PROTEÍNAS

Univ. Sara Ozuna

Proteínas
• Forman polímeros
• Formadas por combinaciones de muchas estructuras llamadas “aminoácidos”
(aa)
H
OH
C
H2N
O
Grupo básico Grupo ácido
amino
Carbono α carboxilo

Derecha Radical Izquierda

• Existen 20 tipos de aminoácidos que forman proteínas
• Son importantes amortiguadores biológicos (por el amino y carboxilo)

aa + aa Uniones peptídicas

H20

• Las proteínas son moléculas anfotéricas

Hacia el otro lado un Hacia un lado se encuentra un

grupo ácido grupo básico
 Esquema de la unión peptídica de dos
aminoácidos

H O H H

H2N C C OH H N C COOH

R R

La unión se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el

grupo amino del aminoácido adyacente
 Unión
peptídica

H2O
H O H H H H O H H O

H2N C C OH H N C COOH N C C N C C etc

H R1 R2
R1 R2

Aminoácido 1 Aminoácido 2 Polipéptido

Clasificación

Polares Apolares

Con carga Sin carga Neutros

Básicos (+)

Ácidos (-)
Polares
Básicos

K Lisina R Arginina H Histidina

Ácidos

Ácido Aspártico o Aspartato Ácido Glutámico o Glutamato

D E
Neutros polares

S Serina T Treonina Y Tirosina

N Asparagina Q Glutamina
Apolares
Neutros

F Fenilalanina L Leucina I Isoleucina

V Valina M Metionina A Alanina

• Tiene un grupo
metilo
A Alanina
• Tiene un grupo
metilo
H O
CH3 C C
OH
H2N
 Glicina Cisteína Triptófano
G C W
• El más simple, tiene un
átomo de hidrogeno
como cadena lateral

Prolina
P
 Glicina
G
• El más simple, tiene un
átomo de hidrogeno
como cadena lateral
H

H C COOH

H2N
• El cuerpo sintetiza estos aminoácidos, a excepción de los aminoácidos esenciales

• Estos se consiguen a través de los alimentos (todo lo que tenga proteínas):

H T V F I L M
• Histidina • Triptófano • Valina • Fenilalanina • Isoleuci • Lisina • Metionina
na
• Treonina • Leucina

• Son 9, pero para los niños se agrega un aminoácido más, la Arginina (R), ya que
no pueden sintetizarla en cantidad suficiente como para mantener el crecimiento
Niveles de organización
Nivel primario

Nivel secundario

Nivel terciario

Nivel cuaternario
 Nivel primario

• Combinación de muchos aminoácidos

• Tiene uniones peptídicas

• La estructura de la proteína se ve como una cadena simple

• Es la base y fundamental para los siguientes niveles

 Nivel secundario

• Cuando la proteína comienza a plegarse comienza el nivel secundario

• Pueden plegarse de 2 formas:

Hélice α Lámina plegada β

 Hélice α

• La estructura hélice-α es la región donde la cadena polipeptídica adquiere la forma de

espiral helicoidal uniforme

• Se forman y mantienen en su posición mediante enlaces de hidrógeno, entre los

aminoácidos de cada una de las vueltas o giros sucesivos del espiral.

• Así, en cada vuelta completa de la hélice hay 3.6 aminoácidos.

• Presentan bastante elasticidad gracias a la combinación de sus factores físicos (la forma
helicoidal) y químicos (los enlaces de hidrogeno)
 Lámina plegada β

• los enlaces de hidrógeno se forman entre cadenas polipeptídicas diferentes, o

en una misma cadena polipeptídica que se dobla hacia atrás sobre si misma en
distintas regiones

• Aunque esta estructura es resistente y flexible, no es elástica, ya que la

distancia entre los plegamientos es fija y esta determinada por los fuertes
enlaces covalentes de las cadenas polipeptídicas.
 Nivel terciario

• Comienza cuando el nivel secundario se comienza a doblar

• La proteína adquiere una estructura tridimensional
• Aparecen puentes disulfuro (2 azufres)

Son uniones fuertes Está a cargo de la

cisteína ya que tiene el
azufre en el extremo

• Si estas uniones se rompen, es a causa de ciertas enzimas

 Nivel cuaternario

• Es el resultado de las interacciones entre polipéptidos.

• Los mismos tipos de interacciones que producen las estructuras secundaria y terciaria
contribuyen también en la cuaternaria; los enlaces de hidrogeno, iónicos, interacciones
hidrófobas y puentes disulfuro.
• La proteína puede tener forma

Globular Fibrilar
• Tienen función enzimática • Tienen función estructural
• Ej: Hemoglobina (4 • Ej: Colágeno
cadenas proteicas)
• 2 cadenas α
• 2 cadenas β
Uniones químicas

Covalentes
(fuertes)

Uniones Uniones
peptídicas disulfuro No covalentes
(débiles)

Interacciones de Van
Uniones iónicas
der Waals (sólo se ve Interacciones
(atracción entre cargas Puentes de hidrógeno
en átomos que están hidrofóbicas
opuestas)
muy cerca de otros)
• Cuando una proteína se desorganiza, pasa a un nivel anterior, a excepción
del primero (nunca se desorganiza)

• A la desorganización se le llama “desnaturalización”

ADN: separación Proteínas: desorganización

de estructuras

• A veces, la desorganización se vuelve irreversible, situación que no pasa con

el ADN (siempre reversible)

• Puede darse a causa de un agente desnaturalizante

• Algunos científicos han descubierto que las proteínas conocidas como “carabinas
moleculares” median en el plegamiento de otras moléculas proteínicas.

• Se piensa que ellas contribuyen a que el proceso de

plegamiento sea mas ordenado y eficaz, e impiden
que las proteínas parcialmente plegadas se
agreguen de manera incorrecta.
Clasificación de proteínas

Según su solubilidad Según su estructura

Conjugadas o
Fibrosas Globulares Simples
complejas

• Hidrofóbicas • Hidrofílicas • Formadas sólo • Asociación de

• Insolubles al • Solubles al agua por aminoácidos aminoácidos y
agua otras estructuras
 Según su función

Reguladoras Movimiento Transporte Defensa

• Hemoglobina • Inmunoglobulin
as (Ig)
Enzimas Estructurales
Almacenamie
• Globulares • Colágeno
nto
• Fortalecen y protegen
• Catalizan reacciones células y tejidos
químicas especificas. • Contienen nutrientes: son
especialmente abundantes en
los óvulos y en algunas
semillas.