Importancia Biomedica de los aa

♣ En forma de proteínas diversidad de funciones biológicas. ♣ Existen aa esenciales porque no pueden ser sintetizados por el hombre, deben ser adquiridos de la dieta para lograr el crecimiento (infantes) o la conservación de la salud (adulto). ♣ Defecto genético en el metabolismo de aa (ausencia de enzima que metabolize un aa) puede causar trastornos graves. Ej fenilcetonuria.

10 aa esenciales
♣ La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser mantenido ♣ Las proteínas de origen animal (carne, leche y huevo) aportan todos estos aminoácidos esenciales. ♣ Las proteínas de origen vegetal solo aportan algunos aa esenciales.

UNIDAD IV
Química de Aminoácidos Péptidos Proteínas y Enzimas

1.*Arginina – ARG 2. Fenilalanina – FEN 3.*Histidina – HIS en niños 4. Isoleucina – ILE 5. Leucina – LEU 6. Lisina – LIS 7. Metionina – MET 8. Treonina – TRE 9. Triptófano – TRIP 10.Valina – VAL

Bioquimica 1

1

Bioquimica 1

2

Bioquimica 1

3

Que es un aminoácido=aa
Los aminoácidos están compuestos por C, H, O, N y algunos por S Son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa ( α )

Estructura de un aminoácido
§ Todos los aminoácidos están formados por 4 componentes:

Esta representación sin carga no puede existir a ningún pH, pero se usa por conveniencia cuando se describe la química de los aa.

Aminoacidos son las unidades estructurales de proteínas
§ En la naturaleza existen mas de 300 aa ♣ Las proteínas en plantas y animales están formadas por 20 α-aminoácidos en configuración L, es decir 20 L αaminoácidos § De estos 20, solo 10 aa son esenciales § La diferencia entre los aminoácidos se debe a sus cadenas laterales (R)

A pH 7 (fisiológico) o cerca de el, los aa son anfóteros
Cadena lateral Grupo amino protonado (ácido débil) Grupo carboxilato disociado (base conjugada)

Cadena lateral

R NH + 3 C H

amino hidrogeno
R = cadenas laterales de diferente composición

carboxilo

O C O
Carbono α

§ El grupo amino se une al átomo de C α adyacente al grupo carboxilo
Bioquimica 1 4 Bioquimica 1 5 Bioquimica 1 6

Dra.Cs. Ana Livia Licona

1

PDF created with pdfFactory trial version www.pdffactory.com

K) Treonina (Thr. 20 aa estándar (en proteínas) A. es un carbono quiral. Tienen modificada su forma química porque se han incorporado a un polipéptido. es decir pueden formar iones.Aspártico (Asp. V) Prolina es una excepción de los aa estándar H O O H H C C C H C H N H H C H H H R Su grupo amino es secundario. F) Isoleucina (Ile. L) Serina (Ser. N) Glicina (Gly. Y) Alanina (Ala. tienen propiedades = Bioquimica 1 D-Alanina CH 3 10 Bioquimica 1 11 Bioquimica 1 12 Dra.pdffactory. M) Tirosina (Tyr. En solución acuosa los aa son anfóteros. Q) Leucina (Leu.Glutámico (Glu.y R–NH2 son bases conjugadas son acidos debiles (ionizables) D-Alanina H COO¯ +NH C 3 CH3 +NH 3 COO¯ C H CH3 L-Alanina COO+ COOH C NH3 + 2. debido a esto todos los aminoácidos tienen actividad óptica (excepto la glicina). Ana Livia Licona 2 PDF created with pdfFactory trial version www.Cs. Estereoisomería Enantiomeros de la Alanina PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 1. Bioquimica 1 8 Bioquimica 1 9 Bioquimica 1 7 Estereoquimica de los aa proteicos • Las proteínas animales y vegetales están formadas por 20 L α-aminoácidos • El C α de los aa tiene 4 sustituyentes. G) Lisina (Lys. formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno amino ♣ Se usa una sola letra para representar secuencias muy largas de aa. R) Glutamina (Gln. 19 de los 20 aa de las proteínas tienen la estructura clásica a excepción del aa prolina. α-aminoácidos no proteicos. D) Asparragina (Asn. A) Fenilalanina (Phe. W) Arginina (Arg. H) Metionina (Met. I) Prolina (Pro. C) Histidina (His. ωaminoácidos. S) Valina (Val.Clasificación de acuerdo a su estructura general ♣ Aminoácidos estándar o proteicos Son los que forman a las proteínas. P) Triptófano (Trp. El Código genético especifica 20 L α-aminoácidos H3N C H CH3 L-Alanina Las moléculas con carbonos quirales (asimétricos) pueden existir como Estereoisómeros: cuando la disposición espacial es diferente. Enantiomeros: cuando son una imagen especular. E) Cisteína (Cys. T) A. Los aa tienen 2 grupos funcionales R–COOH y R–NH3+ y cuando pierden el proton R–COO. por ejemplo en secuencias completas de proteínas. Se denominan L α-aminoácidos ♣ Aminoácidos no estándar Son los aa que NO se encuentran en las proteínas.com . D-aminoácidos (en peptidos de pared de bacterias y antibióticos).

Ile. F Benceno COOH3 N+ C H CH3 Alanina Ala. Pro • Tienen S Met. Ana Livia Licona 3 PDF created with pdfFactory trial version www. Pueden formar enlaces iónicos con los aa acidos COO+ H3 N C H CH3 H3 N+ COOH3N+ C H CH2 NH+ HN Arginina Arg.Cs. S A pH fisiológico las R están cargadas negativamente y se les llama aspartato y glutamato C H CH2 COO- Aspartato Asp. son hidrófobos. Q - H C OH Treonina Tre. Tri • HC Alifáticas Gli. Polares. Tienen grupos funcionales capaces de formar enlaces de H por eso interaccionan fácilmente con el agua La Ser. Tir tienen un OH que puede formar enlaces de H Asn. Apolares. Y OH 16 Histidina His. Cis Bioquimica 1 Fenilalanina Fen. Ala.com . Tre. COO H 3N+ C H CH 2 DNA TACG RNA UACG aa⇒proteína ♣ Polaridad de la cadena lateral R (McKee) Relacionada a la capacidad de interactuar con el agua Estructura tridimensional de la mioglobina Interaccionan poco con el agua. T COOC H CH2 Lisina Lys. A COOH3 N+ C H CH2 SH Cisteina Cis. Glu Las R tienen con grupos carboxilo. K COOH 3N + Ác. Val. C 15 Bioquimica 1 13 Bioquimica 1 14 Clasificación de los aminoácidos McKee ♣ II. His COOH3 N+ C H CH2 CH2 CH2 COO H 3N + - COOH3N + COOH3N + C H CH2OH Serina Ser. Ar. Ácidos Asp. Clasificación de los aminoácidos McKee IV. Las R pueden ser • HC Aromáticas Fen. N Tirosina Tir. Básicos Lis.Que significa que los aa codifican para proteínas? Transcripción Traducción Clasificación de los aa proteicos Clasificación de los aminoácidos McKee ♣I. E C H C H CH2 CONH2 C H C H CH 2 CH 2 COOcarboxilato + CH2 CH2 CH2 NH H 2N C NH2 CONH2 Fenol Bioquimica 1 Asparragina Asn. R Bioquimica 1 CH2 NH3 + COOH3N + COO H3N+ CH2 CH2 Glutamina Gln. Leu. H grupo amino 18 Bioquimica 1 17 Dra.Glutámico Glutamato a pH fis Glu. Participan en el mantenimiento de la estructura 3D de las proteínas Contienen grupos R hidrocarbonatados sin carga + o -.pdffactory. P A pH fisiológico las R están cargadas positivamente. Gln tienen un grupo amida que puede formar enlaces de H Clasificación de los aminoácidos McKee ♣ III.

Es importante para la producción de neurotransmisores. estrés.000 personas Es una enfermedad heredada (genética). precursor de la tirosina que se utiliza en la producción de ciertas hormonas (epinefrina. se pierde una molécula de agua y se forma el enlace peptídico.Reacciones de los aminoácidos I. norepinefrina y epinefrina). Puente disulfuro ♣ La oxidación de 2 moléculas de cisteina forma cistina. Los niños fenilcetonúricos parecen normales al nacer y el retraso de su desarrollo intelectual puede pasar inadvertido un tiempo.Cs. es precursor de neurotransmisores (dopamina. por eso los aa unidos se denominan residuos de aa.pdffactory. La deficiencia mental es la característica más importante de fenilcetonuria. dopamina). tendencia a la depresión. El olor de un enfermo fenilcetonúrico es característico (ratón o rancio y se correlaciona con la excreción de ácido fenolacético por la orina Oxidación -2H COO + COOH3N CH H3N CH CH2 S S CH2 Cistina Tirosina: no es un aa esencial. Ana Livia Licona 4 PDF created with pdfFactory trial version www. dopa. Amino NH2 Animación del enlace peptídico Residuos de aminoácido ♣ La formación del enlace peptidico es una reaccion de deshidratación. 2 Cisteínas COO+ COOCH2 SH + H3 N C H H3N C H CH2 SH L-Fenilalanina: es aa esencial. Formación del enlace peptídico ¿Cómo se unen los aminoácidos entre sí? El grupo amino de un aminoácido se une al grupo carboxilo de otro. ♣ El residuo de aa con el grupo amino libre se denomina residuo N terminal y se escribe a la izquierda ♣ El grupo carboxilo libre en el residuo C terminal se escribe a la derecha. Concentraciones plasmáticas elevadas de fenilalanina y una menor capacidad para formar tirosina. falta de energía etc. Forma parte importante de péptidos (encefalinas) que sirven para aliviar el dolor en el cerebro.000 a 20. Catabolitos alternativos Bioquimica 1 22 Bioquimica 1 23 Bioquimica 1 24 Dra. norepinefrina. Aplicación Biomédica: Ejemplos de enfermedades relacionadas con el catabolismo de los aminoácidos Fenilcetonuria Incidencia de enfermedad es de 1:10. Deficiencia produce alteraciones de carácter neuronal. + ♣ Estos puentes ayudan a estabilizar muchos péptidos y proteínas.com . Precursor de ciertas hormonas (tiroides y catecolestrógenos = estrógenos y catecolaminas) y del pigmento melanina. Carboxilo COOH residuo N terminal residuo C terminal Bioquimica 1 19 Bioquimica 1 20 Bioquimica 1 21 II.

pdffactory. los melanocitos. Ana Livia Licona 5 PDF created with pdfFactory trial version www. Glucagon (29 aa) (páncreas) regula el metabolismo de los azúcares. ♣ En los peptidos su grupo amino y carboxilo están libres Funciones biológicas de los péptidos ♣ Agentes vasoactivos. La angiotensina II es un agente hipertensor (eleva la presión arterial) La bradiquinina (nonapeptido) es un agente hipotensor (tiene actividad vasodilatadora para disminuir la presión arterial).carbono α . también en la síntesis de ADN y ARN. Bioquimica 1 28 Bioquimica 1 29 Bioquimica 1 30 Dra.Cs. que corresponden al nitrógeno amino . aa + aa = dipéptido aa + aa + aa = tripéptido aa + aa + aa + aa = tetrapéptido R1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos repetición del patrón de átomos N-C-C. Oxitocina (nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción en glándula mamaria). Somatostatina (tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento). ♣ Se denomina secuencia de un péptido al orden de los aa que lo integran (22 aa). Vasopresina (nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón) y regula la presión sanguinea. presentan problemas de visión y puede que tengan visión corta. ♣ Hormonas.carbono carbonílico Bioquimica 1 25 Bioquimica 1 26 Bioquimica 1 27 Secuencia de un péptido ♣ Los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los residuos de los aa que lo integran a partir del extremo N terminal hacia el extremo del residuo C terminal. las endorfinas (pentapéptido) y la sustancia P (undecapéptido: Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Phe-Gly-LeuMet-NH2) . ♣ Carecen de enzimas tirosinasas lo cual origina la incapacidad de formar melanina. ♣ Las personas con albinismo tienen muy poca o quizás no tengan pigmento en sus ojos. Fenilalanina ⇒ Tirosina ⇒ 3. también inhibe la inflamación de los tejidos. ♣ Antibióticos La valinomicina (Streptomyces) y la gramicidina (undecapeptido) son péptidos cíclicos con acción antibiótica. ♣ En los melanocitos ocurre la transformación de la melanina a partir de la tirosina (su precursor).com . piel o pelo. vasopresina Funciones biológicas de los péptidos ♣ Neurotransmisores Las encefalinas (pentapéptido).4 dihidroxi fenil alanina (DOPA) ⇒ Melanina Albinismo Uniones de aminoácidos forman Péptidos y Proteínas ♣ Los aminoácidos se unen unos con otros mediante enlaces peptídicos ♣ Hasta 10 aa: oligopéptidos ♣ Mas de 10 y hasta 50 aa: polipeptido ♣ Más de 50 aa: proteínas Péptidos ♣ Resultan de la unión de aminoácidos. limitado a las células pigmentarias. ♣ Cofactores enzimaticos El glutation (H-γ-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como protector contra los efectos de la oxidacion.Albinismo ♣ Es un defecto metabólico hereditario. ♣ A dicha unión se la conoce como “enlace peptídico”.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful