BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR 27/04/23

Retroinformacion Evidencia de clase

METABOLISMO DE LOS CUERPOS NITROGENADOS

Aminoacidos
Equilibrio Nitrogenado
En el ser humano, la
principal fuente de sustancias nitrogenadas son las proteínas de la dieta. Como
estos compuestos, a diferencia de carbohidratos y grasas, no se almacenan como reserva, los niveles en
las células se regulan por el equilibrio entre anabolismo y catabolismo, es decir un balance entre
biosíntesis y degradación de proteínas, a lo que también se conoce como recambio normal de proteínas.
Por tanto, un adulto sano que ingiere una dieta variada y completa se encuentra generalmente en
situación de “equilibrio nitrogenado”, un estado en el que la cantidad de nitrógeno ingerida cada día es
equilibrada por la cantidad excretada por heces, orina y sudor, sin que se produzca ningún cambio neto
en la cantidad de nitrógeno del organismo. Sin embargo, en ciertas condiciones, el organismo se halla en
equilibrio nitrogenado negativo o positivo.
Equilibrio nitrogenado negativo: Se excreta mayor cantidad de nitrógeno del que se ingiere.
Esto tiene lugar en la inanición, la desnutrición proteica y en ciertas enfermedades que cursan
con catabolismo aumentado. Durante la inanición prolongada las cadenas carbonadas de los
aminoácidos son necesarias para la gluconeogénsis; el amoniaco (nitrógeno) liberado de los
aminoácidos es excretado principalmente en forma de urea y no se reincorpora a las proteínas.
Equilibrio nitrogenado positivo: cuando lo ingerido supera a lo excretado, tal caso se da en
niños en edad de crecimiento, puesto que están aumentando su peso corporal e incorporando más
aminoácidos en las proteínas somáticas. Puede darse equilibrio nitrogenado positivo durante el
embarazo y durante la alimentación post- inanición.

La determinación del balance de nitrógeno en un paciente es un parámetro bastante eficaz para

establecer catabolismo, deficiencias o excesos de proteínas en su dieta y conocer, junto a otros
indicadores, su estado nutricional

Metabolismo de aminoácidos
Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con aquellos liberados en la
degradación de proteínas endógenas y con los que son sintetizados de novo. Estos aminoácidos se
encuentran circulando en sangre y distribuidos en todo el organismo sin que exista separación alguna
entre aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta manera, un conjunto de estos compuestos
libres en toda la circulación que constituyen un fondo común o “pool de aminoácidos”, al cual las
células recurre cuando debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos relacionados.
El destino más importante de los aminoácidos es su incorporación a cadenas polipeptídicas durante
la biosíntesis de proteínas específicas del organismo. En segundo lugar, muchos aminoácidos son
utilizados para la síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden almacenarse, son eliminados por orina o bien
se utilizan principalmente con fines energéticos. En éste caso sufren primero la pérdida de la función
amina, lo cual deja libre el esqueleto carbonado. El grupo nitrogenado que se desprende como
amoníaco, es eliminado en el ser humano principalmente como urea.

Catabolismo de aminoácidos
La degradación de aminoácidos si inicia generalmente con la separación de su grupo α-amino
(desaminación). Luego el resto nitrogenado seguirá un camino distinto del que tomará la cadena
carbonada. Antes de la degradación los aminoácidos se interconvierten entre ellos, transfiriendo el
grupo amino de una esqueleto carbonado a otro (transaminación).
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Degradación de Aminoácidos
Se divide en dos partes:
1. Determinación el grupo amino
2. Eliminación o aprovechamiento del esqueleto carbonado.
a. Una mala eliminación del grupo amino puede terminar formando ​a moniaco​.
El a​ moníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se acumula y
origina hiperamonemia. El amoníaco se hace especialmente tóxico para el cerebro por
diferentes motivos:
1. Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas.
a. Esto causa grandes daños en el cerebro, ya que las neuronas son células que
dependen del potencial de membrana para su correcto funcionamiento.
2. Bloqueo del ciclo de Krebs.
3. El amonio, en presencia del glutamato (generado por el mismo ión amonio), produce
glutamina y, su acúmulo, puede producir edema cerebraL
4. La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a través de determinadas transaminasas,
origina ⍶-cetoglutámico, un compuesto tóxico para el cerebro.
● Transaminación​: Proceso que sufren todos los aminoácidos para la separación del grupo
amino. ↓
Se forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido → Todos los grupos amino se transfieren al
a-cetoglutarato → Formando glutamato → D
​ esaminación oxidativa rápida

Transaminación
Enzimas​: Transaminasas o Aminotransferasas (degradación y síntesis de aminoácidos).
Transaminasas: Usan como ​c ofactor el piridoxal fosfato (derivado de la vitamina B6), y actúan
mediante mecanismo ping-pong.
Intervienen coordinadamente con la enzima glutamato deshidrogenasa, el ciclo de Krebs y el
ciclo de la urea.
Transfieren el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido.
Existen dos transaminasas de gran importancia:
1. La GOT o g​ lutamato oxalacetato transaminasa
a. Glutamato (aa) + oxalacetato ↔ Aspartato (aa) + ⍶-cetoglutarato
2. La GPT o g ​ lutamato piruvato transaminasa
a. Glutamato (aa) + piruvato ↔ Alanina (aa) + ⍶-cetoglutarato
El aceptor final, en la mayoría de las transaminaciones de los aminoácidos es el ⍶-cetoglutarato,
por lo que se originará siempre glutamato.

Desaminación
La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación, formándose siempre glutamato. La
pérdida del grupo amino del glutamato así formado, se produce gracias a la acción de la g ​ lutamato
deshidrogenasa​, enzima muy importante a nivel hepático que cataliza la ​d esaminación oxidativa​:
Glutamato + H2O + NAD(P)+ → ⍶-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ + NH + 4
➔ Se libera en forma de amonio el nitrógeno recogido de todos los grupos amino de todos los aminoácidos.
◆ Se elimina habitualmente a través del ciclo de la urea.
◆ Pero existen varias estrategias de eliminación del nitrógeno entre los animales,
que permite clasificarlos en tres grupos: (Este siendo el más relevante)

1. Ureotélicos: animales que concentran el nitrógeno en un compuesto menos ácido y altamente soluble: ​la
urea.​ El tejido donde se produce la transformación del grupo amonio en urea es el hígado; de ahí se
transporta a los riñones para eliminarse en forma de orina.
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Retroinformacion Evidencia de clase Aminoacidos

METABOLISMO DE LOS CUERPOS NITROGENADOS

Aunque la mayoría de aminoácidos se degradan en el hígado, algunos son desaminados en otros tejidos por
transaminación. ↓
Grupo amino → Glutamato + Piruvato (glucólisis) →
Alanina

Este aminoácido sale a la sangre sirviendo de medio de transporte inocuo del grupo amino
No produce un incremento de amonio.
La alanina es retirada de la sangre por el hígado, el cual a través de su GPT/ALT forma
glutamato y piruvato.

La glutamina y la alanina transportan más de la mitad del nitrógeno del organismo.

1. La glutamina se encuentra en grandes cantidades en los músculos del cuerpo (casi un 60% del total de
aminoácidos), siendo fundamental para la eliminación del nitrógeno
2. procedente del tejido muscular.
3. Además la glutamina en el riñón ejerce un papel importante en las células del túbulo
4. renal, interviniendo en la síntesis del amoníaco (NH3), que es empleado por el riñón como un tampón
urinario, de tal forma que colabora en la estabilización del pH urinario y sanguíneo.

El Ciclo de la Urea
El ​n itrógeno de los aminoácidos es eliminado en forma de ​u rea en la orina, de tal modo que el nitrógeno
ureico representa el 80% del total de nitrógeno excretado.
El ​C iclo de la Urea se produce en la mitocondria y en el citosol.
Ornitina: Molécula que ensambla todo los compuestos para la posterior eliminación. Los dos grupos
amino que formarán la urea se incorporan al ciclo en dos puntos distintos y proceden de dos vías
diferenciadas:
Procede de la matriz mitocondrial, donde el amonio procedente del glutamato se utiliza, junto con el
C02, para formar carbamoíl-P, reacción en la que se consumen dos ATP y catalizada por la carbamoíl-
fosfato sintetasa (carbamoíl-P sintetasa) de la membrana mitocondrial.
Procede del aspartato, al que ha sido previamente transferido por transaminación del glutamato y
transportado al citosol.

Metabolismo de las proteinas

FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

Otros, para la síntesis de lípidos.
Componentes estructurales de sistemas
antioxidantes:
GSH-GSSG.
Síntesis de las bases nitrogenadas
Otros, para la síntesis de lípidos.
Componentes estructurales de
sistemas antioxidantes:
GSH-GSSG.
Síntesis de las bases nitrogenadas