UTM – FCA – ACUACULTURA

Bioquímica 4B

REVISIÓN SEM- 5- Ensayo 4 Bioquímica estructural-SEM 5

21/6/2022

Jean Carlos Villa Delgado (jvilla21@utmachala.edu.ec)

TEMA: ESTRUCTURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

Contenido:

1.1. Conceptos y Propiedades generales. 1.2. Reaccion de las enzimas. 1.3. Ley de rapidez simple para una
reacción. 1.4. Cinetica de saturacion. 1.5. Intermediarios colvalentes.

INTRODUCCION

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes presentes en las células vivas. Poseen una gran
variedad y diversidad en cuanto a su función biológica. ... Las proteínas están constituidas por aminoácidos
(existen 20 de ellos) unidos en forma covalente a través de enlaces peptídicos

El objetivo de este contenido es comprender el concepto, las estructuras y característica las enzimas y
algunas funciones generales importantes.

REVISION
1.1. Conceptos y Propiedades generales

Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar, modificar,

enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente
posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general
disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones químicas conocidas,
siempre que sean estables las condiciones de pH, temperatura o concentración química, ya que
las enzimas, al ser proteínas, pueden también desnaturalizarse y perder su efectividad.(1)

Figura 1: Mecanismo de las actividad de una enzyma

Propiedades generales:
 UTM – FCA – ACUACULTURA

Bioquímica 4B

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como
proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles.
Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. (2)
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
• Sitio activo.
• Eficiencia catalítica.
• Especificidad.
• Cofactores.
• Regulacion.
• Localizacion en la celula.

Sitio activo:
Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo. El sitio activo está
formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo
tridimensional particular, diferente al resto de la proteína.
Eficiencia catalítica:
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106 hasta
1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de enzima es
capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto. El número de
estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el
número de recambio.
Especificidad:
Las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que catalizan. Interactúan con una o muy
pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas con las que
interactúan deben ser muy parecidas, tanto en composición, como en estructura tridimensional.
Cofactores:
Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteíco que son necesarias para el
funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan cofactores. Comúnmente, los factores
encontrados en las enzimas incluyen iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, también pueden ser
moléculas orgánicas que se denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la conezima A y la C, generalmente
las coenzimas son derivados de las vitaminas.
Regulación:
La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de los requerimientos
metabólicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir la velocidad con la que
catalizan la reacción, respondiendo así a las diferentes necesidades de sus productos en la célula. La
regulación más común es modificando la concentración de su(s) substrato(s)
Localización en la célula:
En los eucariontes, muchas enzimas se localizan en organelos específicos en la célula. Esta
compartamentalización ayuda a aislar los substratos de la reacción o productos de la misma, de tal forma
que no hay competencia de reacciones, de esta manera se provee un medio favorable para la reacción,
de tal forma que es posible localizar diferentes partes del metabolismo en diferentes organelos, haciendo
a la célula una entidad organizada en donde simultáneamente funcionan miles de enzimas.
1.2. Reaccion de las enzimas.
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que
 UTM – FCA – ACUACULTURA

Bioquímica 4B

espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. (3)

Figura 2: Reaccion enzymatica

1.3. Ley de rapidez simple para una reacción.

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles
de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y
cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.(4)

1.4. Cinetica de saturacion.

Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la concentración de sustrato la

velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que todos
los centros activos están ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato
suficiente. Consideraremos sólo la velocidad inicial de las reacciones para cada concentración de sustrato
cuando se construya una gráfica, evitando el error introducido por el deterioro de la enzima. Como en el
primer momento no hay producto no consideraremos la reacción contraria. (5)

1.5. Intermediarios colvalentes.

La modificación covalente es un mecanismo muy generalizado que modula las funciones y otras
propiedades de las proteínas. Este mecanismo incrementa la variedad de los precursores de una forma
muy selectiva, lo cual no solo modifica la información secuencial y la conformacional, sino que aporta
propiedades nuevas a esas moléculas, modifica sus interacciones con otras moléculas, determina el lugar
y el momento de su actividad, etcétera. Esto significa que el grupo añadido covalentemente a las proteínas
modifica su contenido informativo momentáneamente lo que permite una adaptación a determinadas
condiciones en un momento determinado. Esta interpretación del fenómeno no ha sido expuesta con
anterioridad y por eso el objetivo de este trabajo es demostrar que la modificación covalente de proteínas
constituye un nivel nuevo y superior de información molecular. (6)
 UTM – FCA – ACUACULTURA

Bioquímica 4B

Bibliografia

1. https://concepto.de/enzimas/
2. http://energiayconsumo16in.blogspot.com/2016/04/propiedades-generales-de-las-
enzimas.html
3. https://brainly.lat/tarea/13943874
4. https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica
5. https://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap05-cinetica-enzimatica.php
6. http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1729-519X2014000100004

Graficos

1. https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Enzima
2. https://www.juntadeandalucia.es/averroes/centros-
tic/18009389/moodle2/pluginfile.php/515/mod_resource/content/1/proteinas/21_enzima_y
_naturaleza_qumica_clasificacin.html#:~:text=Una%20reacci%C3%B3n%20catalizada%20enzi
m%C3%A1ticamente%20consta,regenera%20la%20enzima%20libre%20E.