, os aminocidos apresentam quiralidade, sendo o carbono- um centro quiral. O centro quiral permite a existncia de estereoismeros, devido aos diferentes arranjos espaciais possveis, apresentando os aminocidos uma actividade ptica. Mais especificamente, existem diferentes enantimeros, ou seja, formas de aminocidos que so a imagem do espelho uma de outra. Os enantimeros de aminocidos so usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificao referente semelhana com a estrutura do D-gliceraldedo e do L-gliceraldedo, respectivamente. Somente os L-aminocidos so constituintes das protenas.

[editar] Sntese
Todos os aminocidos so derivados de intermedirios da gliclise, do ciclo dos cidos tricarboxlicos ou das via das pentoses-fosfato. O azoto entra nessas vias atravs do glutamato. H uma grande variao no nvel de complexidade das vias, sendo que alguns aminocidos esto a apenas alguns passos enzimticos dos seus precursores e em outros as vias so complexas, como no caso dos aminocidos aromticos. As vias biossintticas de aminocidos so agrupadas de acordo com a famlia dos precursores de um deles. As principais famlias so:

1. A do -cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina. 2. A do 3-fosfoglicerato, de onde so derivados a serina, a glicina e a cistena. 3. A do oxaloacetato, que d origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina. 4. A do piruvato, que d origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Classificao
Os aminocidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto sua cadeia lateral e quanto ao seu destino.
[editar] Aminocidos essenciais e no essenciais

Um aminocido essencial aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) no capaz de sintetizar mas requerido para o seu funcionamento. O organismo humano incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminocidos comuns. Tem ento de os obter atravs da dieta, pela ingesto de alimentos ricos em protenas. Os aminocidos no essenciais so tambm necessrios para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. Existem aminocidos que so essenciais apenas em determinadas situaes patolgicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes convencionou-se a designao "condicionalmente essenciais". Estes aminocidos so normalmente fonte de diviso entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que no os consideram essenciais.
No essenciais Condicionalmente essenciais Essenciais Alanina Asparagina Aspartato Glutamato Serina Arginina Glutamina Glicina Prolina Tirosina Cistena Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano

Valina

Os aminocidos no essenciais possuem, em geral, vias de sntese relativamente simples. Por exemplo, o metabolito -cetoglutarato (intermedirio do ciclo dos cidos tricarboxlicos) precursor do glutamato, que por sua vez pode dar origem glutamina, prolina e arginina.
[editar] Quanto cadeia lateral

A classificao quanto cadeia lateral (a negrito) pode ser feita em:

Aminocidos apolares

Apresentam grupos qumicos de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, excepto a glicina (que possui um tomo de hidrognio como cadeia lateral). So hidrfobos.

Glicina: H-CH(NH2) -COOH Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH Triptofano: R aromtico-CH(NH2)-COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Aminocidos polares neutros

Apresentam grupos qumicos que tendem a formar ligaes de hidrognio.

Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH Cisteina: SH-CH2-CH(NH2)-COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Aminocidos cidos

Apresentam grupos carboxilato.So hidrfilos.

cido asprtico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH cido glutmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Aminocidos bsicos

Apresentam grupos amino. So hidrfilos.

Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH

[editar] Quanto ao destino

Essa classificao dada em relao ao destino tomado pelo aminocido quando o grupo amina excretado do corpo na forma de ureia (mamferos), amnia (peixes) e cido rico (aves e rpteis).
Destino cetognico

Quando o lcool restante da quebra dos aminocidos vai para qualquer fase do ciclo dos cidos tricarboxlicos sob a forma de acetil-coenzima A ou outra substncia.
Destino glicognico

Quando o lcool restante da quebra dos aminocidos vai para a gliclise.

[editar] Frmula estrutural

Alanina (Ala/A)

Arginina (Arg/R)

Asparagina (Asn/N)

cido asprtico (Asp/D)

Cisteina (Cys/C)

cido glutmico (Glu/E)

Glutamina (Gln/Q)

Glicina (Gly/G)

Histidina (His/H)

Isoleucina (Ile/I)

Leucina (Leu/L)

Lisina (Lys/K)

Metionina (Met/M)

Fenilalanina (Phe/F)

Prolina (Pro/P)

Serina (Ser/S)

Treonina (Thr/T)

Triptofano (Trp/W)

Tirosina (Tyr/Y)

Valina (Val/V)

[editar] Estrutura tridimensional

[editar] Aminocidos apolares

Glicina (Gly/G)

Alanina (Ala/A)

Leucina (Leu/L)

Isoleucina (Ile/I)

Valina (Val/V)

Metionina (Met/M)

Prolina (Pro/P)

Fenilalanina (Phe/Fen)

Triptofano (Trp/W)

[editar] Aminocidos polares neutros

Asparagina (Asn/N)

Cistena (Cys/C)

Glutamina (Gln/Q)

Serina (Ser/S)

Treonina (Thr/T)

Tirosina (Tyr/y)
[editar] Aminocidos polares cidos

cido asprtico (Asp/D)

cido glutmico (Glu/E)

[editar] Aminocidos polares bsicos

Arginina (Arg/R)

Histidina (His/H)

Lisina (Lys/K)