ESCUELA COLOMBIANA DE INGENIERÍA

LABORATORIO BIOLOGÍA
TAREA PRÁCTICA No. 5. EFECTOS DEL PH Y DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA DE LOS ORGANISMOS VIVOS
Marzo 17 de 2020

1- Defina de forma completa qué son las enzimas y explique cuáles son sus funciones.

RTA// Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que el organismo utiliza para
catalizar reacciones químicas en el metabolismo. Se las consideran catalizadores biológicos
por que aceleran la velocidad de las reacciones entre sustratos y disminuyen la energía de
activación de muchas reacciones.
Las enzimas actúan uniendo o separando las moléculas que reaccionan. Para ellos, las
sustancias que reaccionan denominadas sustratos se unen a la enzima. Como consecuencia de
esta unión, los sustratos se transforman y generan sustancias nuevas denominadas productos.
Algunas enzimas solo actúan cuando está presente una sustancia llamada coenzima o
cofactor.

2- Explique de forma clara y completa 6 factores que afecten la actividad de las

enzimas.
RTA//
1. CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS: A medida que aumenta la concentración de
enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo,
esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un momento determinado la
velocidad se hace constante.
Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del
suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.
2. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: Al aumentar la concentración de sustrato
se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de
sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto
más rápidamente.
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto
sobre la velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando
a su máxima velocidad.

3. SALINIDAD: La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en

consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden
formar parte del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la
actividad enzimática se verá afectada.
 4. CONCENTRACIÓN DEL PRODUCTO: La acumulación de los productos de
reacción generalmente disminuye la velocidad de la enzima. En algunas enzimas,
los productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo
tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una

eliminación rápida de los productos formados.

5. ACTIVADORES ENZIMÁTICOS: Algunas de las enzimas requieren la

presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos pueden ser cationes
metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc.
En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por
ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan
cofactores enzimáticos.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas,
llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen
carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos.
Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una
enzima necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

6. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS: Los inhibidores enzimáticos son sustancias que

afectan negativamente la función de las enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en
algunos casos, detienen la catálisis.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e
inhibición del sustrato:

7. INHIBIDORES COMPETITIVOS: Un inhibidor competitivo es un compuesto

químico similar a un sustrato que puede reaccionar con el sitio activo de la enzima.
Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido a un inhibidor competitivo, el
sustrato no puede unirse a la enzima.

8. INHIBIDORES NO COMPETITIVOS: Un inhibidor no competitivo también es

un compuesto químico que se une a otro lugar del sitio activo de una enzima,
llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de forma y ya no puede
unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente. 

3- ¿Qué es la enzima catalasa y para qué sirve?

RTA// La catalasa  es una enzima  perteneciente a la categoría de
las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2)
en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.
2H2O2↔ 2H2O+O2
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos
y tiene, entre otras, una función protectora contra microorganismos patógenos,
principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en
compuestos menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su
descomposición en agua y oxígeno

4- Explique el efecto de la temperatura sobre la actividad de la enzima catalasa

RTA// En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.

5- Explique el efecto del pH sobre la actividad de la enzima catalasa

RTA// La actividad de una enzima se ve afectada por el PH al cual se lleva a cabo la
reacción. La curva actividad-pH puede ser diferente para cada tipo de enzima
En el caso más general la curva tiene forma de campana. El valor de pH al cual la actividad
es máxima se denomina pH óptimo; dicho pH no tiene por qué coincidir con el pH
intracelular. La relación entre el pH y la actividad va a depender del comportamiento ácido-
base de la enzima y el sustrato. El sustrato y la enzima (centro activo) contienen grupos
funciones ácidos y básicos, siendo su grado de disociación dependiente del pH, lo que
determinará, entre otros aspectos, la conformación de la proteína, la capacidad de unión del
sustrato al centro activo de la enzima (Km) y la capacidad de transformación del sustrato
(kcat). Los estudios cinéticos a diferentes valores de pH nos proporcionan información sobre
el mecanismo catalítico de la enzima y la naturaleza de los aminoácidos más directamente
implicados en el proceso catalítico