acromo. yyoria de las macromoléculas son polimeros constituidos a partir de monomeros 5-2 Los hidratos de carbono sirven como combustible Yy material estructural 5-3 Los lipidos son un grupo diverso de moléculas hidrofobas 5-4 Las proteinas tienen muchas estructuras, que dan como resultado un amplio espectro de funciones 5-5 Los acidos nucleico: informacion hered Imacenan y transmiten Hise Cada tipo dem surgen de fad le sus atomos, Otro nivel en la jerarqula de Ia organizacion bio. Togica se aleanza cuando pequertas moleculas orginicas se unen lentro de las celulas para formar moléculas mas grandes. Las c * principales de mokeculas biologicas grandes son hidratos de carbono, los lipides, las proteinas y los acidos nucle © de estas mokteulas sn, a escala molecular ‘enormes. Por ejemplo, una proteina puede estar compuesta por miles de atomos conectados de forma covalente que forman un so molecular con una masa superior a los 100 000 dalton biologos utilizan el érmino macromolécula para esias mole Dado el tamano y la complejidad de las macromoléculas, ¢= notable que los bioquimicas hayan determinada las estructuras detalladas de tantas de ellas (fig. 51), La arquitectura de una 68 A Fig. 5-1. Cientificos trabajando con modelos de proteinas ‘obtenidos por ordenador, Las grandes moleculas de la vida son el tema principal de este equa bi n inseparables, La mayoria de las macromolécu son polimeros constituidos a part de monomeros Las grandes moléculas en tres de las cuatro clases de com puestos organicos de la vida ~hidratos de carbono, protelnas y nucleleos- son moleculas similares a cadenas denominadas poli griego polys, muchos y meres, parte). Un polimero és una molécult larga que esti formada por muchos componen tes quimicos similares o identicos conectados por enlaces cov lentes, de a la mista manera que un (ren se compone por una adena de vagones. Las unidades repetiivas que sirven como componentes quimicos de un poltmero son moléculas pequerias Hamadas monomeros, Alsu 3s mokéculas que sitven com La sintesis y la descomposicién de los polimeros los mism casos (fig. 5-2). Los monomeros se cconectan mediante una reaccion en la cual dos mokéculas se unen de forma covalente entre si a través de la perdida de una mole cula de agua, esto se denomina reaccién de condensacion, especificamente una reaceion de deshidratacion, debiclo a que la molecula perdida es agua (Fig. 52a). Cuando se forma un enlace entre dos monometos, cada monémero aporta parte de la molecula de agua que se pierde, Una molécula proporciona u o hidroxilo(—OH), mientras que la hidrogeno (#10060 °®@ Pole coo enciero unio 1a dehcratacn ena tno moka de ape Yoma un enact toevo @ ’ “9000: Polimero mas largo {) Reaccion de deshidratacién en la sintesis de un polimero La hides agregs una molecu de agua yrompe un enlace “00-00 () Hidrolisis de un polimero pe 4A Fig. 5:2, Sintesis y degradacién de polimeros. y degr repite medida que los monomeras se agregan a la cadena uno por uno. La célula debe gastar energla para levar a cabo estas reacciones de deshidratacion y el proceso tiene lugar solo con la ayuda de enzimas, proteinas especializadas que aceleran las reac C=O) y multiples grupos hidroxilo (—OH). De acuerdo con la ubicacion del grupo carbonilo, un azticar es tuna aldosa (azucar aldehido) o una cetosa (azticar cetona). La lucosa, por ejemplo, es una aldosa Ia fructosa, un isomero estructtral de la glacosa, es una cétosa (la mayoria de los nombres de los azucares terminan en ~esa). Otro crterio para clasificar azucates es el tamano del esqueleto de carbono, que es de tres a siete carbonas de largo. La glucosa, a fructosa y ‘otros azuicares que tienen seis carbonos se denominan hexo- sas, Las triosas (azucares de ies carbonos) y las pentosas (azucares de cinco carbonos) son las mas comunes. ‘Adem hay otra fuente de diversidad para los azticares sim- ples en la disposicion espacial de sus componentes alrededor de carbornos asimétricos (recuerde del capitulo 4 que un carbo- no asimétrico es un carbono unido a cuatro tipos de compane- ros diferentes). La glucosa y la galactosa, por ejemplo, dilfieren solo en la ubicacion de sus componentes alrededor de un car- ‘bono asimetrico (véanse los recuadros violetas en la figura 5-3), Lo que parece ser una pequena diferencia ¢s lo suficientemen- te significative para conferir formas y comportamientos di tives alos dos azticares, ‘Aunque es convenente dibujar una ghicosa con wn esque let de carbono lineal, esta representacion no es completa- >> Fig. 5-3. Estructura y clasificacién de algunos os azicares pueden ser aidosas (aldehidos, fis Superion) 0 cetosas (cetonas, fila inferior, de ‘edo con la ubicacion dei grupo carbonilo (narana oscuro). Los azucares tambien se clas {ican de acuerdo con la longtud de sus esque- letos de carbono. Un tercer punto de varacion ‘a dsposcin espacilarededor Ge carbons ‘zsmetncos (compare, por ejemplo, las porcio= ‘es purpura de la glucosayla galactsa) 70 umiao uo La quimica de la vida mente correcta. En soluciones acuosas, las moléculas de glu cosa, al igual que la mayor parte de otros azucares,forman ani ios (fig. 5-4) Los monosacaridos, en particular la glicosa, son nutrientes ‘importantes para las élulas, En el proceso conocido como res- piracion celular, las celas extraen la energia almacenada en las moléculas de glucosa. Las moléculas de azticar simple no son solo un combustible importante para el funcionamiento celular, sino que sus esqueletos de carbono sirven como mate- ria prima para la sintesis de otros tipos de moléculas organi- «a5, como los aminoacidos y los acidos grasos. Las moléculas de azvear que no se utiliza inmediatamente en esia forma, por lo general se incorporan como monomeros para formar disaciridos o polisacaridos. ‘Un disacaride se compone de dos monosacaridos unides mediante una union glucosidiea, un enlace covalente formado entre dos monesacérides mediante una reaccion de deshidrata- Wigs tanec eceaaien tes ‘cn oeaporan mola ewes de ks meena core Froteinas hormonals __Coordinacion de las actividades La insuna, una hormona secre pore pancreas ayuda a regular concen de un organism tracign de aztcar en la singre de venebrados, Proteinas reeptoras —-Respuesiade la ella un Los receptoes que se encuentran dentro de la membrana de una cua nervosa esta quimico dleretan senaes qumicas Mberadas por otras ceulas nertoss. Proteinas motoras Movimiento La acting y la miosina son responsables del movimiento de los miscuos. Oras y contracles proteins son responsible dels ondulaciones de les eranules denomunades cio y agelos, Froteinasdefensivas__Protecidn contra enfermedades Los anticuerpos combaten a acterisy virus. Un ser humano tiene decenas de miles de proteinas diferen- tes, cada una con una estructura y funcién especifica; las protet- nas, de hecho, son las moléculas estructuralmente mas complejas que se conocen. Conforme con sus diversas funciones, varian ampliamente en estructura y cada tipo de proteina tiene una forma tridimensional, o conformacién. tinica, Polipéptidos Diversas como son, todas las proteinas son polimeros sinteti- zados a partir del mismo conjunto de 20 aminodcidos. Los pol rmeras de los aminodcidos se denominan_polipeptides. Una proteina se compone de uno © mis polipéptides plegados y enrollados en conformaciones especificas Monomeros de aminodcidos Los aminodeidos son moléculas onganicas portadoras ‘de_ grupos carboxilo y amino (véase cap. 4) La ilstracton de la derecha mues- ‘eal formula general de un amino- Acido, Enel centro del aminoacido | ar se encuentra un 4tomo de carbone pees fsimetrico denominado carbono Seis ‘alfa (@). Sus cuatro companeros diferentes son un grupe amino, un grupo carboxilo, wn atome de hidrogeno y un grupo variable simbolizado por la R. El srupo R, también denominado cadena lateral, diftere en ada Smsinoacido, La flguea 5-47 musta los 20 aminodckdos que las células uulizan para sinetisar sus males de proteins 7B umioxe uno La quimics de Is yids @ El sitio activo esta disponible (para una molécula de sustrato, el Elsustrato se une OE sustrato es convertido en products, 105 productos son liberados. ‘A Fig. 5-16. Ciclo catalitico de una enzima. La encima sacarasa ace- lera a dros dela sacarosa en glucosa yfructosa, Al actuar como un ‘atalizador, a protein sacarasa no se consume durante ecco, sino ‘aue esté disponible para catass ulterior,cH, <4 fs Hy Hy ¢ I i ee - ° ao wrt yea? wot’ gett Loe } be Lo ac Mae) inclu al Sera pe 1 i a fr = oh. Ts bs Hy ee palate : i “ Sy a aS i i peice mai resect males sae : Rese Or wks), cases 1 reat amen) noes ee ‘Acido Basico oe 9 We \e io cH, qh Eléctricamente. i a st gp $ yn oo i ey H or ey arse cop ea ass x ietye! = noha esa pies eueisasremape: laa wma mhale ts wn pina aman a IRU ALES SE SS SSS sys eet acuerdo con las propedades de sus cadenas late- _viaturas de tres letras para los aminosodos estan como se muestra aqui (fig. 4-7). Seats shee 0 5 Estrctura y funcion de as pacromolecuas, 79.Aqui, los grupos amino y catboxilo se representan en la forma lonizada, la forma en que existen en el pHt de una eelula, El grupo R puede ser tan simple como un atomo de hidrogeno, como en el aminoscido glicina (el nico aminoacido que care: ce de carbono asimetrico, puesto que dos de sus companeros de carbono son atomos de hidrogeno), o puede ser un esque: leto de carbono con diversos grupos funcionales unides. como en la glutamina. (Los organismos tienen otros aminoa «dos, algunos de los cuales a veces se encuentran en las pro- teinas. Debide a que estes son relativamente raros, no se rmuestran en la figura 5-17.) Las propiedades fisicas y quimicas de las eadenas laterales determinan las caracteristicas inicas de un aminoscid en par- ticular. En la figura 5-17. los aminoécidos se agrupan de acuerdo con las propiedades de sus cadenas laterales. Un grupo se compone de aminoacids con cadenas laterales no polares, que san hidrofobas. Otro grupo se compone de ami- novicidos con cadenas laterales polares, que son hidofilas. Los aminoacidos acidos son aquellos con cadenas laterales que, por Jo general, tienen carga negativa debido a la presencia de Lun grupo earboxilo que, normaimente, esta disociado (ioniza- do} en el pH celular. Los aminoacides basicos tienen grupos amino en sus cadenas laterales que, generalmente, tienen carga positiva (ides los aminoscides tiene grupos carboxilo y grue ;pos amino; los términos dcido y bisico en este contexto se relie- ten solo a los grupos en las cadenas laterales), Debido a que stim cargadlas. las cadenas laterales acidas y basicas tambien son hidrafilas Polimeros de aminodcidos ‘Ahora que examinamos los aminodeidos, veamos como se uunen para formar palimeros (fig. 5-18). Cuando dos amino- dcidos estan posicionades de forma que el grupo carbaxilo de uno se encuentra adyacente al grupo amino del et, una en ma puede hacer que se unan al eatalizar una reaccion de des- hidratacion, con la eliminacién de una mokecula de agua, El enlace covaiente resultante se denomina enlace peptidico. Repetido una y otra ve2, este proceso produce un polipépy da, un polimero de muchos aminoacids concctados por eniaces peptidicos. En un extremo de la cadena polipeptidica se encuentra un grupo amino libre; en el extrema opuesto se encuentra tn grupo carboxilo libre. Por tanto, la cadena tiene tun extremo amino (N-terminal) y un extremo carboxilo (C-ter- rminal), La secuencia repetitiva de atomos de color purpura de la figura 5-18b se denomina columna vertebral polipeptidica Unidos a esta columna vertebral hay diferentes tipos de anexos las cadenas laterales de los aminodcidos. Los polipéptides abac can en Jongitud desde unos pocos monomeros hasta miles de ellos. Cada polipeptid especificw tiene una secuencia lineal tunica de amineacidos. La inmensa variedad de polipeptidas de la naturaleza iustra un concepto importante descrto con ante- tioridad: que las celulas pueden sintetizar diferentes polimeros al conectar un grupo limitado de monomeros en secuencias, diversas. Determinacion de la secuencia aminodcida de un polipeptido El pionero en la determinacion de la secuencia de amino acidos de las proteinas fue Frederick Sanger, quien, con sus ccolegas en Ia Universidad de Cambridge en Inglaterra, investi- g6 la hormona insulina al final de la dlécada de 1940 y princi- pios de la de 1950. Su tecnica consistio en utilizar enzimas 80 uw ‘uno Laqutmica de ls vida Q-2 ° ‘® on abd ) “A Fig. 5-18. Elaboracion de una cadena polipeptidica, (a) (os ‘enlaces peptidicos formados por reacciones de deshidratacin conectan {1 grupo earboxlo de un amynoscido al grupo amino del siguiente. (b) ‘Los enlaces pepticicas se forman de a uno, comenzando con el amino- ‘dado eel extremo amino (N-terminal. El poipeptide tene una colum- tna vertebral polipeptidics (woleta) cual se unen las cadenaslaterales ‘de aminoacids. capaces de digerir proteinas y otros catalizadores que rompen los polipeptides en lugares especificos, en lugar de hidrolizar completamente las cadenas de aminedicidos. El tratamiento con uno de esos compuestes escinde un polipeptida en fragmen- tos (cada uno formade por multiples subunidades de aminoaci- dos) que pueden separarse mediante una técnica denomimada cromatogratia La hidrolisis con un compuesto diferente rompe el polipeptido en diferentes sitios y produce un segun- do grupo de fragmentos. Sanger utilize métodos quimicos para deweeminar la secuencia de aminodcidos en estos. pequenos fragmentos. Lueyo bused regiones que se superponcn entre las partes, obtenidas al hidrolizarlas con los diferentes compues- tos. Considere, por ejemplo, dos fragmentos con las siguientes Cie-Ser-Leu-TirGin-Lew TirGln-Leu-Glu-Asn En base a las regiones superpuestas poclemos deducir que el polipeptido intacto contiene en su estructura primaria ls siguien- les segmentos: Cis-SerLeu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn e dah. Columna vertebratCuatro niveles de la estructura proteica (b) Un modelo espacial mes 4 Fig. 5-19, Conformacién de una protei carituce 5 Esruc " 81Panta actus 1a estructura primaria de una proteina es su seuencia una de amino- seidos. Como ejemplo, consideremos la tanstretina, una protein glo bular que se encuentra en la sangye que transporta viamina A y una hhormona toidea concreta en todo el cuerpo. Cada una de las cuatro cadenas poipeptidicas que juntas consttuyen la transiting, est com puesta de 127 aminoacids. Aqui se muestra una de ests cadenas esenrollada para poder observar con mayor dtale su estructura pri maria, Cada uno de los 20 aminodcides,indicado aqui por su abrevia- tura de tes letras, ocupa cada una de las 127 posiciones lo largo de la cadena, La estructura primar es similar al orden de letras en tuna pala bra muy larga. Si fuera por azar, habria 207” formas diferentes de cons- truit una cadena polipeptdica de 127 aminodcidos de largo. Sin ‘embargo, la estructura primaria precisa de una proteina esta determina da no por la union aleatoria de aminoseidas, sina por la informacion sencuica heredada Extremo carbosilo 82 caviruse 1 Exploraciin de la vida Were som a ESTRUCTURA SECUNDARIA Li mayora de las proteinas tienen segmemios de sus cadenas poipeptidicas| canroladas 0 plegadas repetidamente en patrones que contnbuyen ala con- formacion global de a preein. Estos enrllamients y plegamientos, cole ‘uvamente denominados estructura secundaria sel estado dels enlaces e hidrogeno enere los consttuyentes repettivos dela columna vertebral pullpepudica (no las cadena Iaterales de aminadcidos). Tanto los atomos de ‘oxigeno como las de nitnigeno de la columna vertebral son electronega ‘os, con carga prcals negatives (ig, 2-15), El tomo de hidrogeno de ‘mente postive unido al stomo de nirégeno, tiene una afinidad por el ‘tomo de oxigeno de un enlace peptilico cerane. Indvidualment, estos enlaces de hidrogeno son debiles, pero debido a que se repten muchas ‘veces ao largo de una region relativamente extensa de la cadena plipep dca poeden soxener wrt forma particule para esa parte dels profet, ‘Una de estas estruturas secundaria es la lice fun enrollamiento elicado que se mansiene unido mediante enlaces de hideogeno cada ‘cuatro aminoacidos, mostrado antes para la tanstiretina. Aunque la ‘tansiretina tiene solo una resin helicoidal o(véase estructura tercia- sia), otras protinas globulares tienen molkiples tramos de helices « separadae por regiones no helicosdales Almas proteinas fbrosas como la @-queratin, la protena estructural del cabello, enen a fr rmaciém de hilice clo largo dela mayor parte de su longitu lotro tipo prineipal de estractura secundaria es la ho o lamina pleps- 4B. Como se muestra arriba, en esta estructura, dos 0 mis regiones de lacadena polipeptidica que se extenden lado a lado estn conectadas por enlaces de hidrogeno entre partes de las dos columnas verebrales poi- Peptidicas paralelas. Las hojs pleads consttuyen el nacleo de muchas protenas glebulares, como es el caso de la transietna, y dominan algu ras protelnas fibrosis, entre ells, la prteina de la seda de una telarana, El trabajo conjunta de tantos enlaces de hidrogeno vuelve a cada fibra de seda mis fuerte que una hebra de acero del mismo peso. Las glandulas abdominales de la arafa secretan fibras de seda que forman la red Las hebras radiantes, constitu: das de fibras secas de sed, mantienen la forma de la red Las hebras ‘espirales (hebeas de captura) ‘son elasticas, se estiran en respuesta al viento, la luvia yel contacto de los insectos. Telaraha: una proteins estructural (que contiene hojasplegadasSuperpuestaa los patrones de la estructura secundaria se encuentra la estructura tercaria, mostrada arriba para el polipéptido transtiretina En lugar de involucrar interacciones entre los constituyentes de la columna vertebral, la estructura terciaria es la forma global de un polipeptido resultante de as interacciones entre las cadenaslaterales (grupos R) de los diversos aminaicidos. Un tipo de imteraccién que contribuye la estructura tercaria se denomitia =en cera forma enga: ‘asa una interaccion hidréfoba, A medida que un polipeptido se plie- {a en su conformacion funcional, os aminoscidos con cadenaslaerales hidrofobas (no Interacciones res) gene “tidetobese "ral eute oH, CH 7”, interacciones Tarniaat ye cH A Sevan cer Mats sgrupa el centro de la proteina fuera del con- tacto con et agua Por tant, Jo que tla hidrofoba es en reali ded causada por la accion de moleculas de ‘agua, que excluyen las sustancias no polares @ medida que forman en ces de hidrogeno entre sy con las partes hidofilas de a proce fa. Una vez que las cadena laterales de aminodeidos estén cercanas, ls inweracciones de van der Waals ayudan a mantenerias juntas, Mientras tanto, los enlaces de hidrogeno enure ls cadenas laterales olaresy los enlaces jonicos entre cadenaslateralescargadas postva y negativarer: te tambien ayudan a estabilzar la estructura tercaria. Estas son todas taxeracciones debiles, pero su efecto scumulatvo ayuda a confert a la proteina una forma tinica La conformacion de una proteina puede ser reforzada atin mas por en ces covaentes lamados puentes disulfuro. Los puentes disulfuro se for rman donde dos monémeros de csteina, aminodcidos con grupos sulthidnlo (—SH) sobre sus cadenas laterals, se acercan por el pegs ‘miemo de la protena. El azulre de una cisteina se une al azure del segundo y el puente disulfure (—S—S—) mantiene partes de la prot fa juntas (yéanse las lneas arnarillas en la figuea 5-19). Todos estos tipos de enlaces puecen encontrase en una proteina, como se muestra arriba en una pequena parte de wna proteina hipotétic Columna vertebral, polipeptiica o- Pan tet LGe Algunas protetnas se componen de dos o mis cadenas polipepidicas ‘agregadas en una macromolecula funcional. La estructura Cuateraria ¢s la estructura proteiea global que resulta de la acumulacion de estas subunidades polipeptidicas, Por ejemplo, ariba se muestra la proteina ‘lobular transuiretina completa, constituda por sus cuatro polipepeidas (Ouro ejemplo es el coligeno, que se muestra ala derecha, una proteia fbrosa que tiene subunida- es helicoialesenerelazdas que forman una tr ple helice mis grande, que confiere las. fibras langss gran fuerza. Esto es apropiado para ls fun- can de las fibras de colageno como vigas del te do conectivo en la piel los huesos, los tendones, los ligaments y otras partes del cuerpo (et cola- ‘geno representa el 40% de las protenas del cuer po humana), La hemoglobins, la proeina que hija el oxigeno de los globulos rojos mostrados abalo, ott ejemplo de tna proteina globular con ‘estructura custerara. Se compone de cuatro subunidades polipeptdias, dos de un tipo (ade- nas ay dos de ouro tipo (cadenas ). Tanto las ssubunidades at como las fb conssien principal- mente de la esructura secundaria helice «. Cada subunidad tiene un componente no polipeptii- co, llamado hemo. con un atomo de hierro que fia oxigeno Cadena polpeptiica Colégeno Cadenas p cairuo § Esructuray funcion de las macromoléculas 83Anemia faleiforme: un cambio simple en la estructura primaria incluso un pequeno cambio en la estructura primaria puede acta la conformacion de una proven ys capacidad para fur ‘ionat. Por ejemplo, la susttuciin de un aminadcido (valina) por e aminoacidonormal (aco giutamico) en una posiccn en paricula de la estructura primara cle la hemoglobina, la protein gue tans porta exigeno en ls globulos ojos, puede causa anemia faaforme tun trastoro sanguinco hereitaio, Los plobulos ojos normales te ren forma de disco pero, en la anemia fakiforme, as moléculas de hhemoglobina anormal tienden a crisalizarse y deforma algunas de las celuas hasta dates forma de hos (fig. 5-24). La vida de una persona con lt enfermedad se ve interumpida por ls “rss de anemia faeiforme", que tienen lugar cuando ls cells angulares ‘bstruyen pequetiosvasos sanguinea impiden el Duy sanguine. EL mimero de vietimas cobrado en estos pacientes es un trgco «jemplo de como un simple cambio en la estructura proteica puede tener elecos devataores en la funcion proveica Hemoglobina normal Estructura Ge primaria ' Estructura. secundaria ( y tercaria — casterania Porn (a supe) fundon Las makes se uscan ene Gena vosprta — ®, soym forma elas cls nrmses abu rojo sinless de = -moléculas individuales Geremogibin toe Sa wars opera an Que determina la conformacion protcica? ‘Ya aprendio que una forma tinica provee una funcion especifica a cada proteina. Pero, cuales san los factores clave que determinan |i conformackin proteica? Ya sabe gran parte de la respuesta: una cadena polipeptidica de una secuencia de aminodickdos dada puede, dde manera espontnea, acoptar una forma tridimensional dete nada y mantenetla mediante las interacciones responsables de a estructura secundaria y terciana. Normalmente, este plegamiento tiene lugar a medida que la proteina se esta sinteizando dentro de 1a célula. Sin embargo, la conformacién proteica tambien depende de las condiciones fisicas y quimicas del medio proteico. Si se ate- ran el pH. la concentracion salina, la temperatura u otros aspectos desu. ambiente, la proteina puede llegar a desenrollarse y perder su conformacion nativa, un cambio Hamado desnaturalizacion (fig. 5-22), Debido a esta deformaciin, la proteina desnaturalizada es biologicamente inactiva La mayoria de las proteinas se desnaturalizan si se rasladan, de un medio acuoso un solvente organico, come el eter 0 ¢! clo Hemoglobina en la anemia fakiforme Ces Ce) iG eee {iad eae ene Reon structures fighofoba secundaria (nate y terciaria Estructura Hemoglobina quatemaria.—enla anemia fakcitorme Funcién Las moléculas ‘nteractuan entre s Y $e cristakzan en ‘ona iba, la ‘apacidad de ‘ansportar oxgeno s2 ve enormemente reducids Forma del Las foras de a _gldbule rojo hemogiobina anormal se deforman y adontan la forma de ho 5-21. Una dnica sustitucion de un aminodcido en una proteina causa la anemia falciforme. Para mostrar la foemacion de fibras ca ‘amemte, ia orentacn de la molécula de hemogiobina aqui es diferente a la dela figura 520 84 umoae ume La quimics dela vidaDesnaturalizacion oN SVS Pa LS S5Y Protein rom Proteina desnaturalzada Renaturalizacion ‘4 Fig. 5-22. Desnaturalizacién y renaturalizacion de una proteins, as altas temperaturas de aiversos tratamientos quimicos desnatu- ‘alizaran una proteina y determinaran que pierda su conformacion 4, Bor tanto, su capacidad para Tuncionar. Sila proteina desnatura Tada permanece dsvelta, con frecuencia puede renaturaizarse cuan- o ox aspecios guimcos y Hos de su ambiente when 2 Ia normaliga roforms: la cadena polipeptidica se vuelve a plegar de forma que stis regiones hidrofobas se orientan hacia fuera, hacia el solven: te, Otras sustanciss desnaturalizantes son compuestes quimicas que destruyen los enlaces de hidirogeno, los enlaces idnicos ¥ los pruentes disulfuro que mantienen la forma de una proteina, La desnaturalizacion tambien puede set resultado de un calor exce- sive, que aga la cadena polipeptica suficientemente como para vencer las interacciones débiles que estabilizan la confor- macion. La clara de huevo se vuelve opaca durante la coecion debido a que las proteinas desnaturalizadas son insolubles y se soliifican. Esto también explica por qué las fiebres extremada, mente altas pueden ser fatales: las proteinas en la. sangre comienzan a desnaturalizarse por las temperaturas corporales, tan elevadas ‘Cuando una proteina de una solucion en un tubo de ensayo se ha desnaturalizado mediante calor o compuestos quimicos, a menudo regresa a su forma funcional cuando se extrac la sustan cia desnaturalizamte. Podemos eoncluir que la informacion para Construir una forma especifica es intinseca a la estructura pi maria de una proteina. La secuencia de aminoacides determina J 1» Fig. 5-23. Una cha- peronina en accién. £| Grafica. de ordenador (izquierda) muestra un ‘Fan complejo proteico de chaperonina con un C * ee _ -8 oy 1a conformacion: en qué lugar puede formarse una helice 64 donde pueden suscitarse ls hojas plegadas B donde se ubican los puentes dsulfuro, donde pueden formarse los enlaces inicos demas. Sin embargo, en el atestado ambiente que existe dentro de la cella lograr un plegamiento correto puede ser un proble- rma mayor que en un tubo de ensayo, EI problema del plegamiento de las proveinas Los bioquimicos ahora conocen las secuencias de aminose\- dos de mas de 875.000 proteinas y las formas tridimensionales de cerca de 7000. Se podria pensar que al correlacionar las estructuras primarias de muchas proteinas con sus conformacio- nes seria relativamente facil descubrir las reglas del plegamiento proteico, Lamentablemente el problema del plegamiento de pro- teinas no es tan simple, La mayoria de las proteinas probable- ‘mente atraviesan varios estados intermedios en su camino hacia tuna conformacion estable y ebservar la conformaeion madura no revela las ctapas de plegamiento requeridas para lograr esa forma, Sin embargo, los bioquimicos desarrollaron métexios para el seguimiento de una proteinaa través de sus etapas iniermedias, de plegamiento. Asimismo, los investigadores descubrieton, las chaperoninas (ambien llamadas proteinas chaperonas), mole- ‘eulas proteicas que ayudan a otras proteinas a lograr un plega- imiento apropiado (fig. 5-23). Las chaperoninas no especifican, Ia estructura final de un polipeptido, En su lugar, trabajar mate niendo los nuevos polipéptidos segregados de “malas influenci ‘en el medio citoplasmatico, mientras se pliegan espontaneame! te. La chaperonina bien estudiada de la bacteria E.coli, que se muestra en la figura 5-23, es un complejo multproteico gigante con forma de ciindro hueeo, La cavidad proporciona un relugio para el plegamiento de polipeptides de diversos tipos. Incliso cundo los clenticos tenen una proteina real en st poder, la determinacion de su estructura tridimensional exacta no es simple, ya que una molecula proteca simple esta consttuida por miles de stomos. La eristalografia de rayos X es un metodo impor- tante que se emplea para determinar la estructura tridimensional de tuna proteina (fig. 5-24). Otro metodo que recientemente se ha aplicado a este problema es la especttoscopia por resonancia mag- netica nuclear (Rn), que no requiere la enstalizacion de proteins suas teenicas han contribuido enommememe a nuestra compren- ston de la estructura proteica y tambien nos han proporcionade ‘aliosas claves acerca dt funcionamiento de las protenas. Proteina correcameni®@-—~ AY senor 0-0 eco risa ue po. ‘porciona un refugio para EX pegomero sprog. oe pope cen Consttuids, comple. eee rmaco pores Fasos enia accion —@ Se uneclcarquete,lo que © Elcamquetese proteinas: una proteina: Genoese de la chaperonina: causa que el cilindro cambie_ despega y la proteins Sn clndro eco, a ersamibsa)” ——@ Unpieepido ‘efor deal manera que apropacamente ses n coupe que deplete Geaunamberte uaratio Blogads brad. Dede encaar en ct stim por bora! pegamento del Guer extrema tneemo olpeption cartruco § Esirucwra y funcion de las macromokeculss 85 pyr rFigura 5-24 Coc Cones Los centiicos utlizan la crstaograia de ayos X ‘para determina la estructura tieimensonal de macomolécuas como los ids nucleicosy las proteinas. En esta figura examiraremos ‘odo en ue lcs investadores de la Universidad de Califor, er ers, determinaron la estructura dela proteins rbonucleas, una encima cya funcion implica la union a ura molecia de dcid0 nude, tos investgadores dirigen un haz de rayos X a ‘raves de la proteina cristalizada, Los atomos del cristal dfractan (desvian) los rayos X en una dsposcon ordenada. Los rayos X ifractados son expuestos a una placa fotografia y e produce un ‘patron de puntos conocido come patron de difraccion de rayos X / Patron de sétraccion Placa fotografica ‘de rayos X Rayos X cractdos — Fuente re derayosx Haz de ayo x Uillaando informacion a pari dos patrones de déraccion de rayos X, al igual qu la secuencia de aminoacidos determined por métodos qulmices, los Genticos constjen Un ‘odio computarzado vidimensional (30) dela protena, como este modelo del proteina rhonucleasa volta) unido a una cadena corta de dcidos nuclecos (verde) Gidicraicn seem ta) Patron de dtracion de rayos x (b) Modelo computarizade 30 86 UNIDAD UNO La quimica de la vida Los acidos nucleicos almacenan y transmiten informacion hereditaria Si la estructura primaria de los polipéptidos determina Ia conformacion de una proteina, qué determina su estructura primaria? La secuencia de aminoacidos ce un polipeptido es programada por una unidad de herencia conocida como gen, Los genes se componen de DNA, que es un polimeto perte- reciente a la clase de compuestos conocides como acidos nucleicos. Las funciones de los acidos nucleicos Existen dos tipos de acidos nucleicos: aeide desoxirribo- nucleico (DNA) y acido ribonucleico (RNA). Estas son las ‘moléculas que permiten a los organismos vivos reproducir sus complejos componentes de una generacion a Ia siguiente Unica entre las moléculas, el DNA proporciona direcciones para su propia replicacion. E] DNA tambien dirige la sintesis de RNA y. a través del RNA, controla la sintesis proteica (fi 5-25) SST © snes de mana | 3 — rRNA — NUCLEO 3 — rRNA hacia ec ma a travts del oro © sintess de protein ‘A Fig. 5-25. DNA ~ RNA -> proteina: panorama general del flujo de informacion en una célula. En una cela eucaronte, el DNA en ef nudes programa la produccion de protenas en el ctoplasma cin- Giendo la sintess de RNA mensaje (mRNA\, el cual waja a citoplasma Ye une a los ribosomes. A medida que un nbosoma (enormemente ‘mpliicado en este dibujo) se mueve a lo largo del mRNA el mensaje {genético es traducido a un pokpéptide con una secuendia de aminosd- dos especificaEI DNA cs el material genético que los organismos heredan de sus padres. Cada cromesoma contiene una larga molécula de DNA que, por lo general, se compone de varios cientos a mis, cde mil genes. Cuando una célula se reproduce a si misma divi- diendose, sus moléculas de DNA se copian y se pasan de una sgeneracion de células ala siguiente. En la estructura del DNA se encuentra codificada la informacion que programa todas las actividades de la célula. Sin embargo, el DNA no esta directa mente involucrado en ejecutar las operaciones de la célula, de la misma manera que un programa de computacion por st solo no puede imprimir un estada de cuenta bancaria o lee el cod go de barras de una caja de cereale. Al igual que se necesita la Impresora para imprimir un estado de cuenta y se requiere un cesciner para leer un codigo de barras, se necesitan proteinas para desarrollar programas genéticos. El hardware molecular de Ja célula las herramientas para la mayoria de las funciones bio- logicas- se compone de proteinas, Por ejemplo, el transporta- dor de oxigeno de la sangre es la hemoglobina, no el DNA que specifica su estructura, {@De que forma el RNA, el otto tipo de acido nucleico, acta ‘en la transmision de informacion genética desde el DNA a las proteinas? Cada gen incluido en una molécula de DNA dirige la sintesis de un tipo de RNA, lamado RNA mensajero (mRNA). Nudegsido Grupo fosfato ‘anteor pentosa (b) Nuclestido ou Extremo 3 (2) Potinuclestido 1 cide nucledtido ‘A Fig. 5-26. Componentes de fos dcidos nuceicos. (a) Un polinuceatido tiene una columna vertebral de azicar-fosfato con anexos variables, los cuatro ‘ip0s de bases de nitrégeno, Por lo general, el RNA existe en forma de un polinu- cleotido simple, como el que se muestra aqul(b) Un mandmero nudeotiico est Constituido por res componentes: una base nitrogenada, un azdcae y un grupo fosfato, conectados entre si como se muests aqui Sin el grupo fostat, la estruc: tura resultante se denomina nucledsido (¢) Los componentes de los nuciedsidos Induyen una base nitrogenada (una purina © una priming) y un azdcar pentose (una desoxrribosa o una nbosa) Lego, la molécula de mRNA interactia con la maquinaria sin tetizadora de proteinas para dirigir la produccion de un poli- peptide, Podemos resumir el ujo de informacion genética ‘como DNA ~> RNA — proteina (fig. 5-25). Los sitios reales de Ja sincests de proteinas son las estructuras celulars Ilamadas ribosomas. En tna celula eucarionte, los ribosomas se localizan cen el citoplasma, pero el DNA reside en el micleo. El RNA men: ‘sajero transite las instrucciones genéticas pars construir pro- teinas desde el nucleo al citoplasma. Las células procariontes, ‘arecen de nucleo, pero tambien utlizan RNA para enviar un. mensaje desde el DNA a los ribosomas y otros organulos de la ‘élula que traducen la informacion codificada en secuencias de aminoscidos. La estructura de los acidos nucleicos Los acidos nucleicos son macromoléculas que existen como polimeros llamadios polinucleotidos (fig. 5-26a). Como indica su nombre, cada polinuclestido se compane de mondmeros la- mados nucleotides, Un nucleotide ests compuesto por tres partes: una base nitrogenada, una pentosa(azicar de cinco ear- fronos) y un grupo foslato (ig. 5-26b). La porcion de esta uni- dad sin e grupo fosfato se llama nucledsido aca me $ fe ante dee} H sed cH oF Age oi of ‘ Citosina ——_Timina (en el DNA) Uracil (en ol RNA) c T v Purinas - # # OHH ‘OH OH Desoxirribosa (en ef DNA) Ritvosa (en ef RNA) (© Componentes de los nuctessidos cariruvo 5 Estructura y funcion de las macromoléculas 87Monomeros de nucleotides Para construir un nucleotido consideremos primero los dos componentes del nucledsido: la base nitrogenada y el azticar (fig. 5-26e). Existen dos familias de bases nitrogenadas: las pirimidinas y las purinas. Una pirimidina tiene un anillo de Seis miembros de atomos de carbono y nitrogene (los atomos de nitrogeno tienden a incorporar H’ de la solucion, Jo que explica el término hase nitrogenada). Los miembros de la farni- lia de las pirimidinas son la eitosina (C), la timina (T) y el ura cilo (U), Las purinas son mas grandes, con un anillo de seis miembros fusionados con un anillo de cinco miembros. Las parinas son la adenina (A) y la guanina (G). Las pirimidinas y Jas purinas difieren en los grupos funcionales unidos a los ani Higs. La adenina, la guanina y la citosina se encuentran en. ambos tipos de acidos nucleicos; la timina se encuentra solo en. el DNA y el uracilo, solo en el RNA. ‘La pentosa conectada a la base nitrogenada es la ribosa en los nucleotides del RNA y la desoxirribosa, en el DNA (lig, 5-26), La unica diferencia entre estos dos azucares es que la desoxirn- bosa carece de un dtomo de oxigeno del segundo carbono en el anillo, de ahi su nombre. Debido a que los atoms tanto en la hase nitrogenada como en el azucar estan numeradas, los atoms de azucar thenen una tilde () después del numero para dist guirlos. Asi el segundo carbono en el anille de azicar es el car- bono 22 prima’) yel carbono que se levanta del anillo se lama, carbono 5 ‘Asie forma un nucledsido, Para completa la construccion de tun nucleotido unimos un grupo losfato al carbon 5° del azicar (lig, 5-26b), La molecula es ahora un nucledsido monofosfato, mejor conocido come nucledtide, Polimeros nucledtidos Ahora podemos ver como se unen entre si estos nucleoti- dos para construir un polinuclestido. Los nuclestides adya- cenies estan unidos por enlaces covalentes llamados tuniones fosfodiester entre el grupo —OH sobre el car= ‘bana 3’ de un nucleotide y el fosfato sobte el carbo- no 5' del siguiente, Este enlace da como resultado tuna columna vertebral con un patron repetitive de unidades de azicar-losfato (fig. 5-26a). Los dos extremes libres del polimero son diferentes el uno del otro. Un extremo tiene un fosfato unide ¢ un earbono 5’ el otro extremo tiene un grupo hhidroxilo sobre un carbono 3° nos referimos a ellos como el extremo 5° el extremo 3, respectivamente. Por tanto, podemos decir que Ia cade- nna de DNA tiene una direc- ion incorporada a lo largo de su columna vertebral de azuear- fosfato, de 5'a 3’, de forma similar a la de wna calle de un unico sentido. ‘Todo a lo largo de esta columna verte- bral de fosfato hay anexos que consisten de las bases nitrogenadas, La secuencia de bases a lo largo del polimero de DNA (o mRNA) es unica para cada gen. Debido a que los genes tienen de cientos a miles de nuclestides de largo el numero de_posibles secuencias de hase es en efecto ilimitado, El significado de un sem para la celula ex codificad en su secuencia especifica de las Extremo 3" Earemo 5! 88 umioaD uN La quimic de a vide ‘euatro bases de DNA. Por ejemplo, la secuencia AGGTAACTT. significa una cosa, mientras que la secuencia CGCTTAAC tiene um significado diferente (los genes reales. por supuesto, son ‘euch tas lad leon lea de bcs cr wr es ese fica la secuencia de aminovicidos ~la estructura primaria~ de tuna proteina, la que a su vee especifica la estructura tridimen- sional y la funcion de esa proteina en la célula La doble hélice de DNA Las moléculas de RNA de las células se componen de una tunica cadena de polinuclestidos, como la que se muestra en la figura 5-26, En contraste, las moléculas de DNA celular tienen ddos polinuclestides que gitan en espiral alrededor de un eje maginario y forman una doble helice (fig. 5-27). En 1953, James Watson y Francis Crick, propusieron por primera vez Cadenas vejas Nucleotides: a punto de agregarse alanuea aa eames Po fee del DNA y septic: Gib. Porto general la motecula de fp BN es beter con la coun verbal Ge ancr fsa de as cenas de pomeceondos apis mboteadas Stupor bandas avn part entera dea faich Hay pues Ge sabes eomprodns el entre spor enaces de hsogeno qve martes dos enos unas. Como sels aul cn formas smbes para ls Svein era) pan aprere slo can a eina () ¥ e ra (puede apoease sto Con a hosina (€) Cuando Un case prepara para cei Gos cadena ea de hae se separa y {une sve coro un aise paral ordenamen prc de Io rockets en cadens complemtrtaros nro nar) Cada cae nasde ON ners Yas exelegonalens esta det pote a vepreennce ona gaa S20 Extremo 3°‘mientras trabajaban en la Universidad de Cambridge la doble hélice como la estructura tridimensional de DNA. Las dos columnas vertebrates de aztcar fosfato se orientan en diteccio- nes 593! opuestas entre si, una configuracion que se conoce como antiparalela, en cierta forma parecida a una autopista dividida. Las columnas vertebrates de azucar fosito se encuen- tran en el exterior de la helice y las bases nitrogenadas estan apareadas en el interior de la helice. Los des polinucleotides, 0 ‘cadenas, se mantienen juntas por los enlaces de hidrogeno centre las bases apareadas y las interacciones de van der Waals entre las bases apiladas, La mayoria de las moleculas de DNA. son muy largas, con miles 0 incluso millones de pares de bases, que conectan las dos cadenas. Una doble helice de DNA larga incluye muchos genes, cada uno, un segmento particular de la molécula. Solo ciertas bases de la doble lice son compatibles ente si. La adenina (A) siempre se aparea con la timina (T) y la guanina G) siempre se aparea con la citosina (C), Si puciéramos ver la secuencia de bases a lo lango de una cadena a medida que reco rriéramos la longitud de la doble hélice, conoceriamos la secuen~ cia de bases a lo largo de la otra cadena, Si una extension de una cadena tiene la secuencia de bases 5AGGTCCG-3, la reglas de apareamiento de bases nos dicen que la misma extension de la tra cadena debe tener Ia secuencia 3-TCCAGGC-5. Las dos cadenas de la doble helice son complementarias, es decir, que cada una es la parte complementaria de la otra. Este rasgo del DNA es el que hace posible la copia exacta de genes que deter- ‘mina la herencia (ig. 5-27). En la preparacion para la division, celular, cada una de las dos cadenas de una molécula de DNA, sirve como molde para ordenar los nucledtdas en una cadena complementaria nueva. El resultado son dos copias identicas de 1a molécula bicatenaria de DNA, que luego se distrbuyen en las, dos celulas hijas. Por lo tanto, la estructura de DNA expla su funcién al transmitir la informacion genética cuando quiera que s# reproduzca una eelula. EL DNA y las proteinas como cinta métrica de la evolucion Estamos acostumbradas a pensar en los rasgos comparti- dos, como el cabello y la produecion de leche en los marife- ros, como evidencias de ancesiros comunes, Debido a que ahora entendemos que el DNA transporta informacion heredi- taria en forma de genes, podemos ver que los genes y sus pro- dductos (proteinas) documentan el trasfondo hereditario de un. ‘organism, Las secuencias lineales de nucleotidos de las mmole- clas de DNA se pasan de los progenitores a la descendencia: estas secuencias determinan las secuencias de aminodcidos de las proteinas. Los hermanos tienen una similitud mas grande fen sus DNA y en las proteinas que los individues no empa- rentados de la misma especie. Sila vision evolutiva de la vida es valida, deberiamos ser capaces de extender este concepto de “genealogla molecular” en las relaciones entre especies, Debemos prever que dos especies que parecen estar esieecha- mente relacionadas, sobre la base de (esiles y evidencia ana- 1tomica, también comparten una mayor proporcign de su DNA, ¥¥ sus sectiencias proteicas que dos especies relacionadas de modo més remoto, De hecho, eso es cierto, Por ejemplo, si ‘comparamos una cadena polipeptidica de hemoglobina huma- na con el correspondiente polipéptido de la hemoglobina de ‘tres cinco verebrados, encontramos lo siguiente. En esta cadena de 146 aminodcidos, los setes humanos y los gorilas, difieren en apenas 1 amincacido, los seres humanos y los gibo- nes difieren en 2. aminodcidos y los setes humanos y los maca- cos de la India difieren en 8 aminodcidos. Las especies menos, relacionadas tienen cadenas menos similares. Los setes huma- nos y los ratones difieren en apenas 27 aminodcidos y los seres hhumanos y las ranas difieren en 67 aminoacids. La biologia molecular ha agregado una nueva cinta métrica al conjunto de herramientas que los biologos utiizan para evaluar el paren- tesco evotutivo El tema de las propiedades emergentes cen la quimica de la vida: resumen Recuerde que toda la vida esta organizada en una jerarguia de niveles estructurales (fig, 1-3). Cot cada nivel de orden crecien- te emergen nuevas propiedades ademas de las de ls partes com- ponentes. En los capitulos 2 a 3 hemos examinado detenidamente la quimica de la vida utilizando la estrategia de Js reduccionistas. Pero tambien comenzamos a desarrollar tna Vision mds integrada de la vida a medida que vimos como emer- ‘gen las propiedades con el orden ereciente Hemos visto que el comportamiento inusual del agua, tan ‘esencial para la vida en la Tierra, resulta de las interacciones de las moléculas de agua, al ser ellas mismas una disposicion ordenada de atomos de hidrogeno y oxigeno, Redujimos la gran complejidad y diversidad de los compuestos onganicos a fas caracteristicas quimicas del carbono, pero también vimos ‘que las propiedades unicas de los compuestas organicos se relacionan con la configuracion estructural especifica de los cesqueletos de carbono y de sus grupos funcionales anexos, Aprendimos que las pequefas moleculas orginicas con frecuen- cia se ensamblan para formar moléculas gigantes, pero tambien descubrimos que una macromolécula no se comporta como, luna combinacion de sus mondmeros sino que, en cambio, incorpora propiedades adicionales debido a las interacciones, ‘entre esos monomeros, ‘Al completar nuesiro panorama general de los fundamentos rmoleculares de la vida con una introduccion a las clases de ‘macromoléculas importantes que constituyen las celulas vivas, hemos construido un puente hacia la Unidad 2, en la que esiudiaremos la estructura y la funcién de las. células. Mantendremos nuesteo equilibrio entre la necesidad de redu- cir la vida a un conglomerado de procesas mis simples y la satisfaccion final de considerar esos procesos en un contento Antegrado. cartruto 5 Estructura y funcion de las macromoléculas 89ee eee eta Rook s macromoléculas son polimeros dos a partir de monémeros > La sintesis y 1a descomposicion de los polimeros (pp. 68-69) {in hidratos de carbono, Jos lipides las proeinasy os aids ‘nucleicos son las cuatro clases principales de compuestos organicos en las celulas. Muchos de estos compuestos son moleculas muy grandes, La mayoria de las macromoléculas son polimeros, ademas {de monomeros idemticos o similares. Los monomeros formar: mol clas mas grandes mediante reaciones de condensacton, elas cuales se lberan moléculas de agua (deshidratacion). Los polimeros pueden desensimblarse mediante el proceso invers, la hdralsis, > La diversidad de los polimeros (p. 69). Cada clase de polime- tos se forma a partir de un conjunto espectfico de monomeros. ‘Aunque los organismos comparten el mismo niimero limitado de tipos de monomeros, cada organismo es tinico debido al orden ‘especifico de los monometos en polimeros. Una inmensa variedad de plincres pueden construe «paride un pequto conju Los hidratos de carbono sirven como combustible ¥y material estructural > Azweares (pp. 70-71), Los szvcares, los hidratos de carbono mas peaienos, irven como combustible fuente de carbono, Los rmonosacaridos son los azicares mas simples. Se los uikza como combustible, consertdos en otras moléculas organics © combina dos en polimeras. Los disacardas se componen de dos manosacii- ddos conectados por tuna union glucosicica, > Polisacaridos (pp. 71-74). Los polisiciidos, polimeros de azdcar, tienen funviones cstructurales y de almacenamiento. Los moewne- 1s de poliscanidos estan conecados mediante uniones glucosid {25 EL almidon en las plana ye glcogeno en los animales son ambos polimeros de almacenamiento de lucosa, La celuloss es un polimero estructural imporante de glucosa en las paredesceulares ‘vegetal, El almion, el glucogeno ylacelulosadifieren en las posicionesy orenactones de sus unionesglacosiicas Los lipidos son un grupo diverso de moléculas hidrofobas > Grasas (pp. 75-76). Las grases almacenan grandes cantidades de ‘energia. Tambien conocidas como tracigicerles, as grass se construyen por la union de una mokicula de glicero ates acids iasos mediante teacciones de deshidratacicn. Los dcidos grasos aurados tienen el numero maximo de atomos de hidregeno. Los ‘eidos grasosinsaturados (presents em aceites) tienen uno 0 mis ‘enlaces dables en sus cadenas hidrocarbonadas > Fosfolipidos (pp. 76-77). Los fosfolipids, que son components Importnies de las membranas celulaes, estan compuestos por dos dcidos grasos y un grupo fosfato unido aun ghietol Por vant, cabeza” de un fosfolipide es hirofilay la cola es hidrofoba, > Esteroides (p. 77). Los esteroidesincluyen colesterol ycienas har- smonas. Las esteroues ienen una estructura bisica de cuatro anilos fusionados de atoms de carbono, 90 umteAw uno La guimica de la vida Las proteinas tienen muchas estructuras, que dan como resultado un amplio espectro de funciones > Pot ptides (pp. 78-81). Un polipépnio «sun polimero de ioacidos canectados en una secuencia especifia. Una pote: fase compone de una o ms cadenas polipeptidicas plegadas en luna contarmacion trimensional especfica Los polipsptidos se forman a partir de 20 aminodcidos diferentes, cada uno con una cadena lateral caracterstica (grupo B). Los grupos carboxy amino de aminodcidos adyacentes se conectan entre sien enlaces peptidicos > Conformacion y funcién proteica (pp. 81-86). La sic ‘primariade una proteina es su secuencia nica de aminodcidos. La estroctura secundaria es el plegamiento 6 enrellamento del pol peptido en confguraciones repetitivas, principalmente, las helices (las hojas plegadas B, que resulian de enlaces de hidrogeno entre partes de lacolummna vertebral polpeptidica, La estructura terciaria esa forma tridimensional global de un polipeptido yes el. resultado de ls interacciones entre los grupes R de aminoacids. [Ls proteinas constituidas por mas de una cadena polipeptidica e- nen un nivel cuaternario de estructura. La forma protec es deter ‘minada en ultima intancia por su estructuea primaeia, pero ka ‘estructura y la funcion de una proteia es sensible a condiciones fiseas y quimicas. Los acidos nucleicos almacenan y transmiten > Las funciones de los acidos nucleleas (pp. 86-87). El DNA almacena informacion para la sintesis de proteias especfias. El RRNA (espectficamente, mRNA) anspor su informacion geneuca hasta la maquinaria de sinctizacon proteica > La estructura de los deidos nucleieos (pp. 87-88). Cada mond- ‘mero nucleotdico esta constitude por una pentosa nia de forma ‘covalent a un grupo foslato ya una de cuatro bases mitogens diferentes (A, G, Cy To U)- EI RNA tiene rbosa como su penton; e1 DNA tiene desoximibosa. EI RNA tiene U; DNA, T-En un poll- ‘nucletida, los nucleotides estan unidos formando una colunna vertebral polipeptidia de azucar fosfato a parr del cul se proyee- tan las bases nitrogenadas. Cada hebra de polinucledtidos tiene polandad, con tun extremo 5° y un extremo 3° La secuencia de fhaes a lo Tango de un gen define la secuencia de aminoacids de toma proteina en particular > La doble hélice de DNA (pp. 88-89). EI DNA es una macro: molecula helicoidal bicatenaria con bases que se proyectan hacia ‘el imteri de la molecula desde las dos cadenas de polinucledti- dos antiparaelas, Debido a que A slempre se une mediante un ‘enlace de hidrogeno a T y Ca, las secuenelas de nucleotidos de las dos cadenas son complementarias, Una cadena puede ser ‘ir como molde para la formacion de la otra. Este rasgo Unico del DNA proprcons un mecanismo para a cominudad de a > ELDNA y Las proteinas como cinta métriea de ta evolucion, {p. 89). Las comparaciones moleculatesayudan a ls blogs clasificar las conexiones evelutivas entre especies, > El tema de las propiedades emergentes en la quimica de la vida: resumen (p. 89) Los niveles superores de organizacion dan ‘como resultado Is aparicin de nuevas propiedades. La organiza- ion esa clave de la quimica de la vida& eens tengo tanta 1 Monosicarido. 4. Hidrato de catbono, b,Disacarido, —_€ Polisacando. «. Almidon, 2. La formula molecular de la glucosa es CH,,O,. {Cua sera la for- ‘mula molecular de un polimero formadlo por la union de diez rmoleculas de glucosa juntas mediante reaciones de deshidrata- ion? AGaMyOy Guba BCH, © Cali © CaHia Day 3. Lacenzima amilasa puede romper unionesglucosidicas entre mond- rmeros de glucosa soo si les monomeros son de la forma. «Cul, 4c los siguientes podria degrada la amis? (ea todas los post- bles). a. Celulosa 4. Almidon , Quitina €. Amilopectina «©. Glucogene, 44 Eja Jos dos terminos que completan correctamente esta frase ‘Los nuckotidos son a lavas __ como lo/las __ son alas proeinas 1. Acidos nucletos; aminadcidos ». Aminotcidos,polipeptidos «. Uniones glucosidicas; uniones peptiicas 4. Genes; enzimas. «:Polimeros:polipeptids, 5. ¢Cual de las siguientes afrmaciones sobre ls grasas nsturadas es verdadera? 8, Son mis comunes en animales que en plantas ', Tienen dobles enlaces en las cadenas carbonadas de sus acids grass. ©, Gencralmente se soldifican a temperatura ambiente «4. Contienen mas hidrogeno que las grasassaturadasy tienen el mismo nimero de atoms de carbon «.Tienen poeas moleculas de acidos grasos por molecula grat. 6. El nivel estructural de una proteina menos aectado por la iterrup- ion en sus enlaces de hidrogeno es el a. Nivel primario. », Nivel secundano, «, Nivel tercanio <. Nivel euatemara, Todos los nivelesestrucurales son igualmente afeciados 7. sual de los siguiemes pares de secuencias de bases pod formar ‘un corto tramo de una doble elice de DNA normal? a, 3-purina-pirimidina-purin-pirimidina-¥* con 3-purina-pirimidina-purina-pirimidina-5 bSAGCTS con S-TCGAT © SGL-GCI con -TATAT A. S-A-FG-CS con 5-GCATS €.a, byd son correcas. 8. Las enzimas que degradan el DNA catalizan la hidrolsis de Yes enlaces covalentes que conectan a los nuclestidos entre si. ;Que le psarisa la molecula de DNA tratada con estas ensimas? 2. Las dos cadenas de la doble hice se separarian. i. Los enlaces fosfodiésteres entre las desoxirribosas se rompertan. Las purinas se separaran de las desoxireibosas. 4. Las pirimidinas se separarian de las desontrbosas. Todas las bases se separartan de las desoxirnbosss 9, De los siguientes componentes, cul no es una proteina? a Hemoglobina. d. Una encima, b Colesterol —e- Insulina . Un anticuerpo. 10, {Cules de las siguientes afirmaciones acerca del extremo 5' de tuna hebra de polinucleotde es correcta? 4. Elextremo 3 tiene un grupo hidroxilo by, Elextremo 3° ene un grupo fost, €. El extrema 5's identico al extremo 3. 4. El extrem 3's antiparalelo al exeemo 3 € Fledremo 9'es la quinta pose de una de las bases ritropenadas Veanse las respuestas en el Apendice A. ‘Las comparsciones de las secuencias de aminodeides de ls protenas 0 de las secuencias de nuclstidos de los genes pueden arrojar luz sobre livergcncia evolutiva de organisms relacionados, ,Esperaria usted que todas las proteinas o genes de un grupo dado de organismos que viven actualmente sobre a Terra mostraran el mismo grado de diverpencia? Por que s 0 por que no? Durante las guerra rapolednica a principios de 1800 habia escase= de azvcar en Europa debido a que los barcos de abastecimientoesta- ’ban bloqueados en los pucrios. Para crear edukorantesarificiales, los ‘entific alemanes hidrolizaron almidon de matz. Reakizaron esto ad\- ‘Gonando Aeido clorhdrico a soluciones de almidon calentadas, lo que ‘caus6 que algunas de las uniones glucosdicas entre los monmeros de _lucoss se rompieran. Sin embargo, el proceso rompie solo el 30% de las unionesglacosidics pot lo que el endulzante fue menos dulce que el azocar,Ademds, Jos consumidores se quejaron de un suave amangor resultante de los subproductos de lareaccion. Esquematice una union ‘hucosidicaen el almidon usando las figuras 5-5a y 5-7b de referencia Mucsire comm el dcido fue capaz de romper este enlace. ;Por qué pien- sa usted que el cide rompid solo el 50% de las uniones en el almidén de mate? Algunos atlas profesionales y amateur oman esteoides anabslicos para aumentar la masa muscular o la fuerza. Los riesgos de salud de ‘esta prictica estan extensamente documentados. Apare de las consi- deraciones de salud, zque piensa used respecto del uso de compues- tos quimicos para aumentar el rendimiemto aléico? :Piensa usted ‘que wn atlea que toma esteroides anabolicos esté engaftando, o el uso de estes compuestos quimicos es solo parte de la preparacise, requerida para alcanzar éxito en una competencia deportiva? Explique su respuesta eariruco 5 Estructura y funcion de las macromoléculas 91