Universidad Nacional Pedro Henríquez Ureña.

Escuela de Medicina.

Asignatura:

Biología Molecular.

Sección:

(BIO – 215 – 03)

Sustentante:

Náyelin C. De La Cruz (22-1818).

Tema:

Las proteínas chaperonas.

Fecha:

05-06-2023, Sto. Dgo. RD.

 Introducción.

El trabajo que presentaré a continuación, es un informe acerca de Las Proteínas

Chaperonas, las cuales son responsables de asegurar que otras proteínas adquieran
estructura y función correcta, evitando su agresión y protegiéndolas de daño.

En el mismo, abordaré cada una de sus propiedades; así también como sus características,
entre las que podemos citar:

1. Capacidad de unión a proteínas. Tienen capacidad de unirse a otras.

2. Capacidad de reconocimiento o selección. Poseen mecanismos para reconocer

proteínas con estructuras incorrectas o inestables.

3. Actividad ATPasa. Muchas de ellas tienen esta actividad, por lo que pueden
hidrolizar ATP (Adenosin Trifosfato) para obtener energía.

4. Capacidad de asistir en el plegamiento. Proporcionan un entorno favorable para

el plegamiento correcto.

5. Función de folding o degradación. Pueden trabajar en conjunto para intentar

reparar el daño en las proteínas.

6. Regulación de estrés celular. Son esenciales para el mantenimiento de la

integridad y el correcto funcionamiento celular.
 Las proteínas chaperonas.
Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células,
muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al
plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Estas chaperonas
no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a
ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula
donde la proteína realiza su función.

Las chaperonas moleculares constituyen un mecanismo importante para evitar la muerte

celular provocada por la agregación de proteínas. Estas, independientes del ATP, son un
grupo de proteínas de bajo peso molecular que pueden proteger y ayudar a alcanzar la
estructura nativa de las proteínas desplegadas o mal plegadas sin necesidad de un gasto
energético.

Existen diferentes tipos de proteínas chaperonas, incluyendo las de choque térmico. Estas
proteínas pueden interactuar con las proteínas objetivo de diferentes maneras, a través de
interacciones físicas directas o regulando la disponibilidad de cofactores necesarios para el
correcto plegamiento.

Sus propiedades: 1) Interaccionan con proteínas desplegadas o parcialmente plegadas. Por

ejemplo, las cadenas nacientes emergentes de los ribosomas, o cadenas extendidas que
están siendo translocadas a través de membranas subcelulares. 2) Estabilizan
conformaciones no-nativas y facilitan el correcto plegamiento de las proteínas. 3) No
interaccionan con proteínas en estado nativo, y tampoco forman parte de la estructura final.
4) Algunas chaperonas no son específicas, e interactúan con una amplia variedad de
proteínas. Otras, sin embargo, son específicas para sus dianas. 5) Frecuentemente acoplan
la fijación de ATP/hidrólisis en el proceso de plegado. 6) Son esenciales para la viabilidad,
y su expresión es frecuentemente inducida por estrés celular.

Las proteínas chaperonas tienen varias características distintivas que les permiten
desempeñar su papel crucial en el correcto plegamiento y mantenimiento de la
conformación adecuada de otras proteínas. Algunas de estas características son:
1. Capacidad de unión a proteínas: Las chaperonas tienen la capacidad de unirse a
otras proteínas, ya sea de manera transitoria o más estable, a través de interacciones
específicas. Esta capacidad de unión les permite interactuar con proteínas recién
sintetizadas o mal plegadas y ayudarlas a alcanzar su estructura tridimensional
funcional.

2. Capacidad de reconocimiento y selección: Las proteínas chaperonas tienen

mecanismos para reconocer proteínas con estructuras incorrectas o inestables.
Pueden detectar características estructurales anómalas, como regiones hidrofóbicas
expuestas o conformaciones desplegadas, y seleccionar específicamente aquellas
proteínas que requieren asistencia en su correcto plegamiento o protección.

3. Actividad ATPasa: Muchas proteínas chaperonas tienen actividad ATPasa, lo que

significa que pueden hidrolizar ATP (adenosín trifosfato) para obtener energía. Esta
energía es utilizada por las chaperonas para llevar a cabo los procesos de
plegamiento y desplegamiento de las proteínas objetivo, así como para su liberación
después de cumplir su función.

4. Capacidad de asistir en el plegamiento: Las proteínas chaperonas pueden facilitar

el plegamiento adecuado de las proteínas objetivo mediante interacciones físicas y
cambios conformacionales. Pueden actuar como "andamios" temporales,
proporcionando un entorno favorable para el plegamiento correcto y evitando la
formación de agregados no deseados.

5. Función de refolding o degradación: Dependiendo de las circunstancias y de la

gravedad del daño en las proteínas, las chaperonas pueden trabajar en conjunto con
otros componentes del sistema de proteostasis para intentar reparar las proteínas mal
plegadas (refolding). Sin embargo, si la proteína está más allá de la capacidad de
reparación, las chaperonas pueden direccionarla hacia el sistema de degradación,
como el proteasoma, para su eliminación.

6. Regulación del estrés celular: Las proteínas chaperonas son parte de la respuesta
celular al estrés, como el estrés térmico, el estrés oxidativo o la exposición a
toxinas.
 En estas situaciones, las chaperonas pueden ser sintetizadas en mayor cantidad para
ayudar a proteger y reparar las proteínas dañadas y mantener la homeostasis celular.

En resumen, las proteínas chaperonas son responsables de asegurar que otras proteínas
adquieran su estructura y función correctas, evitando su agregación y protegiéndolas de los
daños. Son esenciales para el mantenimiento de la integridad y el correcto funcionamiento
celular.
 Conclusión.

Al finalizar esta investigación, destaco lo siguiente:

 Este grupo de proteínas representa un término nuevo para mí, en la adquisición de

nuevos aprendizajes.

 Las proteínas chaperonas están presentes en todas las células.

 Las chaperonas moleculares constituyen un mecanismo importante para evitar la

muerte celular, provocada por la agregación de proteínas.

 Estas proteínas tienen varias características distintivas que les permiten desempeñar
su papel crucial en el correcto plegamiento de otras proteínas.

 Son esenciales para el mantenimiento de la integridad y el correcto funcionamiento

celular.

 Son responsables de asegurar que otras proteínas adquieran su estructura y función

correcta, evitando su agregación y protegiéndolas de daños.

 Y por último, estas ayudan a proteger y a reparar las proteínas dañadas y, a

mantener la homeostasis celular.
 Bibliografías.

 Deutsche Welle (www.dw.com). (s. f.). Chaperonas | DW | 16.09.2021. DW.COM.

https://corporate.dw.com/es/chaperonas/t-
35914832#:~:text=Las%20prote%C3%ADnas%20chaperonas%20son%20un,en%2
0la%20s%C3%ADntesis%20de%20prote%C3%ADnas.

 https://chat.openai.com/

 https://bioquibi.webs.ull.es/bioquimica%20estructural/Archivoszip/leccion5-4.pdf

 https://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1405-
888X2020000100206