República Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular para la Educación Universitaria

Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda
Programa: Medicina
Catedra: Morfofisiología
Extensión Barinas

Las Enzimas

Docente Bachilleres:
Dra. María Mejías Wilyary Mendoza C.I:31289496
Laury Moreno C.I:31431729
Julio Moreno C.I:31548820
Elianny Zambrano C.I:28388135
Franyelys Martínez C.I:31900175

Barinas, marzo 2023

 Introducción

El tema que vamos a desarrollar sobre las Enzimas son proteínas que
catalizan o aumentan la velocidad de reacciones en el organismo estas forman la
síntesis de fármaco formación de proteínas, aparte de eso participan en algunos
alimentos. Son importantes para el diagnóstico y el déficit de estas pueden ocasionar
alteraciones en fármacos y la genética.

Las enzimas también pueden ser biocatalizadores porque permite la

transformación de biomoléculas sea uno o más compuesto (sustrato) dando como
resultado un producto. Se clasifican en 6 grupos, Oxidorreductasas, Transferasas,
Hidrolasas y otras que veremos a continuación

Las Vitaminas por lo general actúan como biocatalizadores, combinándose

con proteínas para crear enzimas metabólicamente activas, que a su vez intervienen
en distintas reacciones químicas por todo el organismo. El mecanismo de accion de
las enzimas, todas las reacciones químicas se realizan en 2 etapas: Etapa de unión,
Y transformación.
 ENZIMAS

Son proteínas y polímeros biológicos que se encargan de catalizar las

reacciones químicas permitiendo la desintegración de moléculas o nutrientes con el
fin de proporcionar energía y bloques de construcción químicos. Con los siguientes
objetivos:

1. Formar proteínas para el ADN, membranas, células y tejidos.

2. Formación de energía con el fin de permitir la funcionalidad de las células
(función neural, contracción muscular)

Además, participas en otros procesos como:

1. Síntesis de fármacos cuando se utilizan como catalizadores solubles.

2. Las enzimas proteolíticas aumentan la capacidad de los detergentes.
3. Participa en la producción de alimentos
Ej. La renina se utiliza para la producción del queso.
Ej. La lactasa elimina la lactosa de la leche y es beneficiosa para los pacientes
intolerantes a la lactosa.

Desde el punto de vista clínico, las enzimas sanguíneas son importante para el
diagnóstico o pronósticos de enfermedades, el déficit o ausencia de ellas puede
generarse a consecuencias de alteraciones genéticas, fármacos, nutricionales o
toxinas.

Las enzimas pueden actuar como biocatalizadores, porque permite la

transformación de biomoléculas, sea uno o más compuesto (sustrato) dando como
resultado un producto. Es importante acotar que las enzimas no se consumen ni se
alteran por participación en una reacción.

Además, las enzimas tienen la capacidad de ser especifica con cada sustrato
actuando como estereoespecifico.

Ej. Azucares D, mas no L; los aminoácidos L, pero no D.

 Sustrato: es el reactante con la cual la enzima va interactuar.

  Complejo sustrato-enzima: es la unión física de un reactante con una
enzima.
 Estereoespecificidad: una enzima reconoce la estereoquímica de una
molécula de sustrato y solo cataliza su reacción si la estereoquímica del
sustrato es correcta.

Estructuras de las enzimas: según su composición encontramos:

1. Enzimas: formadas por una o varias cadenas proteicas.

2. Holoenzimas: compuesta por una estructura proteica “apoenzima” y otra no
proteica “cofactor”.
 Apoenzima: es una proteína formada exclusivamente por aminoácidos.

Partes de una proteína

conjugada:

Partes de una enzima

conjugada:

Además de la existencia de las enzimas proteicas, también existe con moléculas

no proteicas o iones metálicos, como:

1. Grupos prostéticos: son aquellas enzimas que tienen estrechamente

moléculas no proteicas o metales. (fosfato de piridoxal, flavina
mononucleotido, flavina adenina dinucleótido, pirofosfato de tiamina, biotina)
(Co, Cu, Mg, Mn y Zn).
 Metaloenzimas: son enzimas que contienen iones de metales. Los metales
pueden facilitar y orientar los sustratos para hacerlos más electrofílicos
(pocos electrones) o nucleofílicos (ricos en electrones).
2. Cofactores: Son todas aquellas enzimas que necesitan la unión de manera
transitoria de otra molécula para poder hacer una reacción. Esto es de forma
reversible.
 Ejemplo. Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman
enzimas activadas por metal. Mayormente son inorgánicos como cationes:

 Mg
 Ca
 Mn
 Z
 Fe
 K
 Cl (anion)
3. Coenzimas: Las enzimas sirven como transportadoras de muchos sustratos
desde un punto de generalización hasta llegar al punto de utilización.

Ejemplos, También transbordan otras estructuran químicas que son

transportadas por coenzimas, como:

 Grupo Metilo (Folatos),

 Grupo acilo: (Coenzima A)
 Oligosacáridos (Dólico)

Reacciones químicas: es un proceso mediante el cual se forman nuevas sustancias

a partir de una o varias, las cuales pueden formar o ocasionar la ruptura de un enlace
covalente.

Energética de las reacciones químicas:

1. Energía cinética: es la energía del movimiento de las moléculas.

2. Energía potencial: es la energía almacenada en los enlaces químicos y en los
gradientes de concentración de sustancias.

Cabe destacar que la energía que resulta de los procesos bioquímicos es la

potencial, debido que esto ocurre por temperatura y presión constante.

Los átomos y moléculas tienen este tipo de energía, y tienen la capacidad

para formar o romper enlaces. Además, si la molécula se encuentra en un ambiente
donde la concentración de gradiente externa o interna sea diferente, va generar
movimientos que requieren energía. Siendo este
los métodos para adquirir energía libre.

La unidad de la energía libre se representa con la

letra G (honor a Josiah Gibbs). Es importante
acotar que durante las reacciones químicas puede haber cambios en la energía libre,
denominándose variación de energía libre (ΔG) o energía de reacción.

Toda reacción necesita energías endergónicas asi sea que en la enzima sea
la apropiada.

Energía de activación: es la diferencia entre la energía que poseen los reactantes y

la que deben poseer para reaccionar.

existen reacciones que van de forma rápida y no son medibles que pueden generar
cambios en la energía libre, sim embargo, existen otras reacciones lentas y es
debido a una barrera energética que debe ser vencida para generar productos.

Existen procesos mediante el cual esto sucede:

1. Choque efectivo: es el contacto físico que tienen las moléculas que chocan
entre si para lograr romper sus enlaces y poder reaccionar, y dar productos.
2. Estado de transición o complejo activado: las moléculas tienen que tener un
contenido energético determinado que les permitirá alcanzar un grado de
excitación necesario para transformase en productos.

Clasificación de las reacciones según el valor de la energía libre (ΔG):

Reacción Tipo de reacción

ΔG < 0 Exergónicas
ΔG > 0 Endergónicas
ΔG = 0 Isonergicas
Catálisis y catalizadores:

Existen sustancia (catalizadores) de diferente naturaleza química que tienen

en común la propiedad de incrementar la velocidad de las reacciones químicas en
que participan. Sin que se modifique su estructura o concentración posterior a la
reacción.

Los catalizadores actuan en pequeñas cantidades aumentando la velocidad de

las reacciones químicas al disminuir la energía activa, sin modificar la energía libre.

Estos disminuyen la energía activa porque fijan y concentran los reactivos

sobre su superficie, los orientan adecuadamente para la reacción y debilitan sus
enlaces, por lo que se hace menor la fuerza necesaria para romperlos.

Tipos de catalizadores:

1. Bióticos: realizan su función en los seres vivos, y son enzimas. Pueden ser
1.1 sustancias orgánicas: fenol, anhidrido acético.
1.2 sustancias inorgánicas: platino, dicromato de potasio, ácido sulfúrico,
hidróxido de sodio

Los catalizadores abióticos generalmente no tienen especificidad por el tipo de

reactante y suelen tener cierto grado de especificidad por el tipo de reacción que
catalizan.

2. Abióticos: su función no está vinculada con SV.

Los catalizadores abióticos generan productos secundarios, muchas veces

indeseados, mientras que los bióticos no lo hacen.

Los catalizadores abióticos se “envenenan” (pierden la capacidad catalítica) a

diferencia de los bióticos que tienen mecanismos de regeneración o reutilización.

Mecanismo de accion de las enzimas:

Cada enzima cataliza una reacción de forma particular.

todas las reacciones enzimáticas se realizan en 2 etapas:

 1. Etapa de unión se produce la unión física entre una enzima (E) y un sustrato
(S) que da origen al complejo Enzima-Sustrato (ES).
2. Etapa de transformación: Se realiza la transformación química del sustrato
dando origen al producto (P) y a la enzima libre que esté en condiciones de
iniciar el proceso.

El sustrato debe poseer un grupo funcional que le permita situarse de forma

precisa en el centro activo y debe poseer un enlace específico que pueda ser
atacado por el enzima.

Ej: la enzima se ajusta a la forma del sustrato como lo haría un guante en una
mano. Esto quiere decir que la enzima es específica.

Cinética Enzimática:

Es la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

El comportamiento de esa velocidad y modificación debido a la presencia de

diferentes agentes físicos o químicos.

Estos son:

 Concentración de enzima
 Concentración de sustrato
 Concentración de cofactores
 Concentración de iones de hidrogeno (PH)
 Concentraciones de Activadores
 Concentración de Inhibidores
 Temperatura

Concentración de sustrato: Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta

la velocidad de reacción ya que, al
haber más moléculas de sustrato, se facilita el encuentro de estas con el enzima,
hasta alcanzar la velocidad máxima.
Concentración de Cofactores: La enzima que precisan de cofactores para ser
activadas se verán limitada su actividad a la presencia de estos cofactores en
concentraciones adecuadas, esto quiere decir que a menor cantidad de cofactores
menor es la cantidad de productos.

Efecto de la temperatura: La temperatura de un proceso enzimático es un

compromiso entre la actividad y la estabilidad enzimática.

Las altas temperaturas maximizan la actividad; mientras la estabilidad se puede ver

desfavorecida por la inactivación térmica.

Efecto del PH: cada enzima tiene un rango optimo del pH. Cambiar el pH fuera de
este rango hará más lenta la actividad enzimática mientras que los valores de pH
extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.

Efectos de Activadores: Los activadores de enzimas son moléculas que se unen a

las enzimas y aumentan su actividad.

Efectos de los inhibidores: Son sustancia que tienen la propiedad de disminuir la

velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas.

Se distingue dos tipos:

1. Reversible: el inhibidor forma con la enzima el complejo enzima-inhibidor,

mediante interacciones débiles.
2. Irreversible: el inhibidor se une a la enzima covalentemente y no puede
disociarse fácilmente

Estas inhibiciones también pueden actuar de la siguiente manera:

1. Inhibición competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura muy similar

a la del sustrato y compite con este por la unión al centro activo de la enzima.
En este tipo de inhibición, el inhibidor puede ser desplazado del centro activo
al aumentar la concentración del sustrato.
2. Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a la enzima por otro sitio distinto
al centro activo por lo que no impide la unión del sustrato a este, pero sí su
 transformación. En este tipo de inhibición, el inhibidor no puede ser
desplazado al aumentar la concentración del sustrato.

Ej.

1. Fármacos hipotensores como captopril, enalapril son inhibidores de la enzima

convertidora de angiotensina I.
2. Fármacos que disminuye el colesterol, como las estatinas son inhibidores
competitivos al ser análogos estructurales del sustrato de la HMG-CoA
reductasa, enzima reguladora de la síntesis del colesterol.

Clasificación de las enzimas según su reacción:

El nombre que le damos a las enzimas según su tipo de reacción catalizada es

el sufijo (asa).

Ejemplos:

1. Proteasas: hidrolizan las proteínas.

2. Deshidrogenasa: eliminan los hidrógenos.
3. Lipasas: degradación de lípidos.

Existen varios grupos de enzimas, las cuales se designan una alfa numeración, con
el fin de clasificarlas en 6 grupos:

1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones.

2. Transferasas: catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilos,
metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica y otros enlaces.
4. Liasas: catalizan la división y otros enlaces mediante eliminación de átomos,
dejando dobles enlaces.
5. Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales de una molécula.
6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrolisis de ATP.

Vitaminas: Son sustancias orgánicas no pueden ser sintetizada (en altas

cantidades) en el organismo y son aportadas mediante la dieta.
Clasificación:

 Liposolubles: Son insolubles en agua y solubles en disolventes no polares.

Son lípidos insaponificables, y, generalmente, no son cofactores o
precursores. Se disuelven en grasas o lípidos y cuando se encuentran en
exceso son almacenadas en el tejido adiposo.
1. A o retinol
2. D o calciferol
3. E o tocoferol
4. K o filoquinona
 Hidrosolubles: Son solubles en agua y generalmente actúan como coenzimas
o precursores de coenzimas.
1. B1 o tiamina
2. B2 o riboflavina
3. B3 o nicotinamida o acido nicotínico o niacina
4. B5 o Acido pantoténico
5. B6 o piridoxina
6. B8 o Biotina
7. B9 o Acido folico
8. B12 o cianocobalamina o cobalamina
9. Vitamina C o acido L- ascórbico (no forma coenzimas)

Vitaminas B Coenzimas
B3 o Nicotinamida Redox: nicotinamida adenina dinucleótido
(NAD) y nicotinamida adenina
dinucleótido fosfato (NADP)
B2 o riboflavina Redox: flavina mononucleotido (FMN) y
flavina adenina dinucleótido (FAD)
B5 o acido pantoténico Coenzima A
B1 o tiamina Participa en la descarboxilación de
cetoacidosis α.
B12 o cobalamina y acido folico Sus coenzimas participan en el
metabolismo de un carbono.
VITAMINAS FUNCIONES SINDROME POR FUENTES
LIPOSOLUBLES DEFICIT
Esencial para la Ceguera nocturna; alimentos de
visión; Mantenimiento metaplasia origen animal
de epitelios escamosa; como el hígado,
especializados; vulnerabilidad en la leche, la
Mantenimiento de la frente a manteca y los
resistencia a la infecciones. huevos, las
infección. frutas y verduras
ejemplo la
VITAMINA A zanahoria, la
calabaza, el
Mango, el
mamón; y
verduras de hoja
verde, como la
espinaca, la
acelga, el berro.

Facilita la absorción Raquitismo en los Mediante la

intestinal del calcio y niños; exposición de la
fosforo, y la Osteomalacia en piel a la luz
mineralización del los adultos solar. En forma
hueso. natural, se
VITAMINA D (se encuentra en
sintetiza en pocos alimentos
esteroides que son:
precusores) huevos, hígado,
carne, atún,
sardinas,
manteca y
crema de leche.

Antioxidante principal; Degeneración La nata de

elimina los radicales espinocerebelosa leche, yema de
libres huevo, germen
de trigo, aceites
VITAMINA E vegetales,
margarinas,
maní, nueces y
almendras.

VITAMINA K participa en la Diátesis El hígado,

coagulación de la hemorrágica. huevos, leche,
sangre y es necesaria carne, repollo,
para la formación de espinaca,
los huesos coliflor,
 Cofactor en la legumbres y
carboxilacion hepática cereales. Y de
de procoagulantes: la micro flora
factores II intestinal
(protrombina), VII, IX y
X; y de las proteínas C
y S.
VITAMINAS FUNCIONES SINDROME POR
HIDROSOLUBLES DEFICIT
Esencial para liberar Beriberi húmedo Hígado, carne
energía de los (cardiaco) y seco de cerdo,
hidratos de carbono y (neurológico; cereales
mantener en buen síndrome de integrales,
VITAMINA B1 estado el sistema Wernicke harina de trigo
(TIAMINA) nervioso. enriquecida,
legumbres,
verduras de hoja
verde y germen
de trigo.
participa en la Arriboflavinosis, La leche y
conversión de los estomatitis, glositis derivados
macronutrientes en (yogur, queso),
energía hígado, huevos
y harina
enriquecida. En
VITAMINA B2
menor grado
(RIBOFLAVINA)
aportan
riboflavina las
espinacas,
legumbres y
cereales.

VITAMINA B3 O INCORPORADA EN Pelagra 3: Granos

NIACINA NICOTINAMIDA demencia, integrales,
adenina dinucleotido y dermatitis, diarrea legumbres
en nad fosfato, secas, nueces,
implicada en diversas maní, harina
reacciones redox enriquecida,
verduras de hoja
verde y carnes
de vacuno,
pescado y aves
e hígado. se
sintetiza de
triptófano “un
aminoácidos
 esencial”
Participa en la Las carnes de
conversión de vacuno, pescado
macronutrientes en y aves, yema de
energía. Ayuda en la huevo, granos
VITAMINA B5 O
fabricación de integrales,
ACIDO
hormonas y de legumbres,
PANTOTENICO
neurotransmisores maní, aguacate
(sustancias químicas y brócoli.
que regulan la función
nerviosa).
Participa en la Queilosis, glositis, carnes de
conversión de dermatitis, vacuno, pollo,
macronutrientes en neuropatías cerdo, pescado
energía. Interviene en periférica e hígado, yema
la formación de de huevo,
glóbulos rojos, ayuda verduras de
a la formación de color verde,
proteínas y facilita la brócoli,
función nerviosa y aguacate,
VITAMINA B6
cerebral. ciruela, banana,
(PIRIDOXINA)
batata, papa,
legumbres
secas,
subproductos de
la soja, cereales
integrales,
harina de trigo
enriquecida y
germen de trigo.
Participa en la Se sintetiza en
conversión de la micro flora
macronutrientes en intestinal, Y
energía y en el levadura de
VITAMINA B8 O proceso de obtención cerveza, yema
BIOTINA de grasas en el de huevo,
organismo. legumbres,
coliflor, hígado,
leche.

VITAMINA B12 O Imprescindible para el Enfermedades Hígado, carnes

COBALAMINA metabolismo normal sistémica de vacuno,
del folato y la síntesis combinadas cerdo, ave o
de ADN; (anemia perniciosa pescado,
Mantenimiento de la megaloblastica y huevos, atún,
mielinizacion de los degeneraciones de sardina, leche y
 cordones medulares. los cordones derivados.
posterolaterales de
la medula espinal)
Como aglutinante en Escorbuto La guayaba,
la formación del naranja,
colágeno (sustancia mandarina,
proteica que forma la limón, piña,
base de todos los melón, kiwi,
tejidos conectivos del tomate, coliflor,
cuerpo: huesos, brócoli, repollo y
dientes, piel y verduras de hoja
tendones). también verde.
VITAMINA C
forma parte del
sistema inmunológico,
protegiendo al
organismo de
enfermedades y
ayuda a la absorción
del hierro aportado por
alimentos de origen
vegetal
Esencial para la Anemia Espinaca,
síntesis de ADN y megaloblastica, brócoli, repollo;
formación de todas las defecto del tubo legumbres como
células neural. poroto y arveja;
batata; frutas
como melón,
aguacate,
mango y
FOLATO
naranja; y en las
carnes e hígado.
También en
alimentos
enriquecidos con
ácido fólico
como la harina
de trigo.

Regulación de la actividad de las enzimas: se refiere a la posibilidad que tienen

las enzimas de variar la velocidad de las reacciones que ellas catalizan al producirse
determinados cambios en el medio. Las enzimas pueden ser reguladas por
modificación de la cantidad de centros activos útiles presentes, lo cual puede ser
producido por modificación de la cantidad o la actividad de dichas enzimas; aquí solo
se hará referencia a la regulación de la actividad enzimática.

Aun cuando existen otros, los mecanismos fundamentales de regulación de la

actividad enzimática son: la modificación o regulación alostérica y la
modificación o regulación covalente.

1. Regulación alostérica: unque existen proteínas como la hemoglobina que

tienen regulación alostérica, se hará referencia a este mecanismo solo en
las enzimas.

Es un mecanismo mediante el cual determinadas moléculas Habituales en su

entorno al Unirse a enzimas Alostéricas Por un sitio distinto Al centro activo,
producen en Ellas un cambio De conformación Que hace Que se Modifique la
actividad de dichas enzimas.

Esta definición hace referencia a determinados aspectos que deben ser analizados:

1. La regulación alostérica se produce sobre enzimas alostéricas, que son

enzimas con características particulares:
a) Son proteínas oligoméricas, es decir, presentan estructura cuaternaria.
b) Existen dos estados conformacionales interconvertibles y con un grado
variable de afinidad por sus ligandos (el sustrato y las moléculas que regulan
su actividad).
c) Siguen una cinética diferente a la de Michaelis y Menten; la curva que
describe el comportamiento de la velocidad inicial en función de la
concentración de sustrato no es hiperbólica sino sigmoidal (como una S
alargada)
2. Cada molecula que regula la actividad de una enzima alostérica:
a) Se une a la enzima por un sitio distinto al centro activo que se denomina sitio
alostérico (uno diferente para cada molecula)
b) Se une por mecanismo de reconocimiento molecular, por lo que el sitio
alostérico es un sitio de reconocimiento molecular y la molécula que se une
(ligando) se denomina en este caso efector alostérico (se une por
 interacciones débiles y por lo tanto de forma reversible). Estos efecto puede
actuar de forma – o + en las enzimas afectado su actividad.
3. En presencia de efectores alostéricos + o -, la curva sigmoidal sufre
desplazamientos.

Importancia de la regulación alostérica:

activadores o inhibidores alostéricos son sustancias propias de las celulas y

sus concentraciones varian como consecuencia de la propia actividad celular. El
aumento o disminución de cada uno de ellos, influye en el otro. Como el ATP/ADP.

Modificación covalente:

La modificación covalente también puede regular la actividad de proteínas que

no son enzimas, pero se hará referencia a este mecanismo solo en las enzimas. Es
un mecanismo mediante el cual la unión de un grupo químico de naturaleza no
proteica a una enzima por enlace covalente o su separación por ruptura del enlace,
modifica su composición y por consiguiente su conformación y su actividad.

Como la unión y la separación del grupo químico se produce por formación y

ruptura de un enlace covalente respectivamente, la modificación covalente requiere
de una enzima que una al grupo y otra que lo separe; esto quiere decir que la enzima
regulada puede estar en una forma modificada (con el grupo químico unido) y en una
forma no modificada (sin el grupo unido), pero el paso de una forma a otra requiere
de la participación de otras enzimas.

Para muchas enzimas La forma modificada Es la más Activa y para otras es la

menos activa,pero para una misma enzima la forma más activa siempre será la
misma y la menos activa la otra.

El proceso mas común es la fosforilación / desfosforilación. En este caso el

grupo químico involucrado es el fosfato,que es unido por una quinasa mediante un
enlace éster fosfórico (fosforilación) y es separado por una fosfatasa por hidrólisis del
enlace (desfosforilación).
 Siguiendo lo analizado anteriormente, unas enzimas son más activas cuando
se encuentran fosforiladas y otras cuando están desfosforiladas.

Importancia de la regulación covalente: la regulación covalente y la alostérica

presentan la misma eficacia, sin embargo, la covalente representa un gasto
energético y de enzimas que no se produce en la regulación alostérica, de igual
forma la covalente presenta una ventaja ante la alostérica, conocido como fenómeno
de amplificación. La cual ocurre cuando a partir de un estimulo, que se origina a
partir de una señal metabolica determinada, se produce una respuesta de intensidad
considerablemente mayor que la intensidad de ese estimulo.
 Conclusion

Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas

polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una
enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. Dentro
de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH,
Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del
sustrato y de los productos finales, Activación, Es importante saber cuál es la
temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidad de una
reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta
cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la
energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la
desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto, las
enzimas muestran una temperatura óptima de acción. Así como también es
necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la actividad de la enzima,
ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este
valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9.
El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la
superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato. Las
Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular.

Por último, ya sabemos que las enzimas son muy importantes en el organismo
ya que la déficit o ausencia de ella podría ocasionarnos problemas graves y
enfermedades.

.
 Bibliografías:

1. Morfofisiología I. Tomo I. editorial ciencias medicas. Edición 1. 2007. Cuba.

2. Bioquimica ilustrada Harper. Editorial McGrawHill. Edición 28. Madrid.