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Estructura y propiedades de las protenas

Matilde Julin Segu

Introduccin Las protenas son las macromolculas biolgicas ms importantes. Hay gran variedad de protenas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la informacin gentica en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones qumicas del metabolismo celular. En la mayora de los seres vivos (a excepcin de las plantas que tienen ms celulosa) representan ms de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, en una clula humana puede haber 10.000 clases de protenas distintas. Qumicamente son polmeros de aminocidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptdicos) y dispuestos de forma lineal. Las clulas producen protenas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminocidos. Aminocidos Los aminocidos son molculas orgnicas pequeas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH ). El grupo carboxilo es cido dbil, mientras que el grupo amino es bsico
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dbil. Todas las protenas se construyen a partir de 20 aminocidos, aunque se conocen muchos ms aminocidos, que no forman parte de las protenas. Algunas protenas contienen otras molculas que no pertenecen a ese conjunto de 20 aminocidos, y que en muchas ocasiones son aminocidos modificados durante la formacin de la protena. Aminocidos : son los nicos que forman protenas en cualquier organismo. Algunos pptidos elaborados por microorganismos contienen otra clase de aminocidos (aminocidos D). Los organismos hetertrofos pueden sintetizar la mayora de los aminocidos, aquellos que no pueden sintetizarse se denominan aminocidos esenciales, y deben ser incorporados con la dieta (en el ser humano son 10). Estructura de un -aminocido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo tomo de carbono (carbono ), al que tambin se une una cadena lateral (cadena R) y un tomo de hidrgeno. Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus propiedades, como la polaridad o el carcter cido o bsico.

Estructura de un -aminocido

El -aminocido ms simple es la glicina, y su cadena R es un tomo de carbono. Los aminocidos se pueden clasificar por su cadena R. Se han definido 5 grupos principales:

Apolares (alifticos): el grupo R es apolar e hidrfobo. En las protenas, permanecen en el interior. La glicina es el aminocido ms simple de este grupo. Aromticos: son relativamente apolares (hidrfobos). Su cadena R es aromtica (grupo fenilo). Polares: son hidrfilos (solubles en agua). Bsicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los ms reactivos) pueden tener carga positiva o negativa. cidos: hay 2 aminocidos en este grupo, con carga negativa neta. En las clulas, los aminocidos se suelen presentar ionizados. En disolucin, un aminocido puede actuar como cido o base:

cido: pierde un protn

Base: capta un protn

Zwitterin: molcula que puede ionizarse positiva o negativamente. Un aminocido es un zwitterin. Enlace peptdico Se llama enlace peptdico a la unin de dos aminocidos mediante la prdida de una molcula de agua entre el grupo amino de un aminocido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH. El enlace peptdico slo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan pptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptdicos son covalentes. Todos los pptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro. La reaccin qumica en que se forma un enlace peptdico se llama condensacin, y su descomposicin en aminocidos es la hidrlisis.

Enlace peptdico: condensacin e hidrlisis

En funcin de su nmero de aminocidos, los pptidos se pueden clasificar en: Oligopptidos: unin de unos pocos aminocidos. Polipptidos: unin de muchos aminocidos. Protenas: grandes cadenas de aminocidos con una estructura tridimensional definida. Se suele llamar protenas a los polipptidos con masa molecular superior a 10000. Las protenas generalmente estn formadas por entre 100 y 300 aminocidos, aunque algunas pueden tener ms de un millar de aminocidos. Se llama residuo a cada uno de los aminocidos que forman un pptido.

Enlace peptdico: formacin de un pptido

En condiciones fisiolgicas estndar, el equilibrio est desplazado hacia los aminocidos. Para favorecer la reaccin, el grupo carboxilo debe ser modificado (activado) para que el grupo hidroxilo pueda ser eliminado ms fcilmente.

La estructura de los pptidos se compone de un gran nmero de enlaces covalentes, que permiten la rotacin de cada una de sus partes. Se llama conformacin a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden adoptar los tomos de un pptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas las posibles, slo se dan unas pocas en condiciones fisiolgicas. Una conformacin se puede estabilizar por las interacciones entre los grupos que las forman, como puentes de hidrgeno y enlaces disulfuro y con el solvente (agua). El enlace peptdico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos los tomos unidos al carbono y el nitrgeno del enlace peptdico estn en el mismo plano y mantienen unas distancias y ngulos caractersticos.

Enlace peptdico en 3D

Estructura primaria Se distinguen 4 niveles en la estructura de una protena. La secuencia de aminocidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptdicos. Por convencin, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.

Estructura primaria: secuencia de aminocidos

Los enlaces peptdicos forman el esqueleto de la protena, del que emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Las protenas se diferencian en la secuencia y nmero de aminocidos. Aunque un pptido puede

adoptar diferentes conformaciones, cada protena tiene una nica estructura tridimensional en condiciones fisiolgicas, que resulta ser la ms estable de todas las posibles, es decir, aqulla con mayor nmero de interacciones dbiles entre sus tomos. La secuencia de aminocidos que forma una protena determina su estructura tridimensional y su funcin. Las llamadas protenas polimrficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su funcin. Las variaciones en algunas zonas de las protenas tienen muy poca o ninguna repercusin en su funcin, pero hay zonas crticas, en las que cualquier variacin afecta a la estructura, y por tanto a la funcin de la protena. Estructura secundaria El trmino estructura secundaria se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte del polipptido. Ocurre cuando los hidrgenos de la secuencia interactan mediante puentes de hidrgeno. Puente de hidrgeno: se comparte un protn entre dos molculas, formando un enlace dbil. Dos tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las protenas: la hlice y la lmina . Hlice : la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de hidrgeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminocido (n) se une mediante un puente de hidrgeno al grupo amino de otro aminocido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un mximo nmero de interacciones.

Hlice

Conformacin : la cadena queda estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag formando lminas (hojas plegadas ). La disposicin puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre regiones prximas o distantes del polipptido. Los grupos R sobresalen de la lmina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformacin se estabiliza mediante puentes de hidrgeno, como en el caso anterior.

Lminas : antiparalela y paralela

En las lminas los giros se forman por la unin mediante un puente de hidrgeno del aminocido n y el n+3.

Estructura del giro en una lmina

Al representar la estructura de una protena, si se desea resaltar su estructura secundaria, las hlices alfa se representan como cintas en espiral, las lminas beta como cintas en flecha y las regiones con otro tipo de estructura como lneas finas (random coil).

Representacin de la estructura secundaria de una protena.

Estructura terciaria Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones estn presentes entre hlices alfa y hojas plegadas (conformacin ). Es especfica de cada protena y determina su funcin. Las caractersticas fsicas y qumicas de la molcula dependen de su estructura terciaria. Las regiones de la protena con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena. Hay dos tipos de protenas, segn su estructura terciaria: Protenas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lmina. Insolubles en el agua. Las protenas que dan forma y proteccin a los organismos suelen ser fibrosas. Las protenas fibrosas se forman por repeticin de estructuras secundarias simples. Protenas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y protenas reguladoras tienen esta forma. Las protenas globulares tienen una estructura terciaria ms compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las protenas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior (hidrfobos), y los polares hacia el exterior (hidrfilos).

Ejemplo de protena fibrosa: colgeno

Ejemplo de protena globular: mioglobina

Las protenas mantienen su estructura y funcin dentro de la clula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la alteracin de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su funcin. La prdida de la estructura terciaria de una protena supone la prdida de su funcin. Se habla de desnaturalizacin cuando el cambio en la estructura de la protena es tan grande que sta no puede mantener su funcin. La mayora de las protenas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalizacin no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero s de las interacciones dbiles que mantienen la estructura tridimensional. Estructura cuaternaria Slo est presente en las protenas que constan de ms de una cadena de aminocidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptdicas que forman la protena, dando lugar a una estructura tridimensional.

Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina

Cada una de las cadenas de aminocidos que componen la protena se denomina protmero. En la siguiente figura tenemos un resumen de los distintos niveles de la estructura de una protena:

Los cuatro niveles de la estructura de una protena (hemoglobina).

Bibliografa http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael M. Cox. Cuarta edicin. Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07-138901-6. 26 edicin. http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm

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