La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones

químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de

la cinética y de la dinámica química de una enzima permite
explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en
el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la
célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos
o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. Las
enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de
manipular otras moléculas sin ser alterados por la
reacción,1 esas moléculas son denominadas sustratos. Un
sustrato es capaz de unirse al sitio activo de la enzima que
lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de
una serie de pasos denominados mecanismo enzimático.
Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o
liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas
al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos,
se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el
caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un
nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2).
Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una
compleja serie de pasos, también suelen presentar una
etapa limitante que determina la velocidad final de toda la
reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una
reacción química o en un cambio conformacional de la
enzima o del sustrato.