FACULTAD DE QUMICA DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA

CURSO DE BIOQUMICA (CLAVE 1508) Licenciaturas de QFB y QA Prof. Laura Carmona Salazar Grupos: 02 y 10 Semestre: 11-I
Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro

1) SEAL

3) RESPUESTA

2 TRANSDUCCIN DE LA SEAL

28:364JPEN (2004) 28:364-371

INSULINA

TRANSPORTE Y METABOLISMO

2 TRANSDUCCIN DE LA SEAL

TRANSPORTE DE GLUCOSA
modificando la toma de glucosa

INSULINA

METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS

v metab modificando vas metablicas

INSULINA

Es una protena tetramrica, que consiste en dos subunidades extracelulares () y dos intracelulares () Es una enzima alostrica Las subunidades tienen actividad intrnseca de cinasas de tirosina

INSULINA IR

t i ca plasm na Membra

IRS RasRas-MAPK

PI3KPI3K-AKT/PKB

ESTRUCTURA Y PATRONES DE INTERACCIN DE LOS SUSTRATOS DEL RECEPTOR DE INSULINA (IRS)

Nat. Rev. Mol.Cell Biol. (2006) 7:85-96

INSULINA

RECEPTOR DE INSULINA(IR)

IRS

2 MENSAJERO (Fosfatidilinositol 3, 4,5-trifosfato, PIP3)

CINASA

Nat. Rev. Mol.Cell Biol. (2006) 7:85-96

7:85Nat. Rev. Mol.Cell Biol. (2006) 7:85-96

ETAPAS DE EXOCITOSIS DE GLUT4 REGULADO POR INSULINA

Biochem J. (2008) 413:201

PROCESO DE SE LA SEAL

AUMENTO DE GLUT4 EN LA MP CUANDO [GLUCOSA] DISMINUYE SUCEDE LA ENDOCITOSIS DE GLUT4

ADIPOCITOS

414:799Nature (2001) 414:799-806

PRINCIPALES DESTINOS DE LA GLUCOSA EN EL INTERIOR CELULAR SNTESIS DE GLUCGENO, ALMIDN, SACAROSA

Reserva

GLUCOSA
Oxidacin va Pentosas fosfato Oxidacin va gluclisis

RIBOSA-5-FOSFATO

PIRUVATO

TEMA IV. GLUCLISIS 1.Generalidades 2.Reacciones de la gluclisis 3.Control de la gluclisis

PRECURSOR

INTERMEDIARIOS

(METABOLITOS)

PRODUCTO

Ecuacin global: GLUCOSA + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 2 PIRUVATO + 2NADH + 2H+ +2ATP+2H2O

La conversin de glucosa en piruvato es exergnica: Glucosa + 2NAD+ 2 piruvato + 2NADH + 2H+ G1o = -146 kJ/mol

y la formacin de ATP a partir de ADP y Pi, que es endergnica: 2ADP + 2Pi 2 ATP + 2 H2O G2o = 61 kJ/mol

Por lo tanto, la variacin global de energa libre estndar es: Gso = G1o + G2o = -146 kJ/mol + 61 kJ/mol = -85 kJ/mol

La gluclisis es un proceso esencialmente IRREVERSIBLE

IMPORTANCIA DE LOS METABOLITOS FOSFORILADOS

1. Los metabolitos fosforilados no pueden abandonar la clula

2. Los grupos fosforilo son componentes esenciales en la conservacin enzimtica de la energa metablica

3. La fijacin de los grupos fosfato a los centros activos de los enzimas proporciona energa de fijacin que contribuye a reducir la energa de activacin aumentando adems la especificidad de las reacciones catalizadas enzimticamente

TRANSFORMACIONES QUMICAS EN LA GLUCLISIS

La degradacin del esqueleto carbonado de la glucosa que produce piruvato

La fosforilacin del ADP a ATP por la accin de compuestos fosfato de alta energa formados durante la gluclisis

La transferencia de un ion hidruro al NAD+, lo cual da como resultado la formacin de NADH

NIVELES DE ESTUDIO DE LA VA GLUCOLTICA:

1. Los pasos de interconversin qumica 2. El mecanismo de la transformacin enzimtica 3. La energtica de las transformaciones 4. Los mecanismos de control

FASES DE LA GLUCLISIS
Primera Fase:

Fase Preparatoria: Fosforilacin de glucosa y su conversin en Gliceraldehdo 3-fosato

Segunda Fase:

Fase de beneficios: Conversin oxidativa del gliceraldehdo 3-fosfato a piruvato con formacin acoplada de ATP y NADH

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

1. Fosforilacin de la glucosa
Es el primer paso de la gluclisis Es una reaccin irreversible Go=-16.7 kJ/mol La Hexocinasa cataliza la reaccin (Transferasa), es un enzima citoslica Requiere de Mg2+ La hexocinasa cataliza la transferencia de un grupo fosforilo del ATP a la glucosa para formar glucosa-6-fosfato y ADP

Glucosa + ATP

Glucosa-6-fosfato + ADP

LA HEXOCINASA ES UN MONMERO

8A

De Levadura

Kuser et al. (2008) Proteins 72:731

MECANISMO CATALTICO DE LA HEXOCINASA

1. Forma un complejo ternario con la glucosa y el Mg2+-ATP 2. El Mg2+ forma un complejo con los oxgenos del ATP de tal modo que apantalla las cargas negativas 3. Favoreciendo el ataque nucleoflico por un OH de la glucosa al ATP ES EL PRIMER CONSUMO DE ATP LA CTALISIS ES POR PROXIMIDAD

Kuser et al. (2008) Proteins 72:731

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

2. Conversin de la glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

2. Conversin de la glucosa 6-fosfato en fructosa 6-fosfato
Es una reaccin reversible Go=1.7 kJ/mol La Fosfohexosa isomerasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La Fosfohexosa isomerasa cataliza el reordenamiento de los grupos carbonilo y e hidroxilo en el C-1 y C-2 de la glucosa

Es un dmero de Thermus termophilus

Yamamoto et al. (2008) J. Mol. Biol. 382:747

Residuos de la interface del dmero responsables de la estabilidad

Yamamoto et al. (2008) J. Mol. Biol. 382:747

Residuos del sitio cataltico

Yamamoto et al. (2008) J. Mol. Biol. 382:747

REACCIN DE LA FOSFOHEXOSA ISOMERASA

CATLISIS CIDA

Glu

Glu

Glu

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

3. Fosforilacin de la fructosa 6-fosfato a fructosa 1,6-bifosfato

Fosfofructocinasa-1 Mg2+ ATP ADP Fructosa 1,6-bifosfato MgATP2-

Fructosa 6-fosfato

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

3. Fosforilacin de la fructosa 6-fosfato a fructosa 1,6-bifosfato
Es una reaccin irreversible Go=-14.2 kJ/mol La Fosfofructocinasa-1 (PFK-1) cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La Fosfofructocinasa-1 cataliza la transferencia de un grupo fosforilo desde el ATP a la Fructosa 6-fosfato para formar Fructosa 1,6-bifosfato ES EL SEGUNDO CONSUMO DE ATP ES CONSIDERADO EL PRIMER PASO COMPROMETIDO, EL PRODUCTO FORMADO SLO PUEDE SEGUIR LA GLUCLISIS Y NO OTRA RUTA

ESTRUCTURA DE LA FOSFOFRUCTOCINASA (PFK-1)

La PFK-1 es un tetrmero Es un enzima alostrica

La PFK-1 es un tetrmero Es un enzima alostrica (ATP ES UN MODULADOR ALOSTRICO NEGATIVO)

[ATP] DISMINUYE

AUMENTO EN LA ACTIVIDAD DE LA PFK-1

Schirmer et al. (1990) Nature 343:6254

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

4. Rotura de la fructosa 1,6-bifosfato

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

4. Rotura de la fructosa 1,6-bifosfato
Es una reaccin reversible Go=23.8 kJ/mol La Fructosa 1,6-bifosfato aldolasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La Aldolasa cataliza una condensacin aldlica reversible La fructosa 1,6-bifosfato se rompe dando dos triosas fosfato diferentes, el gliceraldehdo 3-fosfato, una aldosa, y la dihidroxiacetona fosfato, una cetosa

La aldolasa es un homotetrmero

Msculo de Conejo

Sherawat et al (2008) Acta Cryst. D64:543

Residuos del sitio activo del Aldolasa

Sherawat et al (2008) Acta Cryst. D64:543

IMINA

FASE PREPARATORIA DE LA GLUCLISIS

5. Interconversin de las triosas fosfato
Es una reaccin reversible Go=7.5 kJ/mol La triosa fosfato isomerasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La isomerasa cataliza la conversin de dihidroxiacetona fosfato a gliceraldehdo 3-fosfato

1 2 3

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

GLUCOSA
2 ATP 2 ADP

2 MOLCULAS DE GLICERALDEHDO 3-FOSFATO

4 ADP 4 ATP

PASOS DE FOSFORILACIN CONSERVADORES DE ENERGA

2 MOLCULAS DE PIRUVATO

POR UNA MOLCULA DE GLUCOSA SE FORMAN 2 MOLCULAS DE ATP

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

6. Oxidacin del gliceraldehdo 3-fosfato a 1,3-bifosfoglicerato

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

6. Oxidacin del gliceraldehdo 3-fosfato a 1,3-bifosfoglicerato
Es una reaccin reversible Go=6.3 kJ/mol La gliceraldehdo 3-fosfato deshidrogenasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La gliceraldehdo 3-fosfato deshidrogenasa cataliza la conversin del gliceraldehdo 3-fosfato a 1,3-bifosfoglicerato (HOLOENZIMA= ENZIMA + NAD+)

Es un tetrmero

E. coli

LOS NUCLETIDOS DE NICOTINAMIDA

HIDROGENACIN

340 nm

OXIDORREDUCTASAS DESHIDROGENASAS 260 nm Eo Eo

NAD+

+ 2e-

+ 2H+ + 2H+

NADH + H+ NADPH + H+

NADP+ + 2e-

LA ASOCIACIN ENTRE UNA DESHIDROGENASA Y EL COFACTOR (NAD O NADP): ES DBIL Y DIFUNDE FCILMENTE DESDE UN ENZIMA A OTRO

PLIEGE DE ROSSMANN

REACCIN DE LA GLICERALDEHDO 3-FOSFATO DESHIDROGENASA

OXIDACIN

ACIL FOSFATO
Grupo aldehdo Anhdrido de cido carboxlico con cido fosfrico G= -49.3 kJ/mol (Compuesto fosforilado con alto valor de G de hidrlisis)

ACEPTOR DE HIDRGENO EN LA REACCIN ES EL NAD+

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

7. Transferencia de fosforilo desde el 1,3-bifosfoglicerato al ADP
Es una reaccin irreversible Go= -18.5 kJ/mol La fosfoglicerato cinasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La fosfoglicerato cinasa cataliza la transferencia del grupo fosforilo de el gliceraldehdo 1,3-bifosfoglicerato al ADP

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

7. Transferencia de fosforilo desde el 1,3-bifosfoglicerato al ADP

LA FORMACIN DE ATP POR TRANSFERENCIA DEL GRUPO FOSFORILO A PARTIR DE UN SUSTRATO SE CONOCE COMO

FOSFORILACIN A NIVEL DE SUSTRATO

IMPLICANDO ENZIMAS SOLUBLES

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

8. Conversin del 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato
Es una reaccin reversible Go= 4.4 kJ/mol La fosfoglicerato mutasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica La fosfoglicerato mutasa cataliza un desplazamiento reversible del grupo fosforilo entre C-2 y C-3 del glicerato ES UN DMERO Humano Levadura Bacteria

Wang et al. (2005) Biochem. Biophys. Res. Commun. 331:1207

SITIO ACTIVO DE LA FOSFOGLICERATO MUTASA DE LEVADURA

Wang et al. (2005) Biochem. Biophys. Res. Commun. 331:1207

Transferencia del gpo. Fosforilo del enzima al sustrato

Transferencia del gpo. Fosforilo del C-3 del Sustrato al enzima

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

9. Deshidratacin del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato
Es una reaccin reversible Go= 7.5 kJ/mol Es la segunda reaccin glucoltica que genera un compuesto con potencial elevado de transferencia del grupo fosforilo La enolasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica, promueve la eliminacin reversible de una molcula de agua del 2-fosfoglicerato (HOLOENZIMA= ENZIMA + Mg2+)

Es un dmero

MECANISMO CATALTICO DE LA ENOLASA

2-Fosfoglicerato unido al enzima

Intermediario enlico

Fosfoenolpiruvato

1. Unin coordinada por dos iones Mg2+ 2. Extraccin de un protn por catlisis bsica 3. Extraccin de un hidroxilo por catlisis cida

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

10. Transferencia del grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato al ADP
Es una reaccin irreversible Go= -31.4 kJ/mol La piruvato cinasa cataliza la reaccin, es un enzima citoslica, promueve la transferencia del grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato al ADP

Es un tetrmero Es un enzima alostrica

FASE DE BENEFICIOS DE LA GLUCLISIS

10. Transferencia del grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato al ADP

FOSFORILACIN A NIVEL DE SUSTRATO

Fosforilacin Hexocinasa
GLUCOSA

Isomerizacin Fosfohexosa FRUCTOSA 6-FOSFATO GLUCOSA 6-FOSFATO isomerasa Fosforilacin PFK-1

FRUCTOSA 1,6-BIFOSFATO

Rotura

Aldolasa Fosforilacin G 3-P Deshidrogenasa

FRUCTOSA 1,6-BIFOSFATO

GLICERALDEHDO 3-FOSFATO Oxidacin y

Fosforilacin a nivel de sustrato

3-FOSFOGLICERATO Isomerizacin

DIHIDROXIACETONA FOSFATO

1,3-BIFOSFOGLICERATO

Fosforilacin a nivel de sustrato

PIRUVATO

Fosfoglicerato cinasa

Mutasa

Piruvato cinasa
FOSFOENOLPIRUVATO

Enolasa
2-FOSFOGLICERATO

DESTINOS DEL PIRUVATO

Condiciones Aerbicas Piruvato CO2 Acetil-CoA Ciclo de Krebs CO2 eFosforilacin Oxidativa Piruvato NADH NAD+ Lactato Fermentacin del cido lctico Etanol + CO2 Fermentacin alcohlica Piruvato Condiciones Anaerbicas Condiciones Anaerbicas (Levadura)

Destino anablico: Precursor de la sntesis de alanina

CONDICIONES AERBICAS
PIRUVATO Oxidacin ACETATO Ciclo de Krebs CO2 + H2O

NADH

eFosforilacin oxidativa

NAD+

EN CONDICONES DE HIPOXIA Msculo esqueltico muy activo, plantas sumergidas

EL NADH NO PUEDE SER REOXIDADO POR EL OXGENO PARA REGENERAR LA POZA DE NAD+ SE REALIZA UNA TRANSFERENCIA DE LOS ELECTRONES DESDE EL NADH PARA FORMAR UN PRODUCTO FINAL REDUCIDO

ETANOL O LACTATO

LOS ERITROCITOS NO TIENEN MITOCONDRIAS POR LO TANTO EN CONDICIONES AERBICAS DURANTE LA GLUCLISIS PRODUCEN LACTATO

11. El piruvato es el aceptor electrnico terminal en la fermentacin lctica

ltimo paso de la va glucoltica

nica reaccin que dispone el cuerpo para formar L-lactato o utilizarlo.

Totalmente reversible.

11. El piruvato es el aceptor electrnico terminal en la fermentacin lctica 1. Es una reaccin irreversible Go= -25.1 kJ/mol 2. La reaccin esta catalizada por la lactato deshidrogenasa

LDH

NO HAY CAMBIO NETO DE NAD+ O DE NADH

GLUCOSA

LACTATO

(C6H12O6)

(C3H6O3)

NO HAY CAMBIO EN EL CONTENIDO NETO DE NAD+ O DE NADH HAY PRODUCCIN DE 2 ATP

2 PASOS DE OXIDO-REDUCCIN NO HAY CAMBIO EN EL ESTADO DE OXIDACIN DEL CARBONO LA PROPORCIN H:C ES LA MISMA

FERMENTACIN.- Es un proceso que extrae energa (ATP) pero no hay consumo de oxgeno ni cambian las concentraciones de NAD+ o NADH

Fermentacin alcohlica
La levadura y otros microorganismos

DOS PASOS: 1. Descarboxilacin del piruvato (irreversible) catalizada por la piruvato descarboxilasa 2. Reduccin del acetaldehdo para formar etanol a travs de la accin de la alcohol deshidrogenasa

La piruvato descarboxilasa Holoenzima= Enzima + TPP (Tiamina pirofosfato) y Mg2+ Grupo prosttico Anillo de tiazolio

Protn relativamente cido

Tiamina Pirofosfato (TPP)

Mecanismo cataltico de la Piruvato descarboxilasa

Mecanismo de la Alcohol deshidrogenasa

EL NADH FORMADO EN LA GLUCLISIS DEBE RECICLARSE PARA REGENERAR EL NAD+

CONDICIN: AERBICA SE REGENERA DURANTE LA FOSFORILACIN OXIDATIVA ANAERBICA: MSCULO, ERITROCITOS MEDIANTE FERMENTACIN

LCTICA
LEVADURA Y OTROS MICROORGANISMOS MEDIANTE

FERMENTACIN ALCOHLICA

REGULACIN DE LA GLUCLISIS
GLUCOSA

HEXOCINASA
GLUCOSA 6-FOSFATO FRUCTOSA 6-FOSFATO

FOSFOFRUCTOCINASA-1
FRUCTOSA 1,6-BIFOSFATO DIHIDROXIACETONA FOSFATO + GLICERALDEHDO 3-FOSFATO 1,3-FOSFOGLICERATO 3-FOSFOGLICERATO 2-FOSFOGLICERATO FOSFOENOLPIRUVATO

PIRUVATO CINASA
PIRUVATO

HEXOCINASA
ES UN MONMERO

REGULACIN ALOSTRICA ES INHIBIDA POR SU PRODUCTO, LA GLUCOSA 6-FOSFATO POR LA PRESENCIA DE 4 ISOENZIMAS (I A IV)

HEXOCINASA I A III EN MSCULO KM= 0.1 mM HEXOCINASA IV EN HGADO

GLUCOCINASA KM= 10 mM

UNA BAJA [GLUCOSA] ES UTILIZADA POR MSCULO UNA ELEVADA [GLUCOSA] ES UTILIZADA POR EL HGADO

FOSFOFRUCTOCINASA-1
La PFK-1 es un tetrmero Es un enzima alostrica

Regulacin alostrica de la PFK-1

ELEVADO CONTENIDO DE ATP INHIBE ALOSTRICAMENTE LA PFK-1

ELEVADO CONTENIDO DE CITRATO (intermediario de la oxidacin aerbica del piruvato) INHIBE LA PFK-1

AMP, ADP Y LA FRUCTOSA 2,6-BIFOSFATO AUMENTAN LA ACTIVIDAD DE LA PFK-1

ESTRUCTURA DE LA FOSFOFRUCTOCINASA-2

CONTROL DE LA SNTESIS Y DEGRADACIN DE LA FRUCTOSA 2,6-BIFOSFATO

GLUCOSA ABUNDANTE (Gliclisis activa)

CONTROL DE LA SNTESIS Y DEGRADACIN DE LA FRUCTOSA 2,6-BIFOSFATO GLUCOSA ESCASA

ELEVADA GLUCOSA

PFK-2

FRUCTOSA 2,6-BIFOSFATO

PFK-1 MS ACTIVA

ESCASA GLUCOSA

PFK-2 FBPasa-2

FRUCTOSA 2,6-BIFOSFATO FRUCTOSA 6-FOSFATO

PFK-1 PFK-1 MENOS ACTIVA

GLUCOSA + 2 ATP2 NAD+ ++2 ADP + 2 Pi Pi GLUCOSA + + 2 NAD + 4 ADP + 2 2 PIRUVATO + 2 ADP + 2 NADH2H+ + +2+ATP + 2 H2H2O 2 PIRUVATO + 2 NADH + + 2H 4ATP + 2 O MECANISMOS DE REGULACIN DE LOS ENZIMAS + QUE CATALIZAN LAS REACCIONES IRREVERSIBLES

RECUPERAR LA POZA DE NAD

Aerobiosis: Anaerobiosis:

Fosforilacin oxidativa Fermentacin lctica o alcohlica

PIRUVATO

HEXOCINASA: REGULACIN POR ALOSTERISMO Y POR ISOFORMAS

PFK-1: REGULACIN ALOSTRICA

PIRUVATO CINASA
Es un tetrmero Es un enzima alostrica 1)REGULACIN ALOSTRICA: ELEVADO CONTENIDO DE ATP Y LA ALANINA LA INHIBEN ALOSTRICAMENTE LA FRUCTOSA 1,6-BIFOSFATO LA ACTIVAN ALOSTRICAMENTE 2) POR ISOENZIMAS LA L PREDOMINA EN HGADO LA M EN MSCULO Y CEREBRO 3) POR MODIFICACIN COVALENTE SLO LA ISOFORMA L LA FOSFORILACIN DEL ENZIMA RESULTA EN SU INHIBICIN

LA PIRUVATO CINASA SE REGULA POR EFECTORES ALOSTRICOS, POR LA PRESENCIA DE ISOFORMAS Y POR MODIFICACIN COVALENTE NIVEL ALTO DE GLUCOSA SANGUNEA NIVEL BAJO DE GLUCOSA SANGUNEA

MODIFICACIN COVALENTE (Regulacin Hormonal)

Piruvato cinasa fosforilada (Menos activa)

Piruvato cinasa desfosforilada (Ms activa)

EFECTORES ALOSTRICOS

REGULACIN DEL TRANSPORTE DE GLUCOSA

REGULACIN DE LA GLICLISIS

COMPARTAMENTALIZACIN: Se lleva a cabo en el citosol

ENZIMTICO: HEXOCINASA (Por alosterismo, isoformas) PFK-1 (Por alosterismo) PIRUVATO CINASA (Alosterismo, isoformas, modificacin covalente)

TRANSPORTE: Por isoformas

LA GLUCOSA PUEDE SER OBTENIDA A PARTIR DE OTROS CARBOHIDRATOS Y ENTONCES ENTRAR A GLUCLISIS
MALTOSA + H2O
Maltasa

2 D-GLUCOSA

LACTOSA + H2O

Lactasa

D-GALACTOSA + D-GLUCOSA

Sacarasa

SACAROSA + H2O

D-FRUCTOSA + D-GLUCOSA

LOS SUSTRATOS O PRODUCTOS DE LA GLUCLISIS PUEDEN SER A SU VEZ SUSTRATOS DE OTRAS VAS METABLICAS

FORMACIN DE ATP ACOPLADA A LA GLUCLISIS

Ecuacin global: Glucosa + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 2 piruvato + 2NADH + 2H+ +2ATP+2H2O

La conversin de glucosa en piruvato es exergnica: Glucosa + 2NAD+ 2 piruvato + 2NADH + 2H+ G1o = -146 kJ/mol

y la formacin de ATP a partir de ADP y Pi, que es endergnica: 2ADP + 2Pi 2 ATP + 2 H2O G2o = 61 kJ/mol

Por lo tanto, la variacin global de energa libre estndar es: Gso = G1o + G2o = -146 kJ/mol + 61 kJ/mol = -85 kJ/mol

La gluclisis es un proceso esencialmente IRREVERSIBLE